Enzymy Flashcards
1
Q
Cechy charakteryzujące enzymy jako biokatalizatory
A
- Wydajność
- Swoistość
- Funkcjonowanie w łagodnych warunkach
- Możliwość regulowania aktywności
2
Q
Klasy enzymów
A
- Oksyreduktazy
- Hydrolazy
- Liazy
- Transferazy
- Izomerazy
- Ligazy
3
Q
Wzór na stałą szybkości reakcji k
A
k= A * exp^(-Ea/RT)
4
Q
Wzór na standardową zmianę energi swobodnej
A
G’= -2.3RT * logK
5
Q
Kontrola aktywności enzymów w organizmie
A
- Hamowanie lub aktywacja ekspresji genów
- Aktywacja zymogenowa
- Kompartmentacja
- Modyfikacja kowalencyjna
- Regulacja allosteryczna
6
Q
Równanie Hilla
A
log(V0/Vmax) - Vo = nlog[S] - nlog[K]
7
Q
Co wykorzystują oksydoreduktazy?
A
NAD+
FAD
Wit. C
HEM
8
Q
Co wykorzystują transferazy?
A
DPT
CoA-SH
PLP
Tetrahydrofolian
9
Q
Co wykorzystują hydrolazy?
A
Jony metali
10
Q
Co wykorzystują liazy?
A
DPT
PLP
11
Q
Co wykorzystują izomerazy?
A
Wit. B12
12
Q
Co wykorzystują ligazy?
A
Biotynę
13
Q
Strategie katalityczne enzymów
A
- Ogólna kataliza kwasowo-zasadowa
- Kataliza kowalencyjna
- Kataliza z udziałem jonów metali
14
Q
Lizozym
A
- Hydrolizuje wiązanie beta (1->4) glikozydowe między GlcNAc i MurNAc
- Pierścień D w związanym w centrum aktywnym sześciocukrowym fragmencie peptydoglikanu musi mieć konformację półkrzesełkową zamiast zwykłej krzesełkowej (dopasowanie)
- Glu 35 –ogólny kwas – protonuje tlen wiązania glikozydowgo
- Powstaje jon oksokarboniowy w pierścieniu D a odłączeniu ulega część łańcucha z pierścieniem E i F4.
- Asp 52– ogólna zasada –stabilizuje stan przejściowy
- Hydroliza prowadząca do przyłączenia grupy –OH z cząsteczki wody do jonu oksokarboniowego i wodoru do Glu 35