Bioenergética y enzimología Flashcards
porque los principios de la termodinámica no sirven para la célula
- porque célula es un sistema abierto
- termodinámica no considera factor tiempo
porque la 2da ley clásica no sirve para bioquímica y cómo se arregla
- no sirve porque no podemos medir deltaH ni deltaS
- se llegó a: deltaG = -2,3 x R x T x log Keq
que significan los signos del delta G
negativo: reacción exergónica (Keq es grande)
positivo: reacción endergónica (Keq es chica)
que tiene el ATP en cuanto a su delta G que lo hace especial
tiene un delta G mediano, lo que genera dos cosas:
- estabilidad suficiente, no es lo suficientemente exergónico como para que reaccione de inmediato
- buen aporte energético
Es decir que está en el equilibrio entre un buen aporte energético y estabilidad
*ATP siempre está unido a Mg para darle + estabilidad
que es el catabolismo y el anabolismo
catabolismo: de + grande a + chico, rompimiento. libera energía por oxidación
anabolismo: de mas chico a mas grande. con A de ARMAR. se necesita energía
que es el metabolismo intermediario
- Es un conjunto de reacciones catabólicas y anabólicas que ocurren en una célula, tejido, órgano, etc
- Hay un metabolismo intermediario para carbohidratos, lípidos, proteínas y nucleótidos
- En el metabolismo intermediario existen las “reacciones acopladas”, las que permiten convertir reacciones endergónicas en exergónicas o aprovechar la energía liberada por una exergónica para una síntesis endergónica.
cuales son las partes de una enzima
- sitio activo: sitio donde entra o se inserta soluto
- aa de contacto: aminoácidos que interactúan con sustrato
- aa auxiliares: los que le dan la conformación necesaria a la enzima
cuales son los efectos que genera la enzima para que pueda hacer su trabajo
- efecto de orientación: enzima y sustrato tienen que estar orientados de una manera específica
- efecto de aproximación: velocidad de acercamiento tiene que ser la adecuada
que son los cofactores enzimáticos
- factores que se unen o están en el medio para realizar actividad
- NAD, NADPH, FADH, hierro, zinc, cobre, niquel, etc
que es una holoenzima
- una apoenzima unido con su cofactor
cuando actúa una enzima y qué efecto genera en reacción
- solo actúa cuando el delta G es negativo, es decir cuando es exergónica
- genera que el equilibrio químico se alcance más rápido
- baja energía de activación porque genera los efectos de orientación y aproximación
que es la cinética de Michaels y Melten
es una fórmula que relaciona la velocidad de la reacción dada por una enzima con la concentración de sustrato circundante
que es el Km y para qué sirve
- es el 50% de saturación enzimática o la mitad de la velocidad máxima
- a menor Km hay una mayor afinidad enzima-sustrato porque se necesita menos sustrato para saturar el 50% de la enzima
- permite determinar el camino preferencial en una encrucijada metabólica
porque se cambió la cinética de MM y cómo se cambio
- se cambió porque como era una curva se necesitaban muchos ensayos para realizarla
- por lo tanto se transformó en una recta, que con 2 ensayos se puede sacar toda la cinética
- 1/velocidad máx es la n y 1/Km es el choque con el eje de las x (Km mayor es el que está más pegado al eje de las ordenadas)
cuales son los tipos de inhibición enzimática
- competitiva:
- . inhibidor debe tener similitud estructural con sustrato
- se bloquea el sitio activo temporalmente
- reversible y específica
- En una inhibición competitiva, la Km aumenta porque el sitio activo está siendo usado. (igual se llega a velocidad máxima, pero más lento)
- no competitiva:
- no debe tener similitud estructural
- inhibidor reacciona químicamente con la enzima
- es irreversible y muy inespecífica
- es un ataque qco
- enzima pierde su capacidad catalítica
- Km no varía, pero la Vmáx disminuye (porque se quitan enzimas)
