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Introduction à la génétique moléculaire (SBM-1004) > Épissage de l'ARN > Flashcards

Épissage de l'ARN Flashcards

1
Q

Quelle est l’étape la plus complexe des 3 mécanismes de maturation de l’ARN?

A

L’épissage

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Q

Vrai ou faux. Les procaryotes possèdent un faible nombre d’introns.

A

Faux, ils ne possèdent pas d’introns (séquence codante continue)

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3
Q

Qu’est-ce qu’un exon?

A

Toute région maintenue dans l’ARN mature (codante ou non)

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4
Q

Quels sont les exons non codants principaux chez les eucaryotes?

A

Les régions 3’ et 5’ non traduites

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Q

Vrai ou faux. La transcription reconnaît les introns et exons.

A

Faux, les introns sont inclus dans le pré-ARNm

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6
Q

Vrai ou faux. La levure possède plusieurs introns par gènes.

A

Faux, elle en possède rarement plus qu’un

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7
Q

Qu’est-ce qui est plus long entre un intron et un exon?

A

Un intron

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8
Q

Quelle est la longueur moyenne d’un exon?

A

150 bases

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9
Q

Quelle est la longueur moyenne d’un intron?

A

800 000 bases

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10
Q

Quelle est la particularité du gène DHFR?

A

Il est constitué à 90% d’introns

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11
Q

Vrai ou faux. La traduction discrimine les introns et les exons.

A

Faux, elle se fait en continue sans discriminer

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12
Q

Que retrouve-t-on de particulier aux jonctions intron/exon?

A

Des séquences spécifiques conservées

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13
Q

Quelle séquence retrouve-t-on au site d’épissage 5’?

A

Séquence GU

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14
Q

Quelle séquence retrouve-t-on au site d’épissage 3’?

A

Séquence AG

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15
Q

Quelle séquence précise retrouve-t-on au site de branchement?

A

pyrimidine - n’importe quoi - pyrimidine - uracile - purine - A - séquence riche en pyrimidine

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16
Q

Quels types de réactions forment l’épissage?

A

2 réactions de trans-estérifications

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17
Q

Quels types de liaisons sont rompues et reformées durant l’épissage?

A

Des liaisons phosphodiester

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18
Q

En quoi consiste la première étape chimique de l’épissage?

A
  • Le 2’ - OH du A au site de branchement fait une attaque nucléophile sur le groupement phosphate de la G du site donneur
  • Le 5’ libéré de l’intron se lie au A du site de branchement (forme la jonction triple)
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19
Q

Qu’est-ce que la jonction triple?

A

Adénine liée à 3 groupements oxygènes

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20
Q

Quel est le site donneur?

A

Site d’épissage 5’

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21
Q

Quel est le site receveur?

A

Site d’épissage 3’

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22
Q

En quoi consiste la deuxième étape chimique de l’épissage?

A
  • Le 3’ OH de l’exon 5’ fait une attaque nucléophile du groupement phosphate de la G du site receveur
  • Jonction de l’exon 5’ avec l’exon 3’
  • Dégradation rapide de l’intron
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23
Q

Qu’est-ce que l’épissage en trans?

A

Jonction d’exons de 2 pré-ARNm distincts

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24
Q

Vrai ou faux. L’épissage en trans est fréquent.

A

Faux, il est très rare

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25
Q

De quoi est formé le spliceosome?

A

Environ 150 protéines et 5 ARN

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26
Q

À quel complexe ressemble la taille du spliceosome?

A

Au ribosome

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27
Q

Quel type d’énergie est utilisé par le spliceosome?

A

Hydrolyse de plusieurs ATP

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28
Q

Par quelle partie du spliceosome sont réalisées la plupart des fonctions?

A

Par les ARN

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29
Q

Quel type d’ARN retrouve-t-on dans le spliceosome?

A

Des ARN nucléaires (snRNA)

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30
Q

Quels sont les 5 snRNA du spliceosome?

A

U1, U2, U4, U5, U6

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31
Q

Combien de nucléotides forment les snRNA?

A

100 à 300 nucléotides

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32
Q

Comment appelle-t-on les complexes ARN-protéine du spliceosome?

A

Des snRNP

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33
Q

Quels sont les 3 rôles des snRNP?

A
  • Reconnaissent le site d’épissage 5’ (donneur) et le site de branchement
  • Rapprochent ces 2 sites
  • Catalysent les réactions de clivage et de ligation de l’ARN
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34
Q

Quels types d’interactions permettent la catalyse des réactions de clivage et de ligation de l’ARN?

A
  • ARN-ARN
  • ARN-protéine
  • Protéine-protéine
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35
Q

Nommer quelques exemples d’hybrides ARN-ARN

A
  • Au site d’épissage 5’
  • Au site de branchement
  • snRNP entre elles
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36
Q

Quels snRNP peuvent se lier par complémentarité au site d’épissage 5’?

A

U1 et U6

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37
Q

Quel snRNP peut se lier au site de branchement?

A

U2

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38
Q

Quelles snRNP peuvent avoir une complémentarité entre elles?

A

U2 et U6

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39
Q

À la première étape de l’épissage, le site d’épissage 5’ est reconnu par quel snRNP?

A

U1

40
Q

Qu’est-ce qui suit la liaison de U1 au site d’épissage 5’?

A
  • U2AF65 se lie au site polyY

- U2AF35 se lie au site d’épissage 3’

41
Q

Que recrute la sous unité U2AF65 au site de branchement?

A

BBP

42
Q

Quels éléments forment le complexe E?

A
  • U1
  • U2AF65
  • U2AF35
  • BBP
43
Q

Quels sont les étapes de la formation du complexe A?

A
  • U2 se lie au site de branchement
  • BBP se détache
  • Le A est non apparié avec U2 et est disponible pour réagir avec le site d’épissage 5’
44
Q

Quels éléments forment le complexe A?

A
  • U1
  • U2
  • U2AF35
  • U2AF65
45
Q

Quels sont les étapes de la formation du complexe B?

A
  • Liaison de la tri-snRNP (U4-U5-U6) au pré-ARNm et à U1 et U2
  • Détachement de U2AF35 et U2AF65
46
Q

Quels éléments forment le complexe B?

A
  • U1
  • triSNRP (U4-U5-U6)
  • U2
47
Q

Par quoi sont liés U4 et U5?

A

Ils se lient à leur séquence complémentaire

48
Q

Par quoi est lié U5?

A

Par des interactions protéines-protéines

49
Q

Que se passe-t-il après la liaison des tri-snRNP?

A

U6 prend la place de U1 au site d’épissage 5’

50
Q

Quels sont les étapes de formation du complexe C?

A
  • U4 est libéré du complexe
  • Permet à U6 d’interagir avec U2
  • Juxtaposition du site d’épissage 5’ avec le site de branchement
51
Q

Quels éléments forment le complexe C?

A
  • U5
  • U6
  • U2
52
Q

Que se passe-t-il après la formation du complexe C?

A
  • U5 facilite la liaison du site d’épissage 5’ avec le site d’épissage 3’
  • Libération de l’intron sous forme de lasso
53
Q

Qu’est-ce qu’un intron auto-épissant?

A

Un intron qui assure son propre épissage

54
Q

Quel est le mécanisme d’action du groupe II d’introns auto-épissants?

A

Même mécanisme qu’un intron normal, mais sans les snRNP

55
Q

Sous quel forme sont libérés les introns auto-épissants du groupe I?

A

Sous forme linéaire (pas de lasso)

56
Q

Vrai ou faux. L’auto-épissage est rare.

A

Vrai

57
Q

Quels types d’erreurs peuvent arriver dans l’épissage?

A
  • Saut de sites d’épissages

- Sélection d’un pseudo-site

58
Q

Par quel type de protéines sont reconnus les sites d’épissage proches d’exons?

A

Des protéines SR (riches en sérine et arginine)

59
Q

Que lient les protéines SR?

A

Des séquences amplificateurs d’épissage exonique (ESE)

60
Q

Quel est l’action des protéines SR?

A

Elles recrutent U2AF au site d’épissage 3’ et U1 au site d’épissage 5’

61
Q

Quelles protéines sont remplacées dans le spliceosome mineur?

A
  • U1 = U11
  • U2 = U12
  • U4 et U6 sont différentes
  • U5 est le même
62
Q

Quelles séquences spécifiques retrouvent-on aux extrémités des introns reconnus par le spliceosome mineur?

A
  • AU en 5’

- AC en 3’

63
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif?

A

Peut générer des ARNm différents

64
Q

Combien de gènes humains subissent un épissage alternatif?

A

Jusqu’à 75%

65
Q

Combien d’ARNm donnent les gènes?

A

La plupart en donnent 2, mais peuvent en donner beaucoup plus (ex: des milliers)

66
Q

Que donne le gène de la troponine T?

A

2 ARNm alternatifs contenant chacun 4 exons

67
Q

Quels sont les exons communs des ARNm alternatifs de la troponine T?

A

1, 2 et 5

68
Q

Quels sont les différents types d’épissages alternatifs?

A
  • Exon éliminé
  • Exon allongé
  • Intron retenu
  • Épissage trans alternatif
69
Q

Qu’est-ce qui forme l’antigène petit t de l’antigène T de SV40?

A

Un cas d’allongement d’exon (le codon stop est conservé dans l’exon)

70
Q

Qu’est-ce qui favorise l’épissage au site 5’sst et la production du petit t?

A

La protéine SR (SF2/ASF) qui s’accumule dans l’exon 2

71
Q

Qu’est-ce que l’exclusion par encombrement stérique?

A

Un site d’épissage dans un intron peut être mal positionné ou l’intron peut être trop petit

72
Q

Qu’est-ce que l’exclusion par combinaison de sites d’épissage majeur et mineur?

A

Aucun spliceosome peut enlever un intron contenant une combinaison de sites mineur/majeur

73
Q

Qu’est-ce qu’un site majeur?

A

GU-AG

74
Q

Qu’est-ce qu’un site mineur?

A

AU-AC

75
Q

Quels types de protéines peuvent réguler l’épissage?

A
  • Amplificateurs exoniques (ou introniques) d’épissage

- Répresseurs exoniques (ou introniques) d’épissage

76
Q

Nommer un exemple d’amplificateurs d’épissage.

A

Les protéines SR

77
Q

Quels domaines possèdent les amplificateurs d’épissage?

A
  • Domaine de liaison à l’ARN

- Domaine de liaison aux protéines de la machinerie d’épissage

78
Q

Comment agissent les amplificateurs d’épissage?

A

Recrutent des protéines de la machinerie d’épissage au niveau d’un site d’épissage proche

79
Q

Nommer un exemple de répresseur d’épissage.

A

Famille des hnRNP

80
Q

Quel domaine possèdent les répresseurs d’épissage?

A

Domaine de liaison à l’ARN

81
Q

Comment agissent les répresseurs d’épissage?

A

Par encombrement des sites de liaison des protéines de la machinerie d’épissage

82
Q

De quelles façons peut agir le répresseur d’épissage hnRNP1?

A
  • 2 hnRNP1 se lient à l’extrémité de 2 exons et masquent l’intron
  • Un premier hnRNP1 se lie au site polypyrimidinique et lie d’autres hnRNP1 par un système coopératif (l’intron devient encombré)
83
Q

Qu’est-ce que l’édition de l’ARN?

A

L’édition insère, enlève ou modifie des bases individuelles de l’ARN

84
Q

Quand a lieu l’édition de l’ARN?

A

Après sa transcription et avant sa traduction

85
Q

Quels sont les 2 mécanismes impliqués dans l’édition de l’ARN?

A
  • Désamination d’adénines ou de cytosines

- Insertion ou délétion d’uridine par un ARN guide

86
Q

Sur quelles bases peut se faire la désamination?

A

Sur des cytosines ou des adénosines

87
Q

En quoi est changé la cytosine dans la désamination?

A

En uridine

88
Q

En quoi est changé l’adénosine dans la désamination?

A

En inosine

89
Q

L’inosine est reconnue comme quelle bases lors de la traduction?

A

Comme une guanine

90
Q

Où se fait l’édition de l’ARN par insertion de U?

A

Dans les mitochondries de typanosomes

91
Q

À quoi servent les ARN guide?

A

À l’insertion de U

92
Q

Quelles sont les 3 régions des ARN guides?

A
  • Extrémité 5’ = ancrage (dirige l’ARN guide vers la région d’ARNm à éditer)
  • Région d’édition (détermine la position d’insertion des U)
  • Extrémité 3’ = poly-U (rôle pas clair)
93
Q

Quelle est la proportion d’ARN matures dans le noyau?

A

1 à 5%

94
Q

Comment se fait l’exportation des ARN matures?

A

Via des pores dans la membrane nucléaire

95
Q

Comment se fait la sélection des bons ARN à être transportés?

A
  • Certaines protéines favorisent le transport

- Certaines protéines inhibent le transport

Introduction à la génétique moléculaire (SBM-1004) (9 decks)

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