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Biomol > Google translate > Flashcards

Google translate Flashcards

1
Q

ESt-ce que des fois l’ARNm a 0 prot sur elle?

A

Nah fam, toujours entouré

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2
Q

Il y a les 20 AA régulié, mais aussi 2 différent.

A

Les 2 différent sont protéinogènes et ne sont pas codé par ARNm

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Q

Qui reconnaît l’info sur ARNm?

A

C’est l’ARNt, ribosome cherche 0 les infos.

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4
Q

Comment fonctionne l’Alphabet de nucléotides?

A

L’alphabet de 4 nucléotides traduit en alphabet de 20 acides aminés.
Dégénérescence du code: plusieurs triplets codent pour le même acide aminé
Requiert l’ARNt comme intermédiaire pour décoder acides nucléiques et lier spécifiquement AA

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5
Q

Cadre de lecture?

A

Pour la même séquence on a toujours 3 cadres!

S’il y a des codons stop trop tôt ou juste jamais => mauvais cadre de lecture

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6
Q

Les codons stop

A

UAA, UAG, UGA

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7
Q

Universalité du code génétique

A

Une même séquence peut coder pour la même protéine dans 2 organismes différents
Par contre le code n’est pas universel à 100%

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8
Q

Bon comment les AA non standard sont mis sur prot?

A

Par des codons stop + séquences d’insertion
Séquence d’insertion va reconnaitre la tige boucle et dévié la machinerie enzymatique de traduction pour introduire ces AA.
Sélénocystéines: Opale (UGA) + SECIS (sélocystéine insertion sequence)
- Similaire à la cystéine
- Synthétisé par sérine-ARNtsec
Pyrrolysine: Ambre (UAG) + PYLIS ( Pyrrolysine insertion sequence)
- Dérivé de la lysine

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9
Q

Les AA sont présenté habituellement à leur pI ou pH neutre?

A

pH neutre

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10
Q

AA non polaires

A

Interaction hydrophobe (ds les membrane, aux centres des prot)

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11
Q

AA polaire neutre

A

Ils sont hydrophiles. Présence d’O, S ou N qui ren la moléculaire polaire

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12
Q

AA chargé

A

Acides: on un COOH, donneur de liaison H
Basique: Présence d’un Azote, accepteur de liaison H

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13
Q

Les AA réguliers spéciaux

A

Cystéines: Ponts disulfures entres elles => relient région éloigné des prot, différentes ou la même, ensemble. Maintient de la matrice extracellulaire

Glycine: Le plus petit (R=H) donc peut occupé petit espace

Proline: À un cycle formé par NH3 et son groupe R. Très rigide, fait un angle fixe dans les polypeptides.

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14
Q

Que change la composition des chaines latérales des prot?

A

Influence bcp la localisation et la structure tertiaire de la prot
Rôle très important dans l’activité de la prot
En générale, centre hydrophobe et périphérie polaire.

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15
Q

Liaison entre AA

A

Covalente entre NH3 et COOH

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16
Q

Comparaison des structures secondaires des prot

A 
Prennent la forment vient les liens H 
Hélice alpha: 
- Arrangement le plus stable 
- Alignement précis d'atome
- Nombreux liens H
- Chaines R des AA sont vers l'Extérieur de l'hélice
- Pas de proline
- Glycine, tyrosine et sérine plutôt rare
Feuillet B:
- Parallèles ou antiparallèles
- Liens H entre 2 brins adjacent
- Chaines latérales émergent de chaque côté du plan
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17
Q

Que sont les coudes et les boucles?

A

Structure non répétitives qui lient des structures secondaire ensemble.

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18
Q

4 forces qui tiennent les prot ensemble

A
  • Pont H
  • Pont S-S
  • Contact hydrophobe
  • Rapprochement des charges
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19
Q

Les domaines protéiques

A

Les prot sont constitué de plusieurs domaines protéique. Ces domaines si isolés prennent la même structure que s’ils étaient à l’intérieur de la prot.

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20
Q

Comment on peut différencier les prot l’une de l’autre?

A

Par leur masse et charge! Du au séquence d’AA uniques

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21
Q

Fonctionnement de l’analyse des prot par SDS-PAGE

A

(PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)

  1. Échantillons dénaturés par SDS qui donnent charge négative à la prot (normalisation de la charge)
  2. Migration sur gel de polyacrylamide + un courant
  3. Migre selon leur masse
 Comparaison d’expression entre
deux conditions/espèces/…
 Présence/absence d’une protéine
précise (Western avec des
anticorps).
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22
Q

Fonctionnement de l’analyse des prot par Gels 2D

A
  1. On sépare par leur charge (focalisation isoélectrique) : extrait protéique déposé sur un gradient de pH + soumis à courant électrique
    > Si prot est basique a pH neutre va se retrouver du coté basique (électrode négative)
    > Si prot est acide a pH neutre va se retrouver du coté acide(électrode positive)
    > Quand pI de la prot = pH, charge nette de la prot est neutre et elle s’Arrête
  2. On fait un SDS-PAGE standard
    Donne un gel en 2 dimension avec 2 axes (charges et masse)
     Comparaison des modif. post-traductionnelle
    (phosphorylation, méthylation…)
     Extraction pour analyses plus poussées (mass
    spectrométrie par exemple)
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23
Q

Western blot?

A

Permet de trouver un prot spécifique par des anticorps produits pour cette prot.

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24
Q

Structure et séquence de l’ARNt

A
  • environ 75 nt
  • Forme secondaire en trèfle et forme tertiaire en L
    > En 3D la boucle de l’anticodon est opposé au bras accepteur d’AA
    -4 Boucles: Boucle D, boucle TψCG, boucle anticodon (lie le codon de 3’ vers 5’) et bras accepteur de l’AA
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25
Q

Les (3) étapes de maturation de l’préARNt => ARNt

A
  1. Clivage en 5’ par la RNase P
  2. Modification de plusieurs bases (10% des nt)
    >Les U en 3’ remplacé par CCA (AA se lie là)
    > Méthylation en 2’ des riboses
    > Conversion de U spécifique en pseudouridine, ribothymidine(T) ou dihydrouridine (D)
  3. Épissage
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26
Q

Qu’est-ce que fait l’aminoacyl-ARNt-synthétase(AAS)?

A
  • Reconnait la structure de l’ARNt et y charge un AA

- Il y a un AAS par AA

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27
Q

Il n’existe que 45 types ARNt, mais 64 possibilité…

A

On règle ça par la règle du wobble (base fluctuante)
- Les bases 1 et 2 du codon de lie avec les bases 3 et 2 de l’anticodon
- Mais la base 3 du codon peut faire des appariement inhabituelles:
>Grâce au fait que la base en 5’ de l’anticodon a plus d’espace
>Doit avoir même distance que les appariement standard de nt
> doit coder le même AA
> Appariment Guanine- Uracile ou apparition de la 5e base: L’inosine

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28
Q

L’inosine

A

on remplace le groupement amine de l’adénine par un O

Peut s’apparier à U, C ou A

29
Q

Les avantages (3) de la base fluctuante:

A
  1. Permet de dimuner le nombre d’ARNt nécessaire pour coder les 61 codons
  2. Facilite dissociation de l’ARNt pdt synthèse protéique dû à la liaison plus faible de la 3e base
    • robustesse génétique. Mutation en pos 3 du codon change rien
30
Q

Mécanisme de chargement de AA

A
  1. Site actif de l’aminoacyl ARNt synthétase se lie à un AA et une ATP
  2. Hydrolyse ATP => AMP se lie à l’AA par groupement P. Indicateur à l’ARNt de se lier
  3. ARNt correspondant bouge AMP et se lie à l’AA. Le 3’OH du bras accepteur s’attaque au bout C de l’AA et du P de L’AMP
  4. L’AAS libère aminoacyl-ARNt
31
Q

Composition du ribosome

A

2 sous unité: une formée de prot. ribosomales et l’autre ARN ribosomaux

  • ARNr formé ds le nucléole
  • Ribosome procaryote formée à partir de sous-unité 50S et 30S. Ribosome 70S
  • Ribosome eucaryote formée à partir de sous- unité 60S et 40S => forme ribosome 80S
32
Q

Où sont formé les ARNr?

A

Ils sont formée dans le nucléole

33
Q

Codage et structure de ARNr des procaryote

A

Codé par 7 opérons et chacun est transcrit en un long précurseur: 30s
30S peut être cliver par RNase III qui produit 3 ARNr mature: 16S(petite sous-unité ribosomale) et 5S + 23S (grosse sous-unité ribosomale)

34
Q

Truc à savoir sur ARNr des eucaryote

A

Codé par 200 gènes 45S qui sont organisé en tandem sur 5 chromosomes.
Gènes 45S a l’information génique pour ARNr 18S, 28S et 5.8S. Il est modifié post traduction pour formé trois molécules matures

35
Q

Les modifications post traductionnelles du précurseurs d’ARNr chez eucaryote c’est quoi en gros?

A

But: avoir une configuration 3D particulière, interaction ARN-ARN, ARN-prot, et des activités enzymatiques

  • Rx de méthylation en 2’-OH des sucres des nt
  • Rx d’isomérisations des uridines en pseudouridines
36
Q

Que font les ARNso?

A

(Small nucleolar RNA)

  • Guide pour les modifications chimiques et le clivage de précurseur des ARNr
  • Plupart sont des ribonucléoprotéines et se placent sur séquence spécifique => recrutement enzyme de maturation sur séquence
  • Plusieurs ARNsno sont fait des introns excisés d’autres gènes
37
Q

Mais où se trouve le centre peptidyl-transférase, et que fait-il?

A

Dans la grosse sous unité du ribosome. Responsable de la formation des liaisons peptidiques

38
Q

Mais où se trouve le centre de décodage, et que fait-il?

A

Dans la petite sous-unité du ribosome. C’est où les ARNt chargés d’AA lisent/décodent les codons d’ARNm

39
Q

C’est beau tout ça, mais où commence la traduction?

A

Ribosome décode toujours l’ARNM de 5’ vers 3’. commence au codon AUG

40
Q

Comment le codon initiateur est reconnu chez procaryote

A

AUG est reconnue par la séquence Shine-Dalgarno ou RBS est présente au 5’ du codon AUG

  • RBS-AUG: détermine le cadre de lecture et le début de la prot
  • AUG seul: un Met au milieu de la prot
41
Q

Comment on fait pour que AUG soit bien positionnée sur ribosome? (procaryote)

A

La séquence Shine-Dalgarno est complémentaire à ARNr 16S, leur appariement positionne AUG sur ribosome pour acceuillir premier ARNt

42
Q

Comment le codon initiateur est reconnu chez eucaryote

A
  1. Formation de complexe de pré-initiation (petite sous-unité + Met-ARNt) qui permettent de recruter ribosomes au ARNm matures.
  2. Petite sous-unité liée à Met-ARNt va sur la coiffe 5’ du ARNm et scanne jusqu’au premier AUG
  3. Sous-unité s’arrête et la grande sous-unité vient la rejoindre. Le tout est accompagné de différents facteurs protéiques.

Le premier AUG définit généralement le cadre de lecture et le premier AA chez eucaryote. Sauf si nt encadrant le codon s’éloigne trop du consensus => on va aller au 2e ou 3e AUG.

43
Q

Qu’est-ce que la séquence de Kozak?

A

C’est la séquence de consensus qui s’assure que le premier AUG démarre la traduction. Séquence: CRCCaugC où R = A ou G

44
Q

Nomme les 4 sites du ribosome

A
  • Site de liaison à l’ARNm
  • site P (peptidyle): retient ARNt qui a la chaine d’acide amiéns en élongation
  • site A (aminoacyl ou accepteur) : retient ARNt qui porte le prochain AA à ajouter la prot
  • site S (sortie): Site E en anglais
45
Q

Les 3 étapes en gros de la traduction

A
  1. Initiation
    - Trouver le cadre de lecture
    - Liaison ARNt-Met de départ
    - Association des 2 sous-unités du ribosome
  2. Élongation
    - Liaison des ARNt au site A
    - Formation du lien peptidique
    - Translocation du ribosome
  3. Terminaison
    - Codon-stop en position A
46
Q

Initiation de la traduction chez les procaryotes

A
  • Traduction est co-transcriptionnelle
  • Ribosome et ADN chromosomique sont dans le même compartiment cellulaire
  • Les différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur ARNm
47
Q

Comment les modèles de l’ARNm durant traduction ont changé?

A

Au début on pensait que c’était en boucle fermé, mais maintenant on sait que ça c’est du à des stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction.
Maintenant on pense que c’est une conformation plus au moins linéaire lors de la traduction.

48
Q

Qu’est-ce qui se lie à la coiffe 5’ de l’ARNm lors de l’initiation de la traduction?

A

C’est eIF4E (eucaryote inititation factor 4E) qui reconnaît la coiffe.
Elle recrute par la suite les autres sous-unités nécessaire à la préparation de l’ARNm à la reconnaissance par le complexe de préinitiation 43S

49
Q

What’s up avec le complexe de préinititation 43S?

A

Formé de la petite sous-unité (40S) et des facteurs proféiques eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5
Ce complexe lie eIF2 à ARNt initiateur (Met-ARNt)
Quand ARNt initiateur est au codon AUG, le GTP de eIF2 est hydrolysé en GTP => arrête ARNt initiateur.

50
Q

Quand est-ce que eIF4A et B rentre en jeu? Et que font-ils?

A

Après la formation du complexe 43S.
- Liaison de eIF4B stimule activité hélicase eIF4A à la coiffe 5’ => défait structure secondaires de l’ARNm= complexe initiateur peut scanner ARN pour le codon AUG

51
Q

Étapes (5) complète de l’initiation chez eucaryote

A
  1. Liaison de eiF4E à la coiffe 5’ & formation du complexe 43S (sous unité ribosomale & 3 facteurs protéiques)
  2. Les autres sous-unité eIF4B et A sont recrutés par le eIF4E => eIF4B stimule activé hélicase de eIF4A => rend ARNm accessible au scannage par complexe initiateur
  3. Complexe 43s se lie à eIF2-GTP puis se lie à l’ARNt initiateur
  4. ARNt-Met + eIF2-GTP scanne ARNm jusqu’à AUG=> hydrolyse de GTP en GDP => ARNt arrête de scanner.
  5. Grosse sous-unité 60S lié à eIF6 viennent compléter le ribosome=> hydrolyse d’un autre GTP
52
Q

Comment s’appelle un ARNt chargé d’un AA?

A

ARNt-aminoacyl

53
Q

Comment ARNt-aminoacyl arrive au ribosome?

A

Il est associé à EF1α⋅GTPGTP. S’attache au site A du ribosome

54
Q

Mauvais et bon ARNt-aa

A
  • Si anticodon et codon ne correspondent par => pas d’hydrolyse et ARNt-AA diffuse pour laisser site libre
  • Si anticodon de ARNt et codon de ARNm s’apparie, le GTP de EF1α est hydrolysé en GDP => extrémité 3’ avec AA de ARNt est maintenant proche du site P
55
Q

quand l’appariement ARNt et ARNm est bon, que se passe-t-il ensuite?

A
  1. Quand les ARNt en position A et P sont à proximité l’un de l’autre => lien peptidique catalysée par ARNr 28s
  2. Ribosome se déplace sur ARNm d’une distance d’un codon par l’hydrolyse de GTP liée à EF2
  3. Le ARNt sur site P n’a plus de AA donc se dirige vers site E, puis ARNt au site A avec la chaine peptidiques de dirige au site P. Se fait aussi par l’hydrolyse de GTP liés à EF2 => site A libre pour prochain ARNt-AA
56
Q

Les 2 facteurs protéiques dont la terminaison dépend de:

A

eRF1: Forme de la prot eRF1 ressemble à un ARNt normal => s’adapte au site A du ribosome lorsqu’il est positionné face à une codon stop sur ARNm
eRF3: GTPase agit de concert avec eRF1 et clive le lien ester entre ARNt situé en P et chaîne peptidique

57
Q

Le ribosome on fait quoi avec?

A

On le recycle!

  • ABCE1 sépare le ribosome en sous-unité 60s et 40s qui sont toujours liée au dernier ARNt et ARNm
  • L’association des facteurs d’initiation permet la dissociation complète des ARNt et ARNm
58
Q

Chaperon moléculaire vs chaperonine

A

Chaperon moléculaire:

  • Lient et stabilisent prot partiellement repliée prévenant leur dégradation et agrégation
  • Majorité des prot repliés par ce mécanisme

Chaperonines
- Facilitent directement le repliement des prot. La chaperonines fait tout le travail

59
Q

Mécanismes (3 étapes) des chaperons moléculaire?

A
  • Lorsque liée à ATP, Hsp70 a une configuration ouverte=> expose poche hydrophobe =>lie région hydrophobe des prot repliés
  • Hydrolyse de l’ATP referme la structure de Hsp70 =>repliement de la prot
  • Quand Hsp70 se lie à une nouvelle molécule d’ATP => libération de la protéine
60
Q

Quels sont les chaperons moléculaires?

A

Hsp70 chez eucaryote
Hsc70
BiP dans le RE
DnaK chez les bactéries

61
Q

Étapes(5) du mécanisme des chaperonines

A
  1. Les prot partiellement ou incorrectement repliés vont ds le cylindre de la chaperonine où des interaction hydrophobe surviennet avec paroi externe du complexe
  2. Recrutement d’ATP permet ouverture du complexe GroEL pour permettre incorpotation complète de la prot
  3. Liaison de la co-chaperonine GroES à l’extrémité du cylindre
  4. Hydrolyse des ATP => changement de conformation de GroES et de la prot
  5. Quand toutes ATP hydrolysé => GroES se détache du complexe => protéine est libéré.
62
Q

Les modifications post trad ont des effets sur…

A
  • L’activité biologique
  • Stabilité
  • Localisation
    sauf l’ubiquitination qui fait autre chose
63
Q

Jase moi des 2 modifications des extrémités

A

1) La modification post-traductionnelle la plus commune est l’acétylation du résidu N-terminal de la chaîne peptidique => accroit la stabilité de la prot
2) Ajout de lipide à un résidu terminal ou près de l’extrémité pour ancrer prot à la membrane

64
Q

Énumère moi les 5 modifications des chaines latérales

A 
Modifie les chaines latérales des AA.
1. Acétylation des Lys
2. Phosphorylation des Ser, Thr ou Tyr
3. Hydroxylation des Pro
4. Méthylation
5. Carboxylation
C'est modification ont tous des effets diverses sur prot.
65
Q

Qu’est-ce que la glycolysation?

A

C’est un ajout de sucre à Asn, Ser ou Thr.
Important pour les prot secrétées et prot de la surface cellulaire =>rôle dans signalisation et activité de ces prots.
Survient durant le transit de ces prot du RE vers l’appareil de Golgi

66
Q

Jase moi plus du clivage des pro-protéines

A

Plusieurs prot sont formé de précurseur plus long qu’on doit cliver par endopeptidase afin de libérer partir active.
- Plusieurs hormones gardé sous forme inactive jusqu’à ce qu’on soit ds condition appropriés

67
Q

Exemple de l’insuline

A
  1. Synthèse de le préproinsuline dans le REG
  2. Conversion en proinsuline
  3. Entreposage de proinsuline ds le réseau trans-Golgi l’intérieur de granules immatures
  4. Acidification des ces granules par pompe à protons ATP-dépendant
  5. Clivage protéique de l’insuline et peptide C
  6. Entreposage de l’insuline mature ds 2 compartiment:
    - Rapide: calcium dépendant
    - Lent: via le trafic cellulaire
68
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination?

A

Ajout de l’ubiquitine à la chaine latérale d’un résidu Lys à l’intérieur d’une prot.
Il faut l’activité successive de
- Enzyme d’activation E1
- Enzyme de transfert E2
- Ligase E3
Rôle: Acheminer prot cytosolique vers le protéasomes pour leur dégradation

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