Estructura de las proteínas (conceptos) Flashcards

1
Q

¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas?

A

Primaria, secundaria, supersecundaria, terciaria y cuaternaria

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Q

¿En qué consiste la estructura primaria?

A

Las cadenas polipeptídicas

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3
Q

Nos indica la identidad de los aminoácidos que forman la cadena peptídica

A

Estructura primaria

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4
Q

¿En qué consiste la estructura secundaria?

A

Orientación geométrica que adoptan las distintas regiones del esqueleto de la cadena

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5
Q

Tipos de estructura secundaria

A

Alfa hélice, B tira plegada, giro B, enrollamiento al azar

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6
Q

¿Qué parte del aminoácido determina la estructura secundaria que tomará?

A

La cadena lateral

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7
Q

¿Qué estabiliza al alfa hélice?

A

Los puentes de hidrógeno

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8
Q

¿Cuántos aminoácidos por vuelta posee el alfa hélice?

A

3.6

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9
Q

¿Cuáles son los aminoácidos que destruyen al alfa hélice?

A

Prolina, glicina, glutamato, triptófano y valina

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10
Q

¿De qué manera están unidas las láminas B?

A

Puentes de hidrógeno

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11
Q

¿Cuál es la manera más estable de la hoja B?

A

Antiparalela

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12
Q

¿Qué son los giros B?

A

Regiones de una cadena polipeptídica que inducen cambios abruptos en su dirección

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13
Q

¿Cuál es la función de los giros B?

A

Aparecen en la superficie de las proteínas interactuando con moléculas de agua, permitiendo unión entre varias proteínas

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14
Q

¿Qué aminoácidos componen a los giros B?

A

Prolina y glicina

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15
Q

¿Cómo surgen las estructuras secundarias?

A

Se producen por un empaquetamiento de las cadenas laterales de las cadenas estructurales de los elementos secundarios

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16
Q

¿Cómo se estabilizan las estructuras terciarias?

A

enlaces disulfuro, interacciones iónicas, puentes de hidrógeno

17
Q

¿Cómo se le llama a las proteínas que no poseen una estructura terciaria?

A

Intrínsecamente desordenadas

18
Q

¿Qué sucede cuando las proteínas se desnaturalizan?

A

Las proteínas se vuelven insolubles y forman precipitados

19
Q

¿Dónde se encuentra la información necesaria para el correcto plegamiento de la proteína?

A

En la estructura primaria

20
Q

¿Qué función tienen las chaperonas?

A

Envuelven a la proteína y evitan el plegamiento prematuro

21
Q

¿Cómo se mantienen juntas las subunidades polipeptídicas en la estructura cuaternaria?

A

Por medio de interacciones no covalentes

22
Q

¿Qué puede suceder si hay plegamiento erróneo de las proteínas?

A

Enfermedad amiloide, enfermedad por priones

23
Q

¿Qué sucede en las enfermedades amiloides?

A

Hay acumulación de laminas B plegadas en fibrillas sin ramificar
Hay acumulación de nudos neurofibrilares dentro de las neuronas (proteínas tau anormal)

24
Q

¿Cómo se forma el amiloide en la enfermedad de Parkinson?

A

A partir de la proteína a-sinucleína

25
Q

¿Cuál es el agente causal de las encefalopatías espongiformes?

A

Los priones

26
Q

¿Qué tipos de encefalopatías espongiformes existen?

A

Enfermedad de Creutzfedlt-Jakob, la enfermedad de las vacas locas

27
Q

¿Cómo actúan los priones?

A

Convierten a las proteínas normales en la conformación patógena

28
Q

¿Cómo se transforma la proteína en prión?

A

Cuando las alfa hélices de la proteína PrPc son reemplazadas por láminas B