H6: Energie & Metabolisme

Question 1

Wat is het verschil tussen anabolisme en katabolisme?

Answer 1

• Bij anabolisme worden er macromoleculen opgebouwd, waarvoor energie nodig is.
• Bij katabolisme worden er macromoleculen afgebroken, waarbij covalente verbindingen worden verbroken en er energie vrijkomt.

Question 2

Drie soorten energie

Answer 2

• Potentiële energie: energie die is opgeslagen en gebruikt kan worden (chemische energie).
• Kinetische energie: energie die is omgezet in beweging.
• Thermische energie: warmte die vrij kan komen bij chemische reacties.

Question 3

Wat houdt de ‘First Law of Thermodynamics’ in?

Answer 3

De totale hoeveelheid energie in het universum blijft constant, het verandert alleen van vorm.

Question 4

Wat houdt de ‘Second Law of Thermodynamics’ in?

Answer 4

Energie kan nooit van potentiële naar kinetische energie gaan, de overgang van één vorm in de andere is nooit 100%. Energie verdeelt zich spontaan over de ruimte en vloeit naar de laagst mogelijke vorm.

Question 5

Wat betekent ‘entropie’?

Answer 5

Het is de maat voor wanorde in een systeem; hoe de energie over de ruimte is verdeeld.

Question 6

Wat is een chemische reactie?

Answer 6

Reactanten zitten in compartimenten bij elkaar in een cel, gaan daar een chemische reactie met elkaar aan, waardoor er producten ontstaan.

Question 7

Hoe wordt een reactie opgestart?

Answer 7

1. Door atomen bij elkaar te brengen voor het aanleggen van een binding.
2. Door bestaande waterbruggen te verplaatsen of te verbreken.

Question 8

Wat is het verschil tussen cofactoren en co-enzymen?

Answer 8

• Een cofactor is vaak een metaalion dat aan de active site bind.
• Een co-enzym is een molecuul in de active site die de reactie helpt.

Question 9

Vijf factoren die enzymactiviteit beïnvloeden

Answer 9

1. Temperatuur
2. pH
3. Zoutconcentratie
4. Allosterische regulatoren
5. Co-enzymen en cofactoren

Question 10

Op welke drie niveaus wordt enzymactiviteit gereguleerd?

Answer 10

1. Genetisch niveau: genexpressie bepaald hoeveel van het eiwit waar het gen voor codeert aanwezig is.
2. Cellulair niveau: signaaltransductie waarbij er activatie plaatsvindt door ATP hydrolyse door kinase.
3. Biochemisch niveau: coregulatoren en allosterische interacties.

Question 11

Vier kenmerken van enzymen

Answer 11

1. Het zijn versnellers (accelerators): ze versnellen chemische reacties
2. Ze zijn onveranderlijk (immutable): enzymen zijn aan het eind van de reactie gelijk als aan het begin
3. De reactie is omkeerbaar (reversible): bij de juiste omstandigheden werkt het enzym ook andersom
4. Ze zijn specifiek (specific): een enzym herkent een specifieke set reactanten (substraten)

Question 12

Wat zijn inhibitors en welke zijn er?

Answer 12

Ze hebben een remmende werking op een enzym en bestaan in twee soorten:
1. Inhibitors die ook binden aan de active site: ze blokkeren de toegang voor het echte substraat waardoor de omzetting niet kan plaatsvinden.
2. Inhibitors met een eigen bindingsplaats: wanneer gebonden, verandert de vorm van het eiwit en daarmee de vorm van de active site.

Question 13

Hoe gaat de afbraak van eiwitten in het proteasoom?

Answer 13

1. Labeling met ubiquitine
2. Binding aan het proteasoom
3. Ontvouwing van de peptideketen
4. Afbraak