Hoofdstuk 2B - Proteïnen (Biochemie van proteïnen) Flashcards
Andere toepassingen van proteinen
Transport van specifieke moleculen, structuur en stevigheid, immunologische bescherming, geleiding zenuwpulsen, controle celgroei
Wat zijn proteinen?
Lineaire polymeren bestaande uit 20 aminozuren (essentieel en non essentieel) waarvan de volgorde wordt bepaald door het gen dat ze codeert. De lineaire structuur vouwt zich op tot een 3D-structuur wanneer het proteïne gevormd is.
Functionele groepen
Proteïnen bevatten een groot aantal van deze groepen (thiol, thioether, amiden, carboxyl en basische groepen). Dit zorgt voor een bepaalde specificiteit voor bepaalde functies van proteïnen
Complexen
Proteïnen kunnen reageren met elkaar en andere moleculen om complexen te vormen. Hierdoor kunnen ze functies uitoefenen die ze apart niet zouden kunnen
Stevigheid
Dit kan sterk verschillen van proteïne tot proteïne. Ook hier is het afhankelijk van de functie. Bv. wanneer veerkracht nodig is, of wanneer we net geen vervorming willen
Aminozuren
Bouwstenen van proteïnen Bestaande uit een centraal C-atoom met een aminogroep (amino-) en een carboxylgroep (-zuur). Verder is er nog een H en een R-groep. Deze organische groep is verantwoordelijk voor de 20 aminozuren. Hier heeft men ook enantiomeren (D- en L-)
Zwitterionen
AZ vormen meestal bij neutrale pH in oplossing ionen. Deze heten Zwitterionen. Dit is de dipolaire vorm (met (NH3)+ en COO-) vandaar de naam dipolair
Oplossing in niet neutrale pH
Voor lage PH zijn beide groepen geprotoneerd: (NH3)+ en COOH).
Verhoging van pH zorgt voor de dipolaire vorm (COOH deprotoneert tot COO- als eerste).
Boven pH 9 zal de NH2 groep een proton afgeven (dus NH3+ deprotoneerd)
Gevolg verschillende R-ketens
Variatie in grootte, vorm, lading, vorming H-bruggen/geen H-bruggen, hydrofoob/-fiel karakter en reactiviteit. De R-keten bepaald de pKa waarde
Herkennen dat een structuur een aminozuur is of niet. (niet kunnen tekenen)
//
3 letterige afkorting kunnen geven vanuit de naam.
Alanine - Ala Arginine - Arg Asparagine - Asn ! Aspartaat/asparginezuur - Asp Cysteine - Cys Glutamine - Gln ! Glutamaat/glutaminezuur - Glu Glycine - Gly Histidine - His Isoleucine - Ile Leucine - Leu Lysine - Lys Methionine - Met Phenylalanine - Phe Proline - Pro Serine - Ser Threonine - Thr Tryptofaan/-phan - Trp Tyrosine - Tyr Valine - Val
Andere afkorting
1 letter (niet kennen), wel weten dat het vaak voorkomt
Eigenschappen kunnen koppelen (basisch, zuur, polair, apolair)
OP DE R-GROEP:
- Als het enkel uit CH bindingen bestaat is het apolair (met uitzondering van tryptophan die een 5 ring heeft met een NH in en methionine met een S ertussen).
- Als het OH bevat is het polair.
- Als het meer dan 1 NH bevat is het basisch
- Als het een carboxylgroep bevat (aspartaat en glutamaat) dan is het zuur
Peptidebinding
De binding tussen verschillende aminozuren ter vorming van een proteïne. Dit is de binding tussen de alfa-carbonylgroep (COO-) van het ene aminozuur en de alfa-aminogroep(NH3+) van het andere aminozuur
Hierbij splitst er 1 O af en 2 H’s ter vorming van water.
Dit is een evenwichtsreactie die voorkeurt heeft in de omgekeerde richting. Dus is er energie nodig om proteinen aan te maken.
Peptide
Koppeling van een aantal aminozuren
Conventie voor peptiden -> leesrichting
Het aminouiteinde is het begin van de peptide, de carboxylgroep is het einde.
algemene vorm peptide
RCH(NH3+)-CO-NH-R’CH-CO-NH-R’‘CH-CO-NH-R’'’CH- …
Cross-linking in peptideketens
Soms vind cross-linking plaats (meest voorkomende is disulfide tussen 2 cysteine moleculen dmv oxidatie)
Verschil peptiden en proteinen
peptiden zijn klein -> oligopeptiden zijn een 10tal az lang -> polypeptiden -> langer -> proteinen -> zeer lange opgerolde peptideketen.
Secundaire structuren van proteïnen
alfa-helix en beta-plaat
Alfa-helices
alfa helix: ten gevolge van lineaire opeenvolgingen zal door intramoleculaire interacties een bepaalde structuur vormen, deze wordt gestabiliseerd door H-bruggen. Ze zijn rechtsdraaiend omdat dit energetisch gunstiger blijkt te zijn (dit is van boven naar beneden in wijzerzin)
Beta-plaat
NH en CO van het ene AZ-residu interageert met dat van een ander
Tertiaire structuren van proteïnen
Naast de intramoleculaire interacties die de secundaire structuren vormen zijn er ook nog de Van der Waals krachten die bepalen. De tertiaire structuur is hoe de helices zich dan verder oriënteren.
Kwaternaire structuren
Wanneer het proteïne bestaat uit meerdere subunits (meerdere peptideketens) vb. hemoglobine
Denaturatie van proteinen
Terug lineair maken van het proteïnen (het weghalen van de secundaire en tertiaire structuur)
