Module 6 Flashcards
Quelles sont les différences entre une apoenzyme et une holoenzyme ?
Apoenzyme : lorsque la portion non protéique est absente (forme inactive)
Holoenzyme : lorsque la portion protéique est présente (forme active)
Comment se nomme la portion non protéique de l’enzyme ?
Cofacteur : lorsque que c’est une molécule inorganique, on parlera d’ions essentiels. Si c’est une molécule organique, on parlera de coenzyme.
Les coenzymes peuvent être des cosubstrat (liaisons faibles) ou des groupes prosthétiques (liaisons fortes).
Vrai ou Faux ?
Les vitamines sont des précurseurs ou des coenzymes qui doivent être obtenus par l’alimentation.
Vrai
Vrai ou faux ?
Les enzymes ont une influence sur la thermodynamique de la réaction et peuvent rendre possible une réaction non spontanée.
Faux, elles n’ont aucune influence sur la thermodynamique de la réaction.
Nommez les 3 propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques.
- Les réactions catalysées par des enzymes sont 10exp3 à 10exp20 fois plus rapide que les réactions non catalysées
- Les enzymes sont hautement spécifiques (elles ont une double spécificité : spécificité de substrat et spécificité de réaction)
- Plusieurs enzymes sont régulées (capacité de réagir aux besoins métaboliques)
Vrai ou Faux ?
L’état de transition est stable.
Faux, cet état est extrêmement instable.
Comment une enzyme s’y prend-t-elle pour augmenter la vitesse de réaction ?
Elle diminue la barrière d’activation en assurant une augmentation locale de la concentration de réactif et en positionnant le substrat de manière favorable. Une fois l’état de transition atteint, le substrat est converti rapidement en produit.
Quels sont les rôles du site actif de l’enzyme ?
La fixation du substrat et la catalyse de la réaction.
Vrai ou faux ?
La reconnaissance moléculaire dépend de la forme et du caractère électrique (polaire, non polaire, chargé) du site actif versus celui du substrat.
Vrai
Qu’est-ce que le modèle de l’ajustement induit (induce-fit) ?
- Modèle qui prend en compte la souplesse structurale des enzymes.
- les interactions non covalentes entre le substrats et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif. L’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’un à l’autre.
Comment est-il possible pour les enzyme de se dissocier du produit ?
Les interactions enzyme-produit sont non covalentes.
Vrai ou faux ?
Les inhibitions compéritives, non compétitives et incompétitives (anticompétitives) sont des inhibition réversibles
Vrai
Nommez les facteurs dont dépend la vitesse de réaction chimique.
- La concentration de substrat, et du cofacteur ou de la coenzyme
- La concentration de l’enzyme
- L’activité catalytique de l’enzyme
De quelle façon est-il possible de moduler l’activité des enzymes ?
- Modification covalentes réversibles : Une protéine est modifiée par l,ajout de différents groupements chimiques (phosphorylation (la plus fréquente!), acétylaton, méthylation). La protéine peut ensuite subir l’action d’une enzyme de conversion qui enlève la modification.
- Modifications covalentes irréversibles : Par exemple, certaines enzymes sont conservées sous une forme inactive appelée proenzyme ou zymogène. Les zymogènes sont activés par la coupure d’un de leurs liens covalents (activation protéolytique). L’insuline, la chymotrypsine et la trypsine (enzyme digestive) et certains facteurs de coagulations sanguines sont activés en cas de besoins.
Que se passe-t-il lorsqu’un ligand (effecteur ou substrat) lie l’une des sous-unités du complexe protéique ?
Cette sous-unité change de conformation ce qui modifie les interactions entre les sous-unités et, par conséquent, leur affinité pour le substrat.
