Enzymy Flashcards

Question

Czym jest ∆G?

Answer 1

Jest to zmiana potencjału termodynamicznego. Jest to **kryterium spontaniczności procesu** oraz m**iarą pracy użytecznej**, którą dany system może wykonać (przy stałym p i T)

Answer 2

∆G \< 0 ⇒ proces (reakcja) zachodzi **spontanicznie** ∆G = 0 ⇒ proces (reakcja) jest w **równowadze** i **nie może wykonać pracy** ∆G \> 0 ⇒ proces (reakcja) **NIE MOŻE ZAJŚĆ SPONTANICZNIE **i aby zaszedł _wymaga sprzężenia z procesem_, który dostarcza energii (∆G₁+∆G₂=∆G₃)

Answer 3

**∆G⁰ mówi nam tylko czy reakcja może przebiegać bez konieczności dostarczenia dodatkowej energii**, aby przekształcić substrat w produkt, ale _nic nie mówi na temat prawdopodobieństwa zajścia takiej reakcji - kiedy i jak szybko to nastąpi._

Answer 4

∆G⁰ nie mówi **NIC NA TEMAT SZYBKOŚCI** z jaką reakcja zachodzi

Answer 5

Mechanizm reakcji **NIE MA** wpływu na ∆G⁰

Answer 6

poprzez **stabilizację stanu przejściowego**

Answer 7

To że zdecydowana większość reakcji przebiegających w żywym orgaizmie, aby mogła zajść wymaga od substratów pokonania bariery w postaci energii aktywacji. ## Footnote **Enzymy obniżają energię aktywacji przyspieszając reakcje w kontrolowany sposób i zapobiegać dzięki temu powstawaniu niepożądanych produktów i zniszczeniu organizmu.**

Answer 8

Od pokonania barier termodynamicznych i fizykochemicznych Wpływ ma: 1. rozproszenie i ruchliwość cząsteczek 2. uwodniene substratu 3. stabilność utrwalonej struktury substratu (ów)

Answer 9

Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów wiązanie substratów pozwala na obniżenie energii aktywacji

Answer 10

-**hydrofobowe** mikrośrodowisko (szczelina lub zagłębienie niedostępne dla cząsteczek wody) ## Footnote -**układ przestrzenny** złożony z polarnych grup reszt aminokwasowych leżących w różnych pozycjach liniowej sekwencji aminokwasów (wiązanie substratu, kataliza - centra katalityczne).

Answer 11

1. model klucza i zamka 2. model wzbudzonego dopasowania ^{(obrazek w wyższej rodzielczości http://i.imgur.com/58n45eU.png)}

Answer 12

1. model klucza i zamka 2. model wzbudzonego dopasowania ^{(obrazek w wyższej rodzielczości http://i.imgur.com/3NwWGxq.png)}

Answer 13

1. **Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów** (efekty entropijne) 2. **Hydrofobowość centrum aktywnego** (wzmocnienie oddziaływań w środowisku o zmniejszonym i ograniczonym dostępie wody) 3. W**ywoływanie naprężeń i odkształcen w substracie** (przybliżanie struktury stanu przejściowego)

Answer 14

Stan stacjonarny pojawia się, gdy stężenia intermediatorów (w tym wypadku [ES]) pozostają takie same nawet gdy stężenia substratów i produktów ulegają zmianie. Następuje to wtedy, kiedy szybkości tworzenia i rozpadu kompleksu ES są równe. ^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png)}

Answer 15

powstawanie kompleksu ES (jak sama nazwa wskazuje pre-stacjonarny jest przed stacjonarnym) ^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png)}

Answer 16

^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/QLcHKLt.png)}

Answer 17

Na tym, że istnieje stałe stężenie kompleksu ES. ^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/kLsRYSo.png)}

Answer 18

^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/v9V2wWk.png)}

Answer 19

**TAK, zależy**

Answer 20

Wtedy reakcja ma **MAKSYMALNĄ SZYBKOŚĆ** (V_max) V₀ = V_max = k₂[E]₀

Answer 21

K_M jest równa takiemu stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. ^{(obrazek w większej rozdzielczości: http://i.imgur.com/iOCH7nR.png)}

Answer 22

[S] - stężenie substratu K_M - stała Michaelisa V_max- szybkość maksymalna

Answer 23

suma wykładników stężeń w równaniu reakcji ## Footnote ⇒ reakcje 1-rzędu v = k[S]¹ ⇒ reakcje 2-rzędu v = k[S]¹•[S₂]¹ ⇒ reakcje 0-rzędu v = k₀ zwiększenie stężenia substratu nie wpływa na wzrost szybkości reakcji (wysycone wszystkie miejsca katalityczne - _enzym pracuje z maksymalna prędkością_)

Answer 24

jest to stała dysocjacji

Answer 25

stała szybkości reakcji

Answer 26

**k₁** = stała szybkości reakcji "przekształcenia substratu w kompleks ES (asocjacja) **k₂** = stała szybkości "przekształcenia" kompleksu ES w substrat (dysocjacja)

Answer 27

szybkość tworzenia kompleksu ES = szybkość rozpadu kompleksu ES

Answer 28

Wówczas K_M odpowiada w zasadzie **stałej dysocjacji** kompleksu ES tym samym informuje nas o _wzajemnym powinowactwie enzymu i substratu_.

Answer 29

Nie jest, gdyż mamy do czynienia ze stanem równowagi TYLKO ze "stałą dysocjacji Michaelis-Menten (M-M)" lub dysocjacji kompleksu ES. Oznacza to, że jeśli K_M ma małą wartość to istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót.

Answer 30

istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót

Answer 31

inaczej zowie się k_cat jest to liczba obrotów enzymu, stała szybkości tworzenia produktu k₂ wyrażana jest w [s^-1]

Answer 32

V_max=k₂[E₀]

Answer 33

Od stężenia substratu [S]

Answer 34

Wówczas K_M odpowiada w zasadzie stałej dysocjacji kompleksu ES tym samym informuje nas o wzajemnym powinowactwie ENZYMU i SUBSTRATU. k₂(k_cat) - liczba obrotów enzymu

Answer 35

wówczas **k₂/K_M = k₁** (szybkość reakcji enzymatycznej jest ograniczona szybkością dotarcia substratu do centrum aktywnego enzymu - k₁ = wspomaganie dyfuzji)

Answer 36

liniową zależnością - równianie Lineweaver-Burke

Answer 37

Michaelis-Menten to zależność **hiperboliczna** Lineweaver-Burke to zależność **liniowa**

Answer 38

Nie, gdyż wykazują one **sigmoidalną** zależność szybkości reakcji od stężenia substratu (a w M-M jest ona hiperboliczna).

Answer 39

tych które przyłączają substraty w sposób _kooperatywny_ (kinetyka M-M i kinetyka allosteryczna). przykładem jest przyłączanie O₂ przez hemoglobinę

Answer 40

1. efekty homotropowe 2. efekty heterotropowe

Answer 41

zmiany powinowactwa enzymu do substratu i/lub jego aktywności powodowane oddziaływaniem enzymu z substratem lub inną cząsteczką wiążącą się w jego **centrum aktywnym**

Answer 42

zmiany powinowactwa do substratu i/lub aktywności enzymu powodowane oddziaływaniem enzymu z cząsteczkami wiążącymi się z nim **w innym miejscu niż centrum aktywne (_efektory allosteryczne_)**

Answer 43

zmieniają zależność szybkości reakcji (v₀) od stężenia substratu ([S]₀)

Answer 44

obniża wartość K_0.5

Answer 45

zwiększa wartość K_0.5

Answer 46

**allosteryczny aktywator** zwiększa wartość k_cat **inhibitor allosteryczny** obniża wartość k_cat

Answer 47

zwiększa wartość

Answer 48

transferaza karbamoiloasparaginianowa

Answer 49

karbamoiloasparaginian

Answer 50

1. model jednoprzejściowy 2. model sekwencyjny

Answer 51

wszystkie jednostki występują albo w stanie T, albo w stanie R

Answer 52

związanie liganda zmienia konformację podjednostki, do której się związał. Ta zmiana konformacyjna inicjuje zmiany w sąsiednich podjednostkach wzmagające ich powinowactwa do liganda

Answer 53

inhibitory

Answer 54

Są to czynniki hamujące aktywność enzymów. Nie są one naturalnymi skłądnikami środowiska katalizowanych przez enzymy reakcji.

Answer 55

1. inhibicja odwracalna - hamowanie kompetycyjne - hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne) 2. inhibicja nieodwracalna

Answer 56

1. hamowanie kompetycyjne 2. hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne)

Answer 57

Jest to zwykle kowalencyjna modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla akywności katalitycznego enzymu (z jego centrum aktywnego-katalitycznego)

Answer 58

przy pomocy diizopropylofluorofosforanu (DIPF) (gaz bojowy) jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 59

transpeptydazę jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 60

Tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK) jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 61

cyklooksygenazy

Answer 62

kwas acetylosalicylowy acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym cyklooksygenazy jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 63

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 64

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 65

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 66

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 67

wiązanie (oddziaływaniami odwracalnymi) przez enzym inhibitora prowadzi do przejściowego spadku aktywności, która można przywrócić w wyniku usunięcia inhibitora ze środowiska reakcji

Answer 68

1. substrat i inhibitor konkurują o miejsce aktywne 2. inhibitor łączy się z miejscem aktywnym i uniemożliwia wiązanie substratu do niego ^{(większy obrazek tutaj: http://i.imgur.com/HcrSyxw.png)}

Answer 69

inhibitory ACE

Answer 70

pozwala to coraz częściej na osiąganie powodzenia w terapii rozmaitych schorzeń poprzez stosowanie precyzyjnie dostosowanych do enzymu (reakcji) inhibitorów kompetycyjnych, analogów stanu przejściowego ("Samobójrzych substratów")

Answer 71

na etapie przekształcania angiotensyny I w angiotensynę II

Answer 72

hamują ACE(peptydylo dipeptydazę) hydrolizującą angiotensynę I (nieaktywną) w angiotensynę II (aktywną)

Answer 73

dla zwej aktywności katalitycznej wymaga jonów metalu Zn²⁺

Answer 74

- kaptopril - enalapril

Answer 75

Nowotwór jest to rodzacj choroby genetycznej, w której rozwoju uczestniczy szereg zmutowanych genów odpowiedzialnych za prawidłowe funkcjonowanie zegara cyklu komórkowego i jego podstawowe właściwości.

Answer 76

- utrata charakterystycznego dla prawidłowej komórki stanu i stopnia zróżnicowania (odróżnicowywanie się) - niezrównoważony potencjał proliferacyjny prowadzi to w konsekwencji do: - wzrostu masy guza - w dalszych etapach do przerzutowania (tworzenia ognisk wtórnych) tzw. _metastazy_

Answer 77

- G₁(gap 1) - synteza RNA i białek; życie codzienne komórki - S(synthesis) - synteza DNA i replikacja chromosomów - G₂(gap 2) - przygotowanie do podziału komórkowego (czyli mitozy) - M(mitosis) - podział komórkowy G₁+S+G₂ = interfaza

Answer 78

adenina i guanina

Answer 79

w RNA i DNA

Answer 80

uracyl (RNA), cytozyna i tymina(DNA)

Answer 81

substratem

Answer 82

- aminopteryna - ametopteryna

Answer 83

Wiążą się z DHFR około 1000-razy mocniej niż substrat (kwas foliowy). Jest to stosowane w terapii niektórych typów ostrych białaczek i wielu innych rodzajów nowotworów.

Answer 84

1. inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne 2. inhibitor odkształca (zmienia) strukturę enzymu (centrum aktywnego) 3. związanie inhibitora spowalnia lub _uniemożliwia_(!!) powstawanie produktów substrat i inhibitor mogą być wiązane równocześnie

Answer 85

tak, mogą

Answer 86

w niekompetycyjnym K_I¹=K_I² w akompetycyjnym K_I¹=0

Answer 87

pepsynogen

Answer 88

- chymotrypsynogen - trypsynogen - prokarboksypeptydaza - proelastaza

Answer 89

zymogenów

Answer 90

poprzez proteolityczne usunięcie fragmentu ich łańcucha polipeptydowego

Answer 91

jego N-końcowy fragment

Answer 92

1. fosforylacja 2. adenylylacja 3. ADP-rybozylacja 4. metylacja

Answer 93

adenylacja

Answer 94

transkarbamylacja asparaginianu

Answer 95

transferaza karbamoilo-asparaginianowa (ATC)

Answer 96

1. występujące naturalnie i pełniące określone funkcje (np. enzymy kaskady krzepnięcia krwi - jako proenzymy) 2. _przypadkowo pojawiające się w wyniku uszkodzenia tkanek, procesów zapalnych lub proliferacyjnych (łagodne przerosty, nowotwory)_ __**POMIAR AKTYWNOŚCI (ILOŚCI) ENZYMÓW W SUROWICY KRWI MA OGROMNE ZNACZENIE DIAGNOSTYCZNE**

Answer 97

1. fosfataza alkaliczna i kwaśna 2. amylaza 3. _dehydrogenaza mleczanowa_ 4. _kinaza (fosfo)kreatynowa (kreatynowa)_ 5. acetylocholinesteraza 6. eminotransferaza asparaginowa i alaninowa

Answer 98

1. stężenie aktywności w płynie biologicznym (U/L lub kat/L) 2. mol/L - dla czystych, homogennych roztworów enzymów

Answer 99

IU, U 1U to aktywność wytwarzająca 1 µmol produktu/min 1U = 16.67 nkat (10^-9kat)

Answer 100

są to jednostki aktywności 1 kat to aktywność wytwarzająca 1 mol produktu / s 1 kat = 6•10⁷U

Answer 101

pH optymalne jest indywidualną zależnością każdego enzymu

Answer 102

temperatura optymalna jest zasadniczo jednakową (około 40^oC) dla większości enzymów

Answer 103

w wątrobie (ale także w mięśniach, sercu, nerkach) przyczyna podwyższonego poziomu: zapalenie wątroby, żółtaczka

Answer 104

w sercu, mięśniach, erytrocytach, wątrobie przyczyna podwyższonego poziomu: serce-niedotlenienie m. sercowego mięsień-uszkodzenie mięśnia erytrocyty-anemia wątroba-zapalenie wątroby

Answer 105

TRANSAMINACJA

Answer 106

fizycznie odmienne (struktura, ładunek wypadkowy) formy danego enzymu, z których każda katalizuje tę samą reakcję

Answer 107

powstają z wyniku duplikacji genów

Answer 108

LDH I₁ - HHHH LDH I₂ - HHHM

Answer 109

LDH I₃ - HHMM

Answer 110

LDH I₄ - HMMM LDH I₅ - MMMM

Answer 111

występuje jako dimer dwóch rodzajów podjednostek: * **M** - typu mięśniowego (bo **M**uscle) * **B** - typu mózgowego (bo **B**rain) W mózgu: BB W mięśniu szkieletowym: MM W mięśniu sercowym: MB!!!!

Answer 112

CPK - kinaza (fosfo)kreatynowa LDH - dehydrogenaza mleczanowa

Answer 113

**hydroliza wiązania 3',5' fosfodiestrowego w RNA** przy 3' końcu nukleotydu pirymidynowego z wytworzeniem 2',3'-cyklicznego nukleotydu pirymidynowego jako pośredniego produktu

Answer 114

1. His 119 - _ogólny kwas_ - protonuje mostek fosfodiestrowy (wodór przechodzi na 5'O rybozy sąsiadującej z nukleotydem pirymidynowym) 2. His 12 - _ogólna zasada_ - przyłącza wodór z 2'OH rybozy nukleotydu pirymidynowego 3. Między nukleofilowym tlenem 2' oraz fosforem tworzy się wiązanie i fosfor przejściowo związany jest z pięcioma atomami tlenu - ten stan przejściowy stabilizowany jest przez dodatnio naładowany łańcucj boczny Lys 41 4. Powstaje 2',3'-cykliczny nukleotyd pirymidynowy 5. Hydroliza wiązania 2',3'-fosfodiestrowego przez odwrócenie reakcje fazy pierwszej - histydyny miejsca aktywnego wracają do wyjściowego stanu uprotonowania

Answer 115

ma ujemnie naładowaną grupę karboksylową

Answer 116

reszty hydrofobowe

Answer 117

- centrum aktywne - hydrofobową kieszeń

Answer 118

hydroliza wiązania peptydowego

Answer 119

His 57, Asp 102, Ser 195

Answer 120

His 57 tworzy wiązanie wodorowe z grupą -OH Ser 195

Answer 121

1. następuje **nukleofilowy atak **tlenu grupy -OH Ser 195 na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego 2. przeniesienie protonu z Ser 195 na His 57 3. Asp 102 z grupą -COO^- stabilizuje w stanie przejściowym dodatnio naładowaną His 57 i zapewnia jej odpowiednią formę tautomeryczną 4. uprotonowana His 57 przekazuje proton na atom azotu wiązania peptydowego, które w rezultacie ulega hydrolizie 5. powstaje przejściowy Acylo-Enzym 6. deacylacja - odwrócenie acylacji z podstawieniem cząseczki wody w miejsce aminowej części substratu

Answer 122

muramidaza

Answer 123

w ziarnistościach granulocytów

Answer 124

degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii hydrolizując wiązanie β (1→4) glikozydowe między GlcNAc i MurNAc

Answer 125

bakterie gramujemne mają dodatkową zewnętrzną błonę komórkową i mniej warstw peptydoglikanu

Answer 126

1. pierścień D w związanym w centrum aktywnym sześciocukrowym fragmencie (A-B-C-D-E-F) peptydoglikanu musi mieć konformację półkrzesełkową zamiast zwykłej krzesełkowej (dopasowanie) 2. **Glu 35** - _ogólny kwas_ - protonuje tlen wiązania glikozydowego 3. powstaje jon oksokarboniowy w pierścieniu D, a odłączeniu ulega część łańcucha z pierścieniem E i F 4. **Asp 52** - _ogólna zasada_ - stabilizuje stan przejściowy 5. hydroliza prowadząca do przyłączenia grupy -OH z cząsteczki wody do jonu oksokarboniowego i wodoru do Glu 35

Answer 127

katalizuje odwracalne uwodnienie CO₂ do H₂CO₃

Answer 128

1. aktywacja H₂O przez Zn²⁺ (kwas Lewisa) 2. powstanie hydroksylowego (OH^-) nukleofilu 3. nukleofilowy atak karbonylu w CO₂ 4. powstanie kwasu węglowego 5. uwolnienie kwasu wodorowęglanu