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Introduction à la génétique moléculaire (SBM-1004) > La traduction > Flashcards

La traduction Flashcards

1
Q

Quels enzymes font partie de la machinerie de la traduction?

A

Les aminoacyl-ARNt synthétase

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Q

Quelle est la matrice pour la traduction?

A

L’ARNm

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3
Q

Comment appelle-t-on une série ordonnée de 3 nucléotides?

A

Un codon

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4
Q

Quel est le rôle général de l’ARNt?

A

Sert d’interface entre les codons de l’ARNm et les acides aminés

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Q

Quel est le rôle général des aminoacyl-ARNt synthétases?

A

Servent à lier les acides aminés aux ARNt spécifiques à un codon

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6
Q

Quels sont les 2 rôles généraux du ribosome?

A
  • Coordonne la reconnaissance de l’ARNm par chaque ARNt

- Catalyse la formation des liens peptidiques

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7
Q

Dans quel sens se fait la traduction sur l’ARNm?

A

De 5’ en 3’

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8
Q

Quel est le codon d’initiation eucaryote?

A

5’-AUG-3’

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9
Q

Quels sont les 3 codons stops eucaryotes?

A

UAG
UGA
UAA

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10
Q

Vrai ou faux. Il y a plusieurs bons cadres de lecture possibles.

A

Faux, il y en a seulement un

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11
Q

Combien y a-t-il d’ORF par ARNm chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Procaryotes: un ou plusieurs
Eucaryotes: un seul

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12
Q

Comment appelle-t-on un ARNm qui ne possède qu’un seul ORF?

A

Monocistronique

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13
Q

Que signifient en amont et en aval?

A 
Amont = arrière
Aval = devant
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14
Q

Qu’est-ce qu’un ORF (cadre de lecture ouvert)?

A

Région de l’ARNm qui code la protéine

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15
Q

Quelles sont les 2 fonctions du codon d’inititation?

A
  • Définit le cadre de lecture des codons suivants

- Spécifie le premier acide aminé qui doit être incorporé

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16
Q

En quoi consiste la coiffe 5’?

A

Nucléotide guanine méthylé lié à l’extrémité 5’ de l’ARNm (liaison inhabituelle 5’-5’)

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17
Q

Par quoi sont liés la guanine de la coiffe et l’extrémité 5’ de l’ARNm?

A

3 groupements phosphates

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18
Q

Quel est le rôle de la coiffe 5’?

A

Participe au recrutement du ribosome

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19
Q

Qu’est-ce que le scanning?

A

Le ribosome se déplace dans la direction 5’-3’ sur l’ARNm jusqu’à ce qu’il atteigne le codon d’initiation

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20
Q

Quelle caractéristique de l’ARNm eucaryote favorise un recyclage efficace des ribosomes?

A

La présence d’une queue poly-A à l’extrémité 3’ de l’ARNm

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21
Q

Quelle est la séquence de Kozak?

A

5’- (G/A)NNAUGG - 3’

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22
Q

Quel est le rôle de la séquence de Kozak?

A

Augmenter l’efficacité de la traduction

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23
Q

Où se situe le site de liaison des ribosomes (RBS)?

A

3 à 9 nucléotides en amont du codon d’inititation

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24
Q

Quelle est la longueur moyenne d’un ARNt?

A

75 à 95 nucléotides

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25
Q

Quelle est la séquence retrouvée à l’extrémité de tous les ARNt?

A

5’ - CCA - 3’

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26
Q

À quoi ressemble la structure secondaire des ARNt?

A

Un trèfle

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27
Q

À quoi ressemble la structure tertiaire des ARNt?

A

Un L

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28
Q

Quelles bases inhabituelles retrouve-t-on dans les ARNt?

A
  • Pseudouridine

- Dihydruridine

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29
Q

Comment sont créées les bases inhabituelles?

A

Après la transcription par modifications enzymatiques

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30
Q

Quel est le rôle des bases inhabituelles de l’ARNt?

A

Elles améliorent la fonction des ARNt

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31
Q

Quelles sont les 4 boucles de l’ARNt?

A
  • Boucle D
  • Boucle de l’anticodon
  • Boucle variable
  • Boucle Ψ (psi)
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32
Q

Qu’est-ce que l’anticodon?

A

Groupe de 3 nucléotides dans les ARNt qui reconnait l’ARNm complémentaire

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33
Q

Qu’entraîne une absence de bases inhabituelles dans les ARNt?

A

Une vitesse de croissance réduite

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34
Q

Quel type de structure est formé par le trèfle de l’ARNt?

A

Une structure tige-boucle

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35
Q

Combien de bases retrouve-t-on dans la boucle variable?

A

3 à 21 bases

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36
Q

Quels sont les 3 types d’interactions qui stabilisent la forme en L des ARNt?

A
  • Interactions d’empilement des bases
  • Liaisons hydrogènes entre des bases de différentes régions hélicoïdales rapprochées
  • Interactions entre bases et montants sucres-phosphates
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37
Q

Qu’est-ce qu’un ARNt chargé?

A

ARNt sur lequel un acide aminé a été attaché

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38
Q

Quel type de liaison y a-t-il entre l’adénosine du bras accepteur et l’acide aminé?

A

Liaison acyle

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39
Q

Quelle partie de l’adénosine du bras accepteur de l’ARNt participe à la liaison acyle?

A

Le groupement hydroxyle 2’/3’

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40
Q

Quelle partie de l’acide aminé participe à la liaison acyle?

A

Le groupement carboxyle

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41
Q

Quels sont les 2 étapes du chargement des ARNt?

A
  • Adénylylation

- Liaison à l’acide aminé

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42
Q

Où se situent les déterminants qui assurent la spécificité de l’enzyme aminoacyl-ARNt synthétase?

A

Rassemblés au bras accepteur et à la boucle de l’anticodon

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43
Q

En quoi consiste l’adénylylation?

A

L’ajout d’un groupe AMP à l’acide aminé

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44
Q

Combien existe-t-il d’aminoacyl-ARNt synthétases différentes?

A

20, car il y a 20 acides aminés

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45
Q

Qu’est-ce qui ajoute un niveau de fidélité supplémentaire pour le chargement des ARNt?

A

Une poche d’édition à côté de la cavité catalytique qui permet de vérifier les produits

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46
Q

Comment les aminoacyl-ARNt synthétases de classe II attachent-ils l’acides aminés à l’ARNt?

A

Attachent l’acide aminé au OH en 3’ de l’ARNt

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47
Q

Comment les aminoacyl-ARNt synthétases de classe I attachent-ils l’acides aminés à l’ARNt?

A

Attachent l’acide aminé au OH en 2’ de l’ARNt

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48
Q

Quelles structures peuvent avoir les aminoacyl-ARNt synthétases de classe I?

A

Monomériques ou dimériques

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49
Q

Quelles structures peuvent avoir les aminoacyl-ARNt synthétases de classe II?

A

Dimériques ou tétramériques

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50
Q

Quel est le taux d’erreur des ARNt synthétase pour un acide aminé?

A

1% sans la poche d’édition, 0,01% avec la poche d’édition

51
Q

Vrai ou faux. Un ribosome fait la différence entre un ARNt correctement et incorrectement apparié.

A

Faux.

52
Q

Quelle structure permet de garantir que l’acide aminé qui est à l’extrémité de l’ARNt correspond bien au bon anticodon?

A

L’enzyme aminoacyl-ARNt synthétase

53
Q

Quelle est la vitesse de la traduction par le ribosome?

A

2 à 20 acides aminés par seconde

54
Q

Comparer les vitesses de traduction et de réplication.

A

La traduction est beaucoup plus lente que la réplication

55
Q

Comment est le ribosome en comparaison avec la machinerie de synthèse de l’ADN?

A

Plus gros et plus complexe

56
Q

De quelles molécules est composé le ribosome?

A

4 molécules d’ARN et plus de 80 protéines

57
Q

Quelle est la masse moléculaire du ribosome eucaryote?

A

4.2 MDa

58
Q

En quelle unité se mesure la vitesse de sédimentation du ribosome?

A

Svedberg

59
Q

À quel endroit a lieu la transcription?

A

Noyau

60
Q

À quel endroit a lieu la traduction?

A

Cytoplasme

61
Q

Quels sont les 3 sous-unités ribosomiques procaryotes?

A

Petite: 30S
Grande: 50S
Totale: 70S

62
Q

Quels sont les 3 sous-unités ribosomiques eucaryotes?

A

Petite: 40S
Grande: 60s
Totale: 80S

63
Q

Quelle est la plus grande composante de la masse du ribosome?

A

L’ARNr

64
Q

Quel est le rôle de la grande sous-unité du ribosome?

A

Formation des liens peptidiques (centre peptidyl-transférase)

65
Q

Quel est le rôle de la petite sous-unité du ribosome?

A

Lieu où les ARNt chargés lisent les codons de l’ARNm (centre de décodage)

66
Q

Vrai ou faux. Un ribosome peut synthétiser plus d’un polypeptide à la fois.

A

Faux, il ne peut qu’en synthétiser un à la fois

67
Q

Vrai ou faux. Un ARNm peut être traduit par plus d’un ribosome à la fois.

A

Vrai! (Polyribosome)

68
Q

Quel type de liaison est catalysé par le ribosome?

A

Liaison peptidique

69
Q

Combien y a-t-il de ribosomes par ARNm?

A

1 ribosome tous les 80 nucléotides de l’ARNm

70
Q

Comment appelle-t-on la réaction de formation d’une nouvelle liaison peptidique?

A

La réaction peptidyl-transférase

71
Q

Que se passe-t-il dans la réaction peptidyl-transférase6

A

Le peptide est transféré du peptidyl-ARNt au aminoacyl-ARNt

72
Q

À quoi est attaché l’extrémité 3’ de l’aminoacyl-ARNt?

A

Au groupement carboxyle de l’acide aminé

73
Q

À quoi est attaché l’extrémité 3’ du peptidyl-ARNt?

A

La chaîne peptidique en croissance

74
Q

Quelles sont les 2 conséquences de la méthode de croissance des protéines?

A
  • L’extrémité amine de la protéine doit être synthétisée avant le carboxyle
  • La chaîne polypeptidique doit être transférée du peptidyl-ARNt au aminoacyl-ARNt
75
Q

Quelle partie du ribosome catalyse la formation de liaisons peptidiques?

A

Les peptidyltransférases (ARNr)

76
Q

Quels sont les 3 sites de liaisons pour les ARNt dans le ribosome?

A
  • Site A
  • Site P
  • Site E
77
Q

Où se situent les canaux d’entrée et de sortie de l’ARNm?

A

Dans la petite sous-unité du ribosome

78
Q

À quoi sert le canal de la grande sous-unité du ribosome?

A

Sortie de la chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée

79
Q

Pourquoi la structure 3D des polypeptides est-elle seulement acquise à la sortie du ribosome?

A

Car le canal de sortie du polypeptide ne permet que la formation d’hélices alpha

80
Q

À quoi sert l’angle entre les codons des 2 sites de liaisons (A et P)?

A

Empêcher l’accès de l’ARNt aux codons de l’ARNm des autres sites

81
Q

Quel acide aminé retrouve-t-on sur l’ARNt initiateur procaryote?

A

Forme modifiée de la méthyonine (N-formylméthionine) ou fMet

82
Q

Qu’est-ce qu’une déformylase?

A

Enzyme qui enlève le groupe formyle de la méthionine

83
Q

Quelles sont les 3 étapes de l’initiation de la traduction procaryote?

A
  1. Recrutement de la petite sous unité du ribosome sur l’ARNm
  2. Insertion de l’ARNt initiateur au site P
  3. Positionnement précis du ribosome au site d’initiation de l’ARNm
84
Q

Qu’est-ce qui entraîne la circularisation de l’ARNm eucaryote?

A

Des interactions entre eIF4G et la protéine de liaison au poly-A

85
Q

Quel facteur d’élongation apporte l’aminoacyl-ARNt vers le site A?

A

EF-Tu-GTP

86
Q

Vrai ou faux. EF-Tu-GTP masque l’acide aminé.

A

Vrai

87
Q

Quels 3 mécanismes garantissent un appariement correct entre l’ARNt et l’ARNm?

A
  1. Si appariement correct, liaisons hydrogènes supplémentaires sont formées entre 2 résidus adénine de l’ARNr et le petit sillon du couple codon-anticodon
  2. Si appariement correct, facteur EF-Tu lié à l’aminoacyl-ARNt interagit avec le centre des facteurs, ce qui provoque l’hydrolyse du GTP et la libération de EF-Tu
  3. Seuls les aminoacyl-ARNt correctement appariés au codon restent restent associés au codon lors du pivotement
88
Q

Qu’arrive-t-il avec la vitesse de synthèse du peptide s’il y a présence de protéines mutantes L27?

A

La vitesse de synthèse du peptide est de 30-50% la vitesse normale

89
Q

Quel ARNr catalyse la liaison peptidique?

A

ARNr 23S

90
Q

Où se lie le facteur d’élongation EF-F-GTP?

A

Dans le centre de liaison des facteurs

91
Q

Qu’est-ce qui entraîne la translocation ARNt du site A vers le site P et qui tire l’ARNm de 3 nucléotides?

A

Le changement conformationnel du facteur EF-F-GTP

92
Q

Quelle est la différence structurelle entre EF-Tu-GTP et EF-G-GDP?

A

EF-G-GDP occupe tout l’espace disponible dans le site A

93
Q

Qu’entraîne l’élimination du groupement 2’-OH de l’ARNt au site P par mutation?

A

Diminution de 10*6 de la catalyse

94
Q

Quel est le rôle du ribosome dans la translocation?

A

Entraîne une rotation de la petite sous-unité (sens contraire des aiguilles d’une montre)

95
Q

Bien que le facteur EF-F-GDP ne soit pas lié à un ARNt, comment explique-t-on qu’il recouvre tout le site A?

A

Parce qu’il imite la structure du facteur EF-Tu-GTP-ARNt (mime moléculaire)

96
Q

Quels sont les facteurs de terminaisons de classe I chez les eucaryotes et procaryotes?

A
  • Eucaryotes: eRF1

- Procaryotes: RF1 et RF2

97
Q

À quel site est lié eRF1?

A

Au site A

98
Q

Quel est le facteur de terminaison de classe II chez les eucaryotes?

A

eRF3

99
Q

Quel est le rôle principal de eRF1?

A

Active la séparation du polypeptide du peptidyl-ARNt

100
Q

Quel facteur permet la dissociation de eRF1 du ribosome?

A

eRF3

101
Q

Après la terminaison, le ribosome est lié à quoi?

A

À l’ARNm et à 2 ARNt désacylés

102
Q

Quel facteur est lié au site A après la fin de la terminaison?

A

RRF

103
Q

Quel facteur est recruté par RRF?

A

EF-G-GDP

104
Q

Qu’est-ce qui est relâché du ribosome lors du déplacement de RRF dans le site P par EF-G?

A
  • ARNt
  • RRF
  • EF-G
105
Q

À quoi sert IF3?

A

Participe à la libération de l’ARNm et la dissociation des sous-unités du ribosome

106
Q

Par quoi est reconnu le codon STOP?

A

Par RF1 / eRF1

107
Q

Combien y a-t-il de codons possibles?

A

64

108
Q

Pourquoi dit-on que le code génétique est dégénéré?

A

Car plusieurs acides aminés sont codés par plus d’un codon

109
Q

Comment appelle-t-on un acide aminé encodé par 2 codons?

A

2 fois dégénéré

110
Q

Quels types d’acides aminés sont formés lorsqu’il y a une pyrimidine (C,U) en 2e position?

A

Des acides aminés hydrophobes (sauf sérine et thréonine)

111
Q

Quels types d’acides aminés sont formés lorsqu’il y a une purine (A,G) en 2e position?

A

Des acides aminés polaires

112
Q

Qu’est-ce que l’appariement canonique?

A

Appariement entre paires de bases en position 35 et 36 de l’ARNt et le codon de l’ARNm (type Watson-Crick)

113
Q

Qu’est-ce que l’appariement bancal?

A

Interactions entre nucléotides distincts des appariements Watson-Crick (base 34)

114
Q

Quelles bases forment l’anticodon?

A

34 à 36

115
Q

Qu’est-ce qu’une mutation faux-sens?

A

Changement d’un acide aminé pour un autre

116
Q

Qu’est-ce qu’une mutation non sens?

A

Création d’un codon stop

117
Q

Qu’est-ce qu’une mutation par décalage du code de lecture?

A

Déletion ou insertions de bases dans l’ARNm

118
Q

Quelles bases de l’ARNt subissent un empilement aromatique important?

A

34-37

119
Q

Un G dans l’anticodon peut lier quelle base dans le codon?

A

U ou C

120
Q

Un C dans l’anticodon peut lier quelle base dans le codon?

A

G

121
Q

Un A dans l’anticodon peut lier quelle base dans le codon?

A

U

122
Q

Un U dans l’anticodon peut lier quelle base dans le codon?

A

A ou G

123
Q

Un I dans l’anticodon peut lier quelle base dans le codon?

A

A, U ou C

124
Q

Qu’est-ce qu’une mutation silencieuse?

A

Mutation qui ne change pas l’acide aminé produit

Introduction à la génétique moléculaire (SBM-1004) (9 decks)

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