Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Aminokwasy + białka > Flashcards

Aminokwasy + białka Flashcards

1
Q

Jakie są aminokwasy egzogenne?

A 
Arginina
Fenyloalanina
Histydyna
Leucyna
Izoleucyna
Lizyna
Metionina
Walina
Tryptofan
Treonina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Wymień aminokwasy ketogenne:

A

Leucyna

Lizyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wymień aminokwasy glukoketogenne:

A 
Fenyloalanina
Izoleucyna
Treonina
Tryptofan
Tyrozyna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Wymień aminokwasy Glukogenne:

A 
Alanina
Asparagina
Asparaginian
Arginina
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Histydyna
Metionina
Prolina
Seryna
Walina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jakie są aminokwasy endogenne?

A 
Alanina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glutamina
Glutaminian
Glicyna
Prolina
Seryna
Tyrozyna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Alfa-ketomaślan powstaje z jakich aminokwasow?

A

Metionina

Treonina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Propionylo-CoA powstaje z jakich aminokwasow?

A

Walina

Izoleucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Jaki jest kluczowy enzym syntezy nukleotydów purynowych “de novo”? Produkt i substrat

A

Amidotransferaza PRPP

PRPP -> 5-fosforybozyloamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Co daje zarówno azot jak i węgiel podczas syntezy puryn?

A

Glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Co daje tylko azot podczas syntezy puryn?

A
  • Asparaginian (1 azot)

- glutamina (2 azoty)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Co daje tylko węgiel podczas syntezy puryn?

A
  • CO2 (1 węgiel)

- n10-formylotetrahydrofolian (2 węgle)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Co jest produktem syntezy nukleotydów purynowych de novo? (I jaka zasada)

A

IMP (inozynomonofosforan, monofosforan inozyny)

Zasada do hipoksantyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Czego prekursorem jest IMP

A

Zarówno AMP jak i GMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Z czego powstaje AMP? (Ciąg przemian)

A 
IMP+Asparaginian
 | +GTP
 | syntetaza adenylobursztynianu
 | -GDP i Pi
\/
Adenylo-bursztynian
 |
 | liaza adenylobursztynianu 
 |- fumaran
\/
AMP
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Z czego powstaje GMP? (Ciąg przemian)

A 
IMP
 | +NAD i H2O
 | dehydrogenaza IMP
 | -NADH i H+
\/
XMP (ksantozynomonofosforan)
 |+glutamina i ATP
 | syntetaza GMP 
 |-glutaminian i ADP i Pi
\/
GMP
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Z czego powstaje PRPP (5’-fosforybozylo-1’pirofosforan)?

Reakcja

A 
Rybozo-5-fosforan
 | +ATP
 | (Mg2+)
 | -AMP
\/
PRPP (5'-fosforybozylo-1'pirofosforan)?
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Na czym polega oszczędnościowa droga syntezy nukleotydow purynowych?

A

PRPP dostarcza ryboze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Jakie wyróżniamy enzymy drogi oszczędnościowej syntezy nukleotydów purynowych?

A
  1. Fosforybozylotransferaza adeninowa (APRT)

2. Fosforybozylotransferaza Hipoksantynowo-Guaninowa (HGPRT)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Jaką reakcje katalizuje Fosforybozylotransferaza adeninowa (APRT)?

A

Adenina + PRPP –> AMP + PPi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jaką reakcje katalizuje Fosforybozylotransferaza Hipoksantynowo-Guaninowa (HGPRT)?

A

Dwie

Hipoksantyna + PRPP –> IMP + PPi

Guanina + PRPP –> GMP + PPi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Schorzenie lesch-nyhana to defekt?

A

Fosforybozylotransferazy Hipoksantynowo-Guaninowej (HGPRT)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jaką reakcje katalizuje oksydaza ksantynowa?

A

Hipoksantyna -1-> ksantyna -2-> kwas moczowy

1 i 2!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Jakie kofaktory do oksydazy ksantynowej?

A

+ H2O i O2

  • H2O2

W obu reakcjach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Czym spowodowana jest hiperurykemia?

A
  1. Zwiekszona synteza puryn

2. Zwiekszona degradacja puryn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Co to jest alloksantyna i co robi?

A

Powstający z allopurynolu związek który wiąże sie z centrum aktywnym OKSYDAZY KSANTYNOWEJ i hamuje jej aktywność

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Co karbmoilofosforan daje do syntezy pirymidyn?

A

N i C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Co Asparaginian daje do syntezy pirymidyn?

A

3xC

N

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Gdzie powstaje karbmoilofosforan potrzebny do syntezy pirymidyn?

A

W cytozozolu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Gdzie powstaje karbmoilofosforan potrzebny do cyklu mocznikowego?

A

W miochondrium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Etapy syntezy pirymidyn:

A

Asparaginian + karbamoilofosforan -> karbamoiloasparaginian -> dihydroorotan -> orotan (+PRPP) -> OMP -> UMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Jak zrobic z UMP UTP?

A

Dodać 2x ATP i powstanie 2x ADP

UMP + ATP -> UDP + ADP

UDP + ATP -> UTP + ADP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Z czego powstaje CTP?

A

Z UTP (przy udziale NH3 z glutaminy -> glutaminian) i powstaje CTP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Do czego degradowany jest uracyl?

A

Do Beta-alaniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Do czego degradowana jest tymina?

A

Do beta-aminomaślanu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Jakie sa etapy tworzenia di- i trifosforanów purynowych i pirymidynowych?

A
  1. Powstawanie ATP

2. Wykorzystanie ATP do syntezy difosforanów nukleozydów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Powstawanie ATP (pierwszy etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym

A

AMP + ATP -> 2ADP

ADP jest fosforylowane do ATP w trakcie glikolizy i oksydacyjnej fosforylacji

Kinaza adenylanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Wykorzystywanie ATP do syntezy difosforanów nukleozydów (Drugi etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym

A

NMP + ATP NDP + ADP

UMP + ATP UDP + ADP

Kinaza monofosforanów nukleozydów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Powstawanie trifosforanów nukleozydów (drugi etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym

A

NTP(donor) + NDP(akceptor) NDP (donor) + NTP(akceptor)

Kinaza difosforanów nukleozydów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Do czego swoistość wykazuje kinaza difosforanów nukleozydów?

A

Do reakcji a nie substratu (mogą to byc dowolne nukleozydy!)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Czy kinaza difosforanów nukleozydów działa ja ryboze i deoksyryboza?

A

Tak! Niezależnie która to z nich.

Działa na NTP jak i na dNTPs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Jako co są syntetyzowane rybonukleotydy i jakich problemów to nastręcza do syntezy DNA?

A

Puryny i pirymidyny syntetyzowane są jako rybonukleotydy(NTP), a do syntezy DNA potrzebne są deoksyrybonukleotydy(dNTP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Co robi reduktaza rybonukleotydów?

A

Redukuje rybonukleotydy (NTP) do deoksyrybonukleotydów (dNTP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Co jest potrzebne jako kofaktor dla reduktazy rybonukleotydów?

A
  • tioredoksyna
  • FADH2
  • NADPH + H+
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Jak przebiega redukcja rybonukleotydów?

A

HS- Tioredoksyna -SH
oddaje wodory reduktazie rybonukleotydów i staje się
Tioredoksyna
\S-S/
FADH2 oddaje jej wodory (przy udziale reduktazy tioredoksyny) i wraca ona do stanu
HS- Tioredoksyna -SH
NADPH ponownie redukuje FAD i powraca FADH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Co jest efektorem allosterycznym dla reduktazy rybonukleotydów?

A

Substraty (ATP, dATP, dGTP, dTTP itd.)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Z czego powstaje dTMP?

A

dCTP lub dUTP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Jaką reakcje katalizuje dUTPaza?

A

dUTP -> dUMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Jaka jest rola dUTPazy?

A

Zapobiega wprowadzaniu uracylu do DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Jaka reakcje katalizuje syntaza tymidylanowa?

A

dUMP -> dTMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Dowodem na rzecz jakiej tezy jest istnienie syntazy tymidylanowej?

A

Argument na rzecz razy o ewolucyjnym pierwszeństwie RNA nad DNA

bo syntaza tymidylanowa jest enzymem w reakcji dUMP -> dTMP
A wiec uracyl był wcześniej a występuje on w RNA, a w DNA nie (w DNA zamiast uracylu występuje tymina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Co jest kofaktorem syntazy tymidylanowej?

A

N5,N10-metylenotetrahydrofolian (przekształca sie on w dihydrofolian)

52
Q

dUMP -> dTMP przy użyciu syntazy tymidylanowej oraz kofaktora N5,N10-metylenotetrahydrofolianu to przykład jakiej reakcji?

A

Metylacja - przenoszenia fragmentu jednoweglowego

53
Q

Co to jest 5-FdUMP?

A

Antymetabolit syntazy tymidylanowej - inhibitor tego enzymu

54
Q

Jak działa 5-FdUMP?

A

Łączy sie z N5,N10-metylenotetrahsrofolianem oraz z enzymem (syntazą tymidylanową) i tworzy stabilny addukt przez co enzym jest nieaktywny

55
Q

Wymień inhibitory reduktazy dihydrofolianu

A
  • aminopteryna
  • ametopteryna
  • sulfanilamid
  • kwas p-aminobenzoesowy
56
Q

Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi:

A
  1. asparaginian

2. glutaminian

57
Q

Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi:

A
  1. histydyna
  2. lizyna
  3. arginina
58
Q

Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi:

A
  1. glicyna
  2. alanina
  3. walina
  4. leucyna
  5. izoleucyna
  6. fenyloalanina
  7. tryptofan
  8. metionina
  9. prolina
59
Q

Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku:

A
  1. Seryna
  2. Treonina
  3. Tyrozyna
  4. Asparagina
  5. Cysteina
  6. Glutamina
60
Q

Wpływ inhibicji kompetycyjnej na Km i Vmax:

A

Km ↑

Vmax -

61
Q

Wpływ inhibicji akompetycyjnej na Km i Vmax:

A

Km ↓

Vmax ↓

62
Q

Wpływ inhibicji niekompetycyjnej na Km i Vmax:

A

Km -

Vmax ↓

63
Q

Jakie wiązania tworzą I-rzędową strukturę białek?

A

peptydowe

64
Q

Jakie wiązania tworzą II-rzędową strukturę białek?

A

wiązania wodorowe

65
Q

Jakie wiązania tworzą III-rzędową strukturę białek?

A
  • wiązania wodorowe
  • siły van der Vaalsa
  • mostki solne
  • mostki disiarczkowe
66
Q

Jakie wiązania tworzą IV-rzędową strukturę białek?

A 
te co III-rzędową
-wiązania wodorowe
-siły van der Vaalsa
-mostki solne
-mostki disiarczkowe
oraz słabe oddziaływania międzycząsteczkowe
67
Q

Co jest “łamaczem helisy”?

A

prolina

68
Q

Co łączy mała pętla?

A

antyrównoległe łańcuchy B-harmonijki

69
Q

Co łączy duża pętla?

A

równolegle biegnące łańcuchy

70
Q

Co to są domeny?

A

strukturalnie niezależne, “zwarte” jednostki globularne występujące w pojedynczym łańcuchu polipeptydowym

71
Q

Do czego służą białka chaperonowe?

A

są to białka “opiekuńcze” - wiążą się z częściowo sfałdowanymi białkami, stabilizują je i zapobiegają agregacji ułatwiając poprawne sfałdowanie

72
Q

Ile gramów Hb zawiera 1l krwi?

A

150g

73
Q

Ile tlenu wiąże 1g Hb?

A

1,34 mL O2

74
Q

Do czego są potrzebne dystalna histydyna E7 i proksymalna histydyna F8?

A

do wiązania tlenu

75
Q

Co robi proksymalna histydyna?

A

koordynuje jon żelaza w centrum

76
Q

Czy dystalna histydyna koordynuje jon żelaza w centrum?

A

nie

77
Q

Co robi dystalna histydyna?

A

obniża powinowactwo do CO

78
Q

Podczas niedotlenienia jak zmienia się p50 oraz stężenie 2,3-BPG i dlaczego?

A

p50 rośnie -> ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach

stężenie 2,3-BPG rośnie -> zmniejsza to powinowactwo Hb do tlenu, a więc ułatwia oddawanie tlenu w tkankach

79
Q

Co implikuje sigmoidalna zależność wiązania tlenu?

A

istnienie kooperatowyności co wiąże się z wielopodjednostkowym(posiadającym wiele centrów) białkiem - tylko wtedy wiązanie O2 w jednym centrum może wpływać na wiązanie w innym centrum

80
Q

Ile hemoglobiny A znajduje się w 100 ml krwi?

A

12-18g

81
Q

W jaki sposób Hb wiąze tlen?

A

w sposób kooperatywny - białko allosteryczne

82
Q

Scharakteryzuj mioglobinę:

A
  • monomer
  • jeden hem
  • jedno centrum wiązania O2
83
Q

Scharakteryzuj Hemoglobinę

A
  • tetramer
  • dwa łańcuchy α
  • dwa łańcuchy β
  • cztery hemy
  • cztery miejsca wiązania O2
84
Q

Jakim białkiem jest hemoglobina?

A

białkiem allosterycznym - dwa różne stany konformacyjne o różnym powinowactwie do tlenu

85
Q

Co to znaczy, że tlen jest efektorem HOMOTROPOWYM hemoglobiny?

A

Wiążąc się w “głównym” miejscu wiążacym wpływa na równowagę pomiędzy formą T(nieaktywną) i R(aktywną).
Ponieważ stabilizuje formę R (utlenowaną) i zwiększa powinowactwo Hb do tlenu jest EFEKTOREM HOMOTROPOWYM DODATNIM

86
Q

Jakim efektorem homotropowym jest tlen dla Hb i dlaczego?

A

homotropowym dodatnim - stabilizuje on formę R (utlenowaną) i zwiększa powinowactwo Hb do tlenu

87
Q

CO dzieje się z Fe w Hb podczas związania tlenu?

A

Fe jest wciągane w płaszczyznę hemu -> seria zmian konformacyjnych przenoszonych na sąsiednie podjednostki

88
Q

Wiązanie tlenu do Hb powoduje zmianę struktury, którego rzędu?

A

IV

89
Q

Hemoglobina T ma jakie powinowactwo do tlenu?

A

mniejsze od R

90
Q

Hemoglobina R ma jakie powinowactwo do tlenu?

A

większe od T

91
Q

Na czym polega efekt Bohra?

A

konkurencja o Hb między tlenem i jonem H+

wiązanie protonu (a więc i CO2) Jakzmniejsza ilość związanego tlenu (w tkankach)

wiązanie tlenu zmniejsza ilość wiązanych protonów (w płucach)

ważne znaczenie fizjologiczne!

92
Q

Co dzieje się z CO2 we krwi?

A

jest rozkładany w krwinkach do HCO3- i H+ poprzez anhydrazę węglanową

93
Q

W jaki sposób większość powstającego w tkankach CO2 jest transportowane do płuc?

A

80% w postaci HCO3-

94
Q

Jak tranpsportowany jest CO2 we krwi?

A

80% w postaci HCO3-

15% w postaci związanej z Hb (karbaminiany)

95
Q

Jakie znasz ujemne efektory heterotropowe Hb?

A
  • H+
  • CO2
  • 2,3-BPG

powodują one przejście formy R (duże powinowactwo do O2) w T (małe powinowactwo do O2)

96
Q

Jak zmienia się p50 przy zastosowaniu ujemnych efektorów allosterycznych dla Hb?

A

wzrasta!

97
Q

Co jest najważniejszym efektorem dla Hb?

A

2,3-bisfosfoglicerynian (2,3-BPG)

98
Q

Co się dzieje pod nieobecność 2,3-BPG?

A

tlen wiąże się do Hb podobnie jak do Mb - prawie hiperboliczna krzywa - brak kooperatywności

99
Q

Jaka krzywa jest obserwowana w tylko obecności 2,3-BPG?

A

sigmoidalna

100
Q

Gdzie wiąże się 2,3-BPG do Hb?

A

w miejscu odległy od centrum aktywnego i z tego powodu jest on efektorem allosterycznym

101
Q

Jakie skutki niesie za sobą niedotlenienie tkanek?

A

wzrost p50

wzrost stężenia 2,3-BPG

102
Q

Jakie konsekwencje ma spadek stężenia 2,3-BPG na oddawanie tlenu w tkankach?

A

Hb nie oddaje prawidłowo tlenu w tkankach

103
Q

Co to jest HbF i jej charakterystyka:

A

hemoglobina płodowa

  • w ła
  • słabsze oddziaływanie między nią, a 2,3-BPG
104
Q

HbF i 2,3-BPG:

A

HbF mniejsze powinowactwo do 2,3-BPG co powoduje zwiększenie powinowactwa do tlenu - dzięki temu płód przy tym samym pO2 otrzymuje więcej tlenu od matki

105
Q

Czym różni się HbF od HbA:

A

w łańcuchu β w pozycji 143 ma Serynę zamiast Histydyny -> osłabia to oddziaływanie między 2,3-BPG, a Hb

106
Q

Jakie podjednostki ma HbA?

A

α2β2

107
Q

Jakie podjednostki ma HbF?

A

α2γ2

108
Q

Jakie są efektory homotropowe dodatnie dla Hb?

A

O2 i CO(!)

109
Q

Jak działa CO na hemoglobinę?

A

stabilizuje formę R przez co cząsteczki tlenu z pozostałych podjednostek nie mogą zostać uwolnione

110
Q

Co transportuje NO we krwi?

A

Hb - NO wiąże się z hemowym (głównie z oksy-Hb)

111
Q

Po co transport NO we krwi i w jakie miejsca?

A

addukt hemoglobina-NO jest transportowany do rejonów o niskim pO2, gdzie następuje uwalnianie NO co w rezultacie powoduje rozszerzenie naczyń w tkankach, które zużywają dużo tlenu

112
Q

Jak może działać NO?

A

jako allosteryczny efektor Hb

gdy Hb wiąze tlen NO jest przenoszone na resztę Cys

gdy Hb oddaje tlen NO też jest uwalniany

113
Q

Jaka jest znana nam hemoglobina patologiczna i choroba z nią związana?

A

HbS - anemia sierpowatokrwinkowa

114
Q

Powstawanie HbS jest spowodowane zamianą:

A

Glutaminianu na Walinę w łańcuchu β

115
Q

Czemu sprzyja niskie pO2 w tkankach (przy HbS)?

A

agregacji HbS → zablokowanie naczyń włosowatych

116
Q

Co to są talasemie?

A

choroby spowodowane defektami bądź utratą funkcji genów kodujących łańcuchu peptydowe hemoglobiny?

117
Q

Charakterystyka amyloidów:

A
  • długie, nierozgałęzione włókna
  • nierozpuszczalne
  • odporne na trawienie proteazami
  • podobne struktury amyloidów tworzone są przez bardzo różne białka
118
Q

Co jest podstawową jednostką strukturalną kolagenu?

A

tropokolagen

119
Q

Co trzeci aminokwas w kolagenie to:

A

Gly (glicyna)

120
Q

Jakie aminokwasy występują w kolagenie?

A

glicyna (33%)
prolina (10%)
hydroksyprolina (10%)
hydroksylizyna(1%)

121
Q

Sekwencje łańcucha w kolagenie:

A

Gly-X-Y

X,Y - prolina, hydroksyprolina lub hyrdoksylizyna

122
Q

Jaka strukturę ma kolagen?

A

Helisy poliprolinowej lewoskrętnej

123
Q

Jaka strukturę drugorzędowa maja w większości immunoglobuliny?

A

Beta kartki

124
Q

Z czego składa sie kwas hialuronowy (+wiązanie)?

A

Glukuronian + N-acetyloglukozoamina

Wiązanie 1-3 beta glikozydowe

125
Q

Synteza kolagenu:

A
  1. Synteza preprokolagenowych łańcuchów na błonach ER
  2. Hydroksylacja Pro i Lys (przyłączenie glukozy i galaktozy)
  3. Tworzenie potrójnej helisy prokolagenowej
  4. Transport prokolagenu do aparatu Golgiego
  5. Sekrecja
  6. Usuwanie C- i N- końcowych domen - tworzenie tropokolagenu
  7. Formowanie włókien i tworzenie wiązań krzyżowych
126
Q

Hydroksylaza prolinowa (enzym potrzebny w syntezie kolagenu) wymaga jakiego kofaktora?

A

Askorbinianu (witaminy C)

Biochemia (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions