Aminokwasy + białka Flashcards
1
Q
Jakie są aminokwasy egzogenne?
A
Arginina Fenyloalanina Histydyna Leucyna Izoleucyna Lizyna Metionina Walina Tryptofan Treonina
2
Q
Wymień aminokwasy ketogenne:
A
Leucyna
Lizyna
3
Q
Wymień aminokwasy glukoketogenne:
A
Fenyloalanina Izoleucyna Treonina Tryptofan Tyrozyna
4
Q
Wymień aminokwasy Glukogenne:
A
Alanina Asparagina Asparaginian Arginina Cysteina Glicyna Glutamina Glutaminian Histydyna Metionina Prolina Seryna Walina
5
Q
Jakie są aminokwasy endogenne?
A
Alanina Asparagina Asparaginian Cysteina Glutamina Glutaminian Glicyna Prolina Seryna Tyrozyna
6
Q
Alfa-ketomaślan powstaje z jakich aminokwasow?
A
Metionina
Treonina
7
Q
Propionylo-CoA powstaje z jakich aminokwasow?
A
Walina
Izoleucyna
8
Q
Jaki jest kluczowy enzym syntezy nukleotydów purynowych “de novo”? Produkt i substrat
A
Amidotransferaza PRPP
PRPP -> 5-fosforybozyloamina
9
Q
Co daje zarówno azot jak i węgiel podczas syntezy puryn?
A
Glicyna
10
Q
Co daje tylko azot podczas syntezy puryn?
A
- Asparaginian (1 azot)
- glutamina (2 azoty)
11
Q
Co daje tylko węgiel podczas syntezy puryn?
A
- CO2 (1 węgiel)
- n10-formylotetrahydrofolian (2 węgle)
12
Q
Co jest produktem syntezy nukleotydów purynowych de novo? (I jaka zasada)
A
IMP (inozynomonofosforan, monofosforan inozyny)
Zasada do hipoksantyna
13
Q
Czego prekursorem jest IMP
A
Zarówno AMP jak i GMP
14
Q
Z czego powstaje AMP? (Ciąg przemian)
A
IMP+Asparaginian | +GTP | syntetaza adenylobursztynianu | -GDP i Pi \/ Adenylo-bursztynian | | liaza adenylobursztynianu |- fumaran \/ AMP
15
Q
Z czego powstaje GMP? (Ciąg przemian)
A
IMP | +NAD i H2O | dehydrogenaza IMP | -NADH i H+ \/ XMP (ksantozynomonofosforan) |+glutamina i ATP | syntetaza GMP |-glutaminian i ADP i Pi \/ GMP
16
Q
Z czego powstaje PRPP (5’-fosforybozylo-1’pirofosforan)?
Reakcja
A
Rybozo-5-fosforan | +ATP | (Mg2+) | -AMP \/ PRPP (5'-fosforybozylo-1'pirofosforan)?
17
Q
Na czym polega oszczędnościowa droga syntezy nukleotydow purynowych?
A
PRPP dostarcza ryboze
18
Q
Jakie wyróżniamy enzymy drogi oszczędnościowej syntezy nukleotydów purynowych?
A
- Fosforybozylotransferaza adeninowa (APRT)
2. Fosforybozylotransferaza Hipoksantynowo-Guaninowa (HGPRT)
19
Q
Jaką reakcje katalizuje Fosforybozylotransferaza adeninowa (APRT)?
A
Adenina + PRPP –> AMP + PPi
20
Q
Jaką reakcje katalizuje Fosforybozylotransferaza Hipoksantynowo-Guaninowa (HGPRT)?
A
Dwie
Hipoksantyna + PRPP –> IMP + PPi
Guanina + PRPP –> GMP + PPi
21
Q
Schorzenie lesch-nyhana to defekt?
A
Fosforybozylotransferazy Hipoksantynowo-Guaninowej (HGPRT)
22
Q
Jaką reakcje katalizuje oksydaza ksantynowa?
A
Hipoksantyna -1-> ksantyna -2-> kwas moczowy
1 i 2!
23
Q
Jakie kofaktory do oksydazy ksantynowej?
A
+ H2O i O2
- H2O2
W obu reakcjach
24
Q
Czym spowodowana jest hiperurykemia?
A
- Zwiekszona synteza puryn
2. Zwiekszona degradacja puryn
25
Co to jest alloksantyna i co robi?
Powstający z allopurynolu związek który wiąże sie z centrum aktywnym OKSYDAZY KSANTYNOWEJ i hamuje jej aktywność
26
Co karbmoilofosforan daje do syntezy pirymidyn?
N i C
27
Co Asparaginian daje do syntezy pirymidyn?
3xC
| N
28
Gdzie powstaje karbmoilofosforan potrzebny do syntezy pirymidyn?
W cytozozolu
29
Gdzie powstaje karbmoilofosforan potrzebny do cyklu mocznikowego?
W miochondrium
30
Etapy syntezy pirymidyn:
Asparaginian + karbamoilofosforan -> karbamoiloasparaginian -> dihydroorotan -> orotan (+PRPP) -> OMP -> UMP
31
Jak zrobic z UMP UTP?
Dodać 2x ATP i powstanie 2x ADP
UMP + ATP -> UDP + ADP
UDP + ATP -> UTP + ADP
32
Z czego powstaje CTP?
Z UTP (przy udziale NH3 z glutaminy -> glutaminian) i powstaje CTP
33
Do czego degradowany jest uracyl?
Do Beta-alaniny
34
Do czego degradowana jest tymina?
Do beta-aminomaślanu
35
Jakie sa etapy tworzenia di- i trifosforanów purynowych i pirymidynowych?
1. Powstawanie ATP
| 2. Wykorzystanie ATP do syntezy difosforanów nukleozydów
36
Powstawanie ATP (pierwszy etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym
AMP + ATP -> 2ADP
ADP jest fosforylowane do ATP w trakcie glikolizy i oksydacyjnej fosforylacji
Kinaza adenylanowa
37
Wykorzystywanie ATP do syntezy difosforanów nukleozydów (Drugi etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym
NMP + ATP NDP + ADP
UMP + ATP UDP + ADP
Kinaza monofosforanów nukleozydów
38
Powstawanie trifosforanów nukleozydów (drugi etap tworzenia di- i trinukleotydow puryn i pirymidyn) + enzym
NTP(donor) + NDP(akceptor) NDP (donor) + NTP(akceptor)
Kinaza difosforanów nukleozydów
39
Do czego swoistość wykazuje kinaza difosforanów nukleozydów?
Do reakcji a nie substratu (mogą to byc dowolne nukleozydy!)
40
Czy kinaza difosforanów nukleozydów działa ja ryboze i deoksyryboza?
Tak! Niezależnie która to z nich.
| Działa na NTP jak i na dNTPs
41
Jako co są syntetyzowane rybonukleotydy i jakich problemów to nastręcza do syntezy DNA?
Puryny i pirymidyny syntetyzowane są jako rybonukleotydy(NTP), a do syntezy DNA potrzebne są deoksyrybonukleotydy(dNTP)
42
Co robi reduktaza rybonukleotydów?
Redukuje rybonukleotydy (NTP) do deoksyrybonukleotydów (dNTP)
43
Co jest potrzebne jako kofaktor dla reduktazy rybonukleotydów?
- tioredoksyna
- FADH2
- NADPH + H+
44
Jak przebiega redukcja rybonukleotydów?
HS- Tioredoksyna -SH
oddaje wodory reduktazie rybonukleotydów i staje się
Tioredoksyna
\S-S/
FADH2 oddaje jej wodory (przy udziale reduktazy tioredoksyny) i wraca ona do stanu
HS- Tioredoksyna -SH
NADPH ponownie redukuje FAD i powraca FADH2
45
Co jest efektorem allosterycznym dla reduktazy rybonukleotydów?
Substraty (ATP, dATP, dGTP, dTTP itd.)
46
Z czego powstaje dTMP?
dCTP lub dUTP
47
Jaką reakcje katalizuje dUTPaza?
dUTP -> dUMP
48
Jaka jest rola dUTPazy?
Zapobiega wprowadzaniu uracylu do DNA
49
Jaka reakcje katalizuje syntaza tymidylanowa?
dUMP -> dTMP
50
Dowodem na rzecz jakiej tezy jest istnienie syntazy tymidylanowej?
Argument na rzecz razy o ewolucyjnym pierwszeństwie RNA nad DNA
bo syntaza tymidylanowa jest enzymem w reakcji dUMP -> dTMP
A wiec uracyl był wcześniej a występuje on w RNA, a w DNA nie (w DNA zamiast uracylu występuje tymina)
51
Co jest kofaktorem syntazy tymidylanowej?
N5,N10-metylenotetrahydrofolian (przekształca sie on w dihydrofolian)
52
dUMP -> dTMP przy użyciu syntazy tymidylanowej oraz kofaktora N5,N10-metylenotetrahydrofolianu to przykład jakiej reakcji?
Metylacja - przenoszenia fragmentu jednoweglowego
53
Co to jest 5-FdUMP?
Antymetabolit syntazy tymidylanowej - inhibitor tego enzymu
54
Jak działa 5-FdUMP?
Łączy sie z N5,N10-metylenotetrahsrofolianem oraz z enzymem (syntazą tymidylanową) i tworzy stabilny addukt przez co enzym jest nieaktywny
55
Wymień inhibitory reduktazy dihydrofolianu
- aminopteryna
- ametopteryna
- sulfanilamid
- kwas p-aminobenzoesowy
56
Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi:
1. asparaginian
| 2. glutaminian
57
Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi:
1. histydyna
2. lizyna
3. arginina
58
Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi:
1. glicyna
2. alanina
3. walina
4. leucyna
5. izoleucyna
6. fenyloalanina
7. tryptofan
8. metionina
9. prolina
59
Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku:
1. Seryna
2. Treonina
3. Tyrozyna
4. Asparagina
5. Cysteina
6. Glutamina
60
Wpływ inhibicji kompetycyjnej na Km i Vmax:
Km ↑
| Vmax -
61
Wpływ inhibicji akompetycyjnej na Km i Vmax:
Km ↓
| Vmax ↓
62
Wpływ inhibicji niekompetycyjnej na Km i Vmax:
Km -
| Vmax ↓
63
Jakie wiązania tworzą I-rzędową strukturę białek?
peptydowe
64
Jakie wiązania tworzą II-rzędową strukturę białek?
wiązania wodorowe
65
Jakie wiązania tworzą III-rzędową strukturę białek?
- wiązania wodorowe
- siły van der Vaalsa
- mostki solne
- mostki disiarczkowe
66
Jakie wiązania tworzą IV-rzędową strukturę białek?
```
te co III-rzędową
-wiązania wodorowe
-siły van der Vaalsa
-mostki solne
-mostki disiarczkowe
oraz słabe oddziaływania międzycząsteczkowe
```
67
Co jest "łamaczem helisy"?
prolina
68
Co łączy mała pętla?
antyrównoległe łańcuchy B-harmonijki
69
Co łączy duża pętla?
równolegle biegnące łańcuchy
70
Co to są domeny?
strukturalnie niezależne, "zwarte" jednostki globularne występujące w pojedynczym łańcuchu polipeptydowym
71
Do czego służą białka chaperonowe?
są to białka "opiekuńcze" - wiążą się z częściowo sfałdowanymi białkami, stabilizują je i zapobiegają agregacji ułatwiając poprawne sfałdowanie
72
Ile gramów Hb zawiera 1l krwi?
150g
73
Ile tlenu wiąże 1g Hb?
1,34 mL O2
74
Do czego są potrzebne dystalna histydyna E7 i proksymalna histydyna F8?
do wiązania tlenu
75
Co robi proksymalna histydyna?
koordynuje jon żelaza w centrum
76
Czy dystalna histydyna koordynuje jon żelaza w centrum?
nie
77
Co robi dystalna histydyna?
obniża powinowactwo do CO
78
Podczas niedotlenienia jak zmienia się p50 oraz stężenie 2,3-BPG i dlaczego?
p50 rośnie -> ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach
stężenie 2,3-BPG rośnie -> zmniejsza to powinowactwo Hb do tlenu, a więc ułatwia oddawanie tlenu w tkankach
79
Co implikuje sigmoidalna zależność wiązania tlenu?
istnienie kooperatowyności co wiąże się z wielopodjednostkowym(posiadającym wiele centrów) białkiem - tylko wtedy wiązanie O2 w jednym centrum może wpływać na wiązanie w innym centrum
80
Ile hemoglobiny A znajduje się w 100 ml krwi?
12-18g
81
W jaki sposób Hb wiąze tlen?
w sposób kooperatywny - białko allosteryczne
82
Scharakteryzuj mioglobinę:
- monomer
- jeden hem
- jedno centrum wiązania O2
83
Scharakteryzuj Hemoglobinę
- tetramer
- dwa łańcuchy α
- dwa łańcuchy β
- cztery hemy
- cztery miejsca wiązania O2
84
Jakim białkiem jest hemoglobina?
białkiem allosterycznym - dwa różne stany konformacyjne o różnym powinowactwie do tlenu
85
Co to znaczy, że tlen jest efektorem HOMOTROPOWYM hemoglobiny?
Wiążąc się w "głównym" miejscu wiążacym wpływa na równowagę pomiędzy formą T(nieaktywną) i R(aktywną).
Ponieważ stabilizuje formę R (utlenowaną) i zwiększa powinowactwo Hb do tlenu jest EFEKTOREM HOMOTROPOWYM DODATNIM
86
Jakim efektorem homotropowym jest tlen dla Hb i dlaczego?
homotropowym dodatnim - stabilizuje on formę R (utlenowaną) i zwiększa powinowactwo Hb do tlenu
87
CO dzieje się z Fe w Hb podczas związania tlenu?
Fe jest wciągane w płaszczyznę hemu -> seria zmian konformacyjnych przenoszonych na sąsiednie podjednostki
88
Wiązanie tlenu do Hb powoduje zmianę struktury, którego rzędu?
IV
89
Hemoglobina T ma jakie powinowactwo do tlenu?
mniejsze od R
90
Hemoglobina R ma jakie powinowactwo do tlenu?
większe od T
91
Na czym polega efekt Bohra?
konkurencja o Hb między tlenem i jonem H+
wiązanie protonu (a więc i CO2) Jakzmniejsza ilość związanego tlenu (w tkankach)
wiązanie tlenu zmniejsza ilość wiązanych protonów (w płucach)
ważne znaczenie fizjologiczne!
92
Co dzieje się z CO2 we krwi?
jest rozkładany w krwinkach do HCO3- i H+ poprzez anhydrazę węglanową
93
W jaki sposób większość powstającego w tkankach CO2 jest transportowane do płuc?
80% w postaci HCO3-
94
Jak tranpsportowany jest CO2 we krwi?
80% w postaci HCO3-
| 15% w postaci związanej z Hb (karbaminiany)
95
Jakie znasz ujemne efektory heterotropowe Hb?
- H+
- CO2
- 2,3-BPG
powodują one przejście formy R (duże powinowactwo do O2) w T (małe powinowactwo do O2)
96
Jak zmienia się p50 przy zastosowaniu ujemnych efektorów allosterycznych dla Hb?
wzrasta!
97
Co jest najważniejszym efektorem dla Hb?
2,3-bisfosfoglicerynian (2,3-BPG)
98
Co się dzieje pod nieobecność 2,3-BPG?
tlen wiąże się do Hb podobnie jak do Mb - prawie hiperboliczna krzywa - brak kooperatywności
99
Jaka krzywa jest obserwowana w tylko obecności 2,3-BPG?
sigmoidalna
100
Gdzie wiąże się 2,3-BPG do Hb?
w miejscu odległy od centrum aktywnego i z tego powodu jest on efektorem allosterycznym
101
Jakie skutki niesie za sobą niedotlenienie tkanek?
wzrost p50
| wzrost stężenia 2,3-BPG
102
Jakie konsekwencje ma spadek stężenia 2,3-BPG na oddawanie tlenu w tkankach?
Hb nie oddaje prawidłowo tlenu w tkankach
103
Co to jest HbF i jej charakterystyka:
hemoglobina płodowa
- w ła
- słabsze oddziaływanie między nią, a 2,3-BPG
104
HbF i 2,3-BPG:
HbF mniejsze powinowactwo do 2,3-BPG co powoduje zwiększenie powinowactwa do tlenu - dzięki temu płód przy tym samym pO2 otrzymuje więcej tlenu od matki
105
Czym różni się HbF od HbA:
w łańcuchu β w pozycji 143 ma Serynę zamiast Histydyny -> osłabia to oddziaływanie między 2,3-BPG, a Hb
106
Jakie podjednostki ma HbA?
α2β2
107
Jakie podjednostki ma HbF?
α2γ2
108
Jakie są efektory homotropowe dodatnie dla Hb?
O2 i CO(!)
109
Jak działa CO na hemoglobinę?
stabilizuje formę R przez co cząsteczki tlenu z pozostałych podjednostek nie mogą zostać uwolnione
110
Co transportuje NO we krwi?
Hb - NO wiąże się z hemowym (głównie z oksy-Hb)
111
Po co transport NO we krwi i w jakie miejsca?
addukt hemoglobina-NO jest transportowany do rejonów o niskim pO2, gdzie następuje uwalnianie NO co w rezultacie powoduje rozszerzenie naczyń w tkankach, które zużywają dużo tlenu
112
Jak może działać NO?
jako allosteryczny efektor Hb
gdy Hb wiąze tlen NO jest przenoszone na resztę Cys
gdy Hb oddaje tlen NO też jest uwalniany
113
Jaka jest znana nam hemoglobina patologiczna i choroba z nią związana?
HbS - anemia sierpowatokrwinkowa
114
Powstawanie HbS jest spowodowane zamianą:
Glutaminianu na Walinę w łańcuchu β
115
Czemu sprzyja niskie pO2 w tkankach (przy HbS)?
agregacji HbS → zablokowanie naczyń włosowatych
116
Co to są talasemie?
choroby spowodowane defektami bądź utratą funkcji genów kodujących łańcuchu peptydowe hemoglobiny?
117
Charakterystyka amyloidów:
- długie, nierozgałęzione włókna
- nierozpuszczalne
- odporne na trawienie proteazami
- podobne struktury amyloidów tworzone są przez bardzo różne białka
118
Co jest podstawową jednostką strukturalną kolagenu?
tropokolagen
119
Co trzeci aminokwas w kolagenie to:
Gly (glicyna)
120
Jakie aminokwasy występują w kolagenie?
glicyna (33%)
prolina (10%)
hydroksyprolina (10%)
hydroksylizyna(1%)
121
Sekwencje łańcucha w kolagenie:
Gly-X-Y
X,Y - prolina, hydroksyprolina lub hyrdoksylizyna
122
Jaka strukturę ma kolagen?
Helisy poliprolinowej lewoskrętnej
123
Jaka strukturę drugorzędowa maja w większości immunoglobuliny?
Beta kartki
124
Z czego składa sie kwas hialuronowy (+wiązanie)?
Glukuronian + N-acetyloglukozoamina
Wiązanie 1-3 beta glikozydowe
125
Synteza kolagenu:
1. Synteza preprokolagenowych łańcuchów na błonach ER
2. Hydroksylacja Pro i Lys (przyłączenie glukozy i galaktozy)
3. Tworzenie potrójnej helisy prokolagenowej
4. Transport prokolagenu do aparatu Golgiego
5. Sekrecja
6. Usuwanie C- i N- końcowych domen - tworzenie tropokolagenu
7. Formowanie włókien i tworzenie wiązań krzyżowych
126
Hydroksylaza prolinowa (enzym potrzebny w syntezie kolagenu) wymaga jakiego kofaktora?
Askorbinianu (witaminy C)
