Enzimas (conceptos) Flashcards
¿Qué es una enzima?
Catalizador proteico que no desnaturaliza
¿Cuál es la función del sitio activo?
Contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis
¿Qué es una holoenzima?
Enzima activa con su componente no proteico
¿Qué es una apoenzima?
Enzima inactiva sin componente protéico
¿Cómo se denomina a la enzima con un ión metálico como parte no proteica?
Cofactor
¿Cómo se denomina a la enzima con una molécula orgánica pequeña como parte no proteica?
Coenzima
¿Cómo se le llama a la coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original?
Grupo prostético
¿Cuáles son los cambios de energía que ocurren durante la reacción?
Energía de activación
Velocidad de reacción
Vía alterna de reacción
¿Qué es la energía de activación?
La necesidad de energía que una reacción necesita para poder activarse
¿Qué es la velocidad de reacción?
Es el número de moléculas energizadas
¿Qué funciones tiene el sitio activo?
Estabilización del estado de transición
Catálisis
Visualización del estado de transición
¿Qué factores afectan la velocidad de reacción del sitio activo?
Concentración del sustrato
Temperatura
pH
¿Qué es la velocidad máxima?
Número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo
¿Cómo afecta la temperatura en la velocidad de reacción?
Conforme va aumentando la temperatura hasta cierto punto la reacción es más rápida. A partir de ese punto, decrece debido a la desnaturalización de la enzima (por lo mismo de la alta temperatura)
¿Cómo afecta el pH en la reacción?
Los pHs extremos pueden llevar a la desnaturalización de la enzima porque la estructura de la parte proteica depende del carácter iónico de las cadenas R del aminoácido
¿Cuál es la etapa uno de la cinética de Michaelis-Menten?
Enzima y sustrato forman complejo E-S, el cual es un proceso reversible
¿Cuál es la etapa dos de la cinética de Michaelis-Menten?
El complejo E-S da lugar a la formación del producto liberando la enzima libre. Este proceso es irreversible
¿Cómo se comporta la velocidad de reacción respecto a la concentración de la enzima?
Es proporcional
¿Qué es la km?
La concentración de sustrato que hay a mitad de la velocidad máxima
¿Cuál es la utilidad de la gráfica de Lineweaver-Burk?
Se utiliza para calcular Km y Vmax asi como para saber cual es el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos
¿Cuál es la función de los inhibidores?
Unirse a la enzima y evitar la formación del complejo E-S o en su lugar evitan que el complejo E-S se convierta en enzima libre y producto
¿Qué tipos de inhibidores hay?
Irreversibles y reversibles
¿Cómo se unen los inhibidores irreversibles?
Por medio de enlaces covalentes
¿Cómo se unen los inhibidores reversibles?
Por medio de enlaces no covalentes
¿Qué tipos de inhibidores reversibles hay?
Inhibición competitiva, inhibición no competitiva
¿Qué sucede en la inhibición competitiva?
El inhibidor se une al lugar donde el sustrato se uniría normalmente
¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en la vmax?
Se revierte el inhibidor si aumenta la cantidad de sustrato
¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en el Km?
El inhibidor hace que se necesite más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax
¿Qué sucede en la inhibición no competitiva?
El inhibidor se puede unir a la enzima libre o al complejo E-S y evita la reacción
¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en la vmax?
El inhibidor no puede superarse aumentando la concentración del sustrato
¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en el Km?
La Km no cambia
¿Qué tipos de reguladores enzimáticos existen?
Enzimas alostéricas
Modificación covalente
Síntesis de enzimas
¿Qué tipo de enzimas alostéricas existen?
Efectores homótropos
Efectores heterótropos
¿Qué es un efector homótropo?
Cuando el mismo sustrato sirve como efector. Casi siempre funcionan como efectores positivos (aumentan actividad enzimática)
¿Qué logra el efector homótropo respecto al sitio activo y la enzima?
Los sitios de unión presentan cooperatividad
¿Qué es un efector homótropo?
El efector es diferente al sustrato. Se llama también inhibición por retroalimentación
¿Cómo actúa la modificación covalente?
Regula muchas enzimas, casi siempre por medio de agregar o quitar grupos fosfato de residuos de serina, treonina o tirosina del la enzima
¿Cuál es la utilidad de las isoenzimas en el plasma?
Es útil para identificar daño en los tejidos
¿Qué es la eficiencia catalítica?
Número de sustratos convertidos en productos en un tiempo determinado
