HC.8 eiwitstructuur en enzymwerking Flashcards
Primaire structuur toelichting
Aminozuurvolgorde, afhankelijk van nucleotidevolgorde in coderende deel van DNA
Primaire structuur bindingen
Peptide bindingen (covalent)
Secundaire structuur toelichting
- Alfahelix (spiraalvorm)
- beta strand ( Plaatsstructuur) ( onderling vaak parrallel wat zorgt voor beta sheet)
- Losse stukjes eiwit
Secundaire structuur bindingen
- waterstofbruggen tussen peptiden
- liggen restgroepen aan dezelfde kant dan alfahelix, liggen ze zover mogelijk uit elkaar dan beta
Tertiare structuur toelichting
ruimtelijke vouwing
Tertiare structuur bindingen
- waterstofbruggen
- hydrofobe krachten
- vander waals krachten
- ionogene bindingen
- zwavelbruggen
Quaternaire structuur toelichting
Verzameling van verschillende eiwitten die een geheel vormen, en interactie met andere eiwitten
Quaternaire structuur bindingen
- waterstofbruggen
- hydrofobe krachten
- vander waals krachten
- ionogene bindingen
- zwavelbruggen
Welke bindingen zijn sterk
S-bruggen en primaire structuur
Waar zorgen zwakke bindingen voor
Voor flexibiliteit
Wat is transition state
Dat is wanneer enzym zich aanpast aan substraat
Functies van eiwitten
stevigheid, opslag, transport, hormonale eiwitten, receptoren, bewegingseiwitten en eiwit voor imuunsysteem
Eiwit synsthese begint bij …
N-terminus
Functie enzymen
Vernsellen chemsiche reactie
Hoe versnellen enzymen de chemsiche reactie
Door verlagen activeringsenergie
Hoe specifiek zijn enzymen
Substraat specifiek
Wat is enzymkinetiek
Verband tussen de substraatconcentratie en de reactiesnelheid
Reactie van gekatalyseerde reactie is:
E + S ES -> E + P
MM enzymen katalyseren een reactie volgens een … verband
Hyperbool
Wat houdt 1e en 0e reactie in
0e= rechte lijn, snelheid neemt niet toe met substraatocncentratie 1e= limiterende stap is substraat
Bij MM neemt de initele reactiesnelheid toe aanvankelijk met de …
substraatconcentratie, wel vlakt hij af
Hoe is Km af te lezen
Bij de helft van Vmax
Waarom MM niet handig bij snel reageren
Omdat het niet realistisch de substraatconcentratie extreem te verhogen of om in zeer korte tijd extreem veel enzymen te maken
Wat biedt een uitkomst bij snel reageren of snelle verandering
De allosterische enzymen i.c.m. een activator
Welke verband heeft A enzym
Sigmoidaal
2 vormen (conformatie) die in evenwicht zijn
T-ense vorm
R-elaxed vorm
Welke vorm van T en R is actief
R is actief en T is inactief
Waarom neemt bij veel substraat de snelheid minder toe
Omdat bijna alle enzymen al in de actieve vorm zijn omgezet.
Verhogen reactiensnelheid (enzymregulatie)
- Meer substraat aanleveren
- meer enzym synthetiseren
- aanwezig enzym veranderen naar actieve vorm
Hoe verander je A enzym in actieve vorm
Door binding allostere activator
Hoe verander je covalente modificatie in actieve vorm
door bijv. fosforylering
Waarvan is de functie van eiwitten van afhankelijk
Van de 3D structuur
Wat gebeurd er met Vmax en Km bij verdubbeling enzym
Vmax verdubbelt = zegt wat over enzym
Km blijft gelijk = zegt wat over binding
