Enzymer Flashcards
Vad är ett Enzym?
- Ett protein som katalyserar biologiska reaktioner
- Spelar central roll i cellernas verksamhet och funktion
Beskriv några avgränsningar som definierar Enzymernas verksamhet.
- Kan bara katalysera reaktioner som skulle kunna ske spontant, om än extremt mycket snabbare
- Är reaktions-specifik. Varje Enzym har sin funktion som katalyserar sin specifika reaktion
- Katalyserar produkter från olika substrater
Hur går det till när ett substrat binder till ett Enzym?
- Substrat binder till enzymets aktiva yta
- När Enzymet och Substratet sitter ihop kallas det ES, Enzym-substratkomplex
- Enzymet stabiliserar transitionstillståndet
- Sänker aktiveringsenergin. Utan Enzym krävs mycket högre aktiveringsenergi. (Sänker tröskeln för reaktionen)
- Substraten måste ha mer energi än de en/två produkter som uppstår efter reaktionen
Vad menas med ΔG, alltså Gibbs fria energi?
Energi(före) - Energi(efter) = (- ΔG)
Måste vara negativ för att reaktionen skall vara spontan. Energi kan inte skapas. Den kan bara omvandlas.
Ett Enzym är ungefär som en tändare till en bensindunk
Hur kan en reaktion som ger en positiv netto ΔG ske med inverkan av enzymer? Ge exempel på en sådan reaktion.
- Kombineras med en reaktion som ger en mer negativ netto ΔG. Då möjliggörs reaktionen iallafall då slutresultatet vid kombinationen ger en negativ ΔG.
- Ex: hydrolys av ATP (kroppens energisystem) , då en fosfatgrupp spjälkas av
Hur går det till när Lysozym (Glycosidas) bryter ned polysackarider?
- Binder till Grampositiv bakteries cellvägg, placerar i aktiv yta
- Spjälkar bindningen genom att hydrolisera β 1,4-glykosidbindningar mellan NAM och NAG
- Cellväggen bryts, bakterien kan ej stå emot det osmotiska trycker och spricker/dör
Vilka olika strategier använder Enzymer för att katalysera reaktion?
- Binder tag i substrat och ”lägger” substratet i rätt position för att påskynda reaktion. Detta kan också ske spontant i naturen men tar extremt mycket längre tid
- Kan påverka elektronernas läge i substratet
Vilka faktorer kan påverka Enzymers aktivitet?
- Mängden Enzymer. Fler är bättre och snabbare!
- Påverkas av olika modifieringar såsom klyvning, fosforylering etc
- Specifika molekyler binder till dem, inhiberar eller aktiverar dem
Vad beskriver Michaelis-Menten kinetiken?
Ett antingen-eller scenario. Att reaktionshastigheten är beroende av att någon av parterna: Enzym eller Substrat, måste stå i högre koncentration för att påskynda reaktionen.
Då mängden substrat kan påverkas, men ofta inte mängden Enzym, så måste mängden substrat stå i större koncentration för att öka sannolikheten för att påskynda reaktionen och nå en MÄTTNADSPUNKT (Vmax)
D.v.s alla enzymer är upptagna
Hur kan Enzymer hämmas genom kompetitiv hämning? Och hur kan man konkurrera ut det som hämmar?
- Kompetitiv hämning = något som liknar substratet blockerar den aktiva ytan vilket bromsar reaktionen
- Man kan öka mängden Substrat enligt Michaelis-Menten kinetik och uppnå en så stor konkurrens att substratet tar över
Hur kan man hämma Enzymet genom icke-kompetitiv hämning?
Genom att påverka aktiviteten hos Enzymet eller Enzymsubstratkomplexet
Vad menas menas med att reaktionen kan vara reversibel och icke reversibel?
- Reversibel = att substratet lossnar
- Icke reversibel = att substratet aldrig lossnar
Beskriv något vi använder för att inhibera Enzymer.
LÄKEMEDEL
- Tamiflu - kompetitiv reversibel neuraminidas-hämmare
- Acetylsalicylsyra (Aspirin) - icke kompetitiv, icke-reversibel COX-hämmare
(COX = Cyklooxygenas = enzym som inverkar i produktionen av prostaglandiner)
Vad är Alloster reglering?
En Modulator binder till Enzymet utanför den aktiva ytan, förändrar dess form så att det antingen kan aktiveras eller inhiberas. Substratet kan då alltså antingen binda, eller förhindras att binda, utan att något egentligen sitter på den aktiva ytan och blockerar
Oftast brukar Alloster reglering vara aktiverande
Beskriv en feedback-loop som uppstår med Enzymer och metabolism.
ATP spelar nyckelroll i metabolism och reglerar enzymaktivitet genom Alloster reglering och Feedback.
- Energi förbrukas. ATP —> ADP
- Inaktivt Enzym aktiveras och frigörs genom Alloster reglering av ADP
- Enzymet som frigjorts börjar bryta ned Glukos till energi
- ATP återbildas och binder som Allosterisk hämmare till specifikt enzym och sänker energiproduktionen när nivåerna är höga
- Energin förbrukas och ADP ökar, binder som Allosterisk hämmare till samma enzym som aktiveras att bryta ned Glukos
Beskriv en negativ Feedback inhibering med Enzymet A som kan omvandlas till Enzym B och C, där Enzym B har en negativ feedback loop.
- Enzymet A omvandlas till Enzym B
- Enzym B omvandlas till två Enzymer; Enzym C och Enzym X
- Enzym X kan omvandlas till Enzym Y och slutligen Enzym Z
- Enzym Z blockerar omvandlingen av Enzym B till Enzym X
Detta medför att koncentrationen av Enzym X minskar ju mer koncentrationen Enzym Z ökar
Vad har negativ feedback för funktion i kroppen?
Reglerar så att nivåerna är balanserade och inte produceras i överdrift eller i underdrift
Detta också för att spara energi
Reglerar bildningen av varje aminosyra
Vad är positiv feedback och hur yttras detta i våra celler?
En reaktion föder sig själv tills den nått en ände
Detta yttrar sig i enzymer som inverkar i Cellcykeln och Apoptos
Måste gå igenom hela cykeln, annars lämnas delar kvar i kroppen
Vad är Enzymers kofaktorer?
Vissa enzymer kräver kofaktorer, exempelvis Hemoglobin och Myoglobin (lagrar syre i muskler). I båda fallen med Myoglobin och Hemoglobin har båda kofaktor i form av en Hemgrupp som binder syre
Beskriv delarna som ingår i Enzym med kofaktorer.
Apoenzym + Kofaktor = Holoenzym
Holoenzymet är det fullständiga enzymet som har fullständig funktion
Vad är ett ApoEnzym?
En proteindel av ett Enzym som saknar sin kofaktor och är inaktivt
Om inte Myoglobin och Hemoglobin har sin hemgrupp kan dem inte binda till syre och då skulle allt syreupptag ske via diffusion
Om det skulle vara fallet skulle kroppen bara ta upp ca 1% av allt det syre vi kan ta upp med hjälp av dessa enzymer, vi skulle alltså dö
