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Zellbiochemie Zellgenetik > Kapitel 2.1 > Flashcards

Kapitel 2.1 Flashcards

1
Q

Membranen: Funktion

A

schaffen größere Oberflächen für biochemische Reaktionen
bilden umschlossene Kompartimente -> spezialisierte wässrige Räume innerhalb der Zelle

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2
Q

Membranen: Aufbau

A

Membranen eines Organells enthalten Membrantransportproteine, um spezifische Metabiliten ein/auszuschleusen

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3
Q

Mitochondrium: Funktion

A

erzeugen die Hauptmenge des ATP

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4
Q

Golgi Apparat: Funktion

A

empfängt Lipide und Proteine vom ER, verfrachtet sie weiter, wobei Moleküle kovalent modifiziert werden

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5
Q

ER: Funktion

A

Hälfte der Gesamtmembranoberfläche
stellt die meisten Lipide, Proteinbiosynthese
dient als Ca Speicher
Mebranider der Ort, an dem alle Transmembranproteine und meiste der Lipide hergestellt werden

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6
Q

Zellkern: Funktion

A

enthält Genom
wichtigste Syntheseorte für DNA und RNA

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7
Q

Endosomen: Funktion

A

prälysosomale Zwischenstufe

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8
Q

Lysosomen: Funktion

A

enthalten Verdauungsenzyme

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9
Q

Zellplasma: Funktion

A

Hälfte des Zellvolumens
Hauptort der Proteinsynthese und des Proteinabbaus

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10
Q

Peroxisomen

A

enthalten Enzyme für Vielzahl oxidativer Reaktionen

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11
Q

Fläche Membran in der Zelle (Abstufung)

A

v.a. ER
dann Mitochondrien
dann Plasmamembran (2-3%)

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12
Q

Grundausstattung membranumschlossener Organellen

A

Anzahl und Form der Organellen von Zellbedürfnisen angepasst
besonders auffallend in hochpsezialisierten Zelle -> stark auf spezifische Organellen angewiesen
Größe, Form, Zusammenseztung, Position wichtige und regulierte Merkmale der Organellen, die letztendlich zur Organellfunktion beitragen

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13
Q

Entstehung von Organellen

A

Mitochondiren vererbt
werden bei Zellteilung aifgeteilt
ER zerfällt bei Teilung
können meist nicht neu gebildet werden
kann aber modifiziert werden

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14
Q

Anteil der Organellen in der Zelle (Volumen, Abstufung)

A

Cytosol
dann Mitochondiren
Zisternen der ER + Golgi
Zellkern

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15
Q

Hypothese Bildung membranumschlossener Organellen

A

Verlust der Zellwand bei früher anaerober Archaee
Horizontaler Gentransfer
aus Prokaryotischer (Archäen)
durch horizontaler Gentransfer und Ausnahme von genetisceh Material erst Zellkern entstanden
Zellkern durch Einstülpungen entstanden: perinuklearer Raum
später Aufnahme der Mitochondrein

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16
Q

topologisch äquivalent

A

Kompartimente, wenn sie so miteinander verbunden sind, dass Moleküle von einem in anderes gelangen könnte, ohne Membran zu durchqueren
>Zellkern ins Cytosol
>Organellen mit Aufgaben im sekretorischen oder endocytotischen Transportweg
>Mitochondrien
>pflanzliche Plastiden

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17
Q

Proteinwanderung: Mechanismen

A

kontrollierter Transport
Transmembrantransport
vesikulärer Transport

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18
Q

kontrollierter Transport

A

nur zwischen Zellkern und Cytosol
Proteine und RNA Moleküle bewegen sich zwischen Cytosol und Zellkern durch Kernporenkomplexe (selektive Schleuse)
Schleuse bestimmt aktiven Transport besttimter Moleküle zwischen topoloisch äquivalenten Räumen

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19
Q

Transmembrantranport

A

müssen über Membran hinweg
Proteine werden von Mebrandurchspannenden Translokatoren vom Cytosol durch Membran in topologisch andersartigen Raum geschleust
Protein muss entfaltet werden
Vom Cytosol in Plastiden, Mitochondrein, Peroxisoemn, ER

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20
Q

vesikulärer Transport

A

verfrachtet Proteine zwischen topologisch äquivalenten Kompartimenten
transportvesikel konspen mit Molekülfracht aus Lumen des Donatororganells ab -> Membranfusion und entlassen Inhalt
zwischen Membranumschlossenen Organellen (außer Mitochondreium und Plastiden)

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21
Q

Signalsequenzen dirigieren Proteine an zelluläre Adressen

A

kontinuierliche Abfolge von 15-60 AS
Signalsequenzen kommen oft am N-Terminus der Polypeptidkette vor (werden von Signapeptidasen nach Sortiervorgang entfernt)
Signalseqeunzen können auch interne Aminosäurenabschnitte sein (bleiben Teil des Proteins) –> für kontrollierten Transport in den Kern
Signalflecken: Sortiersignale aus mehreren internen Aminosäuresequenzen, die eine spezifische 3d Anordnung on atomen auf der Proteinoberfläche bilden

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22
Q

Beispiele für Signalsequenzen

A

Import in Zellkern
Export aus Zellkern
Import in Organellen

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23
Q

Signalflecken

A

Proteinsoritersignal, das aus einer spezifischen dreidimensionalen Anordnung von Atomen auf der Oberfläche des gefalteten Protein besteht

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24
Q

Kernporen: Funktion

A

kontrollierter Transport

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25
kernlamina: Funktion
Mantel, der kern zusammenhält
26
Zellkernhülle
setzt sich aus 2 konzentrischen Membranen zusammen, die von Kernporenkomplexen durchzogen sind innere und äußere Kernmembran bilden Kontinuum, haben allerdings unterschieldiche Proteinausstattung innere Kernmembran: enthält Proteine, die als Bindungsstellen für Chromosomen und Kernlamina fungieren äußere Kernmembran: setzt sich in Membran des ER fort, die mit Ribosomen übersät ist (Proteinsynthese) hergestellte Proteine werden in den Raum zwischen innerer und äußerer Kernmembran (perinukleären Raum) entlassten, die mit ER Lumen kontinuierlich verbunden ist zwischen Cytosol und Zellkern unaufhörlicher bidirektionaler selektiver Transport
27
Kernporenkomplexe = NPC
Satz aus ca 30 Proteinen (Nucleoporine) jedes Nukleoporin in mehreren Kopien enthalten > hoher Grad an Symmetrie innerhalb des Komplexes zusammengebaute NPC aus 500-1k Proteinen
28
Kernporenkomplex- Aufbau
Symmetrisch Proteine des zentralen Bereichs sind symmetrisch über Zellkernhülle ausgerichtet 3 Gruppen von Proteinen: Transmembran-Ringproteine, Gerüstnukleoproteine, Kanalnucleoproteine in die Pore ragt fibrilläres Netzwerk (ungeordnete Proteindomäne) blockiert passive Diffusion großer Makromoleküle
29
Austauschrate Kernporen
1000/sek allerdings <5k kleine hydrophile Moleküle durch Wasserwege -> Kernhülle kann als frei permeabel angesehen werden >60kDa Proteine können nicht passiv in Zellkern gelangen
30
Ribosomen im Kern?
nein, haben 30 nm Durchmesser können nicht durchdiffundieren Proteinbiosynthese auf Cytosol beschränkt
31
Anzahl Kernporen pro Kern
3k-4k
32
Proteine in Kernporen
Transmembran-Ringproteine Gerüstnukleoporine Kanalnukleoporine
33
Aufklärung Kernporen
Elektronenmikroskop rotationssymmetrisch NUkleous an hydrophobe Oberfläche gesetzt -> Rasen
34
Kernimportrezeptoren
= Importine binden an verschiedene Kernimportsignale und dadurch verschiedne Frachtproteine Frachtproteine benötigen z.t. Adapterprotein Adapterproteine sind strukturell mit Kernimportrezeptoren berwandt und enthaltne ebenfalls Kernlikalisationssignal lösliche zytosolische Protine, die an Kernlokalisierungssignal des Proteins bunden und an FG-Wiederholungen in der ungeordneten Domäne der Kanalnukleoproteine
35
FG-Wiederholungen
F: hoher Raumanspruch, hydrophob G: kaum Raumanspruch, spacer interagieren schwach-> Diffusionsbarriere für große Makromoleküle Bindungsstellen für IMportrezeptoren
36
Ran GTPase
Import von Zellkernproteinen, konzentriert bestimmte Protine im Zellkern -> ordnung nimmt zu Zelle unterhält Ordnungsprozesse energetisch über GTPase Ran Ran ist molekularer Schalter in 2 Konformationen und wird für Import + Export benötigt Gradient der Ran-Konformationen treibt Kerntransport in gewünscht Richtung
37
Kerlamina
Kernlamina sitzt auf Zellkernseite der inneren Kernmembran -> Flechtwerk aus verbundenen Proteinuntereinheiten (Kernlamine) Kernalamina verleiht Kernhülle Form und Festigkeit Lamine interagiert auch direkt mit Chromatin, das mit Transmembrenproteinen der inneren Kernmembran in wechselwirkung steht
37
ER
netzartiges Labyrinth sich verzweigender Röhren (Tubuli) und abgeplatteter membransäcke, die alle miteinander in Verbindung stehen Membran geht in äußere Kernmembran über und bildet zusammenhängede Schicht, die Innenraum umschließt: ER Lumen oder Zisternenraum
38
Kernhülle in der Mitose
Zellkern wird abgebaut NPC , Kernlamina und Zellkernhülle zerfallen Phosphorylierung der Lamina lässt Kern zerfallen
39
ER: Aufbau
netzartiges Labyrinth sich verzweigender Röhren (Tubuli) und abgeplatteter Membransäcle, die alle miteinander in Verbindung stehen Membran geht in äußere Kernmembran über und bilden zusammenhängede Schicht, die einzigen Innenraum umschließt: ER-Lumen oder Zisternenraum
40
ER: Funktionen
zentrle Funktion in Lipid- und Proteinbiosynthese intrazellulärer Ca-Speicher Herstellung aller Transmembranproteine und der meisten Lipide fast alle Proteine für extrazellulären Raum, ER-Lumen, Golgi-Apparat, Lysosomen ins ER Lumen eingebracht
41
Mitochondrium: Aufbau
doppelte Membran eigene DNA, Ribosomen,+ weitere zur Proteinsynthee nötige Komponenten
42
Subkompartimente vom Mitochondrium
impoertierte Proteine müssen spezielle Subkompartimente des Organells erreichen, um seine Aufgabe zu erfpllen unterschiedlcihe Proteinausstattung in verschiedenen Subkompartimenten innerer Matrixraum Intermembranraum: mit Cristaeraum verbunden
43
mitochondirale Membranen
innere Membran: zahlreiche EInstülpungen (Cristae), umgibt Matrixraum äußere Membran: begrenzt Organell zum Cytosol
44
Translokation von Proteinen in Mitochondrien
Mitochondirenproteine werden als Vorläuferproteine ins Mitochondrium transloziert Bewegung durch Miultiproteinkomplexe (Proteintranslokatoren)
45
Proteintranslokatoren
TOM-Komplexe: Proteine durch äußere Membran TIM-Komplexe: Translokation an innerern Membran
46
TIM23-Komplex
transportiert einige lösliche Proteine in Matrixraum und hilft bei Insertion von integralen Membranproteinen der inneren Membran
47
TIM22-Komplex
Insertion einer UNterklasse von Proteinen der inneren Membran, einschließlich des Transporters, der ADP, ATP, Phoshpaht in Mitochondrein hinein-/Heruastransportiert
48
OXA-Komplex
Insertion der Proteine der inneren Membran, die im Organell synthetisiert wurden
49
Import mitochondrialer Proteine als ungefaltete PP-Ketten
mitochondriale Vorläuferproteine durch WW mit anderen Proteinen ungefaltet im Cytosol Vorläuferproteine können beide Membranen gleichzeitig durchqueren -> in Matrix Importrezeptoren des TOM-Komplexes bindet Signalsequenz des mitochondrialen Vorläuferproteins, dann wechselwirkende Proteine abgestreift TOM-Komplex transportiert Signalseqeunz durch äußere Membran zum Intermembranraum -> bindet TIM-Komplex und öffnet Kanal in Matrixraum transloziert oder in innere Membran inseriert Tätigkeit der TOM- und TIM-Komplexe gewöhnlich verknüpft, können aber auch unabhängig voneinander agieren
50
Einbau von Porinen in äußere Mitochondrienmembran
äußere Mitochondirenmembran enthält zahlreiche porenbildende beta-Fass Proteine: Porine TOM-Komplex kann keine Porine in äußere Membran einbauen Porine werden zunächst ungefaltet in Intermembranraum transportiert, wo sie an spezialisierte Chaperon-Proteine binden über SAM-Komplexe Porine in äußere Membran eingefügt und korrekt gefaltet
51
ATP-Hydrolyse und Membranpotential treiben Import von Proteinen ins Mitochondrium an
1. ATP hydrolyse: Ablösung des neu synthetisierten Proteine vom Hsp70 nach Anbindung an TOM-Komplex Mmebranpotential eines elektrischen H-Gradienten an innerer Membran: für weitere Translokation durch TIM-Komplex 2. ATP-Hydrolyse: mitochondriales Hsp70 -> ATP ahängige Konformationsänderung nach Anbindung des ungefalteten Proteins an TIM-Komplex -> PP-kette wird an mitochondriales Hsp60 übergeben
52
Proteinexpression im ER
in Säugerzellen Proteine kotranslational in ER überführt: wachsende Polypeptidkette hat Signalsequenz -> bindet an ER gebundenes Ribosom Proteinimport in Zellkern, Mitochondiren, Chloroplasten, Peroxisomen dann posttranslational: Synthese an freiem Ribosom, dann Freisetzung, dann durch Signalseqeunz ins Organell
53
Unterteilung ER
rau und glatt = transitorisch glattes Er für Lipidstoffwechsel (Hauptzelltyp der Leber)
54
wie Ca Speicher im ER
hohe Konzentration Ca-bindender Proteine im ER
55
Muskel und Ca
Muskelzellen haben spezielle Form der gER: sarkoplasmatisches Retikulum Freisetzung / Wiederaufnahme löst Kontratkion / Relaxation wähernd Muskelkontratkion aus
56
ER für Funktionsstudien isoliert
ER wird Fragmentiert, wenn Zellen oder Gewebe homogenisiert werden Bruchstücke bilden kleine Vesikel: Mikrosomen Mikrosom authentische Miniaturausgabe
57
raue Mikrosomen
weiterhin außen mit Ribosomen besetzt lassen sich im Ggs zu glatten Ribisomen auf ER zurüpckbeziehen durch Ribisomen hohe Dichte -> Gleichgewichtszentrifugation
58
Proteine, die während Synthese aus Cytosol gefischt werden
Transmembranproteine: nur teilweise durch die membran gescchleust und in sie eingebettet wasserlösliche Protine : werdne vollständig in ER Innenraum entlassen
59
Signalerkennungspartikel
ER-Seignalsequenz wird von 2 Bestandteilen des Systems zur Membran des ER geleitet: Signalerkennungspartikel (SRP) und SRP Rezeptor in ER Membran SRP erkennt Signalsequenz eines wachsenden Polypeptids und bindet über Rezeptor dann an ER stäbchenförmige Struktur, wickelt sich um große Ribosomale UE -> ein Ende bindet ER Signalsequenz, anderes blockiert Elongationsfaktor-Bindungsstelle Blockierung stoppt Proteinsynthese --> es wird sichergestellt, dass Polypeptidkette nicht ins Cytosol entlassen wird
60
Zusammenspiel SRP
SRP bindet Signalsequenz vorübergehender Translationsstopp SRP Rezeptor bindet SRP-Ribosom-Komplex und dirigiert zu Translokator SRP und Rezeptor freigesetzt an Translokator gebundenes Ribosom verbliebt an ER Membran Translokator insertiert naszierendes Portein
61
kotranslationale Translokation
Translokation ins ER, während Proteinsynthese
62
posttranslationale Translokation
Translokation in Mitochondrien, Chloroplasten, Peroxisomen nach Fertigstellung unt Entlassung des Proteins ins Cytosol gibts nicht bei Archaea
63
Integration eines Einpfand-Transmembranproteins in ER-Membran - N-terminale Signalsequenz
ER Signal wird zweimal erkannt: vom SRP im Cytosol und dann von Bindungsstelle in Pore des Proteintranslokators, wo es als Transfer-Startsignal dient, das Pore öffnet Signalsequenz steht mit Sec61-Komplex und entlang der seitlichen Naht mit hydrophoben Kohlenwasserstoffketten der Lipiddoppelschicht in Kontakt wenn entstehende Polypeptidkette lang genug, schneidet ER-Signalpeptidase Signalsequenz ab Transfer-Stoppsignal stoppt Transfer, bevor ganzes Polypeptid durch membran gewandert ist und veranktert Protein in Membran (alpha-Helicales Transmembransegment)
64
Integration eines Einpfad-Transmembranproteins in ER - interne Signalsequenz
ER Signalsequenz bindet SRP, das Ribosom zu ER membran bringt und ER Signalsequenz dient dort als Transfer-Startsignal nach Ablösen vom Translokator bleibt interne Transfer-Startsequenz als einzelne, die Membran durchziehende alpha-helix in der Lipid-doppelschicht interne Transfer-Startsequenzen können in einer von 2 Orientierungen an Translokationsapparat herantreten (abhängig von Verteilung in der Nähe gelegener Aminosäurereste) N-Terminus kann auf 2 Arten ins ER lumen kommen
65
Integration von Mehrpfad-Transmembranproteinen in ER-Membran
hydrophobe alpha-Helices der Polypeptidkette schlängeln sich mehrfach durch Lipid-Doppelschicht hydrophobe Transfer-Start+Stopp-Signalge bewirken, dass sie selbst membrandurchspannende alpüha Helices verankern ob Start- oder Stopsignal hängt nur von ihrer Position in der Polypeptidkette ab SRP sucht eine ungefaltete Polypeptidkett nach hydrophoben Abschnitten von N- zum C-Terminus ab -> erkennt die erste geeeignete hydrophobe Stelle -> Start der Translokation bis zum nächsten hydrophoben Bereich (Stopp) dazwischenliegende Teilstücke werden durch Membran geführt Asymmetrie der ER Membran, da alle TM Proteine vom Cytosol her eingebaut werden
66
N-verknüpften Proteinglycosylierung im rER
vorgefertigte Oligosaccharidvorstufe (N-Acetylgucosamin, Mannose, Glucose mit 14 Minosaccharideinheiten) wird mit freier Aminogruppe einer Asp-Seitenketten (in Asn X Ser oder Asn X Thr) kovalent verknüpft = N-verknüpftes Kohlenhydrat) Übertragung wird von membrangebundenem Enzymkomplex Oligosaccharyl-Transferase in einem Schritt katalysiert Oligosaccharidvorstunde von Dolichol, mit dem sie über PP verknüpft ist, an ER Membran fixiert
67
ER setzt Lipiddoppelschichten zusammen
ER-Membran: ort der Synthese nahezu aller Haupt.Lipidklassen, einschließlcih der Phospholilide und des Cholesterins phosphatidylcholin in 3 Schritten aus Cholin, 2 FS und Glycerinphosphat aufgebaut
68
Funktion von Phospholipidtranslokatoren
Scramblase verteilt Phospholipide unselektiv und gleichmäßig auf beide Schichten der membran Plasmamembran Translokator, der zur Familie der P-Typ-Pumpen gehört (Flippasen) erkennen spezifisch Phospholipide mit freuen Aminokopfgruppen (Phosphatidylethanolamin und Phosphatidylserin) mit Energie aus ATP-Hydrolyse aus der Außenseite der zelle zugewandten Lipidschicht ins Cytosol -> asymmetrische Zusammensetzung

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