HC.8 eiwitstructuur en enzymwerking

Question 1

Primaire structuur toelichting

Answer 1

Aminozuurvolgorde, afhankelijk van nucleotidevolgorde in coderende deel van DNA

Question 2

Primaire structuur bindingen

Answer 2

Peptide bindingen (covalent)

Question 3

Secundaire structuur toelichting

Answer 3

• Alfahelix (spiraalvorm)
• beta strand ( Plaatsstructuur) ( onderling vaak parrallel wat zorgt voor beta sheet)
• Losse stukjes eiwit

Question 4

Secundaire structuur bindingen

Answer 4

• waterstofbruggen tussen peptiden

- liggen restgroepen aan dezelfde kant dan alfahelix, liggen ze zover mogelijk uit elkaar dan beta

Question 5

Tertiare structuur toelichting

Answer 5

ruimtelijke vouwing

Question 6

Tertiare structuur bindingen

Answer 6

• waterstofbruggen
• hydrofobe krachten
• vander waals krachten
• ionogene bindingen
• zwavelbruggen

Question 7

Quaternaire structuur toelichting

Answer 7

Verzameling van verschillende eiwitten die een geheel vormen, en interactie met andere eiwitten

Question 8

Quaternaire structuur bindingen

Answer 8

• waterstofbruggen
• hydrofobe krachten
• vander waals krachten
• ionogene bindingen
• zwavelbruggen

Question 9

Welke bindingen zijn sterk

Answer 9

S-bruggen en primaire structuur

Question 10

Waar zorgen zwakke bindingen voor

Answer 10

Voor flexibiliteit

Question 11

Wat is transition state

Answer 11

Dat is wanneer enzym zich aanpast aan substraat

Question 12

Functies van eiwitten

Answer 12

stevigheid, opslag, transport, hormonale eiwitten, receptoren, bewegingseiwitten en eiwit voor imuunsysteem

Question 13

Eiwit synsthese begint bij …

Answer 13

N-terminus

Question 14

Functie enzymen

Answer 14

Vernsellen chemsiche reactie

Question 15

Hoe versnellen enzymen de chemsiche reactie

Answer 15

Door verlagen activeringsenergie

Question 16

Hoe specifiek zijn enzymen

Answer 16

Substraat specifiek

Question 17

Wat is enzymkinetiek

Answer 17

Verband tussen de substraatconcentratie en de reactiesnelheid

Question 18

Reactie van gekatalyseerde reactie is:

Answer 18

E + S ES -> E + P

Question 19

MM enzymen katalyseren een reactie volgens een … verband

Answer 19

Hyperbool

Question 20

Wat houdt 1e en 0e reactie in

Answer 20

0e= rechte lijn, snelheid neemt niet toe met substraatocncentratie
1e= limiterende stap is substraat

Question 21

Bij MM neemt de initele reactiesnelheid toe aanvankelijk met de …

Answer 21

substraatconcentratie, wel vlakt hij af

Question 22

Hoe is Km af te lezen

Answer 22

Bij de helft van Vmax

Question 23

Waarom MM niet handig bij snel reageren

Answer 23

Omdat het niet realistisch de substraatconcentratie extreem te verhogen of om in zeer korte tijd extreem veel enzymen te maken

Question 24

Wat biedt een uitkomst bij snel reageren of snelle verandering

Answer 24

De allosterische enzymen i.c.m. een activator

Question 25

Welke verband heeft A enzym

Answer 25

Sigmoidaal

Question 26

2 vormen (conformatie) die in evenwicht zijn

Answer 26

T-ense vorm

R-elaxed vorm

Question 27

Welke vorm van T en R is actief

Answer 27

R is actief en T is inactief

Question 28

Waarom neemt bij veel substraat de snelheid minder toe

Answer 28

Omdat bijna alle enzymen al in de actieve vorm zijn omgezet.

Question 29

Verhogen reactiensnelheid (enzymregulatie)

Answer 29

• Meer substraat aanleveren
• meer enzym synthetiseren
• aanwezig enzym veranderen naar actieve vorm

Question 30

Hoe verander je A enzym in actieve vorm

Answer 30

Door binding allostere activator

Question 31

Hoe verander je covalente modificatie in actieve vorm

Answer 31

door bijv. fosforylering

Question 32

Waarvan is de functie van eiwitten van afhankelijk

Answer 32

Van de 3D structuur

Question 33

Wat gebeurd er met Vmax en Km bij verdubbeling enzym

Answer 33

Vmax verdubbelt = zegt wat over enzym

Km blijft gelijk = zegt wat over binding