f14 - proteintransport Flashcards
hvor bliver ribosomer lavet
cytosolen
hvor findes ribosomerne
frie i cytosolen eller bundne til ER-membranen
hvor skal proteinerne fra de frie ribosomer ende henne
nukleus
mitokondria
kloroplaster
peroxisomer
hvor skal proteinerne fra de membranbundne ribosomer ende henne
plasma membran
sekretions vesikler
endosomer (til lysosomer)
hvordan ender proteinerne det rigtige sted
“address labels” i deres aminosyresekvens
maskineri genkender signalet og translokerer dem til den rigtige lokation
proteiner uden signal bliver i cytosolen
hvordan kan man tracke protein transport
ved at label dem med radioaktivt/fluorescerende stof (GFP)
ved at fjerne/bytte signalsekvens
på hvilke måder kan proteiner komme over membraner ind i organeller
transport gennem porer - proteiner forbliver intakte
transmembran transport - udfoldes og foldes igen når de er inde
vesiklær transport - proteiner forbliver intakte
hvordan kommer proteiner ind i cellekernen
gennem nuclear pore complexes i membranen
hvilke roller har de forskellige komponenter af de nuklære porer
cytosoliske fibriler får fat i proteiner
nuclear basket dirigerer proteiner ind
nuklære fibriler selekterer hvad der kommer ind og ud
hvordan foregår den nuklære pore transport
protein binder til receptor, som guider den igennem poren
ran-GTP binder til receptoren og proteinet dissocierer
receptor forlader nukleus
ran hydrolyserer sit GTP, bliver til ran-GDP som dissocierer fra receptoren
hvorfor har den nuklære pore receptor brug for ran-GTP
ved omdannelse fra GTP til GDP frigives energi
energien bruges til at splitte proteinet fra receptoren
hvorfor er ranGAP kun i cytosol og ranGEF kun i cellekernen
ranGAP inducerer hydrolyse af GTP
ranGEF loader ran med GTP
dermed kan processen kun foregå i en retning
hvad er signalet for mitokondrial protein import
amfifatisk a-helix indenfor første 18 amino syrer
positivt ladede rester klumpes i en side af helix, upolære i den anden
hvad bliver signalet for mitokondrial protein import genkendt af
TOM (translocator of outer mitochondrial membrane)
TIM (inner mitochondrial)
hvordan foregår den mitokondrielle protein import
signal sekvens på protein aflæses af receptor protein ved TOM
protein udfoldes og translokerer gennem TOM og TIM
protein foldes igen inde i matrix og kløves fra signal sekvens (kan ikke forlade mitokondrie)
hvad er chaperone molekyler
proteiner der assisterer andre proteiner i at foldes rigtige
binder til frie hydrofobe overflader på fejlfoldede proteiner
hjælper nyligt syntetiserede proteiner med at folde
hvordan transporteres proteiner ind i peroxisomer
har kort peroxisomer target sekvens (PTS)
PTS med protein binder til peroxisomal import receptor som går gennem translocon i peroxisom membran
forbliver foldede
hvordan binder ribosomer til ER membranen
SRP (signal recognition particle) binder til signal peptid og ribosom
SRP receptor binder SRP og rekrutterer ribosom til ER membran
SRP receptor medierer kontakt til translokator kanal
hvilken vej rejser opløselige proteiner over membraner
N-terminal først, c-terminal sidst
hvad er start og stop transfers
start transfer - hydrofobisk, kløves af
stop transfer - hydrofobisk, bliver det transmembrane domæne
hvilke proteiner får en posttranslationel modifikation i form af disulfid bindinger
sekrerede proteiner, sker i ER, stabiliserer protein struktur
findes ikke i cytosoliske proteiner (reducing environment)
hvorfor bliver nogle proteiner n-glucosylated i ER
oligisacharid puttesnpå asparagin sidekæde
beskytter mod proteolytisk aktivitet, fungerer som retention signal eller virker under vesikel pakning
hvad er et GPI anker
glycolipider der kan sættes på proteinets c-terminus under posttranslationel modifikation
metode til at påsætte proteiner til (IKKE i
) plasmamembranen
