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Biochimie structurale > Module 4-5-6 > Flashcards

Module 4-5-6 Flashcards

1
Q

Différences entre peptides et protéines

A

Peptides = contiennent entre 2 à 50 résidus Protéines = longues chaines de 50 résidus et plus

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Q

Nom des polymères contenant entre 2 et 12 résidus

A

(préfixes standards chimie) + peptide

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3
Q

Nombre de peptides possibles

A

20exp n (n = nbr résidus)

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4
Q

Combien de résidus au minimum faut-il pour obtenir une structure tridimensionnelle stable permettant une fonction intéressante?

A

40 résidus

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5
Q

Qui suis-je : je suis constitué d’une seule chaîne polypeptidique

A

Protéine monomérique

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6
Q

Le terme polypeptide s’applique à…

A

Peptides et protéines

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7
Q

Qui suis-je : je suis constitué de plusieurs chaines polypeptidiques

A

Protéines multimériques ou oligomériques

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8
Q

Synonyme protéines multimériques

A

Protéines oligomériques

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9
Q

Définir sous-unité

A

Chaque chaine d’une protéine multimérique

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10
Q

Définir homomultimérique

A

Protéine formée d’une seule et même sous-unité

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11
Q

Définir hétéromultimérique

A

Protéine formée d’au moins deux sous-unités différentes

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12
Q

Qu’est-ce qui est utilisé pour distinguer les différentes sous-unités d’une protéine?

A

Lettre grecque

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13
Q

Qu’est-ce qui est utilisé pour indiquer le nombre de copies de chaque sous-unité dans une protéine?

A

Indices

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14
Q

Qui suis-je : Séquence linéaire des résidus d’acides aminés

A

Structure primaire

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15
Q

Définir liaison peptidique

A

Union des acides aminés entre eux

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16
Q

Décrire une liaison peptidique

A

Liaison entre le groupement carbonyle du 1er a.a. et le groupement amine du 2ième a.a

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17
Q

Une chaine polypeptidique contient combien de groupement alpha-COOH libre et où se situe-t-il?

A

1 seul et à l’extrémité C-terminale

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18
Q

Une chaine polypeptidique contient combien de groupement alpha-NH2 libre et où se situe-t-il?

A

1 seul et à l’extrémité N-terminale

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19
Q

Vrai ou faux : les peptides et les protéines s’ionisent en milieu aqueux

A

Vrai

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20
Q

Où sont-portées les charges libres des peptides et protéines?

A

Par les groupements alpha-COOH et -NH2 libres aux extrémités C et N terminales et par les chaines latérales des résidus

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21
Q

Vrai ou faux : L’intérieur d’un polypeptide constitue un microenvironnement duquel les molécules d’eau sont exclues

A

Vrai

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22
Q

Vrai ou faux : La valeur de pKa d’un acide aminé peut varier

A

Vrai, lorsqu’un acide aminé se retrouve à l’intérieur d’un polypeptide

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23
Q

Par où commence-t-on pour décrire la séquence d’un peptide?

A

N-terminale—–> C-terminale

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24
Q

Molécule antioxydante majeure des cellules

A

Glutathion (GSH)

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25
Q

Peptides hormonaux servant de messagers chimiques dans l’organisme

A
  • Glucagon
  • Ocytocine
  • Vasopressine
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26
Q

Neuropeptides ayant des fonctions de neurotransmetteurs

A
  • Endorphines

- Substance P

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27
Q

Masse moléculaire moyenne d’un acide aminé

A

110 Da

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28
Q

Truc pour avoir environ le nombre de résidus d’une protéine

A

Masse molaire d’une protéine / 110

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29
Q

Différence entre composition d’une protéine et séquence d’une protéine

A

Composition : Réfère à la nature des acides aminés formant la molécule, exprimée en % Séquence : Ordre (en partant de N-terminale)

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30
Q

À partir de quoi peut être déduite la séquence d’ADN correspondante?

A

À partir de la séquence d’ADN correspondante

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31
Q

Sans jamais purifier et manipuler une protéine, qu’est-il possible d’obtenir à l’aide d’une analyse par ordinateur?

A
  • Sa structure primaire
  • Sa masse moléculaire
  • Son point isoélectrique
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32
Q

Qu’est-il impossible d’obtenir comme information à partir d’une analyse d’une protéine par ordinateur?

A
  • Présence d’acides aminés modifiés
  • Présence de ponts disulfures
  • Déterminer si la protéine est composée d’une ou de plusieurs sous-unités
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33
Q

Vrai ou faux : les protéines ayant la même fonction, mais provenant d’organismes différents ont souvent des séquences similaires

A

Vrai

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34
Q

Vrai ou faux : Deux espèces proches évolutives n’auront pas des séquences similaires

A

Faux ; séquences similaires

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35
Q

Définir protéines homologues

A

Deux protéines sont homologues lorsqu’elles ont un degré significatif de similarité de séquence

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36
Q

Qui suis-je : Deux protéines homologues ayant la même fonction, mais provenant d’organismes différents

A

Protéines orthologues

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37
Q

Qui suis-je : Deux protéines homologues ayant des rôles différents

A

Protéines paralogues

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38
Q

Où retrouve-t-on des protéines paralogues?

A

Dans un même organisme

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39
Q

D’où proviennent des protéines paralogues?

A

De la duplication d’un gène et de sa spécialisation subséquente

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40
Q

Définir substitution conservative

A

Lorsqu’un résidu est remplacé par un autre ayant des caractéristiques semblables

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41
Q

Arbres permettant d’illustrer la distance évolutive entre les organismes

A

Arbres phylogénétiques

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42
Q

1ère étape pour purifier une protéine

A

Préparer un extrait contenant toutes les biomolécules présente dans la cellule

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43
Q

Il est possible de faire une purification selon…

A
  • Solubilité
  • Taille
  • Charge
  • Affinité
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44
Q

Quel est le rôle de la centrifugation?

A

Éliminer les particules non désirées comme des résidus de la membrane et des organites

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45
Q

De quoi dépend la solubilité?

A
  • De la charge

- De la polarité

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46
Q

De quoi dépendent la charge et la polarité?

A
  • Du pH

- De la force ionique

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47
Q

Quand est-ce que la solubilité d’un acide aminé ou d’une protéine est minimale?

A

Lorsque pH = pI

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48
Q

Pourquoi est-ce la solubilité d’un acide aminé ou d’une protéine est minimale lorsque le pH = pI?

A

La molécule est sous forme zwitterion et porte donc une charge nette qui est nulle, ce qui minimise les interactions possibles entre la molécule et les molécules d’eau

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49
Q

Vrai ou faux : la solubilité augmente lorsque le pH se situe de part et d’autre du pI? expliquer

A

Vrai, les charges favorisent les interactions de la molécule en intéragissant avec les molécules d’eau

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50
Q

Qu’arrive-t-il avec la solubilité des acides aminés et des protéines s’il y a de faibles forces ioniques?

A

Solubilité augmente

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51
Q

Qu’arrive-t-il avec la solubilité des acides aminés et des protéines s’il y a de fortes forces ioniques?

A

Solubilité diminue

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52
Q

Expliquer le phénomène de salting-out

A

Lorsque la concentration en sels devient plus forte, les ions des sels accaparent l’eau ; il y a donc moins de molécules d’eau disponibles pour solubiliser les acides aminés et les protéines (solubilité diminue)

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53
Q

Expliquer comment est-il possible d’augmenter la solubilité des acides aminés et des protéines grâce aux forces ioniques

A

L’augmentation de solubilité est liée à l’action des forces électrostatiques entre les ions et les charges portées par l’acide aminé ou le peptide

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54
Q

Lors de la centrifugation d’un échantillon, comment fait-on pour récupérer la protéine d’intérêt si les protéines indésirables forment le précipité?

A

Récupère le surnageant

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55
Q

Lors de la centrifugation d’un échantillon, comment fait-on pour récupérer la protéine d’intérêt si elle forme le précipité?

A

Il faut se débarrasser délicatement du surnageant et resolubiliser la protéine dans un plus petit volume tampon (permet aussi de concentrer la protéine cible)

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56
Q

Après une précipitation, pourquoi est-il souvent nécessaire de procéder à des étapes de dialyse ou de chromatographie d’exclusion afin de diminuer la concentration en sels?

A

Souvent, une trop forte concentration saline nuit aux étapes subséquentes de purification ou d’analyse

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57
Q

Dans une colonne de chromatographie, quel nom donne-t-on à la substance insoluble?

A

Phase stationnaire

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58
Q

Dans une chromatographie sur colonne, qu’est-ce qui détermine la propriété physicochimique utilisée pour la purification?

A

La nature de la phase stationnaire

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59
Q

Dans une chromatographie sur colonne, quel nom donne-t-on à l’échantillon à purifier?

A

Phase mobile

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60
Q

Liquide sortant de la colonne lors de chromatographie

A

Éluat

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61
Q

Vrai ou faux : Lors d’une chromatographie sur colonne, les différentes protéines du mélange sont entrainées à la même vitesse

A

Faux ; vitesses variables

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62
Q

Que se passe-t-il avec la vitesse d’élution d’une protéine si elle interagie beaucoup avec la phase stationnaire?

A

Elle sera basse (la protéine prendra plus de temps avant d’être éluée)

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63
Q

Dans la chromatographie d’exclusion, les molécules d’un mélange sont séparées selon quoi?

A

Leur taille

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64
Q

Qui suis-je : filtration sur gel, chromatographie par tamisage moléculaire, chromatographie sur gel ou encore chromatographie d’exclusion stérique

A

Chromatographie d’exclusion

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65
Q

Pourquoi est-ce que, lors d’une chromatographie d’exclusion, les plus grosses molécules migrent plus vites?

A

Dans ce type de chromatographie, les billes contiennent des pores de grosseur contrôlée et comme les grosses molécules ne peuvent pas entrer dans le spores, elles migrent rapidement.

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66
Q

Qu’est-ce que la chromatographie par échange d’ions exploite?

A

Elle exploite la différence entre les charges nettes des molécules à un pH donné

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67
Q

Expliquer le fonctionnement de la chromatographie par échange d’ions

A

Les molécules à séparer circulent à travers une colonne contenant des billes inertes et insolubles sur lesquelles sont fixés des groupements anioniques ou cationiques. Les molécules chargées sont retenues sur la colonne dépendamment de leur charge.

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68
Q

Lors d’une chromatographie par échange d’ions, quelle autre façon, mise à part de modifier la concentration saline du flux de solvant, peut-on utiliser?

A

Modifier graduellement le pH du solvantt, ce qui provoquera une modification de la arche nette des composantes

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69
Q

Qu’est-ce que la chromatographie d’affinité exploite?

A

Exploite les mécanismes de reconnaissance moléculaire

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70
Q

Définir la chromatographie d’affinité

A

Séparation d’une protéine cible grâce à son affinité pour une autre molécule

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71
Q

Expliquer la chromatographie d’affinité

A

Les molécules circulent dans la colonne et la protéine ayant une affinité pour le ligand est retenue tandis que les autres protéines migrent avec le flux de solvant. Il est par la suite possible d’éluer la protéine cible de deux faons ; en modifiant le pH du flux de solvant ou en ajoutant une solution contenant une forte concentration de ligang

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72
Q

Définir ligand

A

Ce qui va se lier à la protéine cible

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73
Q

Quelle sont les deux façons d’éluer une protéine cible et expliquer leur fonctionnement?

A
  • Modification pH flux de solvant = brise interactions faibles ligand/protéine
  • Ajoutant une solution contenant une forte concentration de ligand = protéines ont plus de chances de reformes les liaisons aves les molécules de ligand libre
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74
Q

Si une protéine est purifiée en fonction de sa solubilité, quelle technique sera-utilisée?

A

Salting-out,précipitation,centrifugation

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75
Q

Si une protéine est purifiée en fonction de sa taille, quelle technique sera-utilisée?

A

Chromatographie d’exclusion

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76
Q

Si une protéine est purifiée en fonction de sa charge, quelle technique sera-utilisée?

A

Chromatographie à échange d’ions

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77
Q

Si une protéine est purifiée en fonction de son affinité pour un ligang, quelle technique sera-utilisée?

A

Chromatographie par affinité

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78
Q

Version robotisée de la chromatographie

A

HPLC

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79
Q

Nommer les quatre types d’analyse de protéines

A
  • Détection et dosage
  • Vérification de la pureté
  • Détermination de la masse moléculaire
  • Détermination du pI
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80
Q

Quel type d’acide aminé absorbe le rayonnement ultraviolet?

A

Les acides aminés contenant un cycle aromatique

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81
Q

Maximum d’absorption de la tyrosine et le tryptophane

A

280nm

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82
Q

Maximum d’absorption de la phénylalanine

A

260nm

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83
Q

Vrai ou faux : le coefficient d’absorption molaire est propre à chaque absorbance

A

Faux ; propre à chauque composé

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84
Q

Vrai ou faux : l’absorbance d’une solution contenant un soluté X est inversement proportionnelle à sa concentration

A

Faux ; directement proportionnelle

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85
Q

Quelle technique est fréquemment utilisée pour identifier les fractions qui contiennent des protéines lors d’une chromatographie?

A

La spectrophotométrie UV

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Q

Dans un cas de mélanges de protéines ou d’une protéine dont le coefficient d’extinction molaire n’est pas connu, quelle technique faut-il utiliser?

A

Spectrophotocolorimétrie

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87
Q

Lors d’une spectrophotocolorimétrie, comment est-il possible de déterminer la concentration des échantillons colorés?

A

À l’aide d’une courbe standard

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88
Q

Définir le principe d’électrophorèse

A

Séparation des composantes d’un mélange selon leur vitesse de migration dans un champ électrique

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89
Q

De quoi dépend le principe d’électrophorèse?

A
  • Charge électrique
  • La forme
  • La masse moléculaire
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90
Q

Expliquer le principe d’électrophorèse

A

Les molécules doivent passer au travers du réseau de pores présent dans le gel et migrent vers l’électrode de charge opposée. Une fois la migration terminée, le gel est traité avec un colorant afin de visualiser les différentes composantes.

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91
Q

Pourquoi est-ce que, contrairement à la chromatographie d’exclusion, lors de l’électrophorèse, les grosses molécules sont désavantagées?

A

Parce qu’elles ne sont pas exclues des pores. En conséquent, les petites molécules migrent plus facilement, car elles se faufilent plus rapidement. Les grosses molécules rencontrent plus de résistance.

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92
Q

Utilité de l’électrophorèse

A
  • Analyser pureté
  • Déterminer la masse moléculaire
  • pI d’une protéine
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93
Q

L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide en conditions dénaturantes est plus communément appelée…

A

SDS-PAGE

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94
Q

Expliquer la SDS-PAGE

A

Les échantillons protéiques sont traités avec du SDS, un détergent permettant de briser des les interactions non covalentes, et un agent réducteur, le beta-mercaptoéthanol permettant de détruire les ponts disulfures.

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95
Q

Pourquoi est-ce que le SDS-PAGE permet de séparer les protéines selon leur masse moléculaire uniquement?

A

Les molécules de SDS sont chargées négativement. Le nombre de molécules de SDS qui se lient à une protéine est proportionnel à la taille de celle-ci.

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96
Q

Quelle est la densité de charge des protéines mises en présence de SDS?

A

Charge négative uniforme

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97
Q

Utilité de la focalisation isoélectrique

A

Déterminer le pI

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98
Q

Expliquer la focalisation isoélectrique

A

Le gel utilisé contient un gradient de pH, c’est-à-dire, q’une extrémité est basique et que l’autre est acide. À pH très basique, les protéines portent toutes des charges nettes négatives ce qui les amènent à migrer vers l’électrode positive. À pH très acide, les protéines portent toutes des charges positives et donc migrent vers l’électrode négative. Lorsqu’une protéine se situe dans la zone du gel correspondant à son pI, la migration arrête.

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99
Q

Quelle expérience permet de déterminer en même temps le pI et la masse moléculaire?

A

Électrophorèse 2D

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100
Q

Expliquer une électrophorèse 2D

A

Il y a une première migration dans un gel contenant un gradient de pH ce qui permet de déterminer le pI. Ensuite, ce gel est placé sur le dessus d’un gel de type SDS-PAGE. Lors de cette migration, les protéines sont séparées selon leur masse moléculaire.

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101
Q

En quoi est utile la spectrophotométrie de masse?

A

Pour déterminer la masse moléculaire et la structure primaire

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102
Q

Expliquer la spectrophotométrie de masse

A

On mesure le temps que prend une molécule chargée en phase gazeuse pour voyager dans un tube

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103
Q

3 techniques permettant d’estimer la masse moléculaire et la plus précise

A
  • Chromatographie d’exclusion
  • SDS-PAGE
  • Spéctrophotométrie de masse (+précise)
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104
Q

1ère étape de la dégradation d’Edman et son fonctionnement

A
  • Bris des ponts sulfures
  • À l’aide d’un agent réducteur, le beta-mercaptoéthanol, les ponts sulfures sont brisés. Puis, il faut traiter avec un agent d’alkylation, l’iodoacétate qui bloque les groupements -SH.
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105
Q

2ième étape de la dégradation d’Edman et son fonctionnement

A
  • Bris des interactions non covalentes
  • Ces interactions sont détruites par la chaleur, l’ajout d’un détergent comme le SDS ou d’un agent chaotropique comme l’urée
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106
Q

3ième étape de la dégradation d’Edman et son fonctionnement

A
  • Composition de la protéine
  • Il faut briser tous les liens peptidiques et ensuite analyser les résidus libérés. L’hydrolyse de ces liens se fait dans des conditions extrêmes, à pH très acide et à une température très élevée en utilisant le réactif d’Edman, le phénylisothiocyanate (PITC).
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107
Q

Lors de la 3ième étape de la dégradation d’Edman, comment se fait-il que les acides aminés sont détectables (et à quelle abs.)?

A

En milieu basique, le PITC se lie au groupement alpha-amine de chaque acide aminé formant un cycle aromatique détectable par spectrophotométrie UV (254 nm).

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108
Q

Pourquoi est-ce qu’il est impossible de distinguer un aspartate d’une asparagine et un glutamate d’une glutamine suite à la l’hydrolyse d’acide dans la dégradation d’Edman?

A

Parce que l’asparagine et la glutamine sont partiellement détruits dans les conditions extrêmes de l’hydrolyse d’acide

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109
Q

Vrai ou faux : après la 3ième et 4ième étape de la dégradation d’Edman, l’échantillon ne peut plus servir

A

Vrai

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110
Q

4ième étape de la dégradation d’Edman

A
  • Caractérisation des extrémités
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111
Q

Comment fait-on pour caractériser les extrémités d’un acide aminé dans une dégradation d’Edman?

A
  • N-terminale : Il faut d’abord marquer les chaines obtenues à l’étape 2 en y ajoutant une seule molécule de PITC. On traite ensuite le PTC-peptide avec de l’acide trifluoroacétique, ce qui libère le résidu en N-terminal. On analyse finalement par HPLC.
  • C-terminale : Libère le résidu avec une carboxypeptidase. Puis, on traite avec avec le réactif d’Edman. On identifie ensuite par HPLC.
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112
Q

5ième étape de la dégradation d’Edman et à quoi elle sert

A
  • Fragmentation des chaines

- Obtenir des fragments contenant 30-40 résidues

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113
Q

Fonctionnement de la 5ième étape de la dégradation d’Edman

A

Des enzymes, les endopeptidases coupent les liens à l’intérieur de la chaîne. Cahcune reconnait des acides aminés spécifiques et coupe les lien peptidique avec le résidu suivant si celui-ci n’est pas une proline.

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114
Q

Exemple endopeptidase

A
  • Trypsine

- Chymotrypsine

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115
Q

Pourquoi est-ce que les endopeptidases sont incapables de couper des liens peptidiques s’il s’agit d’une proline?

A

À cause de son groupement amine secondaire

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116
Q

6ième étape de la dégradation d’Edman

A
  • Séquençage des fragments
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117
Q

2 méthodes de séquençage de fragments

A
  • Dégradation d’Edman

- Spectrométrie de masse

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118
Q

Pourquoi est-ce que le séquençage de fragments par spectrométrie de masse est-il de plus en plus utilisé?

A

Ne nécessite pas de séparation préalable contrairement à la dégradation d’Edman

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119
Q

Comment est-il possible de localiser des ponts disulfures?

A

Il faut d’abord briser les interactions non covalentes. Puis, une partie de l’échantillon est traitée afin de briser les ponts et un autre ne l’est pas. Les polypeptides de ces échantillons sont fragmentés et les masses sont déterminées par SDS-PAGE ou spectrométrie de masse. Le changement de masse d’un fragment indique la présence d’un pont disulfure.

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120
Q

Par quoi sont principalement déterminées les fonctions des protéines?

A
  • Par leur structure 3D
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121
Q

Quelle est la différence lorsqu’on veut changer la configuration d’une protéine vs sa conformation?

A

Aucun lien covalent ne doit être brisé afin de changer la conformation d’une protéine contrairement à un changement de configuration

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122
Q

Définir conformation native

A

Conformation 3D spécifique qu’adopte une protéine dans des conditions physiologiques

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123
Q

Qui suis-je : Forme d’une protéine ayant une activité biologique

A

Conformation native

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124
Q

À quoi correspond la structure primaire?

A

Séquence en acides aminés de la chaine polypeptidique spécifiée par l’information génétique (ADN/génome).

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125
Q

Quel type de lien fait intervenir la structure primaire?

A

Lien covalent

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126
Q

Qu’est-ce qui forme la structure 3D de la protéine?

A

Les structures secondaires, tertiaires et quaternaires

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127
Q

À quoi correspond la structure secondaire d’une protéine?

A

À l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une région donnée de la chaine polypeptidique

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128
Q

Par quoi sont stabilisées les structures secondaires?

A

Par des liens H

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129
Q

Qu’est-ce que décrit la structure tertiaire?

A

L’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaine polypeptidique

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130
Q

Par quoi sont stabilisées les structures tertiaires?

A
  • Interactions non covalentes

- Ponts disulfures

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131
Q

Quel type de protéine contient une structure quaternaire?

A

Les protéines constituées d’au moins deux chaine polypeptidiques (protéines multimériques)

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132
Q

Qu’est-ce que décrit la structure quaternaire?

A

L’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace

133
Q

Par quoi sont stabilisées les structures quaternaires?

A
  • Interactions non covalentes

- Ponts disulfures

134
Q

Comment est déterminer la structure 3D d’une protéine?

A

Cristallographie à rayons X ou Spectroscopie par RMN

135
Q

Avantage et inconvénient de la cristallographie à rayons X

A

Avantage : Résolution élevée

Inconvénient : Limitée par la difficulté à obtenir un cristal de qualité pour certaines protéines

136
Q

Pourquoi est-ce que lorsqu’on utilise le spectroscopie RMN, il n’est pas nécessaire de produire un cristal?

A

Permet l’étude d’une protéine en solution

137
Q

Avantage RMN

A

Très puissante pour étudier les petites protéines

138
Q

L’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une section de la chaine polypeptidique dépend de…

A
  • Géométrie des liens peptidiques

- Nature des chaines latérales

139
Q

Définir un groupement peptidique

A

Les 2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 substituants

140
Q

Vrai ou faux : le groupement peptidique est non polaire

A

Faux, polaire

141
Q

En présence d’une liaison peptidique, il y a formation de…

A

Hybride de résonnance

142
Q

Dans la conformation trans, les deux C alpha sont où par rapport au plan?

A

Aux extrémités opposés

143
Q

Dans la conformation cis, les deux C alpha sont où par rapport au plan?

A

Sont plus rapprochés l’un de l’autre

144
Q

Pourquoi est-ce que la conformation cis est moins favorable que trans?

A

Les chaines latérales des deux résidus liés sont plus rapprochées, ce qui augmente l’encombrement stérique

145
Q

Vrai ou faux : il est possible pour une conformation trans d’être convertie en conformation cis

A

Faux

146
Q

Comment est-il possible de changer une conformation?

A

Il faut l’action d’une enzyme, l’isomérase, qui provoque une déstabilisation transitoire de l’hybride de résonnance

147
Q

Qu’est-ce qui confère de la rigidité à une chaine peptidique?

A

La proline

148
Q

Qui suis-je : la structure secondaire la plus connue et la plus abondante des protéines

A

Hélice

149
Q

Vrai ou faux : dans les protéines, les hélices sont presque toujours gauches

A

Faux, droite

150
Q

Une hélice peut contenir jusqu’à combien de résidus et en moyenne combien?

A
  • 4-40 résidus

- Moyenne 12

151
Q

Résidu très fréquent des hélices

A

Alanine

152
Q

Résidu souvent présent au début ou à la fin des hélices

A

Glycine

153
Q

Par quoi peuvent être déstabilisées les hélices?

A
  • Répulsions électromagnétiques entre les chaines latérales de même charge
  • Encombrement stérique entre les chaines latérales de même charge
154
Q

Qui suis-je : résidu le moins commun dans les hélices

A

Proline

155
Q

Qu’arrive-t-il si une hélice contient une proline?

A

Interruption de la structure en hélice

156
Q

Vrai ou faux : les hélices sont souvent amphiphatiques

A

Vrai

157
Q

Deux types de structures secondaires

A
  • Hélices

- Feuillets

158
Q

Qui suis-je : élément constitutif d’un feuillet

A

Brin

159
Q

Combien de résidus un brin contient-il en moyenne et jusqu’à combien peut-il en contenir?

A
  • Moyenne 6 résidus

- Jusqu’à plus de 15

160
Q

Vrai ou faux : la conformation des brins est très stable grâce à l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus

A

Faux

161
Q

Définir feuillet

A

Les brins s’associent entre eux en formant des liens H entre les groupements beta carbonyle d’un brin et les groupements alpha-amines d’un autre

162
Q

Deux principaux types de feuillets

A
  • Feuillets beta-parallèles

- Feuillets beta-antiparallèles

163
Q

Différence entre les feuillets beta-parallèles et beta-antiparallèles

A

Parallèles = brins orientés dans le même sens

Antiparallèles = brins orientés en sens inverse

164
Q

Un feuillet peut contenir jusqu’à combien de brins et moyenne combien?

A
  • Entre 2 et 22 brins

- En moyenne 6

165
Q

Pourquoi est-ce que les feuillets antiparallèles sont plus stables que ceux parallèles?

A

Parce que les liens H sont plus linéaires

166
Q

Quand est-ce que les feuillets font partie de la structure secondaire?

A

Lorsque les brins associés proviennent de régions adjacentes

167
Q

Quelle structure a deux brins d’un feuillet beta provenant de régions éloignées de même chaine?

A

Structure tertiaire

168
Q

Quelle structure a deux brins d’un feuillet beta provenant de chaine différentes?

A

STRUCTURE QUATERNAIRE

169
Q

Par quoi sont rendus possible les changement de direction dans les protéines?

A

Boucles

170
Q

Comment sont appelées les boucles qui contiennent peu de résidus (5 ou moins)?

A

Coudes ou tours

171
Q

Type de boucle le plus courant

A

Coudes ou tours beta

172
Q

Combien de résidus un coude contient?

A

4

173
Q

Coude fait le lien entre quel sorte de feuillets

A

2 brins d’un feuillet antiparallèle

174
Q

Qui suis-je : résidu souvent présent dans un coude

A

Glycine

175
Q

Pourquoi est-ce que la proline est souvent présente dans des coudes?

A

Permet changement de direction en introduisant un lien peptidique dans la conformation cis

176
Q

Qu’est-ce qui façonne la structure 3D d’une protéine?

A

L’agencement de toutes les structures secondaires

177
Q

De quoi d.pend la localisation des résidus dans la structure tertiaire?

A

De leur polarité

178
Q

Définir motif

A

Combinaison d’un hélice/feuillet avec boucle

179
Q

Définir domaine

A

Combinaison de motifs

180
Q

Vrai ou faux : chaque domaine a une fonction spécifique

A

Vrai

181
Q

Dans le cas d’une protéine multimérique, à quoi correspond la structure quaternaire?

A

À la structure tertiaire

182
Q

Définir dénaturation

A

Perte de la conformation native d’une protéine suite aux bris des interactions covalentes

183
Q

Exemples d’agents dénaturants

A
  • Chaleur
  • Changement de pH
  • Agents chaotropiques (urée etsels de guanidine)
  • Détergents (forme des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes)
184
Q

Pourquoi est-ce que la structure primaire n’est pas affectée par les agents dénaturants?

A

Parce que les agents dénaturants ne touchent pas aux liens covalents

185
Q

Définir renaturation

A

Certaines protéines peuvent retrouver leur conformation après avoir été dénaturées

186
Q

Où est située toute l’information nécessaire au repliement?

A

Dans la structure primaire du polypeptide

187
Q

Vrai ou faux : les protéines se replient de manière à former la structure la plus stable possible, c’est-à-dire, celle contenant le maximum d’énergie

A

Faux, celle contenant le minimum d’énergie

188
Q

Vrai ou faux : le repliement est un processus thermodynamiquement favorable

A

Vrai

189
Q

Qui suis-je : conformation d’une protéine la plus favorable

A

Conformation native

190
Q

Définir molten globule (globule fondu)

A

Intermédiaire lors du repliement de protéine. C’est une molécule qui n’a pas encore atteint la conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée

191
Q

Facteur le plus important pour le repliement des protéines

A

Interactions hydrophobes

192
Q

Qui suis-je : forces contribuant à la stabilité globale de la protéine

A

Forces de Van der Waals

193
Q

Classifications des protéines

A
  • Fonction
  • Forme et solubilité
  • Composition
194
Q

Fonction que ne peut faire une protéine

A

Stockage de l’information génétique

195
Q

Avantage de la classification par fonction

A

Donne directement le rôle de la protéine dans la cellule

196
Q

Inconvénient de la classification par fonction

A
  • Fonction parfois inconnue

- Peut pas classer des protéines mutlifonctionnelles

197
Q

Trois groupes lorsque les protéines sont classées selon la forme et la solubilité

A
  • Fibreuse
  • Globulaire
  • Membranaire
198
Q

Caractéristiques protéines fibreuses

A
  • Structures secondaires régulières (généralement un seul type)
  • Degré de pontage élevé
  • De forme allongée
  • Insolubles dans l’eau
  • Grande résistance mécanique
199
Q

Exemples protéines fibreuses

A
  • Kératine
  • Fibroïne de la soie
  • Collagène
200
Q

Localisation kératine

A

Ongles, poils, cornes et épiderme

201
Q

Structure kératine

A

Hélice alpha de pas à droite

202
Q

Par quoi sont stabilisées les hélices alpha?

A

Liens hydrogène

203
Q

Vrai ou faux : une fibre de kératine est extensible

A

Vrai

204
Q

Qui suis-je : la science capillaire tire profit de mes propriétés structurales

A

Kératine

205
Q

Qui suis-je : fibres très solides et quasi-inextensibles

A

Fibroïne de la soie

206
Q

Qui suis-je : type de protéines beaucoup plus nombreuses que les protéines fibreuses et membranaires

A

Protéines globulaires

207
Q

Vrai ou faux : les protéines globulaires sont solubles dans l’eau

A

Vrai

208
Q

Rôles protéines globulaires

A
  • Enzymes
  • Hormones
  • Anticorps
  • Protéines de transport
209
Q

Qu’est-ce qui arrive aux protéines globulaires de plus de 250 résidus?

A

Deux domaines ou plus donc protéines multifonctionnelles

210
Q

Par quoi se distingue les protéines membranaires des protéines globulaires et fibreuses?

A

Par leur forte teneur en résidu hydrophobes

211
Q

Deux catégories de protéines lorsqu’elles sont séparées selon leur composition

A
  • Simple

- Conjuguée

212
Q

Définir protéine simple

A

Protéine donc la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés

213
Q

Définir protéine conjuguée

A

Protéine donc la forme active contient un groupement non protéique

214
Q

Deux types de protéines conjuguées

A
  • Apoprotéine

- Holoprotéine

215
Q

Définir apoprotéine

A

Forme inactive de la protéine dont la protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement non protéique

216
Q

Définir holoprotéine

A

Forme active de la protéine conjuguée liée à son groupement protéique

217
Q

Qui suis-je : protéine jouant un rôle structural en conférant ces tissus une grande résistance

A

Collagène

218
Q

Comment expliquer la résistance du collagène?

A

C’est une protéine fibreuse formée de faisceaux d’hélices hiérarchisés

219
Q

La taille et la forme des fibres de collagène varie selon quoi?

A

Varient en fonction du tissu

220
Q

À quel autre groupe non protéique peut se lier le collagène?

A

Glucides

221
Q

Combien de résidus compte environ une chaine de collagène?

A

1000 résidus

222
Q

Structure primaire d’une chaine de collagène

A

Trois résidus : -Gly-X-Y-

223
Q

Dans -Gly-X-Y-, que représente X et Y?

A 
X = souvent une proline
Y = Dérivé hydroxylé d'une proline ou d'une lysine
224
Q

Quel type d’hélice forme le collagène?

A

Hélice gauche (pas une hélice alpha)

225
Q

Définir tropocollagène

A

Lorsque trois hélices de pas à gauche s’enroulent les unes autour des autres (triple hélice droite)

226
Q

Qui suis-je : Acide aminé essentiel au collagène, car c’est le seul ayant une chaine latérale assez petite pour pouvoir tenir à l’intérieur de la triple hélice

A

Glycine

227
Q

Par quoi est stabilisée la tropocollagène?

A

La formation de liens hydrogène intercaténaires

228
Q

Qui suis-je : Association de triples hélices de collagène

A

Microfibrilles

229
Q

Définir bases de Schiff

A

Liens covalents liant les molécules de tropocollagène

230
Q

Maladie associée au collagène

A

Scorbut

231
Q

Deux protéines ayant pour fonction de transporter de l’oxygène

A
  • Myoglobine

- Hémoglobine

232
Q

Différences structurales entre hémoglobine et myoglobine

A 
Hémoglobine = monomère
Myoglobine = hétérotétramère
233
Q

Pour les myoglobines et les hémoglobines, qu’est-ce qui sert de site de fixation de l’oxygène?

A

Atome de fer

234
Q

Comment s’appelle la myoglobine portant une molécule d’oxygène?

A

Oxymyoglobine

235
Q

Comment s’appelle la myoglobine ne portant pas d’oxygène?

A

Déoxymyoglobine

236
Q

Où est-ce que l’hémoglobine transporte l’oxygène?

A

Dans le sang à partir des poumons

237
Q

Où est-ce que la myoglobine transporte l’oxygène?

A

Dans les muscles et les tissus

238
Q

Vrai ou faux : Dans les tissus, la myoglobine libère l’oxygène qui est alors récupéré par l’hémoglobine

A

Faux, libéré par hémoglobine et récupéré par myoglobine

239
Q

De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?

A

Hydroxylation de la proline et la lysine

240
Q

Nom des doubles liaisons covalentes impliquées dans le maintien de la structure du collagène?

A

Base de schiff

241
Q

Pourquoi systèmes vivants utilisent les enzymes?

A

Pour accélérer et contrôler les réactions chimiques

242
Q

Vrai ou faux : presque toutes les enzymes sont des protéines

A

Vrai

243
Q

Portion non protéique d’une enzyme

A

Cofacteur

244
Q

Forme inactive d’une enzyme (portion protéique absente)

A

Apoenzyme

245
Q

Forme active d’une enzyme (portion protéique présente)

A

Holoenzyme

246
Q

Nom lorsque le cofacteur est une molécule inorganique

A

ions essentiels

247
Q

Nom lorsque le cofacteur est une molécule organique

A

Coenzyme

248
Q

Qui suis-je : coenzymes faiblement fixées à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes

A

Cosubstrat

249
Q

Deux types de cofacteurs

A
  • Ions essentiels

- Coenzymes

250
Q

Qui suis-je : coenzymes pour animaux

A

Vitamines

251
Q

Vrai ou faux : L’équilibre d’une réaction est altéré par la présence d’une enzyme la catalysant

A

Faux : équilibre pas altéré

252
Q

Vrai ou faux : une enzyme peut rendre une réaction non spontannée spontannée

A

Faux

253
Q

Trois propriétés distinguant les enzymes des catalyseurs synthétiques

A
  • Enzymes accèlerent/ rendent plus efficaces des réactions
  • Enzymes sont hautement spécifiques
  • Enzymes sont régulées
254
Q

Qui suis-je : Quantité minimale d’énergie libre requise pour que 2 molécules de réactif (ou substrat) entrent en collision

A

Énergie libre d’activation

255
Q

Vrai ou faux : toutes les collision produisent une réaction chimique

A

Faux ; une fraction des molécules de substrat dispose de l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de réactivité

256
Q

Qui suis-je : État extrêmement instable ayant pour synonyme état de réactivité

A

État de transition

257
Q

Vrai ou faux : la vitesse d’une réaction chimique non catalysée est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation

A

Vrai

258
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction chimique?

A
  • Énergie libre des molécules libres impliquées
  • Orientation de ces mêmes molécules
  • Nombre de collision entre ces molécules
259
Q

Comment une enzyme augmente la vitesse d’une réaction?

A

En diminuant la barrière d’activation

260
Q

De quelle façon un enzyme parvient-elle à augmenter la vitesse d’une réaction?

A
  • Augmentation locale de la concentration des réactifs

- En positionnant, les substrats de manière favorable

261
Q

Expliquer comment une enzyme augmenter la rapidité d’une réaction

A

Enzyme baisse la barrière d’activation–> enzyme se combine avec un substrat—>état de transition–>substrat devient produit—>produits libérés

262
Q

Différentes classes d’enzymes

A
  • Oxydoréductase
  • Transférase
  • Hydrolase
  • Lyase
  • Isomérase
  • Ligase
263
Q

Définir oxydoréductases

A

Des enzymes catalysant les réactions d’oxydoréduction. Souvent perte ou gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène

264
Q

Définir transférases

A

Des enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes. La présence d’une coenzyme est souvent nécessaire

265
Q

Quelle classe d’enzyme nécessite souvent la présence d’une coenzyme?

A

Transférases

266
Q

Définir hydrolases

A

Des enzymes catalysant les réactions d’hydrolyse donc le bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau

267
Q

Définir lyases

A

Enzymes catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome

268
Q

Définir isomérases

A

Enzymes catalysant les réarrangements moléculaires

269
Q

Définir ligases

A

Enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

270
Q

Rôles site actif

A
  • Fixation du substrat

- Catalyse de la réaction

271
Q

De quoi dépend la spécificité d’une enzyme?

A
  • Reconnaissance moléculaire entre site actif et substrat

- Caractère électronique

272
Q

Vrai ou faux : toutes les enzymes ont le même degré de spécificité

A

Faux

273
Q

Expliquer le modèle de l’ajustement induit

A

L’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’un à l’autre

274
Q

Est-ce que le modèle clé/serrure demande un changement de forme de la part de l’enzyme et du substrat?

A

Non

275
Q

Qu’est-ce qui détermine le type de réaction qui est catalysée?

A

La nature des résidus présents à l’intérieur du site actif

276
Q

Pourquoi est-ce qu’il n’y a pas de sous-produit résultant d’une réaction secondaire?

A

Parce que la réaction enzymatique est spécifique

277
Q

Pourquoi est-ce que la perte de complémentarité résultant de la formation du produit entraine la dissociation du complexe enzyme-produit?

A

Parce que les interactions enzyme-produit sont non covalentes

278
Q

Définir inhibiteur

A

Molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat ou en bloquant la réaction chimique

279
Q

Type de liaison entre un inhibiteur et une enzyme

A

Interactions non covalente

280
Q

3 principaux types d’inhibition réversible

A
  • Compétitif
  • Non compétitif
  • Incompétitif ou anticompétitif
281
Q

Qui suis-je : analogue structural du substart

A

Inhibiteur compétitif

282
Q

Qui suis-je : Je peux me lier qu’au complexe ES

A

Inhibiteur incompétitif

283
Q

Qui suis-je : je peux me lier à la fois à l’enzyme seule ou au complexe ES et ma présence diminue la concentration d’enzyme active

A

Inhibiteur non compétitif

284
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction enzymatique?

A
  • Concentration du substrat et s’il y a lieu, du cofacteur ou de la coenzyme
  • Concentration de l’enzyme
  • L’activité catalytique de l’enzyme
285
Q

De quoi dépend la concentration d’une enzyme?

A

Dépend des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée

286
Q

Par quoi est modulée l’activité des enzymes dans un organisme?

A
  • Allostérie

- Modifications covalentes

287
Q

Qu’est-ce que permet la régulation allostérique?

A

Permet l’adaptation la plus rapide aux conditions locales

288
Q

Par quoi est modifiée la structure 3D d’une protéine allostérique?

A

Par la présence de molécules appelées effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques

289
Q

Effecteurs qui augmentent l’activité de l’enzyme

A

Activateurs

290
Q

Effecteurs qui diminuent l’activité de l’enzyme

A

inhibiteurs

291
Q

Régulation permettant l’adaptation la plus rapide

A

Régulation allostérique

292
Q

Ordre des formes de régulation ( de la plus vite à la moins vite)

A

Régulation allostérique–>modifications covalentes—>contrôle synthèse/dégradation

293
Q

Modification covalente réversible la plus fréquente

A

Phosphorylation/déphosphorylation

294
Q

Définir proenzyme/zymogène

A

Enzymes conservées sous forme inactive et permettant des modifications covalentes irréversibles

295
Q

Comment sont activés les zymogènes?

A

Par la coupure d’un de leurs liens covalents

296
Q

Définir régulation allostérique

A

Régulation de l’activité d’une protéine par la modification de sa structure 3D

297
Q

Qui suis-je : Je suis une phénomène homotrope, c’est-à-dire, que la liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une sous-unité adjacente

A

L’effet coopératif

298
Q

Si l’affinité augmente, on parle alors de…

A

Effet coopératif positif

299
Q

Si l’affinité diminue, on parle alors de…

A

Effet coopératif négatif

300
Q

Vrai ou faux : le substrat a un effet sur sa propre fixation à l’enzyme

A

Vrai

301
Q

Qui suis-je : phénomène hétérotrope dont la liaison de l’effecteur allostérique a un effet sur la fixation du substrat

A

Effet allostérique

302
Q

Qui suis-je : changement d’une conformation à l’autre d’une enzyme allostérique

A

Transition allostérique

303
Q

2 conformations possibles pour une enzyme allostérique

A

Conformation T = état inactif à faible affinité pour le substart
Conformation R = état actif à forte affinité pour le substrat

304
Q

2 modèles proposés pour expliquer la transition entre les conformations T et R

A
  • Modèle concerté

- Modèle séquentiel

305
Q

Qui suis-je : dans mon modèle, toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation

A

Modèle concerté

306
Q

Qui suis-je : les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation

A

Modèle séquentiel

307
Q

Vrai ou faux : les protéines multifonctionnelles possèdent généralement plus d’un domaine

A

Vrai

308
Q

Qu’est-ce qui limite la limite maximale d’une enzyme?

A

La concentration de l’enzyme

309
Q

Constante de Michaelis

A

Km

310
Q

À forte concentration de substrat, comment réagit la vitesse initiale par rapport à la concentration de substrat?

A

Vitesse initiale indépendant de la concentration de substrat

311
Q

À faible concentration de substrat, comment réagit la vitesse initiale par rapport à la concentration de substrat?

A

Vitesse initiale proportionnelle à la concentration de substart

312
Q

Définir Km

A

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale

313
Q

Vrai ou faux : La Km est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat

A

Vrai

314
Q

Lorsque Km est faible, comment est l’affinité

A

Affinité forte

315
Q

Lorsque Km est élevée, comment est l’affinité

A

Affinité faible

316
Q

Vrai ou faux : Km est unique pour chaque paire d’enzyme substrat

A

Vrai

317
Q

Vrai ou faux : Km demeure constante même si la concentration d’enzyme varie

A

Vrai

318
Q

Définir Kcat

A

Nombre de moles de substrat transformées par unité de temps par 1 mole d’enzyme

319
Q

On utilise quoi pour évaluer l’efficacité catalytique

A

Ratio Kcat/Km

320
Q

Perfection catalytique (vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale)

A

LOrsque ration Kcat/Km entre 10exp8 et 10exp9

321
Q

Vrai ou faux : Km et Vmax sont déterminés en fonction de la concentration de S et ce pour une concentration d’enzyme fixe

A

Vrai

322
Q

À quoi correspond Vmax?

A

Correspond à la vitesse initiale lorsque l’enzyme est saturée de substrat

323
Q

Vrai ou faux : À Vmax, si on augmente davantage la concentration de substrat, la réaction pourra aller plus vite

A

Faux, car l’enzyme est saturée

324
Q

Qu’est-ce qui limite la vitesse maximale d’une réaction?

A

La concentration de l’enzyme

325
Q

Qu’adviendra-t-il de l’affinité d’une enzyme pour son substrat en présence d’un inhibiteur compétitif?

A

Devient moindre

326
Q

Pourquoi est-ce que la présence d’un inhibiteur non compétitif n’affecte pas la fixation du substrat sur l’enzyme?

A

Puisque le site de liaison d’un inhibiteur non compétitif est différent du site actif et qu’il ne déforme pas le site actif

327
Q

Quelle situation décrit l’inhibition incompétitve ou anticompétitive?

A

Une situation où l’inhibiteur ne se lie qu’au complexe enzyme-substrat

328
Q

Effets inhibiteur incompétitif

A

Diminution Vmax et Km

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