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Bioquímica primer parcial > Enzimas (conceptos) > Flashcards

Enzimas (conceptos) Flashcards

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Catalizador proteico que no desnaturaliza

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2
Q

¿Cuál es la función del sitio activo?

A

Contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis

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3
Q

¿Qué es una holoenzima?

A

Enzima activa con su componente no proteico

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4
Q

¿Qué es una apoenzima?

A

Enzima inactiva sin componente protéico

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5
Q

¿Cómo se denomina a la enzima con un ión metálico como parte no proteica?

A

Cofactor

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6
Q

¿Cómo se denomina a la enzima con una molécula orgánica pequeña como parte no proteica?

A

Coenzima

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7
Q

¿Cómo se le llama a la coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original?

A

Grupo prostético

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8
Q

¿Cuáles son los cambios de energía que ocurren durante la reacción?

A

Energía de activación
Velocidad de reacción
Vía alterna de reacción

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9
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

La necesidad de energía que una reacción necesita para poder activarse

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10
Q

¿Qué es la velocidad de reacción?

A

Es el número de moléculas energizadas

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11
Q

¿Qué funciones tiene el sitio activo?

A

Estabilización del estado de transición
Catálisis
Visualización del estado de transición

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12
Q

¿Qué factores afectan la velocidad de reacción del sitio activo?

A

Concentración del sustrato
Temperatura
pH

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13
Q

¿Qué es la velocidad máxima?

A

Número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo

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14
Q

¿Cómo afecta la temperatura en la velocidad de reacción?

A

Conforme va aumentando la temperatura hasta cierto punto la reacción es más rápida. A partir de ese punto, decrece debido a la desnaturalización de la enzima (por lo mismo de la alta temperatura)

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15
Q

¿Cómo afecta el pH en la reacción?

A

Los pHs extremos pueden llevar a la desnaturalización de la enzima porque la estructura de la parte proteica depende del carácter iónico de las cadenas R del aminoácido

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16
Q

¿Cuál es la etapa uno de la cinética de Michaelis-Menten?

A

Enzima y sustrato forman complejo E-S, el cual es un proceso reversible

17
Q

¿Cuál es la etapa dos de la cinética de Michaelis-Menten?

A

El complejo E-S da lugar a la formación del producto liberando la enzima libre. Este proceso es irreversible

18
Q

¿Cómo se comporta la velocidad de reacción respecto a la concentración de la enzima?

A

Es proporcional

19
Q

¿Qué es la km?

A

La concentración de sustrato que hay a mitad de la velocidad máxima

20
Q

¿Cuál es la utilidad de la gráfica de Lineweaver-Burk?

A

Se utiliza para calcular Km y Vmax asi como para saber cual es el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos

21
Q

¿Cuál es la función de los inhibidores?

A

Unirse a la enzima y evitar la formación del complejo E-S o en su lugar evitan que el complejo E-S se convierta en enzima libre y producto

22
Q

¿Qué tipos de inhibidores hay?

A

Irreversibles y reversibles

23
Q

¿Cómo se unen los inhibidores irreversibles?

A

Por medio de enlaces covalentes

24
Q

¿Cómo se unen los inhibidores reversibles?

A

Por medio de enlaces no covalentes

25
Q

¿Qué tipos de inhibidores reversibles hay?

A

Inhibición competitiva, inhibición no competitiva

26
Q

¿Qué sucede en la inhibición competitiva?

A

El inhibidor se une al lugar donde el sustrato se uniría normalmente

27
Q

¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en la vmax?

A

Se revierte el inhibidor si aumenta la cantidad de sustrato

28
Q

¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en el Km?

A

El inhibidor hace que se necesite más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax

29
Q

¿Qué sucede en la inhibición no competitiva?

A

El inhibidor se puede unir a la enzima libre o al complejo E-S y evita la reacción

30
Q

¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en la vmax?

A

El inhibidor no puede superarse aumentando la concentración del sustrato

31
Q

¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en el Km?

A

La Km no cambia

32
Q

¿Qué tipos de reguladores enzimáticos existen?

A

Enzimas alostéricas
Modificación covalente
Síntesis de enzimas

33
Q

¿Qué tipo de enzimas alostéricas existen?

A

Efectores homótropos

Efectores heterótropos

34
Q

¿Qué es un efector homótropo?

A

Cuando el mismo sustrato sirve como efector. Casi siempre funcionan como efectores positivos (aumentan actividad enzimática)

35
Q

¿Qué logra el efector homótropo respecto al sitio activo y la enzima?

A

Los sitios de unión presentan cooperatividad

36
Q

¿Qué es un efector homótropo?

A

El efector es diferente al sustrato. Se llama también inhibición por retroalimentación

37
Q

¿Cómo actúa la modificación covalente?

A

Regula muchas enzimas, casi siempre por medio de agregar o quitar grupos fosfato de residuos de serina, treonina o tirosina del la enzima

38
Q

¿Cuál es la utilidad de las isoenzimas en el plasma?

A

Es útil para identificar daño en los tejidos

39
Q

¿Qué es la eficiencia catalítica?

A

Número de sustratos convertidos en productos en un tiempo determinado

Bioquímica primer parcial (13 decks)

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