Module 5 Flashcards
Quelle est la différence entre configuration et conformation ?
Pour changer la configuration d’une protéine, une liaison covalente doit être brisée puis reformée autrement.
Aucun lien covalent n’est brisé lorsqu’il y a changement de conformation. Cela est possible parce qu’il peut y avoir rotation autour d’un lien covalent simple.
À quoi correspond la structure primaire ?
La structure primaire correspond à la séquence en acides aminés de la chaîne polypeptidique spécifiée par l’information génétique (ADN/génome). Ce niveau fait intervenir seulement des liens covalents.
À quoi correspondent les structures secondaires ?
La structure secondaire correspond à l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une région donnée de la chaîne polypeptidique. Il y a plusieurs structures secondaires dans une chaîne polypeptidique. Elles sont stabilisées par des liens H entre les atomes du groupement peptidique. Les atomes formant la chaîne latérale ne participent pas directement à la formation de ces structures.
À quoi correspond la structure tertiaire ?
La structure tertiaire décrit l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique. Elle est stabilisée par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaînes latérales de résidus éloignés dans la structure primaire.
À quoi correspond la structure quaternaire ?
Les protéines constituées d’au moins 2 chaînes polypeptidiques possèdent une structure quaternaire. Ce niveau décrit l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace. Ce sont principalement les interactions non covalentes et les ponts disulfures entre les chaînes latérales qui stabilisent cette structure.
Comment détermine-t-on la structure 3D d’une protéine ?
- Cristallographie à rayons X : limité par la difficulté à obtenir un cristal de qualité pour certaines protéines. Les cristaux de protéines diffractent les rayons X.
- Spectroscopie par RMN : permet l’étude de la strcuture d’une protéine en solution. Pas nécessaire de produire un cristal. Très puissant pour les petites protéines, mais l’analyse des grosses protéines est plus difficile.
Dans quelle structure peut-on retrouvé les hélices a, les feuillets B, les coudes et les boucles ?
Structure secondaire
Quels sont les caractéristiques du groupement peptidique ?
- Comprend 2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 constituants.
- Le groupement peptidique est polaire
- un plan rigide, conséquence de la résonnance. Il n’y a pas de rotation possible autour de la liaison Co-N
Décrivez le squelette peptidique.
- Consiste en une séquence répétée -N-Ca-Co-
Formé de 3 liens covalents : - Le lien Ca - Co (angle de torsion ψ ou psi)
- Le lien peptidique Co - N (angle de torsion ω ou oméga)
- Le lien N - Ca (angle de torsion φ ou phi)
Qu’est-ce qu’un hybride de résonnance ?
Une rotation peut s’effectuer autour d’une liaison simple de rotation est définie par un angle de torsion. La résonnance restreint la rotation autour du lien peptidique et lui confère les caractéristiques partielles des liaisons doubles :
• Le lien C - N est plus court qu’un lien C-N standard, mais plus long qu’un lien C=N
• Le lien C=O est plus long qu’un lien C=O standard, mais plus court qu’un lien C-O
Quels sont les conformation possible du groupement peptidique et laquelle est la plus favorable ?
Les conformation cis ou trans.
- Conformation trans : les 2 Ca son aux extrémités opposées du plans. La plus favorable. En absence de proline, la plupart sont dans cette conformation.
- Conformation cis : les 2 Ca son plus rapprochés l’un de l’autre et occupent les angles adjacents du plan. cet conformation est moins favorable, car les chaînes latérales des 2 résidus sont plus rapprochées, ce qui augmente l’encombrement stérique entre les chaînes latérale.
Quel acide aminé confère la rigidité à une chaîne peptidique ?
Proline
Comment peut-on changer de conformation ?
Une enzyme appelée isomérase est nécessaire. Elle déstabilise transitoirement l’hybride de résonnance.
Décrivez les hélices a.
• Le C = O d’un résidu n forme une liaison hydrogène avec le N - H d’un résidu n + 4.
Les liens H sont approximativement parallèles au grand axe de l’hélice et stabilisent la structure.
4 N-H à l’une des extrémités de l’hélice et 4 C=O à l’autre extrémité ne participent pas à la formation de l’hélice puisqu’ils n’ont pas de partenaires avec lesquels former des liens H.
• Les chaînes latérales sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci.
- Presque toujours des hélices de droite dans les protéines
- Alanine est fréquente
- Glycine souvent présente au début et à la fin (trop de possibilité de rotation sinon)
- Proline est le résidu le moins commun (ne peut faire de lien H, elle entraîne souvent l’interruption de l’hélice)
- Souvent amphiphatique (résidus hydrophobe d’un côté et hydrophile de l’autre
Décrivez les brins et les feuillets B.
- Un brin B contient en moyenne 6 résidus, mais il peut en contenir plus de 15. Sa conformation n’est pas stable à cause de l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus. Les brins B s’associent entre eux en formant des liens H entre les groupements a-carbonyle d’un brin et les groupements a-amines d’un autre, ce qui augmente leur stabilité. On parle alors de feuillet B.
- Les liens H se forment entre les brins voisins et non entre les résidus voisins.
- Les groupements C=O et N-H sont perpendiculaires à l’axe des brins.
- Les feuillets B parallèles où les brins sont orientés dans le même sens. Les liens H ne sont pas perpendiculaires.
les feuillets antiparallèles où les brins sont orientés en sens inverse l’un de l’autre. Les liens H son perpendiculaires aux brins. Plus stable, car les liens H sont plus linéaires.
