Hoofdstuk 2B - Proteïnen (Biochemie van proteïnen)

Question 1

Andere toepassingen van proteinen

Answer 1

Transport van specifieke moleculen, structuur en stevigheid, immunologische bescherming, geleiding zenuwpulsen, controle celgroei

Question 2

Wat zijn proteinen?

Answer 2

Lineaire polymeren bestaande uit 20 aminozuren (essentieel en non essentieel) waarvan de volgorde wordt bepaald door het gen dat ze codeert. De lineaire structuur vouwt zich op tot een 3D-structuur wanneer het proteïne gevormd is.

Question 3

Functionele groepen

Answer 3

Proteïnen bevatten een groot aantal van deze groepen (thiol, thioether, amiden, carboxyl en basische groepen). Dit zorgt voor een bepaalde specificiteit voor bepaalde functies van proteïnen

Question 4

Complexen

Answer 4

Proteïnen kunnen reageren met elkaar en andere moleculen om complexen te vormen. Hierdoor kunnen ze functies uitoefenen die ze apart niet zouden kunnen

Question 5

Stevigheid

Answer 5

Dit kan sterk verschillen van proteïne tot proteïne. Ook hier is het afhankelijk van de functie. Bv. wanneer veerkracht nodig is, of wanneer we net geen vervorming willen

Question 6

Aminozuren

Answer 6

Bouwstenen van proteïnen Bestaande uit een centraal C-atoom met een aminogroep (amino-) en een carboxylgroep (-zuur). Verder is er nog een H en een R-groep. Deze organische groep is verantwoordelijk voor de 20 aminozuren. Hier heeft men ook enantiomeren (D- en L-)

Question 7

Zwitterionen

Answer 7

AZ vormen meestal bij neutrale pH in oplossing ionen. Deze heten Zwitterionen. Dit is de dipolaire vorm (met (NH3)+ en COO-) vandaar de naam dipolair

Question 8

Oplossing in niet neutrale pH

Answer 8

Voor lage PH zijn beide groepen geprotoneerd: (NH3)+ en COOH).
Verhoging van pH zorgt voor de dipolaire vorm (COOH deprotoneert tot COO- als eerste).
Boven pH 9 zal de NH2 groep een proton afgeven (dus NH3+ deprotoneerd)

Question 9

Gevolg verschillende R-ketens

Answer 9

Variatie in grootte, vorm, lading, vorming H-bruggen/geen H-bruggen, hydrofoob/-fiel karakter en reactiviteit. De R-keten bepaald de pKa waarde

Question 10

Herkennen dat een structuur een aminozuur is of niet. (niet kunnen tekenen)

Answer 10

//

Question 11

3 letterige afkorting kunnen geven vanuit de naam.

Answer 11

Alanine - Ala
Arginine - Arg
Asparagine - Asn !
Aspartaat/asparginezuur - Asp
Cysteine - Cys
Glutamine - Gln !
Glutamaat/glutaminezuur - Glu
Glycine - Gly
Histidine - His
Isoleucine - Ile
Leucine - Leu
Lysine - Lys
Methionine - Met
Phenylalanine - Phe
Proline - Pro
Serine - Ser
Threonine - Thr
Tryptofaan/-phan - Trp
Tyrosine - Tyr
Valine - Val

Question 12

Andere afkorting

Answer 12

1 letter (niet kennen), wel weten dat het vaak voorkomt

Question 13

Eigenschappen kunnen koppelen (basisch, zuur, polair, apolair)

Answer 13

OP DE R-GROEP:

• Als het enkel uit CH bindingen bestaat is het apolair (met uitzondering van tryptophan die een 5 ring heeft met een NH in en methionine met een S ertussen).
• Als het OH bevat is het polair.
• Als het meer dan 1 NH bevat is het basisch
• Als het een carboxylgroep bevat (aspartaat en glutamaat) dan is het zuur

Question 14

Peptidebinding

Answer 14

De binding tussen verschillende aminozuren ter vorming van een proteïne. Dit is de binding tussen de alfa-carbonylgroep (COO-) van het ene aminozuur en de alfa-aminogroep(NH3+) van het andere aminozuur
Hierbij splitst er 1 O af en 2 H’s ter vorming van water.
Dit is een evenwichtsreactie die voorkeurt heeft in de omgekeerde richting. Dus is er energie nodig om proteinen aan te maken.

Question 15

Peptide

Answer 15

Koppeling van een aantal aminozuren

Question 16

Conventie voor peptiden -> leesrichting

Answer 16

Het aminouiteinde is het begin van de peptide, de carboxylgroep is het einde.

Question 17

algemene vorm peptide

Answer 17

RCH(NH3+)-CO-NH-R’CH-CO-NH-R’‘CH-CO-NH-R’'’CH- …

Question 18

Cross-linking in peptideketens

Answer 18

Soms vind cross-linking plaats (meest voorkomende is disulfide tussen 2 cysteine moleculen dmv oxidatie)

Question 19

Verschil peptiden en proteinen

Answer 19

peptiden zijn klein -> oligopeptiden zijn een 10tal az lang -> polypeptiden -> langer -> proteinen -> zeer lange opgerolde peptideketen.

Question 20

Secundaire structuren van proteïnen

Answer 20

alfa-helix en beta-plaat

Question 21

Alfa-helices

Answer 21

alfa helix: ten gevolge van lineaire opeenvolgingen zal door intramoleculaire interacties een bepaalde structuur vormen, deze wordt gestabiliseerd door H-bruggen. Ze zijn rechtsdraaiend omdat dit energetisch gunstiger blijkt te zijn (dit is van boven naar beneden in wijzerzin)

Question 22

Beta-plaat

Answer 22

NH en CO van het ene AZ-residu interageert met dat van een ander

Question 23

Tertiaire structuren van proteïnen

Answer 23

Naast de intramoleculaire interacties die de secundaire structuren vormen zijn er ook nog de Van der Waals krachten die bepalen. De tertiaire structuur is hoe de helices zich dan verder oriënteren.

Question 24

Kwaternaire structuren

Answer 24

Wanneer het proteïne bestaat uit meerdere subunits (meerdere peptideketens) vb. hemoglobine

Question 25

Denaturatie van proteinen

Answer 25

Terug lineair maken van het proteïnen (het weghalen van de secundaire en tertiaire structuur)