Les protéines Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine, de quels atomes, unité de base?
Structure organique composé de CHON (principale source d’azote)
Protéines sont faites d’une ou plusieurs longues chaines d’acides aminés (nombre, proportion et séquence différente)
Quel est la valeur énergétique des protéines?
4 kcal par g
La structure des acides aminés
atome central de C
attaché au groupe central: hydrogène, amine, acide carboxylique + chaine latérale (atome ou groupe d’atomes qui permet de distinguer les AA)
Combien y a-t-il d’AA, essentiel, non-essentiel?
20 AA,
9 AA sont essentiels (organisme ne peut les synthétiser, ou pas en qté suffisante)
11 AA non-essentiels (organisme est en mesure de les synthétiser si pas assez dans alimentation)
Classification des acides aminés selon essentiel et non-essentiel
Non-essentiels: toutes AA qui commence par A (5) + cystéine (Cys), glutamine (Gln) , glycine (Gly) , proline (Pro), sérine (Ser), tyrosine (Tyr)
Essentiel: 9 autres
l’HIStoire d’ISObel MET en VALeur LEUr THéorie PHare TR;s LYrique
Qu’est-ce qu’un AA conditionnellement indispensable?
peuvent être synthétiser par corps mais pas en qté suffisant des certaines situation (trauma, maladie, croissance, guérison de plaie)
ex: arginine, cystéine, glutamine, glycine, proline
Structure des protéines
liaisons covalentes d’AA (liens peptidiques)
DIpeptides (2AA), TRIpeptides (3), oligopeptide (2-10), polyptides (+10), protéines (+100 AA)
Structure primaire: séquence AA
Secondaire: interaction entre AA (hélice alpha: tire-bouchon ou feuillet beta)
Tertiaire: repliement (structure tridimensionnelle)= induit la fonction
Quaternaire: assemblage de plusieurs chaine (hémoglobine)
Ou sont synthétisées les protéines
Dans le cytosole avec l’ARN messager puis dans réticulum endoplasmique
La formation chimique des polypeptides libère quoi?
de l’eau, h de l’amine avec OH acide carboxylique
Comment les AA intéragissent entres eux pour donner la forme caractéristique à chaque protéines
Chaine latéral = intéraction entre AA liaisons ioniques liaisons covalentes effet hydrophobe effet hydrophile liaisons hydrogène pont disulfure
Qu’est-ce que la dénaturation des protéines et qu’est ce qui peut la provoquer?
Dénaturation: protéine perd sa forme caractéristique, liens peptidiques demeurent intact mais perte des liaisons à l’intérieur de la molécule, altère par la qualité nutritionnelle
peut être provoqué par: chaleur, acide, présence de métaux, agitation mécanique
Quels sont les deux classes de protéines (+ description)
Holoprotéines: uniquement AA (albumine, globuline, glutéine…)
Hétéroprotéines: conjugués avec d’autres substances chimiques (glucides, phosphore, pigment…)
ex: glycoprotéine, phosphoprotéines, ADN, ARN, lipoprot (LDL, HDL)
Quelles sont les sources de protéines dans l’alimentation
Animales: viandes, volaille, poisson, fruits de mer
produits laitier, oeufs,
15-25 g protéines par portion de 75g
Végétale: légumineuse, tofu (10-20g), noix et graines (5-10 g) céréales (2-4 g)
Le métabolisme des protéines
AA (endogènes et exogènes) servent à la synthèse de nouvelles protéines et d’autres composés azotés (ADN, ARN, adrénaline, mélanine, hème, créatine…)
Synthèse remplace les protéines perdues (peau, cheveux, ongles, sueur, salive) et assure croissance et réparation des tissus
Le métabolisme des AA
catabolisme de AA: si apport trop grand: surplus= dégradé et sert à fabriquer d’autres AA dont certains peuvent être transformés en glucose ou en acides gras par le foie
Ammoniac des AA va former uréé qui va être excrété dans urine (avec acide urique et créatine)
Quels sont les rôles des protéines? avec exemples
Dans muscles, sang, tendons, et ligaments (myosine, collagène) Forment enzyme (déhydrogénase) hormones (insuline) anticorps produit final des gènes du corps etc
Facteurs qui influencent les besoins en protéines
Renouvellement protéines corporelle (doit compenser les pertes: azote dans urée, matière fécale et peau)
Formation de nouveau tissus (besoin protéines augmente lorsque: croissance, grossesse, allaitement, cicatrisation plaie, période de réalimentation, entrainement physique)
Protéines complètes vs incomplètes
Incomplètes: (faible qualité) ne contiennent pas tous les acides aminés essentiels (légumineuse, produits céréaliers, noix et graines, légumes)
Complètes: (haute qualité) contiennent 9 AA essentielles
produit animaux et soya, quinoa
Qu’est-ce que la complémentarité des protéines? comment avoir tous AA essentiels même quand végé?
Alimentation variée qui inclue différents aliments comblent les besoins mais on doit combiner différents types de produits afin de procurer à l’organisme tous les AA essentiels
Qu’est-ce qu’un AA limitant, quels sont-ils et dans quels aliments?
AA essentiel retrouvé dans plus petite portion que qté nécessaire pour la synthèse protéique dans l’organisme
Lysine (céréales, noix et graines) Méthionine (légumineuse) Cystéine (légumineuse) tryptophane (céréales) thréonine
Idée de collations qui donne protéines complète par complémentarité
hummus et tortillas de mais
roties au beurre arachide
Salade couscous et poids chiche
Comment peut-on évaluer la qualité des protéines?
Méthodes chimiques (formules qui évaluent la qualité de prot) indice chimique (score AA); comparaison avec protéine de référence 100 (blancs d'oeufs)
Fraction: score de la protéine testé sur oeuf
score AA plus bas détermine l’AA limitant
Méthodes biologique (utilisation d’humains ou d’animaux pour calculer le score d’efficacité et qualité prot)
Coefficient d’efficacité protéique (CEP): mesure le gain de poids en croissance d’un animal en fonction d’une quantité connue de protéines dans la diète
Recommandations d’apport en protéines (ANREF) et sur quoi c’est basé
0,8 g par Kg du poids corporel chez l’adulte (besoin augmente durant croissance mais diminue avec âge)
ÉVAM= 10-35% de l’énergie consommée
basé sur le bilan azoté et la digestibilité des protéines
Qu’est-ce qui arrive si on consomme trop de protéines?
conversion en glucide et acides gras= prise de poids
