Les protéines

Question 1

Qu’est-ce qu’une protéine, de quels atomes, unité de base?

Answer 1

Structure organique composé de CHON (principale source d’azote)
Protéines sont faites d’une ou plusieurs longues chaines d’acides aminés (nombre, proportion et séquence différente)

Question 2

Quel est la valeur énergétique des protéines?

Answer 2

4 kcal par g

Question 3

La structure des acides aminés

Answer 3

atome central de C
attaché au groupe central: hydrogène, amine, acide carboxylique + chaine latérale (atome ou groupe d’atomes qui permet de distinguer les AA)

Question 4

Combien y a-t-il d’AA, essentiel, non-essentiel?

Answer 4

20 AA,
9 AA sont essentiels (organisme ne peut les synthétiser, ou pas en qté suffisante)
11 AA non-essentiels (organisme est en mesure de les synthétiser si pas assez dans alimentation)

Question 5

Classification des acides aminés selon essentiel et non-essentiel

Answer 5

Non-essentiels: toutes AA qui commence par A (5) + cystéine (Cys), glutamine (Gln) , glycine (Gly) , proline (Pro), sérine (Ser), tyrosine (Tyr)

Essentiel: 9 autres
l’HIStoire d’ISObel MET en VALeur LEUr THéorie PHare TR;s LYrique

Question 6

Qu’est-ce qu’un AA conditionnellement indispensable?

Answer 6

peuvent être synthétiser par corps mais pas en qté suffisant des certaines situation (trauma, maladie, croissance, guérison de plaie)

ex: arginine, cystéine, glutamine, glycine, proline

Question 7

Structure des protéines

Answer 7

liaisons covalentes d’AA (liens peptidiques)
DIpeptides (2AA), TRIpeptides (3), oligopeptide (2-10), polyptides (+10), protéines (+100 AA)

Structure primaire: séquence AA
Secondaire: interaction entre AA (hélice alpha: tire-bouchon ou feuillet beta)
Tertiaire: repliement (structure tridimensionnelle)= induit la fonction
Quaternaire: assemblage de plusieurs chaine (hémoglobine)

Question 8

Ou sont synthétisées les protéines

Answer 8

Dans le cytosole avec l’ARN messager puis dans réticulum endoplasmique

Question 9

La formation chimique des polypeptides libère quoi?

Answer 9

de l’eau, h de l’amine avec OH acide carboxylique

Question 10

Comment les AA intéragissent entres eux pour donner la forme caractéristique à chaque protéines

Answer 10

Chaine latéral = intéraction entre AA
liaisons ioniques
liaisons covalentes
effet hydrophobe
effet hydrophile
liaisons hydrogène
pont disulfure

Question 11

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines et qu’est ce qui peut la provoquer?

Answer 11

Dénaturation: protéine perd sa forme caractéristique, liens peptidiques demeurent intact mais perte des liaisons à l’intérieur de la molécule, altère par la qualité nutritionnelle

peut être provoqué par: chaleur, acide, présence de métaux, agitation mécanique

Question 12

Quels sont les deux classes de protéines (+ description)

Answer 12

Holoprotéines: uniquement AA (albumine, globuline, glutéine…)

Hétéroprotéines: conjugués avec d’autres substances chimiques (glucides, phosphore, pigment…)
ex: glycoprotéine, phosphoprotéines, ADN, ARN, lipoprot (LDL, HDL)

Question 13

Quelles sont les sources de protéines dans l’alimentation

Answer 13

Animales: viandes, volaille, poisson, fruits de mer
produits laitier, oeufs,
15-25 g protéines par portion de 75g

Végétale: légumineuse, tofu (10-20g), noix et graines (5-10 g) céréales (2-4 g)

Question 14

Le métabolisme des protéines

Answer 14

AA (endogènes et exogènes) servent à la synthèse de nouvelles protéines et d’autres composés azotés (ADN, ARN, adrénaline, mélanine, hème, créatine…)

Synthèse remplace les protéines perdues (peau, cheveux, ongles, sueur, salive) et assure croissance et réparation des tissus

Question 15

Le métabolisme des AA

Answer 15

catabolisme de AA: si apport trop grand: surplus= dégradé et sert à fabriquer d’autres AA dont certains peuvent être transformés en glucose ou en acides gras par le foie

Ammoniac des AA va former uréé qui va être excrété dans urine (avec acide urique et créatine)

Question 16

Quels sont les rôles des protéines? avec exemples

Answer 16

Dans muscles, sang, tendons, et ligaments (myosine, collagène)
Forment enzyme (déhydrogénase)
hormones (insuline)
anticorps
produit final des gènes du corps
etc

Question 17

Facteurs qui influencent les besoins en protéines

Answer 17

Renouvellement protéines corporelle (doit compenser les pertes: azote dans urée, matière fécale et peau)

Formation de nouveau tissus (besoin protéines augmente lorsque: croissance, grossesse, allaitement, cicatrisation plaie, période de réalimentation, entrainement physique)

Question 18

Protéines complètes vs incomplètes

Answer 18

Incomplètes: (faible qualité) ne contiennent pas tous les acides aminés essentiels (légumineuse, produits céréaliers, noix et graines, légumes)

Complètes: (haute qualité) contiennent 9 AA essentielles
produit animaux et soya, quinoa

Question 19

Qu’est-ce que la complémentarité des protéines? comment avoir tous AA essentiels même quand végé?

Answer 19

Alimentation variée qui inclue différents aliments comblent les besoins mais on doit combiner différents types de produits afin de procurer à l’organisme tous les AA essentiels

Question 20

Qu’est-ce qu’un AA limitant, quels sont-ils et dans quels aliments?

Answer 20

AA essentiel retrouvé dans plus petite portion que qté nécessaire pour la synthèse protéique dans l’organisme

Lysine (céréales, noix et graines)
Méthionine (légumineuse)
Cystéine (légumineuse)
tryptophane (céréales)
thréonine

Question 21

Idée de collations qui donne protéines complète par complémentarité

Answer 21

hummus et tortillas de mais
roties au beurre arachide
Salade couscous et poids chiche

Question 22

Comment peut-on évaluer la qualité des protéines?

Answer 22

Méthodes chimiques (formules qui évaluent la qualité de prot) 
indice chimique (score AA); comparaison avec protéine de référence 100 (blancs d'oeufs)

Fraction: score de la protéine testé sur oeuf
score AA plus bas détermine l’AA limitant

Méthodes biologique (utilisation d’humains ou d’animaux pour calculer le score d’efficacité et qualité prot)
Coefficient d’efficacité protéique (CEP): mesure le gain de poids en croissance d’un animal en fonction d’une quantité connue de protéines dans la diète

Question 23

Recommandations d’apport en protéines (ANREF) et sur quoi c’est basé

Answer 23

0,8 g par Kg du poids corporel chez l’adulte (besoin augmente durant croissance mais diminue avec âge)
ÉVAM= 10-35% de l’énergie consommée

basé sur le bilan azoté et la digestibilité des protéines

Question 24

Qu’est-ce qui arrive si on consomme trop de protéines?

Answer 24

conversion en glucide et acides gras= prise de poids

Question 25

Qu’est-ce qu’un bilan azoté

Answer 25

1. synthèse et apport protéique vs 2. dégradation et excrétion

bilan azoté= 0, 1=2
homme en santé

bilan azoté +, 1 plus grand que 2= rétention de prot
femme enceinte 3e trimestre, 16 ans en croissance

Bilan azoté -, 1 plus petit que 2= perte de prot
anorexique, diabète mal contrôlé, patient alité pour + 3 semaines

Question 26

Qu’est-ce que la malnutrition protéino-énergétique (MPE)

Answer 26

carence en énergie et protéine(kwashiorkor) ou juste de protéine (marasme)

surtout en afrique, asie, amérique du sud

Kwashiorkor: protéine retient eau exemple albumine, pas assez de prot, l’eau sort des protéines et se retrouvent dans les autres parties du corps (ventre gonflé)

Dans pays industrialisé: alcoolisme, anorexie, maladies infectieuse ou du tractus intestinal, opération, traumatisme majeur, personnes âgées

Question 27

Nommer des problèmes de santé reliés aux protéines

Answer 27

Maladie cardiovasculaire (viandes transformées= nitrates)
Cancer (controverser)
Ostéoporose (controversé: augmentation de l’excrétion du calcium des os)
Lithiase rénale (pierre aux riens= augmentation perte de calcium dans urine)
Surcharge rénale et hépatique (foie transforme azote en urée qui est excrété par reins)