Les protéines Flashcards
Quelle est la nouvelle tendance concernant les protéines végétales?
Protéine de pois
- Presque omniprésente
Dû :
- Facilité digestion
- Contenu en fibres
Comment les protéines se distinguent-elles les unes des autres?
- Nombre acides aminés
- Proportion acides aminés
- Séquence acides aminés
Pour quelles raisons est-ce que le protéines sont utilisées dans le domaine alimentaire?
- Dû fonctionnalités nutritionnelles
- Comme molécules structurantes
Quels sont les type de liaisons dans les protéines et le niveau auquel ont les retrouvent?
- Liaisons peptidiques, primaire
- Ponts disulfures, tertiaire
- Liaisons hydrogènes, secondaire
- Interactions électrostatiques, tous niveaux
- Interactions hydrophobes, tertiaire
Qu’est-ce que les liaisons peptidiques?
Lien covalent entre acides aminés
- Très stable
- Responsable maintien structure primaire
Qu’est-ce que les ponts disulfures?
Lien convalent entre 2 cystéine
- Forme entre 2 atomes soufre
Permet souder différentes régions chaines ensemble
- Quand chaine replie structure 3D
- Très important structure tertiaire
Protéine riche ponts disulfures plus stable agents dénaturants
Qu’est-ce que les liaisons hydrogènes?
Lien faible énergie
- Grand importance car très très nombreux
Assure maintien structure
- Particulièrement niveau secondaire
2 forme possible au niveau secondaire :
- Hélice α
- Feuillet β
Qu’est-ce que les interactions électrostatiques?
Interactions produitent quand acides aminés signes opposés (+/-) sont à proximité
- Sensible variation pH (aa peuvent changer charge)
Contribue maintien structure tous niveaux
Qu’est-ce que les interactions hydrophobes?
Tendance aa hydrophobes à regrouper dans protéine pour réduire contact avec eau
- AA hydrophile retrouve extérieur
Rôle important structure tertiaire
Dans les aliments, à quoi servent les différents types de liaisons des protéines?
Contribue structure produits alimentaires
Ex : pain (formation réseau gluten)
- Manipulation pâte dénaturent protéines
- Permet fromation liens entre chaines (hydrophobe, hydrogène, disulfure)
- Crée réseau 3D retient CO2/eau dans pâte
Quelles sont les protéines du gluten?
- Gliadine
- Gluténine
Responsable viscoélesticité pâte
Farine contient plus : farine de blé
- 85% protéines sont protéines gluten
- Mieux adapté production pain
- Autres bonnes : orge, seigle
Haute teneur protéine≠haute teneur protéine gluten
Est-ce que la danéturation à un effet négatif sur la valeur nutritive des aliments?
Non
- Au contraire, expose aa rend plus facile digérer
Qu’est-ce que la dénaturation dfes protéines?
Perte structure quaternaire/tertiaire/secondaire
Peut être :
- Réversible (peut rétablir structure native, ex:Jello)
- Irréversible (peut pas rétablir structure, ex:oeuf)
Quels sont les principaux agents dénaturants?
- Chaleur
- Agitation mécanique
- Acidité
- Pression
Comment est-ce que la chaleur dénature les protéines?
Majorité prot dénature irréversiblement à >75°C
- Par déstabilisation liens H
- Dû nombre élevé impliqué maintien structur second
Conduit déplissement chaines
- Favorise exposition aa au centre protéine
- Favorise/permet nouvelles interactions entre aa
Qu’est-ce qui explique l’odeur associé à la cuisson des oeufs?
Odeur souffrée dû formation ponts disulfures par cystéine
À quoi est dû la formation de la pellicule à la surface du lait ou de la crème que l’on fait chauffer?
Dénaturation protéine/s du lait par chaleur
Qu’est-ce que l’agitation des protéines?
Traitement mécanique cause déplissement protéines
- Si mousse, protéines partiellement dénaturées
Pour obtention meilleur mousse peut combiner 2 facteurs dénaturants
- Ex : si mousse lait utilise chaleur + agitation
Qu’est-ce que l’acidité affecte chez les proétines?
Variation pH change charge aa composent protéines
- Rend possible nouvelles interactions entre chaines
- Provoque modification structure 3D
2 situtions possible :
- Répulsion chaines identiques
- Attraction chaines opposées
Qu’est-ce qui arrive aux proétines du lait lors qu’un ingrédient acide est ajouté?
Ajout acide diminue pH et dénature protéine
- Lait « caille »
Caséines ont tendance lier lors diminution pH
- Dû dénaturation/changement charge
- Par interaction protéines-protéines
- Si pH est 4.6, précipite car très insoluble
Ex : ricotta (utilise chaleur + acide)
Quelles sont les propriétés fonctionnelles des protéines?
- Interactions protéines-eau
- Inclu : solubulité, absorption/gonglement, rétention eau (Aw), viscosité, adhésion - Interactions protéines-protéines
- Inclu : gélification (lien entre protéines) - Interactions protéines-interfaces
- Inclu : émulsification, moussage
Donnent structure aux aliments
Comment fonctionne la solubulité, l’absorption/ gonglement et la rétention eau(Aw) des protéines?
Protéine peut interagir/absorber/lier eau grâce présence groupement hydrophile (OH)
- Comme sucre
Qu’est-ce que la viscosité des protéines?
Résistance à écoulement fluide lié à sa friction interne
Si fluide contenant protéines écoule, molécules vont résister écoulement dû friction entre protéines
- Plus ajoute protéines, plus viscosité matrice ↑
Principal facteur influence viscosité : diamètre apparent protéines
Qu’est-ce que l’adhésion des protéines?
Texture que prend solution lorsque ajout protéines
- Devient collante
- Adhère plus parois
Dû interactions charge protéines et parois/surfaces
Si patient dysphagique, texture ne doit pas adhérer
- Crée risque étouffement
