Aminosyror Flashcards
Vad är en gen?
Sekvens av DNA som kodar för specifikt protein. En gen är en grundläggande enhet för arv och styr biologiska egenskaper och funktioner i en organism
Rita upp aminosyrornas grundstruktur. Beskriv vad som avgör vad som skiljer aminosyrorna åt.
Det är sidogruppen, som här beskrivs som den allmänna R-gruppen, som avgör det som skiljer aminosyrorna åt
Vilka egenskaper kan sidokedjan (-R) ha?
Kan vara:
- Hydrofob
- Opolär/Polär (oladdad)
- Laddad (Bas eller syra)
Detta medför att om man exempelvis benämner aminosyran som laddad så är det sidogruppen (-R) man syftar på
Vilken är den vanligaste formen av Enantiomer bland aminosyrorna?
L-form
Vad är en Zwitterjon?
- Både positivt och negativt laddad jon i fysiologiskt pH. Dock totalt sett elektriskt neutral.
- Ex: aminosyror vid sin isoelektriska punkt
- Karboxylgruppen: negativt laddad
- Aminogruppen: positivt laddad
Vad händer om pH blir högre runt aminosyran?
Då släpper Aminogruppen en proton och aminosyran blir negativt laddad (Homeostas skall uppnås)
NH3+ —> NH2 + H+
Vad händer om pH bli lägre runt aminosyran?
Då tar karboxylgruppen upp ett väte och blir neutral medan aminogruppen behålöer sitt väte —> vilket resulterar i att aminosyran blir positivt laddad.
H+ + COO- —> COOH
Hur ser aminosyran ut i fysiologiskt pH?
Då är aminogruppen NH3+ och karboxylgruppen COO-
Hur många aminosyror finns i den mänskliga kroppen?
20 st
Hur många av dem är essentiella och vad betyder det?
9 st är essentiella
Det betyder att dem måste intas via födan
Hur klassificeras aminosyrorna generellt?
- Postivt laddade
- Negativt laddade
- Polära
- Opolära
- Hydrofoba
Vad avgör om en aminosyra är polär (oladdad)?
- Om aminosyran bildar vätebindning mot vatten
- Oladdat i fysiologiskt pH
- Elektronegativitet: Om R-gruppen har en OH-grupp, är dubbelbunden till syre eller har en kvävegrupp.
Vad gör att Cystein och Histidin är svårare att klassificera?
- Deras sidokedjor har gränsegenskaper
- Cystein kan både bilda vätebindning, om än svag (-SH) och disulfidbindning (-S-S-) men är oftast hydrofob
- Cystein bildar disulfidbryggor —> stor inverkan på proteinveckningen
- Histidin pendlar basisk/neutral —> protoneras lätt, men ej alltid laddad
Vad avgör om en aminosyra är hydrofob?
- Opolära
- Oladdad i fys pH
- Har metylgrupper som R-grupp
- Har lägre elektronegativitet
Vad avgör om en aminosyra är laddad?
- Laddade i fysiologiskt pH
- Tar upp vätejoner eller lämnar ifrån sig (Syra/Bas)
- Baser (i fysiologiskt pH) tar upp vätejoner och bildar saltbryggor
- Syror (i fysiologiskt pH) lämnar ifrån sig vätejoner och bildar saltbryggor
Vad är en saltbrygga?
- Elektrostatisk interaktion mellan pos/neg aminosyror
- Jonbindning mellan två aminosyror
- Motsatta laddningar på aminosyrorna
- Stabiliserar proteiner
- Påverkar proteiners funktion
Vad är en peptid?
Ihopsatta aminosyror i kedjor. Bindningen kallas peptidbindning och är KOVALENT.
Detta sker genom en kondensationsreaktion
Var sker Peptidbindningen? Vad kallas de olika områdena som samverkar?
- Mellan karboxylgruppen och aminogruppen
- Kallas N-terminal (aminogruppen) och C-terminal (karboxylgruppen)
- Riktningen går alltid från N till C
- Kovalent bindning
Vad definierar Oligopeptider?
2-20 aminosyror i kedjan
Vad definierar polypeptider?
21-50 aminosyror i kedjan
Vad är Peptidoglykan?
- Bygger upp bakteriers cellvägg
- Finns i olika peptidvarianter, bland annat NAM = N-acetylmuraminsyra som har en D-form av aminosyror
- (D-Glutamin och D-Alanin)
Vad är avgörande för proteiners veckning?
Förhållandet mellan hydrofila och hydrofoba aminosyror (och disulfidbryggor)
Hur utmärker sig en hydrofil aminosyra i fys pH?
- Laddad i fysiologiskt pH
- Polära aminosyror också hydrofila
- Både positivt och negativt
