Examen 1: Protéines Flashcards
Quelle est la protéolyse normale par journée?
4% (400g de protéines)
Combien sont réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines?
3/4 = 300g
phénomène appelé: Turnover protéique
Combien sont catabolisés?
1/4 = environ 100g
Quels sont les rôles du Turnover protéique?
1) Éliminer les protéines anormales
2) Permettre la régulation du métabolisme
Quelles sont les enzymes prétéolytiques?
Protéinase
Protéase
peptidase ( pour les peptides (petites chaînes))
Quels sont les 3 types d’hydrolase vues en classe?
Pourquoi sont elles distinctes?
1) Endopeptidase
2) Exopeptidase
3) Protéinase
Elles ont une spécificité vis-à-vis la position de la liaison peptidique ou de la nature des a.a engagés
L’Endopeptidase hydrolyse quoi?
Les liens peptidiques à l’intérieur de la chaîne
l’Exopeptidase hydrolyse quoi?
les liens peptidiques au BOUT des chaînes
Nomme-moi 2 exemple d’Exopeptidase.
Aminopetidase: extrémité N-terminale
Carboxypeptidase: extrémité C-terminale
Les Protéinases sont classés selon….
la nature de l’a.a essentiel
ex:
Sérine protéinase→ trypsine, chimiotrypsine
Cystéine protéinase→papaïne
Métalloprotéinases (métal sur son site actif)→Thermolysine
Quelles sont les 3 étapes du catabolisme digestif des protéines? (digestion des prots.)
1) Étape intraluminale
2) Étape membranaire
3) Étape cytosolique
Décris-moi l’étape intraluminale.
Protéines → a.a et peptides
* Grâce à des enzymes (sous forme de proenzymes)
Quelles sont les enzymes sécrétées par l’estomac?
pepsinogène → pepsine
Quelles sont les enzymes sécrétées par le pancréas?
Trypsinogène → trypsine (attaque carboxyles d’a.a basiques)
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Élastase
Quelles est l’enzyme scrétée par l’intestin grêle?
aminopeptidase
Décris-moi 2:
l’étape membranaire.
Hydrolyse des peptides par les aminopeptidases = libérations d’a.a et di- et tri-peptides
** les a.a. issus des 2 étapes de di- tripeptides sont absorbés par les entérocytes par un mécanisme de TRANSPORT ACTIF
Décris-moi l’étape 3: L’étape cytosolique
Hydrolyse des di et tri-peptides → a.a
*par des di- tripeptidase
Tous les acides aminés passent dans ….
la veine porte hépatique
Combien sont recaptés par le foie?
3/4 le reste (1/4) recapté par tissu extra-hépatique
Quels sont les 2 moyens de faire le catabolisme des protéines?
1) Extracellulaire: par les protéases
2) Intracellulaire: selon 2 voies:
voie lysosomale
voie cytosolique
Décris-moi la voie lysosomale.
ATP-indépendante
surtout hépatique
grâce à CATHÉPSINE
Les lysosymes dégradent les protéines en vrac et aussi celles présentes dans les organites entières
Ubiquitine marque les proétines à détruire dans les protéasomes
Le catabolisme intracellulaire par voie lysosomale est possible grâce aux….
protéinase CATHEPSINES
Décris-moi la voie du catabolisme protéique intracellulaire par voie cytosolique
ATP-dépendante
surtout musculaire
Le catabolisme des a.a se fait en 2 temps, quels sont-ils?
1- enlèvement du N du groupe aminés et son élimination sous forme d’urée via :
le foie→ H2N-CO-NH2 (urée)
le rein→ NH4+
2- Catabolisme du radical carboné
Donne-moi des exemple de transaminases ou aminotransférases.
SGOT ou ASAT ou AST
SGPT ou ALAT ou ALT
Que fait une réduction directe?
Pyruvate → Alanine
change le C=O par CH-NH2
Que fait une amination acétylante (d’un acide α-cétonique)?
acide α-cétonique + NH3 (amoniac) + acide pyruvique → Acide aminé + Acide acétique
Qu’est-ce qui permet la désamination oxydante?
Présence d’O2
Que fait une désamination oxydante?
a.a → acide α-cétonique (ou α-cétonate)
Qu’est-ce qui permet un désamination non-oxydante?
des enzymes:
- déshydratase (Ser, Thr)
- Désulfidrase ( H2S)
Que fait une réaction de décarboxylation?
On enlève le COO (H).
Que fait une transamination?
Échange NH2
Le Céto devient aminé et l’Aminé devient Céto
Grâce à quoi fait-on de la transamination?
Aminotransférases et
Phosphate de pyridoxale (PPL) = Coenzyme de la transminase
Que fait la transméthylation?
Échange de CH3
