Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

BMA032, Medicinsk biokemi > Enzymer: kinetik > Flashcards

Enzymer: kinetik Flashcards

1
Q

Enzymer kan delas in i olika klasser beroende på vilken reaktion de katalyserar. Hur många klasser finns det och vad heter klasserna?

A
  1. Oxireduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Vilka typer av reaktioner katalyserar de olika klasserna av enzym?

A
  1. Oxireduktaser - elektron-transfer (H+ eller H-atom). Dessa utiliserar ofta NADP eller NAD+ som co-faktorer
  2. Transferaser - reaktioner där grupper flyttas
  3. Hydrolaser - hydrolys-reaktioner, funktionell grupp flyttas till vatten
  4. Lyaser - Addition av grupp till dubbelbindning, eller formation av dubbelbindning genom borttagning av grupp
  5. Isomeraser - grupper flyttas inom molekyler för förändrad isomeri-form
  6. Ligaser - Bildar C-C, C-S, C-O eller C-N bindning genom kondensations-reaktion. Sker ihop med ATP-klyvning eller liknande cofactor
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 1 - oxidoreduktaser?

A
  • Reduktas
  • Oxidas
  • Hydrogenas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 2 - transferaser?

A
  • Transferas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 3 - hydrolaser?

A
  • Esteras
  • Lipas
  • Peptidas
  • Proteas
  • Fosfatas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 4 - lyaser?

A
  • Dekarboxylas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 5 - isomeraser?

A
  • Racemas
  • Epimeras
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Ge exempel på enzym tillhörande enzymklass 6 - ligaser?

A
  • Ligas
  • Syntas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Enzymer klassas in med olika EC-nummer. Vad står EC för?

A

Enzyme commission number

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

EC-nummer är i formatet “EC A.B.C.D” (tex EC 2.7.1.2). Förklara vad de olika siffrorna i numret innebär?

A
  • A = vilken klass enzymet tillhör, tex transferas
  • B = vad enzymet gör specifikt (tex “överför fosfatgrupp” -> kinas. Eller “agerar på ester-bindning”…)
  • C = Enzymets acceptor, tex alkohol som tar emot fosfat
  • D = Var i listan av enzymer med liknande som detta enzym hamnar (tex enzym nummer 2 i en lista av enzym med samma egenskaper)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vad gör enzymet fosforylas?

A

Det adderar fosfat från en fosfatjon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Vad gör enzymet fosfatas?

A

Det hydrolyserar (tar bort) fosfatgrupp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Vad gör enzymet triacylglycerol lipas?

A

Bryter ner fett till fettsyror och glycerol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Gällande peptidaser, vad innebär det om enzymet är en endo- eller exopeptidas?

A
  • Endopeptidas = klipper inne i en peptid, från mitten och ut
  • Exopeptidas = klipper ifrån ändarna på en peptid och in
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vad gör enzymtyperna aminopeptidas och karboxipeptidas? Vad är skillnaden mellan dem?

A

Dessa enzymtyper klipper peptider ifrån ändasrna

  • Aminopeptidas klipper från amino-änden
  • Karboxipeptidas klipper från karoxyl-änden
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hur är serinproteaser uppbyggda och hur relateras dess uppbyggnad till deras verkningsmekanism?

A
  • Har en aminosyrakedja, likt alla enzym
  • Har cysteinbindningar mellan vissa aminosyror, som stabiliserar
  • På vissa ställen är aminosyrakedjan hydrolyserad - alltså har den hål

Vid aktivering av enzymet ändras dess koformation och hydrolys-hålen blir enzymets aktiva säten

17
Q

Serinproteaser har alla något gemensamt som är viktigt för deras funktion. Vad?

A
  • Serinproteaser har den sk “katalytiska triaden” - tre aminosyror som samverkar (kooperativitet) för att utföra katalysen
  • De är långt ifrån varandra i primärsekvensen men sammanförs i tertiärstrukturen
18
Q

Vad är serinproteaser för något? Ge exempel på två.

A

De är en grupp endopeptidaser som katalyserar hydrolysen av peptidbindningar

Exempel - chymotrypsin och trypsin

19
Q

Vilka aminosyror ingår i “katalytiska triaden” (serinproteas)? Vad är deras respektive funktion?

A
  • Asp-102 - bistår His-57 och Ser-195
  • His-57 - syra/bas katalys
  • Ser-195 - nukleofil; inblandad i kovalent katalys
20
Q

Hur går inbindning av substrat till chymotrypsin till?

A
21
Q

Vilka olika katalysprinciper för serinproteaser finns, och vad händer vid varje?

A
  1. Nukleofil katalys som utförs av Serin-195
  2. Kovalent katalys, där det bildas kovalent bundna intermediärer
  3. Elektrostatisk katalys - vätebindning mellan amidväten på chymotrypsin och det negativt laddade syret från substratet i övergångstillståndet
  4. Generell syra/bas katalys - Histidin-57 är perfekt placerad för att donera proton (syra) och ta upp proton (bas) från substrat, vatten och enzymet självt
22
Q

Förklara varför olika proteaser har olika substratspecificitet?

A

Det beror på strukturen hos substratets inbindningsficka

  • Chymotrypsin = hydrofob ficka, hit vill ickepolära/aromatiska aminosyror med stora R-grupper binda. Vid inbindning kan de klyvas. Ex: Trp, Tyr, Phe, Met och Leu.
  • Trypsin = neg. laddad aminosyra i botten av ficka. Attraktivt för positiva aminosyror Lys och Arg som klyvs vid inbindning.
  • Elastas = blockerad bindningsficka. Klyver peptider på karboxylsidan av GLy, Ala och Val. Dessa ickepolära syror har korta sidokedjor vilket gör att de får plats i fickan.
23
Q

Vad är HIV-proteas?

A

Ett enzym som klyver nysytetiserat protein för att skapa komponenter till HIV-virus

Transition State-liknande inhibitorer används för att inhibera HIV-proteas och fungerar som läkemedel mot HIV infektion / AIDS

24
Q

Vad är en transition state analog?

A
  • Kemiska föreningar vars struktur liknar transition state/enzym-substrat komplex hos enzymkatalyserade reaktioner
  • De kan användas som inhibitorer då de blockerar enzymets aktiva säte
25
Q

Nämn två nivåer av enzymreglering?

A
  1. På transkriptionsnivå
  2. När enzymet redan är uttryckt
26
Q

Vilka två sorters reglering kan man använda när ett enzym redan är uttryckt?

A
  • Reversibel reglering
  • Irriversibel reglering
27
Q

Nämn tre sorters reversibel och irreversibel reglering?

A

Reversibel reglering:

  • Allosterisk aktivering/deaktivering (ofta feedback)
  • Kovalent modifiering
  • Endogena inhibitorer

Irreversibel reglering:

  • Kovalent modifiering
  • Zymogen aktivering
  • Nedbrytning
28
Q

Vad innebär “feedback inhibition”?

A

Att slutprodukten blockerar en tidig reaktion och stänger av hela sekvensen / serien av reaktioner

29
Q

Förklara den sekventiella modellen för alloster aktivering, respektive inhibering?

A

Aktivering

  • Substrat binder in till enzym i T-form (som ofta är dimeriserad)
  • Inbindningen resulterar i att subenheten som bindes in till blir R-form
  • Dimerisering gör att R-formen smittar av sig till den andra subenheten av det dimeriserade enzymet

Inhibering

  • Inhibitor binder in till enzym i T-form (som ofta är dimeriserad)
  • Inbindningen resulterar i konformationsändring kring binding site
  • Konformation ändras i hela subenheten där inhibitor är bunden. Affinitet för substrat minskar för subenhet 1
  • Dimerisering gör att konformationsförändring sprids till subenhet 2. Affinitet för substrat minskar även i subenhet 2
30
Q

Enligt vilken inbindnings-modell sker alloster aktivering och inhibering?

A

Enligt induced fit-mechanism modellen

31
Q

Vad händer kinetik-mässigt när alloster inverkan sker på enzym?

A
  • Vi frångår Michaelis Menten kinetik
  • Inverserad plot blir inte längre rätlinjig
  • (Mycket reaktivt vid cooperativity)
32
Q

“Na/K-pumpen är ett ATPas. Transporten styrs av proteinets _____ och _____.” Fyll i luckorna!

A

Na/K-pumpen är ett ATPas. Transporten styrs av proteinets fosforylering (och Na+ joner) och defosforylering (och K+ joner)

33
Q

Vad innebär zymogen aktivering?

A
  • Det är när ett proenzym aktiveras och blir ett färdigt, aktivt enzym
  • Ex. Chymotrypsinogen ⇒ Chymotrypsin
34
Q
A
35
Q

Kan du berätta hur en Free pancreatic trypsin inhibitor fungerar?

A

Ja. Det är en naturlig proteas-inhibitor som finns ute i vävnad. Ex: free pancreatic trypsin inhibitor ville klyva trypsin i vävnad men det fanns inget trypsin där när den anlände. Då fäster det till vävnaden genom komplexbildning och ligger redo om trypsin kommer sen!

36
Q

Vad innebär reversibel kovalent reglering?

A
  • Fosforylering och defosforylering
  • Exempel på naturlig reversibel kovalent modifiering
37
Q

Vart är det viktigt att proteasaktivitet inte finns?

A

Ex. i blodbanan

BMA032, Medicinsk biokemi (16 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions