metabolismo de prots Flashcards
cuales son los tipos de aminoácidos y sus características
• Esenciales:
- no son sintetizables
- dependiente estrictamente de aporte dietario
• No esenciales (síntesis endógena):
- son sintetizables (hígado, principal biosintetizador)
- para formar una proteína necesitamos aporte de nitrógeno, por lo que igual es dependiente de la dieta
• Condicionales/ semi-esenciales:
- fabricables, pero tenemos una tasa metabólica muy baja (velocidad lenta)
- Sujeto a condiciones fisiológicas donde la demanda supera a la producción (crecimiento, recuperación, embarazos, etc)
para que se usa el pool
- El 80% de aminoácidos del pool se usan para formar proteínas endógenas
- para formar compuestos nitrogenados, creatina, bases, etc
- degradación para la producción de energía (por ayuno prolongado)
a que se refiere con calidad proteica
- cantidad de aminoácidos esenciales aportados
- las mejores proteinas son las que entregan todos los aminoácidos esenciales
que es el balance nitrogenado
relacion de nitrogeno que se consume con la que se excreta
- un balance positivo es que se consume más de lo que se excreta. mas comun en deportistas
- uno negativo es al revés y se asocia a patologias
- un balance neutro es lo que deberia ser en una persona normal
que es un zimogeno
- enzimas que se sintetizan de manera inactiva (con inhibidor)
- se activan por el medio al cortar el inhibidor
¿es reversible la activación de un zimógeno?
- normalmente es irreversible
- se destruyen y se vuelven a formar con inhibidor
cual es el destino de las proteínas dietarias
- vía porta al hígado
- llega al hígado para ser “almacenados” en el pool
por qué los aminoácidos deben ser transformados a glutamato
- porque es el único aminoácido que se puede desaminar
cual es el rol y ubicación de transaminasas
- participan en la transaminación
- usan como sustrato un aminoácido que cede su grupo amino y un alfa cetoglutarato que acepta ese grupo, formandose glutamato
- están en todas las células, pero principalmente en el higado
- necesitan vitamina B6 como cofactor
rol y ubicación de glutamina sintetasa
- realiza la amidacion
- a partir del glutamato le une un segundo grupo amino y forma glutamina
- ocurre principalmente en tejido nervioso
cual es el rol y ubicación de glutaminasa
- hace la desamidacion de la glutamina
- libera el grupo amino de la cadena.
- es muy activa en mitocondrias hepáticas
en qué punto el ciclo de la urea se cruza con ciclo de krebs
- en la formación del fumarato, que es un componente del ciclo de krebs
- se forma a partir de ruptura de argino-succinato
qué molécula trae el 2do grupo amino en el ciclo de la úrea
- el aspartato
- se une a citrulina para formar argino-succinato
que es el pool de aminoácidos
- es la cantidad mínima total corporal de aminoácidos libre
- No es una proteína almacenadora de aminoácidos, es una reserva de aminoácidos libres común
- Es pequeña pero dinámica.
que es la desaminación
- quitar el grupo amino a aminoácido
- se obtiene amoniaco y esqueleto hidrocarbonado
cómo podemos eliminar el amoniaco proveniente de los aminoácidos
- el amoniaco es tóxico (neurotóxico) por lo que se debe eliminar
- lo transformamos a úrea en el hígado
para que podemos utilizar el esqueleto hidrocarbonado
- Se puede incorporar al ciclo de Krebs y oxidarlo (para formar NADH, etc)
- Como sustrato gluconeogénicos (producir glucosa, principalmente alanina)
- Formar acetil CoA (para fines energéticos o guardar como ác. grasos)
- Cuerpos cetónicos (no siempre, solo cuando hay gasto energético alto y en ayuno)
por que el amoníaco afecta tanto al cerebro
es permeable a membranas, no necesita transportadoras, y por eso afecta a tejidos más irrigados
para que se usa el balance de nitrógeno
para saber si estoy consumiendo la calidad y cantidad de proteína adecuada
que es el marasmo y el Kwashiorkor
- son condiciones clínicas asociadas al metabolismo de proteínas
- marasmo: debido a desnutrición se utilizan proteínas corporales para suplir la energía. toda la energía va hacia mantener el sistema neuronal a costo del músculo físico
- kwashiorkor: se consume calorías pero prote es de baja calidad, se produce edema generalizado porque las proteínas reguladoras están disminuidas
donde se digieren las proteínas
- estómago
- intestino
que ocurre con las proteínas dietarias en el estómago
- se denaturan por pH ácido del estómago
- la pepsina (zimógeno) es una endopeptidasa, por lo que no corta proteína por los extremos, generando pequeños fragmentos (oligopéptidos)
como se dividen las exopeptidasas
- se dividen en carboxipeptidasa y aminopeptidasas
- depende de lo que corten
que hace el enterocito con los tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres que le llegan
- a los tripéptidos y dipéptidos los sigue rompiendo para que queden como aminoácidos libres
- manda todos los aminoácidos libres vía porta al hígado
como es la cadena de eventos de la activación de la pepsina y las enzimas hepáticas
- con alimento en estómago se secreta pepsinógeno, el cual se activa un poco con el pH, pasando a pepsina. La poco pepsina activada activa al resto de pepsinógeno
- pared intestinal secreta colecistoquinina (CCK), que va al páncreas y hace que se secreten zimógenos al intestino y enteropeptidasa
- páncreas secreta un cóctel de enzimas de forma inactiva, y es la enteropeptidasa la que activa al tripsinógeno, dando lugar a la tripsina, y es esta la que activa al resto de enzimas pancreáticas.
como se puede transportar el nitrógeno al hígado
- transaminación: en todas las células (principalmente hepáticas), alfa-cetoglutarato acepta el grupo amino formando glutamato
- amidación: destacable en tejido nervioso, se forma glutamina (al glutamato se le une otro grupo amonio)
- formación de alanina: en tejido muscular, se forma glutamato, pero mediante GoT se le tranfiere el grupo amino al piruvato, formando alanina
que hace la GoT
- es una transaminasa
- forma aspartato (ciclo de la úrea)
- toma como aceptor del amino al oxalacetato para formar el aspartato
- también puede formar alanina transaminando el grupo amino hacia el piruvato
que hace la glutamato deshidrogenasa
- enzima que desamina el glutamato
- forma amoniaco y alfa-cetoglutarato
- está sujeta a regulación alostérica según el nivel de energía del cuerpo (con baja energía está más activa)
que hace la glutamato deshidrogenasa
- realiza la desaminación del glutamato
- libera NH3 y alfa-cetoglutarato
- se regula alostéricamente por los niveles de ADP-GDP y ATP-GTP
- puede usar NAD o NADP
- estimulada en situaciones de necesidad energética
que enzima comienza el ciclo de la úrea y que hace
- la carbamoil fosfato sintetasa 1
- A partir de ATP, bicarbonato y NH3 forma el carbamoil fosfato
qué molécula otorga el 2do nitrógeno al ciclo de krebs
- aspartato
donde ocurre el ciclo de la úrea
- comienza en mitocondria
- después en el citosol
que puede ocurrir si falla el ciclo de la úrea
- hiperamonemia: auemnto de amonio por encima de 80 unidades
