Hemoglobin Flashcards
Beskriv likheter mellan Myoglobin och Hemoglobin
- Båda är syrebindande proteiner
- Båda innehåller hemgrupper
- Båda är Globulära proteiner
Beskriv kortfattat Myoglobinets egenskaper
- Lagrar syre i muskler
- Hyperbol (binder syre snabbt men släpper det långsamt)
- Hög syreaffinitet
- Påverkas inte av pH (alltså påverkas det ej av Bohreffekten)
- Har endast EN hemgrupp
Beskriv kortfattat Hemoglobinets egenskaper
- Transporterar syre i blodet
- Sigmoidal (binder syre kooperativt och släpper lättare vid behov)
- Har lägre syreaffinitet (släpper syre lättare vid behov)
- Påverkar av pH (Bohr effekten)
- Har fyra hemgrupper, en/subenhet
Vad består hemgruppen av i Hemoglobin/Myoglobin?
Den består av en heterocyklisk Porfyrin-ring med en Fe2+ järnjon i mitten
Den är en kofaktor/prostetisk grupp till Myoglobin/Hemoglobin som krävs för att proteinet skall vara aktivt
Vad betyder Kooperativ effekt gällande Hemoglobinet? (Ej myoglobin)
Det betyder att när en/två syremolekyler binder till en/två subenheter på Hemoglobinet så förändras dess form vilket förenklar för de andra två/tre hemgrupperna att binda syre
Beskriv Kooperativ effekt kortfattat i steg
- Första (och i vissa fall andra) syremolekylen binder svårare då Hemoglobinet befinner sig i spänd form —> T-form (T står för Tight)
- När första syret bundit ändras Hemoglobinets form till mer ”avslappnad” form —> R-Form, som gör att de andra två/tre hemgrupperna lättare binder syre
- Detta upprepas —> varje inbindning gör nästa lättare
- Omvänt gäller att när en O2 släpper, blir det lättare för de andra att släppa
Vad kallas det syrefattiga- respektive syrerika Hemoglobinet?
- Syrefattigt = DeoxyHemoglobin
- Syrerikt = OxyHemoglobinet
Vilka faktorer påverkar DeoxyHemoglobin att binda O2?
- Högt syrgastryck
- Om pH stiger ökar Hemoglobinets affinitet för syre (ökar effektiviteten för syreupptaget)
Hur kan man beskriva förhållandet mellan Hemoglobinet syremättnad i blodet och det maximala syrgastrycket
Hemoglobinets syremättnad i förhållande till syrgastryck kan INTE beskrivas med en Michaelis-Menten kurva pågrund av den Kooperativa effekten. Den följer en SIGMOIDAL kurva (även kallad Dissociations kurva) enligt bilden nedan.
Kurvan visar att förändringen accelererar när syre binder för att sedan avta när maximal syremättnad uppnåtts
Hur kan man beskriva förhållandet mellan Myooglobinet syremättnad i blodet och det maximala syrgastrycket
Detta kan beskrivas med en Michaelis-Menten kurva med en hyperbol form då Myoglobin binder syre mycket starkare än Hemoglobin och utan kooperativ effekt enligt bild nedan
Kurvan visar hur snabbt syret binder in med sin branta accelerations-form
Vad händer med Hemoglobinets affinitet för O2 vid högre koncentration CO2? Varför?
Då minskar affiniteten och Hemoglobinet släpper O2
Detta gör att de celler som har lägre pH snabbt kan tillföras syre vid fallande syrgastryck
Anledningen är att det sker en konformationsförändring i Hemoglobinets karaktär som gör att O2 släpper vid högre koncentration CO2
Har Myoglobin kooperativ effekt?
Nej, Myoglobin har inga subenheter och endast en hemgrupp så kooperativ effekt är omöjlig
Vad är T-state respektive R-state?
T-state är när pH är lågt. Då stabiliseras Hemoglobinet och blir spänt —> Tight. T:et står för Tight.
Detta läge förekommer när hemoglobinet är i formen Deoxyhemoglobin
R-state förekommer när pH istället är högt och molekylens subenheter släpper formen och syre kan lättare bindas in.
Affiniteten ökar och hemoglobinet förekommer i formen Oxyhemoglobin
Vad i, i subenheten möjliggör bindandet till syre med kooperativ effekt?
- Järnet i Porfyrinringen befinner sig ”långt ned” mot Histidin-molekylen
- När O2 binds in rör sig järnet längre upp i Histidinet
- Subenheten roterar efter bindandet
- Beta-enhet i på Histidin protoneras av nu närliggande Aspartat och bildar vätebindning
- Histidin binder, vid sin C-terminaL till Lysin och bildar SALTBRYGGA. Detta område kallas ’Interface’
- Stabiliserad T-state där α-Globiner och β-Globiner i subenheterna sitter fast i varandra vid Interface
Kortfattat, hur påverkar kroppes pH Hemoglobinets affinitet
✔ Högt pH → Färre protoner → R-state stabiliseras → Syre binds lättare.
✔ Lågt pH → Fler protoner → T-state stabiliseras → Syre släpps lättare.
Detta mekanism gör att hemoglobin kan anpassa sin syreavgivning efter kroppens behov!
Vad kallas effekten som avser pH inverkan på Hemoglobinets affinitet för syre?
Bohr effekten
Förklara kortfattat vad Bohr effekten avser i steg
- Celler arbetar hårt —> CO2 ökar
- pH sjunker i cellerna
- Hemoglobinet ändrar form —> T-state
- Aktiv vävnad tillgodoses mer syre
- Detta medför att pH i lungorna ökar och att affiniteten ökar i Hemoglobinet
Vad menas med Carbamatbildning?
- En reaktion som skapar Carbaminohemoglobin = binder lättare till CO2
- Sker främst vid lågt pH och hög koncentration CO2
- Stabiliserar T-state
Hur mycket av CO2 binder till Carbaminohemoglobin? Vad händer med resten?
- Ungefär 10-15% av CO2 transporteras via Carbaminohemoglobin
- Resten transporteras med Bikarbonat eller löst i plasma
