Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie > Hoofdstuk 2A - Proteïnen (enzymen) > Flashcards

Hoofdstuk 2A - Proteïnen (enzymen) Flashcards

1
Q

Primaire functie van proteïnen in voeding

A

Het lichaam voorzien van essentiële aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Essentiele aminozuren

A

Aminozuren die het lichaam niet zelf kan aanmaken

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Functies van proteïnen in het lichaam

A

structurele-, hormonale-, immuunsysteemfunctie, biokatalysatoren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Toepassingen enzymen

A

Essentieel voor ons lichaam om correct te functioneren alsook industriële toepassingen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Enzymen

A

Enzymen zijn stoffen van biologische oorsprong die functioneren als
katalysatoren voor heel veel reacties in biologische systemen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

True or false: Enzymen kunnen enkel uit proteïnen en cofactoren bestaan

A

False, er zijn ook RNA moleculen of ribozymen die een enzymfunctie uitoefenen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

True or false: Niet alle proteïnen zijn actief als enzymen

A

True: ze kunnen ook hormonale of structuurfuncties uitoefenen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Waarvoor dienen enzymen concreet?

A

Wanneer we stoffen in waterige omgeving hebben is de kans zeer klein dat er effectieve botsingen gebeuren, daarbij komt nog dat in waterige oplossing een hydraatmantel rond de substraten zit. De kans dat ze de juiste orientatie + genoeg activeringsenergie bezitten is veel te klein. Enzymen verlagen deze activeringsenergie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Tot hoeveel keer kunnen enzymen een reactie versnellen

A

tot een factor die 10^14 keer zo groot is (dus 10^14 keer sneller)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hoe gebeurt een enzym gekatalyseerde reactie?

A

1 of meerdere substraten zetten zich op het juiste enzym. We spreken dan van een enzym-substraat complex (ES). De reactie gebeurt dan en het enzym komt er onveranderd uit en de producten die gevormd zijn kunnen dan verder gebruikt worden voor hun doeleinden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Actieve plaats

A

De specifieke plaats/regio waaraan het substraat bindt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Induced fit

A

Soms is de actieve plaats niet perfect de vorm van het substraatmolecule die op deze plaats moet komen. Deze zal pas als het substraat erop bindt de juiste vorm aannemen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Voorwaarde voor enzymkinetiek

A

De orde van de reactie (die experimenteel bepaald moet zijn) moet gekend zijn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Bespreek Michaelis-Menten kinetiek:

A

// Op papier

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Steady state conditie

A

Wanneer we enzymkinetiek bespreken, nemen we aan dat het enzym in katalytische hoeveelheden aanwezig is (veel lagere concentratie aan enzymen dan aan substraten) dus dat elk enzym tegelijk gebruikt wordt en dus de hoeveelheid ES nagenoeg constant blijft

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Michaelis-Menten constante

A

Geeft de affiniteit van een enzym voor zijn substraat weer. LAGE K_m = HOGE affiniteit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wat is het beste substraat (concentratie)

A

Datgene met de hoogste V_max/K_m verhouding

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Problemen en beperkingen met Michaelis-Menten

A

We moeten v_0 bij verschillende [S] bepalen. Maar niet alle [S] kunnen worden getest. Hogere concentraties kunnen problemen ondervinden met oplosbaarheid.
verder is er ook nog ruis op elk experiment. Hierdoor moet elk experiment meerdere malen uitgevoerd worden op meerdere concentraties

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Hoeveel concentraties moet men testen?

A

Zo veel mogelijk en binnen een bereik van 10x lager dan Km tot 1x hoger dan Km

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Wat zijn de andere kinetieken?

A

Omkeerbare reacties, allosterische enzymen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Allosterische enzymen

A

Enzymen die meestal uit meerdere subeenheden bestaan met meerdere actieve plaatsen. Als men dit op een grafiek uitzet krijgt men een sigmoidaal verband i.p.v. een hyperbolisch

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

werkingsspecificiteit

A

Het soort reactie dat het enzym katalyseert is vaak beperkt tot 1 soort.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

substraatspecificiteit

A

De soort verbinding dat het enzym katalyseert is vaak beperkt tot 1 soort.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

EC nummer van enzymen

A 
EC x.y.z.a
x = 1 tot 6: hoofdgroepen
y = subgroep
z = sub-subgroep
a = de volgorde in de sub-subgroep
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

6 hoofdgroepen van enzymen

A
  1. oxidoreductasen
  2. transferasen
  3. hydrolasen
  4. lyasen
  5. isomerasen
  6. ligasen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

nr 1. oxidoreductasen

A

katalyseren redox (vaak co-enzym nodig)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

nr 2. transferasen

A

brengen groep(en) van het ene molecule over op het andere (vaak co-enzym nodig)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

nr 3. hydrolasen

A

Dragen ook groepen over maar met water als acceptor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

nr 4. lyasen

A

Ontstaan of breken van dubbele bindingen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

nr 5. isomerasen

A

verschuiven van groepen binnen eenzelfde molecule zonder de bruto formule te veranderen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

nr 6. ligasen

A

Energieafhankelijke bindingsreacties, gekoppeld aan hydrolyse van (meestal) ATP

32
Q

Waarom werkt men zelden met gram bij enzymen? Wat gebruikt men dan wel?

A

Preparaten kunnen onzuiver zijn en daardoor is het niet altijd gepast om gram te gebruiken. Wat men wel gebruikt is de activiteit in Units (U)

33
Q

1 Unit

A

De hoeveelheid die de transformatie

katalyseert van 1 µmol substraat per minuut onder standaardcondities.

34
Q

specifieke activiteit

A

Unit per hoeveelheid (mg, mol, ml, …) Soms niet exact bepaald en vermeld als “minimaal x U/mg”

35
Q

productiviteit van een enzym

A

De totale hoeveelheid substraat omgezet in product gedurende de levensduur van het enzym onder bepaalde omstandigheden. Een enzym ondervindt namelijk slijtage.

36
Q

Enzym(werking) beïnvloedende factoren

A
  • pH: elk enzym heeft een optimale pH en een range waarin ze werken. Buiten deze range denatureren de proteïnen waar de enzymen uit bestaan.
  • Temperatuur: analoog, hier is ook de tijd een belangrijke factor
37
Q

Waarom is bij een bepaalde temperatuur de tijd belangrijk?

A

Een hoge temperatuur mag dan wel zorgen dat de reactie initieel supersnel verloopt. Maar hierdoor gaan de enzymen zeer snel kapot. Het is meestal dus interessanter om te kijken hoelang de enzymen nodig zijn.

38
Q

Enzymstabiliteit

A

Voor industriële toepassingen willen we dat er een zo hoog mogelijke activiteit is, maar tegelijk ook dat het enzym zo lang mogelijk meegaat. Men moet dus kijken naar een afweging tussen enzymactiviteit en enzymstabiliteit

39
Q

immobilisatie van enzymen

A

Fixatie van enzymen op een vast oppervlak. Dit zorgt voor makkelijke schaalvergroting en helpt met stabilisatie van het enzym

40
Q

Inhibitie

A

Stoffen die de reacties negatief beïnvloeden door op een specifieke manier te werken

41
Q

Niet-specifieke proteïne-denatuureerders

A

Ureum bv. beïnvloedt de reactie negatief

42
Q

Hoe werken een groot deel van de geneesmiddelen?

A

Als inhibitor voor enzymen

43
Q

Hoe kan enzyminhibitie verlopen?

A

reversibel of irreversibel

44
Q

Reversibele inhibitie

A

Als inhibitor weggehaald wordt dan werkt het enzym terug

45
Q

Irreversibele inhibitie

A

Verlies van enzymactiviteit (is tijdsafhankelijk en) kan niet meer hersteld worden eens het enzym volledig geïnactiveerd is. Een voorbeeld hiervan is kwik en lood

46
Q

Waarom zijn kwik en lood zo ongezond/giftig?

A

ze vormen een sterke binding met aminozuren en zijn daarom irreversibele inhibitors

47
Q

Geef het schema (reactie) van reversibele inhibitie

A

// op papier

48
Q

Competitieve inhibitie

+ geef ook het reactieschema op papier

A

Inhibitoren lijken op de substraten, ze binden met de actieve plaats maar reageren niet verder. Dit is reversibel

49
Q

Wat is de invloed van een competitieve inhibitor op K_m en v_max?

A

K_m wal stijgen want er is meer [S] nodig. De maximale snelheid wordt hier niet beïnvloed omdat bij hoge [S] de inhibitoren verdrongen worden

50
Q

Hoe zal de grafiek bij competitieve inhibitie er dan uitzien tegenover de originele grafiek in het Lineweaver-Burk plot?

A

Omdat K_m hoger is het snijpunt met de x-as (1/K_m) lager is zal de helling steiler zijn want het snijpunt met de y-as blijft gelijk.

51
Q

Hoe zal de grafiek bij competitieve inhibitie er dan uitzien tegenover de originele grafiek van Michaelis-Menten?

A

De lijn zal in het begin minder steil naar boven gaan

52
Q

Productinhibitie

A

Wanneer een gevormd product op het enzym blijft en daarom inhibiteert (= reversibel)

53
Q

Substraatinhibitie + geef reactieschema op papier

A

Wanneer de inhibitor zelf een substraat is dat omgezet kan worden in producten (= reversibel)

54
Q

Niet-competitieve inhibitie + geef reactieschema op papier

A

Sommige enzymen hebben andere plaatsen waarop een inhibitor kan binden om de vorm of structuur van het enzym en de actieve plaats te veranderen waardoor het enzym niet meer kan binden.

55
Q

Hoe zal de grafiek bij niet-competitieve inhibitie er dan uitzien tegenover de originele grafiek in het Lineweaver-Burk plot?

A

Ze hebben hetzelfde snijpunt met de x-as, dus een gelijke K_m, v_max ligt lager dus 1/v_max (snijpunt y-as zal hoger liggen)

56
Q

Hoe zal de grafiek bij niet-competitieve inhibitie er dan uitzien tegenover de originele grafiek van Michaelis-Menten?

A

De grafiek ziet er hetzelfde uit maar dan verkleind

57
Q

Wat is de invloed van een niet-competitieve inhibitor op K_m en v_max?

A

Zelfde K_m. V_max zal lager zijn

58
Q

Oncompetitieve inhibitie + geef reactieschema op papier

A

Wanneer het ES-complex al gevormd is. Komt niet zo vaak voor

59
Q

Gemengde inhibitie + geef reactieschema op papier

A

Vaak gebruikt voor soort van feedback controle. De grafiek hiervan geeft geen hyperbolische functie

60
Q

Apo-enzym

A

Enzym zonder zijn cofactor

61
Q

Holo-enzym

A

Enzym met zijn cofactor

62
Q

Cofactoren

A

De activiteit van een enzym wordt vaak beïnvloed door aanwezigheid van een deel relatief kleine moleculen

63
Q

Wat zijn de 2 groepen van cofactoren?

A

Metalen en organische moleculen genaamd co-enzymen

64
Q

Waaruit zijn co-enzymen vaak afgeleid?

A

vitaminen

65
Q

Co-enzymen

A

Hebben zelf geen enzymatische activiteit maar kunnen soms wel helpen met het overbrengen van een bepaalde groep

66
Q

Prosthetische groep

A

Ook essentieel voor enzymwerking maar zijn in tegenstelling tot cofactoren permanent gebonden

67
Q

is ATP een co-enzym?

A

Ja, het is een co-enzym dat energie afgeeft of opneemt.

68
Q

hoe worden enzymen aangemaakt?

A

In de cel door transcriptie van de genen die coderen voor dat bepaald enzym

69
Q

Hoe kan enzymactiviteit geregeld worden?

A

Transcriptionele - translationele controle; inactieve precursoren; chemische modificatie; feedback;

70
Q

Transcriptionele - translationele controle

A

regulatie tijdens de synthese zelf

71
Q

Inactieve precursoren

A

Het enzym komt voor als inactieve vorm wanneer het niet gebruikt wordt. Wanneer het gebruikt moet worden dan zal er bv. een binding verbroken worden en wordt het zijn actieve vorm.

72
Q

Chemische modificatie

A

Sommige enzymen kunnen actief of inactief worden gemaakt door een kleine chemische groep covalent te binden aan het enzym. (vaak is dit een fosfaatgroep)

73
Q

Feedback

A

Wanneer de cel niet kan volgen om alle producten te verwerken en ze zich beginnen opstapelen kan de cel als reactie hierop zorgen voor inhibitie van de cel. Als er te weinig producten zijn kan de cel ook het enzym stimuleren.

74
Q

exo-enzymen

A

In bepaalde organismen worden enzymen in grote hoeveelheden aangemaakt en dan naar buiten gestuurd omdat de substraten te groot zijn voor de cel. Ze zorgen voor afbraak buiten de cel (dus in het medium) zodat het in de cel opgenomen kan worden

75
Q

LEES: industriële toepassingen

A

// zie cursus of kijk hoorcollege

Biochemie (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions