Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Enzymy > Flashcards

Enzymy Flashcards

1
Q

Co jest miarą stopnia nieuporządkowania układu?

A

entropia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Jaki jest wzór na stałą równowagi (K)?

A

A + B ⇌ AB

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Od czego zależy stała równowagi (K)?

A

K zależy wyłącznie od temperatury (T)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jakie wyróżniamy enzymy jako biokatalizatory?

A
  1. białka (globularne)
  2. rybozymy (kwasy rybonukleinowe RNA)
  3. deoksyrybozymy (jednoniciowe kwasy deoksyrybonukleinowe DNA)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jak mogą funkcjonować enzymy białkowe (globularne)?

A
  1. same, bez dodatkowego udziału czynników niebiałkowych
  2. wymagają udziału czynników niebiałkowych - kofaktorów (grupy prostetyczne; koenzymy; jony metali)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Co to jest apoenzym?

A

Jest to białkowa część enzymu, która po połączeniu z odpowiednimi grupami prostetycznymi lub koenzymami tworzą holoenzymy.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Co to jest kofaktor?

A

związek chemiczny, który jest niezbędny enzymom do katalizowania konkretnych rekacji chemicznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Co to jest holoenzym?

A

aktywne białko, zawierające kofaktor

holoenzym = apoenzym + kofaktor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jak dzielimy kofaktory?

A
  • grupy prostetyczne (silnie, kowalencyjnie związane z enzymami)
  • koenzymy (
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jakie cechy charakteryzują enzymy jako katalizatory?

A
  1. sprawność (wydajność)
  2. swoistość
  3. funkcjonowanie w łagodnych warunkach
  4. możliwość regulowania aktywności
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Enzymy są katalizatorami charakteryzującymi się:

A

wysoką efektywnością/wydajnością katalityczną (oznacza to, że zwiększają szybkość reakcji)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Ilukrotnie enzymy średnio zwiększają szybkość reakcji?

A

106-1012 (lub nawet więcej)

np. 108-krotny wzrost szybkości reakcji oznacza, że reakcja która bez udziału enzymu trwa 3 lata trwałaby z udziałem enzymu 1 sekundę!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Co odróżnia enzymy od katalizatorów nieenzymatycznych?

A

enzymy przyśpieszają reakcje chemiczne w stopnie znacznie większym niż katalizatory nieenzymatyczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Jaki katalizator nieenzymatyczny rozkłada nadtlenek wodoru do wody?

A

opiłki żelaza (atom żelaza jest katalizatorem)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jaki enzym rozkłada nadtlenek wodoru do wody i gdzie w komórce się on znajduje?

A

katalaza (ma ona olbrzymie właściwości katalityczne)

znajduje się ona w peroksysomach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jaka jest różnica w rozkłądzie H2O2 przez atomy żelaza i katalazę?

A

1 cząsteczka katalazy w temperaturze ciała ludzkiego powoduje rozkład około 7 milionów cząsteczek H2O2 w ciągu minuty.

Aby zneutralizować taką samą ilość H2O2 w ciągu 1 sekundy atom żelaza potrzebowałby 50 lat, a w ciągu 1 minuty 3000 lat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Czym zajmuje się kinetyka reakcji enzymatycznych?

A

kinetyka zajmuje się szybkością reakcji, dzięki czemu uzyskujemy między innymi informację o mechanizmach rekacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Jak wygląda kinetyczne równianie szybkości reakcji (V)?

A

V = k • cA • cB • … • cN

A + B + C + … + N ⇔ P + R + …

k - stała szybkości reakcji

cA • cB • … • cN - stężenia reagentów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Co to jest k (w równianiu szybkości reakcji) i jakie równanie je opisuje?

A

k - stała szybkości reakcji

k = Axe-∆E/RT = A/e∆E/RT

A- stała Arheniusa; R- stała gazowa; T- temperatura; ∆E- energia aktywacji (ma na nią wpływ KATALIZATOR!)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jak zmienia się k (stała szybkości reakcji) w zależności od T(temperatura) i ∆E(energia aktywacji)?

A

T↑ → k↑

∆E↓ → k↑

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Od czego zależy szybkość początkowa (v0) reakcji katalizowanej enzymatycznie?

A
  1. początkowego stężenia substratu [S]0
  2. stężenia enzymu [E]0

(link do większego obrazka http://i.imgur.com/OsmcMDN.jpg)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jaka jest definicja szybkości reakcji (v)?

A

v = (+/-) dc/dt ; -d[S]/dt = d[P]/dt

S ⇔ P

(v = (+/-) ∆c/∆t ; -∆[S]/∆t = ∆[P]/∆t)

[S] - stężenie substratu; [P] - stężenie produktu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Jaki jest wzór na zmianę energii swobodnej układu (∆G‘0)?

A

∆G‘0 = -2,3•R•T•log10K

R - stała gazowa

T - temperatura bezwzględna (K)

K - stała równowagi reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Jaka jest zależność między ∆G‘0, a K?

A

K↑ → ∆G‘0↓

Im K jest większe tym ∆G‘0 jest mniejsze.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Czym jest ∆G?

A

Jest to zmiana potencjału termodynamicznego.

Jest to kryterium spontaniczności procesu oraz miarą pracy użytecznej, którą dany system może wykonać (przy stałym p i T)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Jakie zależności między ∆G, a spontanicznością zachodzenia reakcji możemy wyróżnić?

A

∆G < 0 ⇒ proces (reakcja) zachodzi spontanicznie

∆G = 0 ⇒ proces (reakcja) jest w równowadze i nie może wykonać pracy

∆G > 0 ⇒ proces (reakcja) **NIE MOŻE ZAJŚĆ SPONTANICZNIE **i aby zaszedł wymaga sprzężenia z procesem, który dostarcza energii (∆G1+∆G2=∆G3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Dlaczego cukier w cukierniczce nie spala się na naszych oczach?

C12H22O11 (sacharoza) + 12O2 → 12CO2 + 11H2O

∆G0= -5,693 kJ/mol

A

∆G0 mówi nam tylko czy reakcja może przebiegać bez konieczności dostarczenia dodatkowej energii, aby przekształcić substrat w produkt, ale nic nie mówi na temat prawdopodobieństwa zajścia takiej reakcji - kiedy i jak szybko to nastąpi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Czy ∆G0 mówi nam coś na temat prawdopodobieństtwa zajścia danej reakcji (kiedy i jak szybko to nastąpi)?

A

NIE

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Czy ∆G0 mówi coś na temat szybkości z jaką reakcja zachodzi?

A

∆G0 nie mówi NIC NA TEMAT SZYBKOŚCI z jaką reakcja zachodzi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Jak wygląda wykres postępu reakcji uwzględniając reakcję katalizowaną oraz niekatalizowaną:

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Czy mechanizm reakcji ma wpływ na ∆G0?

A

Mechanizm reakcji NIE MA wpływu na ∆G0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

W jaki sposób enzymy przyspieszają reakcję?

A

poprzez stabilizację stanu przejściowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Co zapobiega spontanicznemu spłonięciu organizmu i jaka w tym rola enzymów?

A

To że zdecydowana większość reakcji przebiegających w żywym orgaizmie, aby mogła zajść wymaga od substratów pokonania bariery w postaci energii aktywacji.

Enzymy obniżają energię aktywacji przyspieszając reakcje w kontrolowany sposób i zapobiegać dzięki temu powstawaniu niepożądanych produktów i zniszczeniu organizmu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Od czego zależne jest powstawanie kompleksu enzym-substrat (ES)?

A

Od pokonania barier termodynamicznych i fizykochemicznych

Wpływ ma:

​1. rozproszenie i ruchliwość cząsteczek

  1. uwodniene substratu
  2. stabilność utrwalonej struktury substratu (ów)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Co umożliwia uzyskanie stanu przejściowego (enzym + substrat)?

A

Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów

wiązanie substratów pozwala na obniżenie energii aktywacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Co to jest centrum/miejsce aktywne enzymu?

A

-hydrofobowe mikrośrodowisko (szczelina lub zagłębienie niedostępne dla cząsteczek wody)

-układ przestrzenny złożony z polarnych grup reszt aminokwasowych leżących w różnych pozycjach liniowej sekwencji aminokwasów (wiązanie substratu, kataliza - centra katalityczne).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Jakie modele oddziaływania enzym-substrat wyróżniamy?

A
  1. model klucza i zamka
  2. model wzbudzonego dopasowania

(obrazek w wyższej rodzielczości <a>http://i.imgur.com/58n45eU.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Jakie modele oddziaływania enzym-substrat wyróżniamy? (numer 2)

A
  1. model klucza i zamka
  2. model wzbudzonego dopasowania

(obrazek w wyższej rodzielczości <a>http://i.imgur.com/3NwWGxq.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Co umożliwia stabilizację stanu przejściowego?

A
  1. Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów (efekty entropijne)
  2. Hydrofobowość centrum aktywnego (wzmocnienie oddziaływań w środowisku o zmniejszonym i ograniczonym dostępie wody)
  3. Wywoływanie naprężeń i odkształcen w substracie (przybliżanie struktury stanu przejściowego)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Co to jest stan stacjonarny?

A

Stan stacjonarny pojawia się, gdy stężenia intermediatorów (w tym wypadku [ES]) pozostają takie same nawet gdy stężenia substratów i produktów ulegają zmianie. Następuje to wtedy, kiedy szybkości tworzenia i rozpadu kompleksu ES są równe.

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Co to jest stan pre-stacjonarny?

A

powstawanie kompleksu ES (jak sama nazwa wskazuje pre-stacjonarny jest przed stacjonarnym)

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Początkowa szybkość reakcji (wykres):

A

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/QLcHKLt.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Na czym polega założenie isteninia stanu stacjonarnego?

A

Na tym, że istnieje stałe stężenie kompleksu ES.

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/kLsRYSo.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Stężenie wolnego enzymu ([E]):

A

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/v9V2wWk.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Jaki wzór ma Stała Michaelisa?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Czy szybkość reakcji V0 zależy od stężenia kompleksu ES ([ES])?

A

TAK, zależy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Co następuje, gdy [ES]=[E]0:

A

Wtedy reakcja ma MAKSYMALNĄ SZYBKOŚĆ (Vmax)

V0 = Vmax = k2[E]0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Co to jest Stała Michaelisa (KM)?

A

KM jest równa takiemu stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości.

(obrazek w większej rozdzielczości: <a>http://i.imgur.com/iOCH7nR.png</a>)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Jaki jest wzór równiania Michaelis-Menten:

A

[S] - stężenie substratu

KM - stała Michaelisa

Vmax - szybkość maksymalna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Co to jest rząd reakcji? + przykłady

A

suma wykładników stężeń w równaniu reakcji

⇒ reakcje 1-rzędu v = k[S]1

⇒ reakcje 2-rzędu v = k[S]1•[S2]1

⇒ reakcje 0-rzędu v = k0 zwiększenie stężenia substratu nie wpływa na wzrost szybkości reakcji (wysycone wszystkie miejsca katalityczne - enzym pracuje z maksymalna prędkością)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Czy zmiana stężenia substratu wpływa na szybkość reakcji 0-rzędu?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Co to jest K?

A

jest to stała dysocjacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Co to jest k?

A

stała szybkości reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Co to jest k1 i k-1 w tym wypadku?

A

k1 = stała szybkości reakcji “przekształcenia substratu w kompleks ES (asocjacja)

k2 = stała szybkości “przekształcenia” kompleksu ES w substrat (dysocjacja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Na czym polega założenie istnienia stanu stacjonarnego?

A

szybkość tworzenia kompleksu ES = szybkość rozpadu kompleksu ES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Czemu odpowiada KM, gdy k2<-1?

A

Wówczas KM odpowiada w zasadzie stałej dysocjacji kompleksu ES tym samym informuje nas o wzajemnym powinowactwie enzymu i substratu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Czy KM jest typową stałą dysocjacji?

A

Nie jest, gdyż mamy do czynienia ze stanem równowagi TYLKO ze “stałą dysocjacji Michaelis-Menten (M-M)” lub dysocjacji kompleksu ES. Oznacza to, że jeśli KM ma małą wartość to istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Jeśli KM ma mała wartość to:

A

istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Co to jest k2, jak jest inaczej nazywana oraz w jakich jednostkach jest ona wyrażana?

A

inaczej zowie się kcat

jest to liczba obrotów enzymu, stała szybkości tworzenia produktu

k2 wyrażana jest w [s-1]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Co to jest szybkość maksymalna Vmax?

A

Vmax=k2[E0]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Od czego bardzo zależy stała szybkości reakcji i szybkość reakcji?

A

Od stężenia substratu [S]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Gdy k2<-1 to:

A

Wówczas KM odpowiada w zasadzie stałej dysocjacji kompleksu ES tym samym informuje nas o wzajemnym powinowactwie ENZYMU i SUBSTRATU.

k2(kcat) - liczba obrotów enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Gdy k2>>k-1:

A

wówczas k2/KM = k1 (szybkość reakcji enzymatycznej jest ograniczona szybkością dotarcia substratu do centrum aktywnego enzymu - k1 = wspomaganie dyfuzji)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Czym jest odwrotność równania Michaelisa-Menten (M-M)?

A

liniową zależnością - równianie Lineweaver-Burke

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Jaki jest wzór równania Lineweaver-Burke?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Co oznaczają poszczególne komponenty równania Lineweaver-Burke?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Jak wygląda wykres równania Lineweaver-Burke?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Czym się różni wykres równania Michaelis-Menten od wykresu równania Lineweavera-Burke?

A

Michaelis-Menten to zależność hiperboliczna

Lineweaver-Burke to zależność liniowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Co się stanie, gdy do wzoru Linewaevera-Burke podstawimy

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Czy enzymy allosteryczne działają zgodnie z kinetyką Michaelis-Menchen?

A

Nie, gdyż wykazują one sigmoidalną zależność szybkości reakcji od stężenia substratu (a w M-M jest ona hiperboliczna).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Których enzymów dotyczy równanie Hilla?

A

tych które przyłączają substraty w sposób kooperatywny (kinetyka M-M i kinetyka allosteryczna).

przykładem jest przyłączanie O2 przez hemoglobinę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Jaki wzór ma równanie Hilla?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Jakie rodzaje interakcji allosterycznych wyróżniamy?

A
  1. efekty homotropowe
  2. efekty heterotropowe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Scharakteryzuj efekty homotropowe:

A

zmiany powinowactwa enzymu do substratu i/lub jego aktywności powodowane oddziaływaniem enzymu z substratem lub inną cząsteczką wiążącą się w jego centrum aktywnym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Scharakteryzuj efekty heterotropowe:

A

zmiany powinowactwa do substratu i/lub aktywności enzymu powodowane oddziaływaniem enzymu z cząsteczkami wiążącymi się z nim w innym miejscu niż centrum aktywne (efektory allosteryczne)

76
Q

Co robią efektory allosteryczne?

A

zmieniają zależność szybkości reakcji (v0) od stężenia substratu ([S]0)

77
Q

Co robi aktywator allosteryczny?

A

obniża wartość K0.5

78
Q

Co robi inhibitor allosteryczny?

A

zwiększa wartość K0.5

79
Q

Enzymy allosteryczne “klasy V” - jak wpływają na kcat?

A

allosteryczny aktywator zwiększa wartość kcat

inhibitor allosteryczny obniża wartość kcat

80
Q

Czy efektory allosteryczne zmieniają Vmax?

A

nie

81
Q

Jak inhibitor allosteryczny wpływa na K0.5dla substratów?

A

zwiększa wartość

82
Q

Jak aktywator allosteryczny wpływa na K0.5dla substratów?

A

obniża

83
Q

Co jest enzymem reakcji syntezy karbamoiloasparaginianu?

A

transferaza karbamoiloasparaginianowa

84
Q

Co to za związek?

A

karbamoiloasparaginian

85
Q

Jakie modele kooperatywnego wiązania ligandów do układu złożonego z wielu podjednostek wyróżniamy?

A
  1. model jednoprzejściowy
  2. model sekwencyjny
86
Q

Na czym polega model jednoprzejściowy?

A

wszystkie jednostki występują albo w stanie T, albo w stanie R

87
Q

Na czym polega model sekwencyjny?

A

związanie liganda zmienia konformację podjednostki, do której się związał. Ta zmiana konformacyjna inicjuje zmiany w sąsiednich podjednostkach wzmagające ich powinowactwa do liganda

88
Q

Co hamuje aktywność enzymów?

A

inhibitory

89
Q

Co to są inhibitory?

A

Są to czynniki hamujące aktywność enzymów.

Nie są one naturalnymi skłądnikami środowiska katalizowanych przez enzymy reakcji.

90
Q

Jakie wyróżniamy typy inhibicji?

A
  1. inhibicja odwracalna
    - hamowanie kompetycyjne
    - hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne)
  2. inhibicja nieodwracalna
91
Q

Jakie typy inhibicji odwracalnej wyróżniamy?

A
  1. hamowanie kompetycyjne
  2. hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne)
92
Q

Na czym polega hamowanie (inhibicja) nieodwracalna?

A

Jest to zwykle kowalencyjna modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla akywności katalitycznego enzymu (z jego centrum aktywnego-katalitycznego)

93
Q

Przy pomocy czego hamuje się aktywność esterazy acetylocholiny?

A

przy pomocy diizopropylofluorofosforanu (DIPF) (gaz bojowy)

jest to inhibicja nieodwracalna

94
Q

Jak wygląda proces hamowania aktywności esterazy acetylocholiny przy pomocy diizopropylofluorofosforanu(DIPF)?

A
95
Q

Jak wygląda wzór substratu penicyliny?

A
96
Q

Jak wygląda wzór penicyliny?

A
97
Q

Jaki enzym blokuje penicylina?

A

transpeptydazę

jest to inhibicja nieodwracalna

98
Q

Jak wygląda blokowanie transpeptydazy przez penicylinę?

A
99
Q

Co jest inhibitorem chymotrypsyny?

A

Tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK)

jest to inhibicja nieodwracalna

100
Q

Jak wygląda blokowanie chymotrypsyny przez TPCK?

A
101
Q

Jaka jest potoczna nazwa kwasu acetylosalicylowego?

A

aspiryna

102
Q

Jaki wzór ma kwas acetylosalicylowy(aspiryna)?

A
103
Q

Czego inhibitorem jest kwas acetylosalicylowy(aspiryna)?

A

cyklooksygenazy

104
Q

W jaki sposób działa aspiryna?

A

kwas acetylosalicylowy acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym cyklooksygenazy

jest to inhibicja nieodwracalna

105
Q

Czy hamowanie aktywności esterazy acetylocholiny przy pomocy DIPF jest odwracalne?

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

106
Q

Czy hamowanie aktywności transpeptydazy przez penicylinę jest odwracalne?

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

107
Q

Czy hamowanie aktywności chymotrypsyny przez TPCK jest odwracalne?

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

108
Q

Czy hamowanie aktywności cyklooksygenazy przez aspirynę jest odwracalne?

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

109
Q

Na czym polega hamowanie (inhibicja) odwracalna?

A

wiązanie (oddziaływaniami odwracalnymi) przez enzym inhibitora prowadzi do przejściowego spadku aktywności, która można przywrócić w wyniku usunięcia inhibitora ze środowiska reakcji

110
Q

Czy hamowanie kompetycyjne jest odwracalne?

A

tak

111
Q

Jak przebiega hamowanie kompetycyjne?

A
  1. substrat i inhibitor konkurują o miejsce aktywne
  2. inhibitor łączy się z miejscem aktywnym i uniemożliwia wiązanie substratu do niego

(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/HcrSyxw.png</a>)

112
Q

Jak wygląda wykres zależności Lineweavera-Burke z inhibicją kompetycyjną?

A
113
Q

Czym leczy się nadcisnienie tętnicze i schorzenia układu krążenia (dotyka to aż 20% populacji w Polsce!)?

A

inhibitory ACE

114
Q

Na co pozwala nam znajomość kinetyki i mechanizmu reakcji enzymatycznych?

A

pozwala to coraz częściej na osiąganie powodzenia w terapii rozmaitych schorzeń poprzez stosowanie precyzyjnie dostosowanych do enzymu (reakcji) inhibitorów kompetycyjnych, analogów stanu przejściowego (“Samobójrzych substratów”)

115
Q

Na którym etapie układu renina-angiotensyna działają inhibitory ACE?

A

na etapie przekształcania angiotensyny I w angiotensynę II

116
Q

Co robią inhibitory ACE?

A

hamują ACE(peptydylo dipeptydazę) hydrolizującą angiotensynę I (nieaktywną) w angiotensynę II (aktywną)

117
Q

Czego wymaga enzym konwertujący angiotensynę?

A

dla zwej aktywności katalitycznej wymaga jonów metalu Zn2+

118
Q

Podaj przykłady inhibitorów ACE:

A
  • kaptopril
  • enalapril
119
Q

Czym jest nowotwór?

A

Nowotwór jest to rodzacj choroby genetycznej, w której rozwoju uczestniczy szereg zmutowanych genów odpowiedzialnych za prawidłowe funkcjonowanie zegara cyklu komórkowego i jego podstawowe właściwości.

120
Q

Jakie cechy charakteryzują komórki nowotworowe?

A
  • utrata charakterystycznego dla prawidłowej komórki stanu i stopnia zróżnicowania (odróżnicowywanie się)
  • niezrównoważony potencjał proliferacyjny

prowadzi to w konsekwencji do:

  • wzrostu masy guza
  • w dalszych etapach do przerzutowania (tworzenia ognisk wtórnych) tzw. metastazy
121
Q

Jakie wyróżniamy fazy cyklu komórkowego?

A
  • G1(gap 1) - synteza RNA i białek; życie codzienne komórki
  • S(synthesis) - synteza DNA i replikacja chromosomów
  • G2(gap 2) - przygotowanie do podziału komórkowego (czyli mitozy)
  • M(mitosis) - podział komórkowy

G1+S+G2 = interfaza

122
Q

Które zasady to puryny?

A

adenina i guanina

123
Q

W którym kwasie nukleinowym występują puryny?

A

w RNA i DNA

124
Q

Które zasady to pirymidyny?

A

uracyl (RNA), cytozyna i tymina(DNA)

125
Q

Czym jest kwas foliowy dla reduktazy dihydrofolianowej?

A

substratem

126
Q

Jakie znasz inhibitory reduktazy dihydrofolianowej?

A
  • aminopteryna
  • ametopteryna
127
Q

Jaki skrót ma reduktaza dihydrofolianu?

A

DHFR

128
Q

Jak działają antymetabolity na DHFR i gdzie ma to zastosowanie?

A

Wiążą się z DHFR około 1000-razy mocniej niż substrat (kwas foliowy).

Jest to stosowane w terapii niektórych typów ostrych białaczek i wielu innych rodzajów nowotworów.

129
Q

Jak wygląda wykres zależności Lineweavera-Burke przy inhibitorze niekmopetycyjnym?

A
130
Q

Jak przebiega hamowanie niekompetycyjne?

A
  1. inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne
  2. inhibitor odkształca (zmienia) strukturę enzymu (centrum aktywnego)
  3. związanie inhibitora spowalnia lub uniemożliwia(!!) powstawanie produktów

substrat i inhibitor mogą być wiązane równocześnie

131
Q

Czy w hamowanie niekompetycyjnym substrat i inhibitor mogą być wiązane równocześnie?

A

tak, mogą

132
Q

Czym rózni się hamowanie niekompetycyjne od akompetycyjnego?

A

w niekompetycyjnym KI1=KI2

w akompetycyjnym KI1=0

133
Q

Jak wygląda wykres zależności Linewaevera-Burke dla hamowania akompetycyjnego?

A
134
Q

Wymień znane Ci zymogeny syntetyzowane w żołądku:

A

pepsynogen

135
Q

Wymień znane Ci zymogeny syntetyzowane w trzustce:

A
  • chymotrypsynogen
  • trypsynogen
  • prokarboksypeptydaza
  • proelastaza
136
Q

W jakiej postaci syntetyzowane są proteazy serynowe?

A

zymogenów

137
Q

W jaki sposób zymogeny zostają aktywowane?

A

poprzez proteolityczne usunięcie fragmentu ich łańcucha polipeptydowego

138
Q

Jak przebiega aktywacja chymotrypsynogenu?

A
139
Q

Który fragment pepsynogenu maskuje centrum aktywne?

A

jego N-końcowy fragment

140
Q

Jak przebiega aktywacja pepsynogenu?

A
141
Q

Jakie wyróżniamy typy modyfikacji kowalencyjnej?

A
  1. fosforylacja
  2. adenylylacja
  3. ADP-rybozylacja
  4. metylacja
142
Q

Która modyfikacja kowalencyjna zachodzi w syntezie glutaminy?

A

adenylacja

143
Q

Jak przebiega fosforylacja?

A
144
Q

Jak przebiega metylacja?

A
145
Q

Co jest pierwszym kluczowym etapem biosyntezy pirymidyn?

A

transkarbamylacja asparaginianu

146
Q

Jaki enzym aktywuje proces transkarbamylacji asparaginianu?

A

transferaza karbamoilo-asparaginianowa (ATC)

147
Q

Jak przebiega transkarbamylacja asparaginianu?

A
148
Q

Jakie enzymy mogą występować w surowicy krwi?

A
  1. występujące naturalnie i pełniące określone funkcje (np. enzymy kaskady krzepnięcia krwi - jako proenzymy)
  2. przypadkowo pojawiające się w wyniku uszkodzenia tkanek, procesów zapalnych lub proliferacyjnych (łagodne przerosty, nowotwory)

​POMIAR AKTYWNOŚCI (ILOŚCI) ENZYMÓW W SUROWICY KRWI MA OGROMNE ZNACZENIE DIAGNOSTYCZNE

149
Q

Jakich enzymów oznacza się stężenie w płynach biologicznych (np. surowica, mocz) w celach diagnostycznych?

A
  1. fosfataza alkaliczna i kwaśna
  2. amylaza
  3. dehydrogenaza mleczanowa
  4. kinaza (fosfo)kreatynowa (kreatynowa)
  5. acetylocholinesteraza
  6. eminotransferaza asparaginowa i alaninowa
150
Q

Jak można wyrazić stężenie enzymu?

A
  1. stężenie aktywności w płynie biologicznym (U/L lub kat/L)
  2. mol/L - dla czystych, homogennych roztworów enzymów
151
Q

Jakie są międzynarodowe jednostki aktywności i co oznaczają?

A

IU, U

1U to aktywność wytwarzająca 1 µmol produktu/min

1U = 16.67 nkat (10-9kat)

152
Q

Co to są katale, jaki mają skrót i co oznaczają?

A

są to jednostki aktywności

1 kat to aktywność wytwarzająca 1 mol produktu / s

1 kat = 6•107U

153
Q

Jak wygląda wykres optymalnego pH enzymu i jaka to jest zależność?

A

pH optymalne jest indywidualną zależnością każdego enzymu

154
Q

Jak wygląda wykres optymalnej temperatury enzymu i jaka to jest zależność?

A

temperatura optymalna jest zasadniczo jednakową (około 40oC) dla większości enzymów

155
Q

Gdzie występuje aminotransferaza alaninowa i co powoduje podwyższony jej poziom?

A

w wątrobie (ale także w mięśniach, sercu, nerkach)

przyczyna podwyższonego poziomu: zapalenie wątroby, żółtaczka

156
Q

Gdzie występuje amintransferaza asparaginianowa i co powoduje jej podwyższony poziom?

A

w sercu, mięśniach, erytrocytach, wątrobie

przyczyna podwyższonego poziomu:

serce-niedotlenienie m. sercowego

mięsień-uszkodzenie mięśnia

erytrocyty-anemia

wątroba-zapalenie wątroby

157
Q

Jaki skrót ma aminotransferaza alaninowa?

A

ALT

158
Q

Jaki skrót ma aminotransferaza asparaginianowa?

A

AST

159
Q

Jaką reakcję katalizują aminotransferaza alaninowa (ALT) i aminotransferaza asparaginianowa (AST)?

A

TRANSAMINACJA

160
Q

Co to są izoenzymy?

A

fizycznie odmienne (struktura, ładunek wypadkowy) formy danego enzymu, z których każda katalizuje tę samą reakcję

161
Q

W wyniku czego powstają izoenzymy?

A

powstają z wyniku duplikacji genów

162
Q

Jakie izoenzymy (i zbudowane z jakich podjednostek) dehydrogenazy mleczanowej występują w mięśniu sercowym i RBC?

A

LDH I1 - HHHH

LDH I2 - HHHM

163
Q

Jakie izoenzymy (i zbudowane z jakich podjednostek) dehydrogenazy mleczanowej występują mózgu i nerkach?

A

LDH I3 - HHMM

164
Q

Jakie izoenzymy (i zbudowane z jakich podjednostek) dehydrogenazy mleczanowej występują w wątrobie i mięśniach szkieletowych?

A

LDH I4 - HMMM

LDH I5 - MMMM

165
Q

W jakiej formie występuje kinaza (fosfo)kreatynowa (CPK)?

A

występuje jako dimer dwóch rodzajów podjednostek:

  • M - typu mięśniowego (bo Muscle)
  • B - typu mózgowego (bo Brain)

W mózgu: BB

W mięśniu szkieletowym: MM

W mięśniu sercowym: MB!!!!

166
Q

Jak zbudowana jest kinaza (fosfo)kreatynowa (CPK) w mózgu?

A

BB

167
Q

Jak zbudowana jest kinaza (fosfo)kreatynowa (CPK) w mięśniu szkieletowym?

A

MM

168
Q

Jak zbudowana jest kinaza (fosfo)kreatynowa (CPK) w mięśniu sercowym?

A

MB

169
Q

Jaki skrót ma dehydrogenaza mleczanowa?

A

LDH

170
Q

Jak wygląda wykres zależności zmiany aktywności enzymów (CPK i LDH) do czasu po bólu w klatce piersiowej?

A

CPK - kinaza (fosfo)kreatynowa

LDH - dehydrogenaza mleczanowa

171
Q

Jaka jest rola rybonukleazy A?

A

hydroliza wiązania 3’,5’ fosfodiestrowego w RNA przy 3’ końcu nukleotydu pirymidynowego z wytworzeniem 2’,3’-cyklicznego nukleotydu pirymidynowego jako pośredniego produktu

172
Q

Jak przebiega proces hydrolizy wiązania 3’5’-fosfodiestrowego w RNA przy pomocy rybonukleazy A?

A
  1. His 119 - ogólny kwas - protonuje mostek fosfodiestrowy (wodór przechodzi na 5’O rybozy sąsiadującej z nukleotydem pirymidynowym)
  2. His 12 - ogólna zasada - przyłącza wodór z 2’OH rybozy nukleotydu pirymidynowego
  3. Między nukleofilowym tlenem 2’ oraz fosforem tworzy się wiązanie i fosfor przejściowo związany jest z pięcioma atomami tlenu - ten stan przejściowy stabilizowany jest przez dodatnio naładowany łańcucj boczny Lys 41
  4. Powstaje 2’,3’-cykliczny nukleotyd pirymidynowy
  5. Hydroliza wiązania 2’,3’-fosfodiestrowego przez odwrócenie reakcje fazy pierwszej - histydyny miejsca aktywnego wracają do wyjściowego stanu uprotonowania
173
Q

Trypsyna posiada argininę, która:

A

ma ujemnie naładowaną grupę karboksylową

174
Q

Chymotrypsyna posiada fenyloalaninę, która posiada:

A

reszty hydrofobowe

175
Q

Co posiada chymotrypsyna (jako wolny enzym) w swojej konformacji przestrzennej?

A
  • centrum aktywne
  • hydrofobową kieszeń
176
Q

Jaka jest rola chymotrypsyny?

A

hydroliza wiązania peptydowego

177
Q

Co wchodzi w skład katalitycznej triady chymotrypsyny katalityczna triada?

A

His 57, Asp 102, Ser 195

178
Q

Co się dzieje w chymotrypsynie podczas nieobescności substratu?

A

His 57 tworzy wiązanie wodorowe z grupą -OH Ser 195

179
Q

Co się dzieje z chymotrypsyną podczas obecności substratu?

A
  1. następuje **nukleofilowy atak **tlenu grupy -OH Ser 195 na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego
  2. przeniesienie protonu z Ser 195 na His 57
  3. Asp 102 z grupą -COO- stabilizuje w stanie przejściowym dodatnio naładowaną His 57 i zapewnia jej odpowiednią formę tautomeryczną
  4. uprotonowana His 57 przekazuje proton na atom azotu wiązania peptydowego, które w rezultacie ulega hydrolizie
  5. powstaje przejściowy Acylo-Enzym
  6. deacylacja - odwrócenie acylacji z podstawieniem cząseczki wody w miejsce aminowej części substratu
180
Q

Lizozym to inaczej:

A

muramidaza

181
Q

Do jakiej klasy enzymów należy lizozym?

A

hydrolaz

182
Q

Gdzie występuje lizozym?

A

w ziarnistościach granulocytów

183
Q

Jaka jest funkcja lizozymu?

A

degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii hydrolizując wiązanie β (1→4) glikozydowe między GlcNAc i MurNAc

184
Q

Czym się różni ściana komórkowa bakterii gramdodatnich od gramujemnych?

A

bakterie gramujemne mają dodatkową zewnętrzną błonę komórkową i mniej warstw peptydoglikanu

185
Q

Jak przebiega hydroliza wiązania β (1→4) glikozydowego między GlcNAc i MurNAc przez lizozym?

A
  1. pierścień D w związanym w centrum aktywnym sześciocukrowym fragmencie (A-B-C-D-E-F) peptydoglikanu musi mieć konformację półkrzesełkową zamiast zwykłej krzesełkowej (dopasowanie)
  2. Glu 35 - ogólny kwas - protonuje tlen wiązania glikozydowego
  3. powstaje jon oksokarboniowy w pierścieniu D, a odłączeniu ulega część łańcucha z pierścieniem E i F
  4. Asp 52 - ogólna zasada - stabilizuje stan przejściowy
  5. hydroliza prowadząca do przyłączenia grupy -OH z cząsteczki wody do jonu oksokarboniowego i wodoru do Glu 35
186
Q

Jaka jest funkcja dehydratazy węglanowej (anhydrazy węglanowej)?

A

katalizuje odwracalne uwodnienie CO2 do H2CO3

187
Q

Jak przebiega uwodnienie CO2 przez anhydrazę węglanową?

A
  1. aktywacja H2O przez Zn2+ (kwas Lewisa)
  2. powstanie hydroksylowego (OH-) nukleofilu
  3. nukleofilowy atak karbonylu w CO2
  4. powstanie kwasu węglowego
  5. uwolnienie kwasu wodorowęglanu

Biochemia (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions