Les protéines Flashcards
Quelle est la nouvelle tendance concernant les protéines végétales?
Protéine de pois
- Presque omniprésente
Dû :
- Facilité digestion
- Contenu en fibres
Comment les protéines se distinguent-elles les unes des autres?
- Nombre acides aminés
- Proportion acides aminés
- Séquence acides aminés
Pour quelles raisons est-ce que le protéines sont utilisées dans le domaine alimentaire?
- Dû fonctionnalités nutritionnelles
- Comme molécules structurantes
Quels sont les type de liaisons dans les protéines et le niveau auquel ont les retrouvent?
- Liaisons peptidiques, primaire
- Ponts disulfures, tertiaire
- Liaisons hydrogènes, secondaire
- Interactions électrostatiques, tous niveaux
- Interactions hydrophobes, tertiaire
Qu’est-ce que les liaisons peptidiques?
Lien covalent entre acides aminés
- Très stable
- Responsable maintien structure primaire
Qu’est-ce que les ponts disulfures?
Lien convalent entre 2 cystéine
- Forme entre 2 atomes soufre
Permet souder différentes régions chaines ensemble
- Quand chaine replie structure 3D
- Très important structure tertiaire
Protéine riche ponts disulfures plus stable agents dénaturants
Qu’est-ce que les liaisons hydrogènes?
Lien faible énergie
- Grand importance car très très nombreux
Assure maintien structure
- Particulièrement niveau secondaire
2 forme possible au niveau secondaire :
- Hélice α
- Feuillet β
Qu’est-ce que les interactions électrostatiques?
Interactions produitent quand acides aminés signes opposés (+/-) sont à proximité
- Sensible variation pH (aa peuvent changer charge)
Contribue maintien structure tous niveaux
Qu’est-ce que les interactions hydrophobes?
Tendance aa hydrophobes à regrouper dans protéine pour réduire contact avec eau
- AA hydrophile retrouve extérieur
Rôle important structure tertiaire
Dans les aliments, à quoi servent les différents types de liaisons des protéines?
Contribue structure produits alimentaires
Ex : pain (formation réseau gluten)
- Manipulation pâte dénaturent protéines
- Permet fromation liens entre chaines (hydrophobe, hydrogène, disulfure)
- Crée réseau 3D retient CO2/eau dans pâte
Quelles sont les protéines du gluten?
- Gliadine
- Gluténine
Responsable viscoélesticité pâte
Farine contient plus : farine de blé
- 85% protéines sont protéines gluten
- Mieux adapté production pain
- Autres bonnes : orge, seigle
Haute teneur protéine≠haute teneur protéine gluten
Est-ce que la danéturation à un effet négatif sur la valeur nutritive des aliments?
Non
- Au contraire, expose aa rend plus facile digérer
Qu’est-ce que la dénaturation dfes protéines?
Perte structure quaternaire/tertiaire/secondaire
Peut être :
- Réversible (peut rétablir structure native, ex:Jello)
- Irréversible (peut pas rétablir structure, ex:oeuf)
Quels sont les principaux agents dénaturants?
- Chaleur
- Agitation mécanique
- Acidité
- Pression
Comment est-ce que la chaleur dénature les protéines?
Majorité prot dénature irréversiblement à >75°C
- Par déstabilisation liens H
- Dû nombre élevé impliqué maintien structur second
Conduit déplissement chaines
- Favorise exposition aa au centre protéine
- Favorise/permet nouvelles interactions entre aa
Qu’est-ce qui explique l’odeur associé à la cuisson des oeufs?
Odeur souffrée dû formation ponts disulfures par cystéine
À quoi est dû la formation de la pellicule à la surface du lait ou de la crème que l’on fait chauffer?
Dénaturation protéine/s du lait par chaleur
Qu’est-ce que l’agitation des protéines?
Traitement mécanique cause déplissement protéines
- Si mousse, protéines partiellement dénaturées
Pour obtention meilleur mousse peut combiner 2 facteurs dénaturants
- Ex : si mousse lait utilise chaleur + agitation
Qu’est-ce que l’acidité affecte chez les proétines?
Variation pH change charge aa composent protéines
- Rend possible nouvelles interactions entre chaines
- Provoque modification structure 3D
2 situtions possible :
- Répulsion chaines identiques
- Attraction chaines opposées
Qu’est-ce qui arrive aux proétines du lait lors qu’un ingrédient acide est ajouté?
Ajout acide diminue pH et dénature protéine
- Lait « caille »
Caséines ont tendance lier lors diminution pH
- Dû dénaturation/changement charge
- Par interaction protéines-protéines
- Si pH est 4.6, précipite car très insoluble
Ex : ricotta (utilise chaleur + acide)
Quelles sont les propriétés fonctionnelles des protéines?
- Interactions protéines-eau
- Inclu : solubulité, absorption/gonglement, rétention eau (Aw), viscosité, adhésion - Interactions protéines-protéines
- Inclu : gélification (lien entre protéines) - Interactions protéines-interfaces
- Inclu : émulsification, moussage
Donnent structure aux aliments
Comment fonctionne la solubulité, l’absorption/ gonglement et la rétention eau(Aw) des protéines?
Protéine peut interagir/absorber/lier eau grâce présence groupement hydrophile (OH)
- Comme sucre
Qu’est-ce que la viscosité des protéines?
Résistance à écoulement fluide lié à sa friction interne
Si fluide contenant protéines écoule, molécules vont résister écoulement dû friction entre protéines
- Plus ajoute protéines, plus viscosité matrice ↑
Principal facteur influence viscosité : diamètre apparent protéines
Qu’est-ce que l’adhésion des protéines?
Texture que prend solution lorsque ajout protéines
- Devient collante
- Adhère plus parois
Dû interactions charge protéines et parois/surfaces
Si patient dysphagique, texture ne doit pas adhérer
- Crée risque étouffement
Qu’est-ce que la gélification/coagulation des protéines?
Formation réseau 3D ordonné par interactions entre protéines permettent retenir eau
Principale caractérisstique gel : reteint beaucoup eau
- Majorité eau entrappée dans réseau (pas lié)
- Retient jusqu’à 98% eau
Gels forment masse :
- Molle
- Déformable
Joue rôle primordial préparation : gel à base gélatine, yogourt, tofu, fromage, charcuterie, …
Quelles sont les étapes de formation d’un gel protéique?
- Dénaturation par traitement thermique
- Déplissement protéines (dû chaleur)
- Refroidissement (↓énergie permet former lien)
- Association protéines permet former réseau ordonné dans leque eau entrapée/retenu
- Avec temps/pression eau peut sortir
Ex : Jello
Quelle est l’utilité de l’ajout de sel de calcium dans les produits issu de la gélification protéique?
Permet formation ponts salon rendent réseau protéique plus fort
- Peut aussi être un dérivé
Comment évalue-t-on la fermeté et la résistance des gels de protéines en industrie?
Par tests objectifs de pénétration/compression
- Avec texturomètre
Comment est-ce que les émulsifiants protéiques fonctionnent?
Dans émulsion, protéines :
1. Migre à interface et adsorbe
2. Dénature (déplisse/étale à interface)
3. Oriente(hydophile+aqueux/hyprophone+lipide)
Protéines bons agents tensio-actifs mais moins communs que émuldifiants lipidiques
Est-ce que toutes les protéines ont des propriétés émulsifiantes?
Non, juste certaines protéines capable migrer vers interface et adsorber
- Ex : caséine (très bonne)
Comment est-ce que les mousses de protéines fonctionnent?
Dispersion bulle gaz dans liquide/phase semi-liquide
- Phase dispersante : gaz
- Phase dispersée : liquide/phase semi-liquide
Pour obtenir, doit incorporer air/gaz par agitation
- Provoque dénaturation protéines
- Va permettre protéines former film autour bulle air
Quelle est la principale différente entre souffler avec une paille dans un verre d’eau et un verre de lait?
Formation de bulle qui reste
- Bulle lait reste dû présence de protéines (mousse)
Comment se déroule la formation de mousses de protéines?
- Phase de déplissement protéines/formation film
- Protéines dénaturées par agitation déplissent
- Forment film protecteur/élestique autour bulle air
- Permet emprisonner air dans phase liquide
- Augmente stabilité mousse - Phase de diffusion à l’interface/stabilisation bulle
- Plus protéines diffusent à interface (émulsifiant)
- Diminue tension surface
- Améliore stabilité mousse
Les mousses de protéines sont-elles stables dans le temps?
Non, doit ajouter ingrédient pour garantir stabilité
- Malgré bon agent moussant
Ex :
- Crème de tartre (↑dénaturation et évite excès lien)
- Sucre (lie eau et empêche sortie mousse)
Qu’est-ce que l’aquafaba?
Liquide de cuisson des pois chiches
- Propriétés moussantes similaire blanc oeuf
Connait toujours pas :
- Composition spécifique
- Raisons à origine pouvoir moussant
Quels sont les avantages de l’aquafaba?
- À comparer blanc oeuf, forme plus petites bulles
- Très stable dans temps (résiste 4x plus longtemps que blanc oeuf)
Possède potentiel très prometteur pour produits végétaliens/sans oeufs
