Les Systèmes Endomembranaires UE2-8 Flashcards
Quelles est l’ordre de grandeur des volumes relatifs occupés par les principaux compartiments intracellulaires d’une cellule eucaryote?
Cytosol > Mitochondries > RER > REL + Golgi > Peroxysomes > Lysosomes > Endosomes
Quelles est l’ordre de grandeur de la quantités relatives de membranes dans l’hépatocyte (foie)?
Membranes du RER > Enveloppe de mitochondries > Membranes du REL > Membranes de Golgi > Membrane Plasmique > Membranes de lysosomes > Membranes de peroxysomes > Membrane d’endosomes > Enveloppe nucléaire interne
Membrane de vésicules sécrétoires : indéterminé
Quelles est l’ordre de grandeur de la quantités relatives de membranes dans le pancréas exocrine?
Membranes du RER > Enveloppe de mitochondries > Membranes de Golgi > Membrane Plasmique > Membrane de vésicules sécrétoires > Membranes du REL > Enveloppe nucléaire interne
Membranes de lysosomes : indéterminé
Membranes de peroxysomes : indéterminé
Membrane d’endosomes : indéterminé
Le transport par pores se fait par quelles types d’organites?
Elle ce fait entre le cytosol et le noyau
Le transport transmembranaire se fait par quelles types d’organites?
Elle ce fait entre le cytosol:
- et les mitochondries
- ou le RE
- ou le peroxysome
Le transport vésiculaire se fait par quelles types d’organites?
Elle ce fait entre le cytosol, le RE, l’appareil de Golgi:
- et la membrane plasmique
- ou les vésicules sécrétoire
- ou les endosomes
- ou les lysosomes
La voie de sécrétion est antérograde ou rétrograde?
Elle est antérograde
La voie sécrétoire est responsable de quoi?
Elle est responsable de la biogenèse et du transport des protéines, des sucres et des lipides entre les différents organites
Quelles est le pourcentage de protéine incorporées dans la voie de sécrétion?
30%
La voie de sécrétoire classique est composée de quelles organites?
Elle est composée du RE, de l’appareil de Golgi, du trans-Golgi network (TGN) et du lieu de destination (milieu extracellulaire, membrane plasmique ou tout autre organite)
L’entrée des protéines dans la voie sécrétoire ce fait par quelle niveau?
Elle se fait au niveau du RE et les cargos sont ensuite transportés vers l’appareil de Golgi par l’intermédiaire de vésicules
L’appareil de Golgi fait quoi dans la voie sécrétoire?
Elle organise un tri des différents cargos et les expédie vers leur compartiment final (milieu extracellulaire, membrane plasmique, endosomes)
C’est quoi la structure du réticulum endoplasmique?
Le RE est un ensemble de tubules membranaires interconnectés qui forment un réseau hétérogène associé à l’enveloppe nucléaire
Quelles sont les fonctions du réticulum endoplasmique?
Sont rôle majeure est dans la voie de sécrétion
C’est le lieu principal de biosynthèse de lipides
Rôle dans le stockage du calcium (1000 à 8000 fois supérieur a celle du cytosol)
Rôle dans la biologie des autres organites via des contacts directs
Les protéines sont synthétisées ou?
Dans le cytosol
L’étape de maturation est nécessaire pour quelle types de protéines?
Des protéines solubles
Des protéines membranaires
Le RE participe a la maturation d’environ combien de protéines humaines synthétisées?
1/3
La !plupart! des protéines incorporées dans le RE possèdent quoi et c’est situé ou?
Elles possèdent un peptide signal hydrophobe situé à l’extrémité N-ter de la protéine naissante
La plupart, pas tout!!!!!!!!!!!!!!
Comment ce fait la translocation des protéines dans le RE?
Lors de la traduction protéique, le peptide signal est reconnu par la protéine cytosolique SRP
La SRP est capable de se lier transitoirement à la séquence signal et à la grand sous-unité du ribosome
La SRP permet l’ancrage du ribosome à la membrane du RE en s’associant au récepteur de la SRP appelé SR
Puis la traduction est poursuivie sur la membrane du RE et la protéine en cours de synthèse est transloquée vers la lumière du RE grace à un canal transmembranaire appelé translocon
Finalement, le peptide signal peut alors passer dans la lumière du RE ou il sera excise par une enzyme spécifique, la peptidase signal (protéase associée à la face interne de la membrane du RE)
SRP est composée de quoi?
SRP est composée de 6 protéines, d’un ARNm et de GTP
Le transport de la protéine a travers la membrane du RE est dit comment et pourquoi?
Il est dit co-traductionnel car il se fait pendant la synthèse de la protéine
Dans la lumière du RE, les protéines subissent quoi comme modifications?
Ils subissent la glycosylation
C’est quoi la glycosylation?
La glycosylation consiste en l’ajout de sucres sur des résidue particuliers
C’est quoi la N-glycosylation et quelle est ca particularité?
C’est l’ajout de sucres sur des asparagines (N)
La N-glycosylation est un mécanisme co-traductionnel
Il est aussi impliquée dans le repliement protéique mais aussi dans le contrôle qualité des protéines fabriquées
C’est quoi la O-glycosylation?
C’est l’ajout de sucres sur des sérines et thréonines
Elle n’est pas un mécanisme co-traductionnel
La N-glycosylation a quoi comme motif et qui constitué de quoi?
Un motif préformé fait de 14 sucres disposés suivant une chaîne ramifiée
Il est constitué de 3 molécules de glucose, 9 molécules de mannos et 2 molécules de N-acétylglucosamine
La chaîne oligosaccharidique est tranférée par quoi?
La chaîne oligosaccharidique est tranférée par une glycosyl tranférase sur les asparagines trouvées dans les motifs Asn-X-Ser ou ASN-X-Thr des chaînes protéiques en cours de translocation
X est un AA sauf la Proline
Dans la lumière du RE, les protéines sont prise en charge par quoi et qui permettent quoi?
Dans la lumière du RE, les protéines sont prise en charge par des protéines chaperonnes qui permettent la maturation et le repliement de la protéine sous forme native
Quelles sont les 4 grandes classes de protéines chaperonnes?
Les chaperonnes à site lectine, calnexine et calréticuline
Les chaperonnes de la famille HSP70
Les chaperonnes de la famille HSP90
Les thiol oxydoréductases
Quelles sont les caractéristiques des chaperonnes à site lectine, calnexine et calréticuline
Elles participent au cycle de glycosylation et déglycosylation des protéines
Quelles sont les caractéristiques des chaperonnes de la famille HSP70?
Elle participent à la maturation des protéines en se fixant sur des regions hydrophobes de la protéine naissante selon un cycle impliquant l’ADP/ATP
Quelles est une protéine chaperonne connue qui fait partie des chaperonnes de la famille HSP70?
BIP
Que permet la protéine chaperonne BIP?
Elle permet l’acquisition d’une structure correcte et/ou l’oligomérisation des protéines
Elle permet aussi l’élimination des protéines mal repliées et achemine les protéines non conformes vers le protéasome par une rétro-translocation via le translocon
Ce système est connu sous le nom de ERAD!!!!!!
Quelles sont les caractéristiques des chaperonnes de la famille HSP90?
Une protéine de cette famille intervient sur les protéines partiellement repliées liberées par BIP
Quelles sont les caractéristiques des thiol oxydoréductases
L’espace luminal du RE est un environnement oxydant permettant l’activité d’enzymes qui catalysent la formation de ponts disulfures dans la chaîne polypeptidique en cours de maturation
Ce processus est appelé maturation oxydative des protéines et est effectué par une famille d’enzymes appelées Protein Disulfide Isomerase (FDI)
Que provoque le stress du RE, suite a une perturbation des fonctions du RE?
Le tress du RE est caractérisé par une accumulation de protéines immatures dans la lumière du RE
Le stress du RE conduit a une activation de quoi?
Le stress du RE conduit a l’activation d’un ensemble de voies de signalisation cytoplasmiques et nucléaires collectivement appelées Unfolded Protein Response (UPR)
Quelles sont les trois événements cellulairs majeurs qui sont activés au cours de l’UPR (Unfolded Protein Response)
- La diminution de l’afflux de nouvelles protéines dans le RE en diminuant la traduction de nouveaux ARNm
- L’augmentation de la transcription de certains genes, notamment des chaperonnes du RE, qui vont permettre d’augmenter la capacité de maturation des protéines dans le RE
- La dégradation des protéines mal repliées par le système ERAD