Enzymy Flashcards

Question 1

Q

Co jest miarą stopnia nieuporządkowania układu?

Question 2

Q

Jaki jest wzór na stałą równowagi (K)?

Answer

A

A + B ⇌ AB

Question 3

Q

Od czego zależy stała równowagi (K)?

Answer

A

K zależy wyłącznie od temperatury (T)

Question 4

Q

Jakie wyróżniamy enzymy jako biokatalizatory?

Answer

A

białka (globularne)
rybozymy (kwasy rybonukleinowe RNA)
deoksyrybozymy (jednoniciowe kwasy deoksyrybonukleinowe DNA)

Question 5

Q

Jak mogą funkcjonować enzymy białkowe (globularne)?

Answer

A

same, bez dodatkowego udziału czynników niebiałkowych
wymagają udziału czynników niebiałkowych - kofaktorów (grupy prostetyczne; koenzymy; jony metali)

Question 6

Q

Co to jest apoenzym?

Answer

A

Jest to białkowa część enzymu, która po połączeniu z odpowiednimi grupami prostetycznymi lub koenzymami tworzą holoenzymy.

Question 7

Q

Co to jest kofaktor?

Answer

A

związek chemiczny, który jest niezbędny enzymom do katalizowania konkretnych rekacji chemicznych

Question 8

Q

Co to jest holoenzym?

Answer

A

aktywne białko, zawierające kofaktor

holoenzym = apoenzym + kofaktor

Question 9

Q

Jak dzielimy kofaktory?

Answer

A

grupy prostetyczne (silnie, kowalencyjnie związane z enzymami)
koenzymy (

Question 10

Q

Jakie cechy charakteryzują enzymy jako katalizatory?

Answer

A

sprawność (wydajność)
swoistość
funkcjonowanie w łagodnych warunkach
możliwość regulowania aktywności

Question 11

Q

Enzymy są katalizatorami charakteryzującymi się:

Answer

A

wysoką efektywnością/wydajnością katalityczną (oznacza to, że zwiększają szybkość reakcji)

Question 12

Q

Ilukrotnie enzymy średnio zwiększają szybkość reakcji?

Answer

A

10⁶-10¹² (lub nawet więcej)

np. 10⁸-krotny wzrost szybkości reakcji oznacza, że reakcja która bez udziału enzymu trwa 3 lata trwałaby z udziałem enzymu 1 sekundę!

Question 13

Q

Co odróżnia enzymy od katalizatorów nieenzymatycznych?

Answer

A

enzymy przyśpieszają reakcje chemiczne w stopnie znacznie większym niż katalizatory nieenzymatyczne

Question 14

Q

Jaki katalizator nieenzymatyczny rozkłada nadtlenek wodoru do wody?

Answer

A

opiłki żelaza (atom żelaza jest katalizatorem)

Question 15

Q

Jaki enzym rozkłada nadtlenek wodoru do wody i gdzie w komórce się on znajduje?

Answer

A

katalaza (ma ona olbrzymie właściwości katalityczne)

znajduje się ona w peroksysomach

Question 16

Q

Jaka jest różnica w rozkłądzie H₂O₂ przez atomy żelaza i katalazę?

Answer

A

1 cząsteczka katalazy w temperaturze ciała ludzkiego powoduje rozkład około 7 milionów cząsteczek H₂O₂ w ciągu minuty.

Aby zneutralizować taką samą ilość H₂O₂ w ciągu 1 sekundy atom żelaza potrzebowałby 50 lat, a w ciągu 1 minuty 3000 lat.

Question 17

Q

Czym zajmuje się kinetyka reakcji enzymatycznych?

Answer

A

kinetyka zajmuje się szybkością reakcji, dzięki czemu uzyskujemy między innymi informację o mechanizmach rekacji

Question 18

Q

Jak wygląda kinetyczne równianie szybkości reakcji (V)?

Answer

A

V = k • c_A • c_B • … • c_N

A + B + C + … + N ⇔ P + R + …

k - stała szybkości reakcji

c_A • cB • … • c_N - stężenia reagentów

Question 19

Q

Co to jest k (w równianiu szybkości reakcji) i jakie równanie je opisuje?

Answer

A

k - stała szybkości reakcji

k = Axe^-∆E/RT = A/e^∆E/RT

A- stała Arheniusa; R- stała gazowa; T- temperatura; ∆E- energia aktywacji (ma na nią wpływ KATALIZATOR!)

Question 20

Q

Jak zmienia się k (stała szybkości reakcji) w zależności od T(temperatura) i ∆E(energia aktywacji)?

Answer

A

T↑ → k↑

∆E↓ → k↑

Question 21

Q

Od czego zależy szybkość początkowa (v₀) reakcji katalizowanej enzymatycznie?

Answer

A

początkowego stężenia substratu [S]₀
stężenia enzymu [E]₀

(link do większego obrazka http://i.imgur.com/OsmcMDN.jpg)

Question 22

Q

Jaka jest definicja szybkości reakcji (v)?

Answer

A

v = (+/-) dc/dt ; -d[S]/dt = d[P]/dt

S ⇔ P

(v = (+/-) ∆c/∆t ; -∆[S]/∆t = ∆[P]/∆t)

[S] - stężenie substratu; [P] - stężenie produktu

Question 23

Q

Jaki jest wzór na zmianę energii swobodnej układu (∆G^‘0)?

Answer

A

∆G^‘0 = -2,3•R•T•log₁₀K

R - stała gazowa

T - temperatura bezwzględna (K)

K - stała równowagi reakcji

Question 24

Q

Jaka jest zależność między ∆G^‘0, a K?

Answer

A

K↑ → ∆G^‘0↓

Im K jest większe tym ∆G^‘0 jest mniejsze.

Question 25

Q

Czym jest ∆G?

Answer

A

Jest to zmiana potencjału termodynamicznego.

Jest to kryterium spontaniczności procesu oraz miarą pracy użytecznej, którą dany system może wykonać (przy stałym p i T)

Question 26

Q

Jakie zależności między ∆G, a spontanicznością zachodzenia reakcji możemy wyróżnić?

Answer

A

∆G < 0 ⇒ proces (reakcja) zachodzi spontanicznie

∆G = 0 ⇒ proces (reakcja) jest w równowadze i nie może wykonać pracy

∆G > 0 ⇒ proces (reakcja) **NIE MOŻE ZAJŚĆ SPONTANICZNIE **i aby zaszedł wymaga sprzężenia z procesem, który dostarcza energii (∆G₁+∆G₂=∆G₃)

Question 27

Q

Dlaczego cukier w cukierniczce nie spala się na naszych oczach?

C₁₂H₂₂O₁₁ (sacharoza) + 12O₂ → 12CO₂ + 11H₂O

∆G⁰= -5,693 kJ/mol

Answer

A

∆G⁰ mówi nam tylko czy reakcja może przebiegać bez konieczności dostarczenia dodatkowej energii, aby przekształcić substrat w produkt, ale nic nie mówi na temat prawdopodobieństwa zajścia takiej reakcji - kiedy i jak szybko to nastąpi.

Question 28

Q

Czy ∆G⁰ mówi nam coś na temat prawdopodobieństtwa zajścia danej reakcji (kiedy i jak szybko to nastąpi)?

Question 29

Q

Czy ∆G⁰ mówi coś na temat szybkości z jaką reakcja zachodzi?

Answer

A

∆G⁰ nie mówi NIC NA TEMAT SZYBKOŚCI z jaką reakcja zachodzi

Question 30

Q

Jak wygląda wykres postępu reakcji uwzględniając reakcję katalizowaną oraz niekatalizowaną:

Question 31

Q

Czy mechanizm reakcji ma wpływ na ∆G⁰?

Answer

A

Mechanizm reakcji NIE MA wpływu na ∆G⁰

Question 32

Q

W jaki sposób enzymy przyspieszają reakcję?

Answer

A

poprzez stabilizację stanu przejściowego

Question 33

Q

Co zapobiega spontanicznemu spłonięciu organizmu i jaka w tym rola enzymów?

Answer

A

To że zdecydowana większość reakcji przebiegających w żywym orgaizmie, aby mogła zajść wymaga od substratów pokonania bariery w postaci energii aktywacji.

Enzymy obniżają energię aktywacji przyspieszając reakcje w kontrolowany sposób i zapobiegać dzięki temu powstawaniu niepożądanych produktów i zniszczeniu organizmu.

Question 34

Q

Od czego zależne jest powstawanie kompleksu enzym-substrat (ES)?

Answer

A

Od pokonania barier termodynamicznych i fizykochemicznych

Wpływ ma:

1. rozproszenie i ruchliwość cząsteczek

uwodniene substratu
stabilność utrwalonej struktury substratu (ów)

Question 35

Q

Co umożliwia uzyskanie stanu przejściowego (enzym + substrat)?

Answer

A

Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów

wiązanie substratów pozwala na obniżenie energii aktywacji

Question 36

Q

Co to jest centrum/miejsce aktywne enzymu?

Answer

A

-hydrofobowe mikrośrodowisko (szczelina lub zagłębienie niedostępne dla cząsteczek wody)

-układ przestrzenny złożony z polarnych grup reszt aminokwasowych leżących w różnych pozycjach liniowej sekwencji aminokwasów (wiązanie substratu, kataliza - centra katalityczne).

Question 37

Q

Jakie modele oddziaływania enzym-substrat wyróżniamy?

Answer

A

model klucza i zamka
model wzbudzonego dopasowania

^{(obrazek w wyższej rodzielczości <a>http://i.imgur.com/58n45eU.png</a>)}

Question 38

Q

Jakie modele oddziaływania enzym-substrat wyróżniamy? (numer 2)

Answer

A

model klucza i zamka
model wzbudzonego dopasowania

^{(obrazek w wyższej rodzielczości <a>http://i.imgur.com/3NwWGxq.png</a>)}

Question 39

Q

Co umożliwia stabilizację stanu przejściowego?

Answer

A

Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów (efekty entropijne)
Hydrofobowość centrum aktywnego (wzmocnienie oddziaływań w środowisku o zmniejszonym i ograniczonym dostępie wody)
Wywoływanie naprężeń i odkształcen w substracie (przybliżanie struktury stanu przejściowego)

Question 40

Q

Co to jest stan stacjonarny?

Answer

A

Stan stacjonarny pojawia się, gdy stężenia intermediatorów (w tym wypadku [ES]) pozostają takie same nawet gdy stężenia substratów i produktów ulegają zmianie. Następuje to wtedy, kiedy szybkości tworzenia i rozpadu kompleksu ES są równe.

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png</a>)}

Question 41

Q

Co to jest stan pre-stacjonarny?

Answer

A

powstawanie kompleksu ES (jak sama nazwa wskazuje pre-stacjonarny jest przed stacjonarnym)

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/Lf9LYvu.png</a>)}

Question 42

Q

Początkowa szybkość reakcji (wykres):

Answer

A

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/QLcHKLt.png</a>)}

Question 43

Q

Na czym polega założenie isteninia stanu stacjonarnego?

Answer

A

Na tym, że istnieje stałe stężenie kompleksu ES.

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/kLsRYSo.png</a>)}

Question 44

Q

Stężenie wolnego enzymu ([E]):

Answer

A

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/v9V2wWk.png</a>)}

Question 45

Q

Jaki wzór ma Stała Michaelisa?

Question 46

Q

Czy szybkość reakcji V₀ zależy od stężenia kompleksu ES ([ES])?

Answer

A

TAK, zależy

Question 47

Q

Co następuje, gdy [ES]=[E]₀:

Answer

A

Wtedy reakcja ma MAKSYMALNĄ SZYBKOŚĆ (V_max)

V₀ = V_max = k₂[E]₀

Question 48

Q

Co to jest Stała Michaelisa (K_M)?

Answer

A

K_M jest równa takiemu stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości.

^{(obrazek w większej rozdzielczości: <a>http://i.imgur.com/iOCH7nR.png</a>)}

Question 49

Q

Jaki jest wzór równiania Michaelis-Menten:

Answer

A

[S] - stężenie substratu

K_M - stała Michaelisa

V_max- szybkość maksymalna

Question 50

Q

Co to jest rząd reakcji? + przykłady

Answer

A

suma wykładników stężeń w równaniu reakcji

⇒ reakcje 1-rzędu v = k[S]¹

⇒ reakcje 2-rzędu v = k[S]¹•[S₂]¹

⇒ reakcje 0-rzędu v = k₀ zwiększenie stężenia substratu nie wpływa na wzrost szybkości reakcji (wysycone wszystkie miejsca katalityczne - enzym pracuje z maksymalna prędkością)

Question 51

Q

Czy zmiana stężenia substratu wpływa na szybkość reakcji 0-rzędu?

Question 52

Q

Co to jest K?

Answer

A

jest to stała dysocjacji

Question 53

Q

Co to jest k?

Answer

A

stała szybkości reakcji

Question 54

Q

Co to jest k₁ i k_-1 w tym wypadku?

Answer

A

k₁ = stała szybkości reakcji “przekształcenia substratu w kompleks ES (asocjacja)

k₂ = stała szybkości “przekształcenia” kompleksu ES w substrat (dysocjacja)

Question 55

Q

Na czym polega założenie istnienia stanu stacjonarnego?

Answer

A

szybkość tworzenia kompleksu ES = szybkość rozpadu kompleksu ES

Question 56

Q

Czemu odpowiada K_M, gdy k₂<-₁?

Answer

A

Wówczas K_M odpowiada w zasadzie stałej dysocjacji kompleksu ES tym samym informuje nas o wzajemnym powinowactwie enzymu i substratu.

Question 57

Q

Czy K_M jest typową stałą dysocjacji?

Answer

A

Nie jest, gdyż mamy do czynienia ze stanem równowagi TYLKO ze “stałą dysocjacji Michaelis-Menten (M-M)” lub dysocjacji kompleksu ES. Oznacza to, że jeśli K_M ma małą wartość to istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót.

Question 58

Q

Jeśli K_M ma mała wartość to:

Answer

A

istnieje duże powinowactwo E do S i na odwrót

Question 59

Q

Co to jest k₂, jak jest inaczej nazywana oraz w jakich jednostkach jest ona wyrażana?

Answer

A

inaczej zowie się k_cat

jest to liczba obrotów enzymu, stała szybkości tworzenia produktu

k₂ wyrażana jest w [s^-1]

Question 60

Q

Co to jest szybkość maksymalna V_max?

Answer

A

V_max=k₂[E₀]

Question 61

Q

Od czego bardzo zależy stała szybkości reakcji i szybkość reakcji?

Answer

A

Od stężenia substratu [S]

Question 62

Q

Gdy k₂<-1 to:

Answer

A

Wówczas K_M odpowiada w zasadzie stałej dysocjacji kompleksu ES tym samym informuje nas o wzajemnym powinowactwie ENZYMU i SUBSTRATU.

k₂(k_cat) - liczba obrotów enzymu

Question 63

Q

Gdy k₂>>k_-1:

Answer

A

wówczas k₂/K_M = k₁ (szybkość reakcji enzymatycznej jest ograniczona szybkością dotarcia substratu do centrum aktywnego enzymu - k₁ = wspomaganie dyfuzji)

Question 64

Q

Czym jest odwrotność równania Michaelisa-Menten (M-M)?

Answer

A

liniową zależnością - równianie Lineweaver-Burke

Answer 60

A

Michaelis-Menten to zależność hiperboliczna

Lineweaver-Burke to zależność liniowa

Answer 61

A

Nie, gdyż wykazują one sigmoidalną zależność szybkości reakcji od stężenia substratu (a w M-M jest ona hiperboliczna).

Answer 62

A

tych które przyłączają substraty w sposób kooperatywny (kinetyka M-M i kinetyka allosteryczna).

przykładem jest przyłączanie O₂ przez hemoglobinę

Answer 63

A

efekty homotropowe
efekty heterotropowe

Answer 64

A

zmiany powinowactwa enzymu do substratu i/lub jego aktywności powodowane oddziaływaniem enzymu z substratem lub inną cząsteczką wiążącą się w jego centrum aktywnym

Answer 65

A

zmiany powinowactwa do substratu i/lub aktywności enzymu powodowane oddziaływaniem enzymu z cząsteczkami wiążącymi się z nim w innym miejscu niż centrum aktywne (efektory allosteryczne)

Answer 66

A

zmieniają zależność szybkości reakcji (v₀) od stężenia substratu ([S]₀)

Answer 67

A

obniża wartość K_0.5

Answer 68

A

zwiększa wartość K_0.5

Answer 69

A

allosteryczny aktywator zwiększa wartość k_cat

inhibitor allosteryczny obniża wartość k_cat

Answer 70

A

zwiększa wartość

Answer 71

A

transferaza karbamoiloasparaginianowa

Answer 72

A

karbamoiloasparaginian

Answer 73

A

model jednoprzejściowy
model sekwencyjny

Answer 74

A

wszystkie jednostki występują albo w stanie T, albo w stanie R

Answer 75

A

związanie liganda zmienia konformację podjednostki, do której się związał. Ta zmiana konformacyjna inicjuje zmiany w sąsiednich podjednostkach wzmagające ich powinowactwa do liganda

Answer 76

A

inhibitory

Answer 77

A

Są to czynniki hamujące aktywność enzymów.

Nie są one naturalnymi skłądnikami środowiska katalizowanych przez enzymy reakcji.

Answer 78

A

inhibicja odwracalna
- hamowanie kompetycyjne
- hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne)
inhibicja nieodwracalna

Answer 79

A

hamowanie kompetycyjne
hamowanie mieszane (niekompetycyjne/akompetycyjne)

Answer 80

A

Jest to zwykle kowalencyjna modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla akywności katalitycznego enzymu (z jego centrum aktywnego-katalitycznego)

Answer 81

A

przy pomocy diizopropylofluorofosforanu (DIPF) (gaz bojowy)

jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 82

A

transpeptydazę

jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 83

A

Tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK)

jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 84

A

cyklooksygenazy

Answer 85

A

kwas acetylosalicylowy acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym cyklooksygenazy

jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 86

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 87

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 88

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 89

A

nie, jest to inhibicja nieodwracalna

Answer 90

A

wiązanie (oddziaływaniami odwracalnymi) przez enzym inhibitora prowadzi do przejściowego spadku aktywności, która można przywrócić w wyniku usunięcia inhibitora ze środowiska reakcji

Answer 91

A

substrat i inhibitor konkurują o miejsce aktywne
inhibitor łączy się z miejscem aktywnym i uniemożliwia wiązanie substratu do niego

^{(większy obrazek tutaj: <a>http://i.imgur.com/HcrSyxw.png</a>)}

Answer 92

A

inhibitory ACE

Answer 93

A

pozwala to coraz częściej na osiąganie powodzenia w terapii rozmaitych schorzeń poprzez stosowanie precyzyjnie dostosowanych do enzymu (reakcji) inhibitorów kompetycyjnych, analogów stanu przejściowego (“Samobójrzych substratów”)

Answer 94

A

na etapie przekształcania angiotensyny I w angiotensynę II

Answer 95

A

hamują ACE(peptydylo dipeptydazę) hydrolizującą angiotensynę I (nieaktywną) w angiotensynę II (aktywną)

Answer 96

A

dla zwej aktywności katalitycznej wymaga jonów metalu Zn²⁺

Answer 97

A

kaptopril
enalapril

Answer 98

A

Nowotwór jest to rodzacj choroby genetycznej, w której rozwoju uczestniczy szereg zmutowanych genów odpowiedzialnych za prawidłowe funkcjonowanie zegara cyklu komórkowego i jego podstawowe właściwości.

Answer 99

A

utrata charakterystycznego dla prawidłowej komórki stanu i stopnia zróżnicowania (odróżnicowywanie się)
niezrównoważony potencjał proliferacyjny

prowadzi to w konsekwencji do:

wzrostu masy guza
w dalszych etapach do przerzutowania (tworzenia ognisk wtórnych) tzw. metastazy

Answer 100

A

G₁(gap 1) - synteza RNA i białek; życie codzienne komórki
S(synthesis) - synteza DNA i replikacja chromosomów
G₂(gap 2) - przygotowanie do podziału komórkowego (czyli mitozy)
M(mitosis) - podział komórkowy

G₁+S+G₂ = interfaza

Answer 101

A

adenina i guanina

Answer 102

A

w RNA i DNA

Answer 103

A

uracyl (RNA), cytozyna i tymina(DNA)

Answer 104

A

substratem

Answer 105

A

aminopteryna
ametopteryna

Answer 106

A

Wiążą się z DHFR około 1000-razy mocniej niż substrat (kwas foliowy).

Jest to stosowane w terapii niektórych typów ostrych białaczek i wielu innych rodzajów nowotworów.

Answer 107

A

inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne
inhibitor odkształca (zmienia) strukturę enzymu (centrum aktywnego)
związanie inhibitora spowalnia lub uniemożliwia(!!) powstawanie produktów

substrat i inhibitor mogą być wiązane równocześnie

Answer 108

A

tak, mogą

Answer 109

A

w niekompetycyjnym K_I¹=K_I²

w akompetycyjnym K_I¹=0

Answer 110

A

pepsynogen

Answer 111

A

chymotrypsynogen
trypsynogen
prokarboksypeptydaza
proelastaza

Answer 112

A

zymogenów

Answer 113

A

poprzez proteolityczne usunięcie fragmentu ich łańcucha polipeptydowego

Answer 114

A

jego N-końcowy fragment

Answer 115

A

fosforylacja
adenylylacja
ADP-rybozylacja
metylacja

Answer 116

A

adenylacja

Answer 117

A

transkarbamylacja asparaginianu

Answer 118

A

transferaza karbamoilo-asparaginianowa (ATC)

Answer 119

A

występujące naturalnie i pełniące określone funkcje (np. enzymy kaskady krzepnięcia krwi - jako proenzymy)
przypadkowo pojawiające się w wyniku uszkodzenia tkanek, procesów zapalnych lub proliferacyjnych (łagodne przerosty, nowotwory)

POMIAR AKTYWNOŚCI (ILOŚCI) ENZYMÓW W SUROWICY KRWI MA OGROMNE ZNACZENIE DIAGNOSTYCZNE

Answer 120

A

fosfataza alkaliczna i kwaśna
amylaza
dehydrogenaza mleczanowa
kinaza (fosfo)kreatynowa (kreatynowa)
acetylocholinesteraza
eminotransferaza asparaginowa i alaninowa

Answer 121

A

stężenie aktywności w płynie biologicznym (U/L lub kat/L)
mol/L - dla czystych, homogennych roztworów enzymów

Answer 122

A

IU, U

1U to aktywność wytwarzająca 1 µmol produktu/min

1U = 16.67 nkat (10^-9kat)

Answer 123

A

są to jednostki aktywności

1 kat to aktywność wytwarzająca 1 mol produktu / s

1 kat = 6•10⁷U

Answer 124

A

pH optymalne jest indywidualną zależnością każdego enzymu

Answer 125

A

temperatura optymalna jest zasadniczo jednakową (około 40^oC) dla większości enzymów

Answer 126

A

w wątrobie (ale także w mięśniach, sercu, nerkach)

przyczyna podwyższonego poziomu: zapalenie wątroby, żółtaczka

Answer 127

A

w sercu, mięśniach, erytrocytach, wątrobie

przyczyna podwyższonego poziomu:

serce-niedotlenienie m. sercowego

mięsień-uszkodzenie mięśnia

erytrocyty-anemia

wątroba-zapalenie wątroby

Answer 128

A

TRANSAMINACJA

Answer 129

A

fizycznie odmienne (struktura, ładunek wypadkowy) formy danego enzymu, z których każda katalizuje tę samą reakcję

Answer 130

A

powstają z wyniku duplikacji genów

Answer 131

A

LDH I₁ - HHHH

LDH I₂ - HHHM

Answer 132

A

LDH I₃ - HHMM

Answer 133

A

LDH I₄ - HMMM

LDH I₅ - MMMM

Answer 134

A

występuje jako dimer dwóch rodzajów podjednostek:

M - typu mięśniowego (bo Muscle)
B - typu mózgowego (bo Brain)

W mózgu: BB

W mięśniu szkieletowym: MM

W mięśniu sercowym: MB!!!!

Answer 135

A

CPK - kinaza (fosfo)kreatynowa

LDH - dehydrogenaza mleczanowa

Answer 136

A

hydroliza wiązania 3’,5’ fosfodiestrowego w RNA przy 3’ końcu nukleotydu pirymidynowego z wytworzeniem 2’,3’-cyklicznego nukleotydu pirymidynowego jako pośredniego produktu

Answer 137

A

His 119 - ogólny kwas - protonuje mostek fosfodiestrowy (wodór przechodzi na 5’O rybozy sąsiadującej z nukleotydem pirymidynowym)
His 12 - ogólna zasada - przyłącza wodór z 2’OH rybozy nukleotydu pirymidynowego
Między nukleofilowym tlenem 2’ oraz fosforem tworzy się wiązanie i fosfor przejściowo związany jest z pięcioma atomami tlenu - ten stan przejściowy stabilizowany jest przez dodatnio naładowany łańcucj boczny Lys 41
Powstaje 2’,3’-cykliczny nukleotyd pirymidynowy
Hydroliza wiązania 2’,3’-fosfodiestrowego przez odwrócenie reakcje fazy pierwszej - histydyny miejsca aktywnego wracają do wyjściowego stanu uprotonowania

Answer 138

A

ma ujemnie naładowaną grupę karboksylową

Answer 139

A

reszty hydrofobowe

Answer 140

A

centrum aktywne
hydrofobową kieszeń

Answer 141

A

hydroliza wiązania peptydowego

Answer 142

A

His 57, Asp 102, Ser 195

Answer 143

A

His 57 tworzy wiązanie wodorowe z grupą -OH Ser 195

Answer 144

A

następuje **nukleofilowy atak **tlenu grupy -OH Ser 195 na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego
przeniesienie protonu z Ser 195 na His 57
Asp 102 z grupą -COO^- stabilizuje w stanie przejściowym dodatnio naładowaną His 57 i zapewnia jej odpowiednią formę tautomeryczną
uprotonowana His 57 przekazuje proton na atom azotu wiązania peptydowego, które w rezultacie ulega hydrolizie
powstaje przejściowy Acylo-Enzym
deacylacja - odwrócenie acylacji z podstawieniem cząseczki wody w miejsce aminowej części substratu

Answer 145

A

muramidaza

Answer 146

A

w ziarnistościach granulocytów

Answer 147

A

degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii hydrolizując wiązanie β (1→4) glikozydowe między GlcNAc i MurNAc

Answer 148

A

bakterie gramujemne mają dodatkową zewnętrzną błonę komórkową i mniej warstw peptydoglikanu

Answer 149

A

pierścień D w związanym w centrum aktywnym sześciocukrowym fragmencie (A-B-C-D-E-F) peptydoglikanu musi mieć konformację półkrzesełkową zamiast zwykłej krzesełkowej (dopasowanie)
Glu 35 - ogólny kwas - protonuje tlen wiązania glikozydowego
powstaje jon oksokarboniowy w pierścieniu D, a odłączeniu ulega część łańcucha z pierścieniem E i F
Asp 52 - ogólna zasada - stabilizuje stan przejściowy
hydroliza prowadząca do przyłączenia grupy -OH z cząsteczki wody do jonu oksokarboniowego i wodoru do Glu 35

Answer 150

A

katalizuje odwracalne uwodnienie CO₂ do H₂CO₃

Answer 151

A

aktywacja H₂O przez Zn²⁺ (kwas Lewisa)
powstanie hydroksylowego (OH^-) nukleofilu
nukleofilowy atak karbonylu w CO₂
powstanie kwasu węglowego
uwolnienie kwasu wodorowęglanu