Examen 1: Protéines

Question 1

Quelle est la protéolyse normale par journée?

Answer 1

4% (400g de protéines)

Question 2

Combien sont réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines?

Answer 2

3/4 = 300g

phénomène appelé: Turnover protéique

Question 3

Combien sont catabolisés?

Answer 3

1/4 = environ 100g

Question 4

Quels sont les rôles du Turnover protéique?

Answer 4

1) Éliminer les protéines anormales

2) Permettre la régulation du métabolisme

Question 5

Quelles sont les enzymes prétéolytiques?

Answer 5

Protéinase
Protéase
peptidase ( pour les peptides (petites chaînes))

Question 6

Quels sont les 3 types d’hydrolase vues en classe?

Pourquoi sont elles distinctes?

Answer 6

1) Endopeptidase
2) Exopeptidase
3) Protéinase

Elles ont une spécificité vis-à-vis la position de la liaison peptidique ou de la nature des a.a engagés

Question 7

L’Endopeptidase hydrolyse quoi?

Answer 7

Les liens peptidiques à l’intérieur de la chaîne

Question 8

l’Exopeptidase hydrolyse quoi?

Answer 8

les liens peptidiques au BOUT des chaînes

Question 9

Nomme-moi 2 exemple d’Exopeptidase.

Answer 9

Aminopetidase: extrémité N-terminale
Carboxypeptidase: extrémité C-terminale

Question 10

Les Protéinases sont classés selon….

Answer 10

la nature de l’a.a essentiel
ex:
Sérine protéinase→ trypsine, chimiotrypsine
Cystéine protéinase→papaïne
Métalloprotéinases (métal sur son site actif)→Thermolysine

Question 11

Quelles sont les 3 étapes du catabolisme digestif des protéines? (digestion des prots.)

Answer 11

1) Étape intraluminale
2) Étape membranaire
3) Étape cytosolique

Question 12

Décris-moi l’étape intraluminale.

Answer 12

Protéines → a.a et peptides

* Grâce à des enzymes (sous forme de proenzymes)

Question 13

Quelles sont les enzymes sécrétées par l’estomac?

Answer 13

pepsinogène → pepsine

Question 14

Quelles sont les enzymes sécrétées par le pancréas?

Answer 14

Trypsinogène → trypsine (attaque carboxyles d’a.a basiques)
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Élastase

Question 15

Quelles est l’enzyme scrétée par l’intestin grêle?

Answer 15

aminopeptidase

Question 16

Décris-moi 2:

l’étape membranaire.

Answer 16

Hydrolyse des peptides par les aminopeptidases = libérations d’a.a et di- et tri-peptides
** les a.a. issus des 2 étapes de di- tripeptides sont absorbés par les entérocytes par un mécanisme de TRANSPORT ACTIF

Question 17

Décris-moi l’étape 3: L’étape cytosolique

Answer 17

Hydrolyse des di et tri-peptides → a.a

*par des di- tripeptidase

Question 18

Tous les acides aminés passent dans ….

Answer 18

la veine porte hépatique

Question 19

Combien sont recaptés par le foie?

Answer 19

3/4
le reste (1/4) recapté par tissu extra-hépatique

Question 20

Quels sont les 2 moyens de faire le catabolisme des protéines?

Answer 20

1) Extracellulaire: par les protéases
2) Intracellulaire: selon 2 voies:
voie lysosomale
voie cytosolique

Question 21

Décris-moi la voie lysosomale.

Answer 21

ATP-indépendante
surtout hépatique
grâce à CATHÉPSINE

Les lysosymes dégradent les protéines en vrac et aussi celles présentes dans les organites entières

Ubiquitine marque les proétines à détruire dans les protéasomes

Question 22

Le catabolisme intracellulaire par voie lysosomale est possible grâce aux….

Answer 22

protéinase CATHEPSINES

Question 23

Décris-moi la voie du catabolisme protéique intracellulaire par voie cytosolique

Answer 23

ATP-dépendante

surtout musculaire

Question 24

Le catabolisme des a.a se fait en 2 temps, quels sont-ils?

Answer 24

1- enlèvement du N du groupe aminés et son élimination sous forme d’urée via :
le foie→ H2N-CO-NH2 (urée)
le rein→ NH4+

2- Catabolisme du radical carboné

Question 25

Donne-moi des exemple de transaminases ou aminotransférases.

Answer 25

SGOT ou ASAT ou AST

SGPT ou ALAT ou ALT

Question 26

Que fait une réduction directe?

Answer 26

Pyruvate → Alanine

change le C=O par CH-NH2

Question 27

Que fait une amination acétylante (d’un acide α-cétonique)?

Answer 27

acide α-cétonique + NH3 (amoniac) + acide pyruvique → Acide aminé + Acide acétique

Question 28

Qu’est-ce qui permet la désamination oxydante?

Answer 28

Présence d’O2

Question 29

Que fait une désamination oxydante?

Answer 29

a.a → acide α-cétonique (ou α-cétonate)

Question 30

Qu’est-ce qui permet un désamination non-oxydante?

Answer 30

des enzymes:

• déshydratase (Ser, Thr)
• Désulfidrase ( H2S)

Question 31

Que fait une réaction de décarboxylation?

Answer 31

On enlève le COO (H).

Question 32

Que fait une transamination?

Answer 32

Échange NH2

Le Céto devient aminé et l’Aminé devient Céto

Question 33

Grâce à quoi fait-on de la transamination?

Answer 33

Aminotransférases et

Phosphate de pyridoxale (PPL) = Coenzyme de la transminase

Question 34

Que fait la transméthylation?

Answer 34

Échange de CH3