La bioénergétique Flashcards
❤️ Qu’est-ce que le métabolisme cellulaire ?
C’est un ensemble de réactions biochimiques qui surviennent dans la cellule et qui lui permettent d’effectuer des travaux cellulaires. Ex : se différencier de lymphocyte à plasmocyte, se contracter pour une cellule musculaire, produire une hormone, …
Ces réactions sont catalysées par des enzymes. Elles nécessitent de l’énergie : HDC, aa et AG = mixte d’énergie
❤️ Qu’est-ce qu’une voie métabolique ?
C’est plusieurs réactions biochimiques qui se succèdent. Ex : le substrat est transformé en un produit final en passant par plusieurs métabolites intermédiaires = S –> M1 –> M2 –> … –> P. Il en existe des :
- linéaires : un substrat initial est transformé en un produit final et l’ensemble des réactions biochimiques suit une droite
- circulaires : ex : cycle de Krebs = un substrat initial est transformé en ce même substrat initial après avoir subi pleins de transformation.
Il y a des points d’interactions entre les voies métaboliques. C’est très important car ce sont les métabolites intermédiaires qui peuvent choisir différentes voies métaboliques. Ce choix dépend fortement des conditions physiologiques extérieures = repos VS exercice, … mais aussi les conditions de la cellule.
❤️ Quels sont les grands types de voies métaboliques ?
Les voies cataboliques dégradent les molécules complexes contenant bcp d’E en molécules simples qui en possèdent très peu. L’E libérée est stockée dans la cellule.
Les voies anaboliques construisent des molécules complexes à partir de molécules simples. Dans ce cas, l’E est fournie par la cellule. Les macromolécules complexes produites sont des protéines, des polysaccharides, des TG, des AN, …
Comment est exprimé l’énergie libre ?
G = énergie libre de Gibbs, Ga = énergie libre d’une molécule de “a” s’exprimant en J/mol. Gibbs a associé une fonction d’état de la matière qui mesure la quantité d’E que peut libérer une mole de cette matière.
❤️ Comment savoir si une réaction biochimique dégage ou consomme de l’énergie ?
Sachant qu’à chaque molécule X est associée une quantité d’E Gx, on peut déterminer si une réaction biochimique :
- Libère de l’E dans la cellule = réaction biochimique exergonique : fournit de l’E à la cellule, c’est une réaction spontanée
- Consomme de l’E = réaction biochimique endergonique, qui est NON spontanée : l’énergie devra donc être fournie par la cellule
- Est à l’équilibre = ne produit pas et ne nécessite pas d’énergie cellulaire, dans ce cas elle est réversible
En fonction du substrat et du produit, comment savoir si la réaction est endergonique ou exergonique ?
On note Gs : E libre de “S” et Gp : E libre de “P”. ∆G = Gp - Gs.
- Si Gp < Gs : la variation d’énergie libre de Gibbs (∆G) < 0. Dans ce cas, il y a libération d’E = la réaction est spontanée et exergonique, se déroulant du substrat vers le produit.
- Si Gp > Gs : ∆G > 0. Pour que cette réaction se produise, il faut que la cellule apporte de l’E = réaction non spontanée endergonique qui se déroule du produit vers le substrat
- Si Gp = Gs : ∆G = 0. Il n’y a alors pas de flux net d’E : la réaction est à l’équilibre et elle est réversible
Quelle est la formule de la variation d’E libre de Gibbs ?
∆G = ∆G°’ + 2,303RT log [Pi]/[Si]
∆G°' = variation d'E libre de Gibbs dans les conditions standards et biochimiques. Les conditions standards (°) : les conditions artificielles dans lesquelles les concentrations de chaque réactif sont égales à 1 mole/L au temps 0 de la réaction biochimique. Les conditions biochimiques (') : les conditions imposées par le fait qu'on travaille dans une cellule, cela impose certains paramètres comme la pression = 1atm, la T° = 25°C, [H+] = 10^-7 mol et pH = 7. La [H20] = 55,5 M et [Mg] = 1mM.
R = cste des gaz
T = température absolue
Comment calculer le ∆G°’ ?
- Si la réaction est à l’équilibre, ∆G = ∆G°’ : si on remplace ∆G par 0 et qu’on fait passer le 2ème terme de l’autre côté, on a donc ∆G°’ = -2,303RT log P/S à l’équilibre (!! : pas initial)
- Cependant, quand une réaction est à l’équilibre, la [P] à l’équilibre / [S] à l’équilibre = la cste d’équilibre dans les conditions biochimiques
- On peut donc remplacer ce rapport par la constante d’équilibre biochimique et on a ainsi une relation directe entre la ∆G°’ et la constante d’équilibre biochimique
- On peut même en déduire cette cste en fonction de ∆G°’ –> K’eq = 10^(-∆G°/2,303RT)
- On peut remplacer T par 25°C, R par sa valeur puisque c’est une cste
- On peut ainsi voir la cste d’équilibre biochimique = 10^(-∆G°’/5706)
❤️ Que se passe-t-il si la constante K à l’équilibre est 1, >1 ou <1 ?
- Si la constante K = 1 –> ∆G°’ = 0 et la réaction est à l’équilibre et réversible
- Si K > 1 –> ∆G°’ < 0 et on a une réaction exergonique –> se déroule de S vers P en produisant de l’E pour la cellule.
- Si K < 1 –> ∆G°’ > 0 et on a une réaction endergonique –> se déroule de P vers S en utilisant de l’énergie interne de la cellule qui s’appauvrit
!!! c’est ∆G et pas ∆G°’ qui détermine le signe de la réaction !!!!
Qu’est-ce que la cellule peut faire pour transformer une réaction biochimique endergonique en une exergonique et ainsi assurer la spontanéité ?
Tout d’abord, une cellule doit toujours garder de l’E en elle.
- Consommer le produit de la réaction dans la réaction biochimique suivante : ex : si P de la réaction S –> P est transformé en Q. Du coup sa concentration dans le milieu réactionnel sera très basse et donc le rapport Pi/Si va fortement diminuer (car P diminue) jusqu’à devenir <1. Or le log d’une fraction <1 devient négatif et influence le résultat final –> ∆G < 0
- Coupler 2 réactions biochimiques : ex : transformation de A en B+C avec un ∆G>0 (exergonique). Un des produits de cette 1ère réaction biochimique peut être transformé en D, le ∆G de cette 2ème réaction peut être fortement négatif avec une valeur absolue supérieure à la réaction endergonique. La cellule va donc coupler ces 2 réactions biochimiques pour ainsi transformer A en D+C et lorsque le couplage des réactions se fait, on peut additionner les valeurs des ∆G. Cette réaction faiblement endergonique couplée à la réaction fortement exergonique va finalement se dérouler de manière spontanée et devient une réaction exergonique.
Souvent, la cellule couplera une 1ère réaction endergonique à une réaction d’hydrolyse d’ATP qui entraine la formation d’ADP et Pi
Cela fait en sorte que la cellule n’ait pas besoin de libérer de l’E
❤️ Par quoi sont catalysées les réactions biochimiques et quels sont leurs rôles ?
La quasi-totalité des réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes. Le rôle de l’enzyme est de se lier à la molécule qui est dans un état transitionnel très instable pour ainsi diminuer l’E d’activation.
L’enzyme a pour rôle de diminuer l’énergie d’activation ∆G* : elle favorise ainsi la vitesse réactionnelle car il y aura ++ de molécules S qui seront transformées en P en présence d’une enzyme puisque ∆G* est diminuée en présence de l’enzyme car se lie à l’état intermédiaire.
Elle ne modifie pas la variation d’énergie libre de la réaction !!
On peut donc avoir une réaction fortement exergonique avec un ∆G = - 30, si la cellule n’a pas d’enzyme pour diminuer la forte E d’activation, alors la réaction ne se fera jamais, et on aura jamais de libération d’E pour la cellule et de transformation des S en P !
En effet, la cellule peut ne pas avoir assez d’E pour vaincre cette bosse d’E d’activation.
>< En présence de l’enzyme on aura diminution de l’importance de la « bosse » et la cellule aura assez d’E interne à apporter pour permettre la transformation des S en P.
❤️ Qu’est-ce que le ∆G* ?
∆G* = l’énergie d’activation = l’énergie que la cellule doit fournir pour que le substrat soit transformé en produit. C’est différent de la variation d’énergie libre de Gibbs.
Une réaction peut être spontanée avec ∆G < 0 mais malgré tout, pour vaincre cette E d’activation, la cellule doit fournir une petite ou grande quantité d’E.
Comment doit être la vitesse des réactions dans une voie métabolique ?
Dans une voie métabolique constituée de plusieurs réactions biochimiques, il est important que la vitesse des réactions qui se succèdent soient identiques.
La vitesse de la réaction de transformation de A en S doit être égale à la vitesse de transformation de S en P. En effet, si l’une est plus rapide que l’autre, ça va provoquer une accumulation dans la cellule d’un des
substrats et cette accumulation peut être délétère pour la survie de la cellule. Il est donc indispensable, dans les voies métaboliques, que la vitesse des réactions soient identiques.
Du coup, si la [A] venait à augmenter dans la cellule, ça va provoquer une augmentation de la vitesse v1 de la transformation n°1 = transformation de A en S.
Il est indispensable alors que la vitesse v2 soit augmentée pour rétablir l’équilibre entre v1 et v2 (v2 étant la vitesse de la transformation du S et P)
Pour cela, il faut que les enzymes E1 et E2 s’adaptent au changement de la vitesse réactionnelle.
Comment E2 peut-elle augmenter la vitesse réactionnelle ?
Soit la cellule agit sur la quantité d’enzyme E2 via :
o Un neurotransmetteur est présent, agit sur son récepteur et active des facteurs de transcription qui vont augmenter la transcription du gène spécifique pour le gène de l’enzyme –> il y aura donc ++ d’ARNm qui code pour E2.
o La dégradation de l’ARNm codant pour E2 peut aussi voir sa stabilité être augmentée : sa dégradation sera donc diminuée
o La vitesse de traduction de l’ARNm codant pour E2 peut être augmentée
o Action sur la dégradation de l’enzyme E2 : une réduction de sa dégradation va aussi permettre d’obtenir une augmentation de la concentration de E2 dans la cellule.
Soit elle agit sur la qualité de E2 = sur son activité catalytique via :
o Séquestration de l’enzyme dans un espace cellulaire différent de son substrat : ex: enzyme dans le noyau et substrat dans le cytoplasme –> E n’a pas accès à son substrat et donc l’activité catalytique de l’enzyme = nulle.
o La quantité de substrat : influe sur l’activité catalytique de l’enzyme : s’il y a plus de substrat, l’enzyme a une activité catalytique plus grande.
o Les effecteurs allostériques (= des petites molécules venant se fixer sur l’enzyme et qui peuvent influencer ± son activité catalytique).
o La phosphorylation (= formation d’un lien covalent entre un Pi et une enzyme) peut augmenter ou diminuer l’activité catalytique de l’enzyme
o La présence de protéines régulatrices : qui influencent + ou – l’activité.
Par quoi est représentée l’E interne de la cellule fournie par les réactions exergoniques ou utilisée par les réactions endergoniques ?
C’est la molécule ATP = un nucléotide qui représente la principale monnaie énergétique de la cellule.
En effet, la synthèse d’ATP à partir d’ADP + Pi nécessite de l’énergie : la cellule doit la fournir.
Inversement, l’hydrolyse de l’ATP libère une grande quantité d’énergie.
