biosíntesis de protes Flashcards
Donde ocurre la síntesis de proteínas
- citoplasma
- RER
como se leen los tripletes y como se demostró
- se leen de manera lineal
- si se inserta o elimina una base se corre la lectura del código genético
cuales son las características del código genético
- formado por tripletes
- lectura lineal y no saltatoria
- es no superpuesto
- cada triplete es independiente del vecino
- es degenerado
- es no ambiguo
- existen tripletes stop
- es prácticamente universal
que significa que el código genético sea degenerado y no ambiguo
- Degenerado: varios tripletes pueden incorporar un mismo aminoácido, generalmente es la 3ra base la que determina la degenerabilidad
- No ambiguo: un triplete solo puede incorporar un aminoácido
como es la relación codón-anticodón
- El codón se “transcribe” nuevamente, por lo tanto un codón CGA forma un anticodon GCI
que es el wooble
- interacción entre la tercera base del codón con la primera del anticodón
con que pares se puede aparear la inosina
- adenina
- citosina
- uracilo
que características aporta el wooble al código genético
- Degenerabilidad genética del código
- Al ser más débil la interacción, la liberación del ARNt es más rápida y permite una mayor velocidad de síntesis proteica
- Esto implica la existencia de 32 ARNt y no de 20 ARNt (son 20 aminoácidos)
- La síntesis proteica privilegia más la velocidad que la fidelidad de la traducción, por lo tanto es más importante que tan rápido se haga a que tan bien se haga. Hay un mecanismo celular que destruye las proteínas mal hechas.
qué son los ribosomas y por qué subunidades están conformados
- son ribonucleoproteínas (protes + RNAs)
- eucariontes: tienen subunidad 60S y 40S
- procariontes: tienen subunidad 30S y 50S
a qué lugar se une el aminoácido al ARNt
extremo 3´de secuencia ACC
cuales son las bases raras del ARNt
- dihidrouridina
- ribotimidina
- pseudouridina
que hace la aminoacil tRNA sintetasa
tiene dos fases:
- cataliza la reacción entre el ATP y el aminoácido, formando aminoacil AMP (AA-AMP)
- traspasa el aminoácido y lo une a la adenina del tRNA
como se une el aminoácido al ARNt
- aminoácido se une a la ribosa del nucleótido de adenina
- mediante enlace éster
- unión es entre OH 3´libre del ARNt y grupo carboxilo de aa
por donde comienza la síntesis proteica
- parte con grupo amino y termina con grupo carboxilo
- se probó mediante la síntesis de leucina con C14
cuántos sitios de reconocimiento para la unión de un aminoácido hay en el ARNt de la alanina
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cual es la función de la metionina formilada y por qué es importante que esté formilada
- es el aminoácido que inicia la síntesis proteica en los procariontes (triplete AUG)
- es importante que esté formilada porque eso deja un solo sentido de crecimiento
- se crece en sentido 5´-3´
por qué es sintetizado el grupo formilo y que puede producir la deficiencia de este
- sintetizado por ácido fólico (vitamina B9)
- puede generar anencefalia y espina bífida (produce defectos en el tubo neural durante el embarazo)
cuales son los pasos de la iniciación de la síntesis proteica en procariontes
- Requiere de subunidad 30S y se identifica un sitio P y A (en ribosoma)
- Triplete AUG de iniciación es ubicado en el sitio P de la subunidad 30S. la secuencia que lo permite ubicar se llama secuencia de Shine-Dalgarno
- IF1 (initiation factor 1) bloquea el sitio A de la subunidad 30S
- IF2 transporta el aminoacil tRNA al sitio P. Requiere GTP como aportador de energía
- IF3 impide la unión prematura de la subunidad 50S a la subunidad 30S
- Una vez ubicado el aminoácido, se hidroliza el GTP, se liberan los IF1, IF2 y IF3. Se une la subunidad 50S.
que hace la secuencia Shine Dalgarno
- se encuentra río arriba del triplete AUG en el ARNm
- determina la localización de AUG en sitio P
- reconoce por complementariedad en el ribosoma, dando firmeza a la unión del sitio P.
cómo se genera la iniciación de la síntesis en eucariontes
- Iniciación se produce a través de estructura cíclica que forma el mRNA donde interviene el CAP y el poli A
- CAP y poli A se unen a extremos distintos, para que un sistema escanee la presencia de AUG y se inicie la síntesis
- No hay secuencia de shine-dalgarno
cómo se produce la elongación del péptido
- A un aminoacil tRNA se une a un factor que lo transporta a sububidad 30S
- Se traspasa el aminoácido del primer aminoacil tRNA ubicado en el sitio P al aminoacil tRNA recién incorporado al sitio A
- Se forma el primer enlace peptídico en el aminoacil tRNA del sitio A. esta reacción reconocida como actividad peptidil transferasa es catalizada por el RNA 23S.
- Se libera el primer tRNA ya descargado y se produce el movimiento del ribosoma (translocación) que es catalizado por una translocasa con la hidrólisis del GTP
- El AA-AA-tRNA queda ahora en el sitio P y al sitio A llega un nuevo aminoacil tRNA
qué RNA presenta la actividad peptidil transferasa
el ARN de la subunidad mayor del ribosoma
cuando se ensambla el ribosoma
solamente cuando se está haciendo la síntesis
como se termina la traducción
- Por tripletes stop (no hay ninguna tRNA que los reconozca)
- Aquí actúa un factor de liberación
- Se reconoce el triplete stop, se une el factor de liberación y se desarma todo el sistema (ribosoma)
cuáles son algunas diferencias de la síntesis proteica en eucariontes y procariontes
- en procariontes el ARNm se une a la subunidad del ribosoma por el reconocimiento de la secuencia shine-dalgarno
- en eucariontes el ARNm se une por formación de unidad circular y el escaneo en busca del AUG
- en procariontes el 1er aa es la formil-metionina, en eucariontes es la metionina
- eucariontes y procariontes tienen distintas subunidades ribosomales
que es un polisoma
un RNAm que está siendo traducido simultáneamente por múltiples ribosomas
que determina la vida media del ARNm
Cada vez que se traduce un mRNA este pierde un segmento de poli A, por lo que su tamaño determina cuantas veces se puede traducir
que modificaciones post-traduccionales se pueden hacer
- Pérdida de N-formilmetionina en procariontes y metionina en eucariontes
- Algunos residuos de AA se modifican (fosforilación, acetilación, etc) y se forma la seleno-cisteina
- Se incorporan los grupos carboxilos o amino a algunos aminoácidos
- Se incorporan diferentes grupos prostéticos
- Se forman enlaces disulfuro entre cisteínas (antes de terminar ya se adopta la forma terciaria)
ejemplos de antibióticos que ataquen la síntesis proteica
- Eritromicina: se une a subunidad 50S e impide la translocación en procariontes
- Tetraciclinas: bloquean sitio A de de procariontes (amplio uso clínico)
- penicilina: inhibe la producción de proteínas relacionadas a la formación de la cápsula bacteriana
- Cloramfenicol: inhibe actividad peptidil transfereasa del rRNA 23S, solo afecta a procariontes
que es el marco de lectura
- parte de ARNm que se traduce
- va de codón de inicio a codón sin sentido
cual es la deleción (mutación) más dañina
- al principio, porque se corre todo el marco de lectura
que debe reconocer la aminoacil tRNA sintetasa para poder unir su aminoácido específico
- anticodón
- sitios de reconocimiento comunes y específicos
quién ayuda a los aminoacil-tRNA a entrar al sitio A
- factor de elongación TU
