Enzymer

Question 1

Def/vad är ett enzym?

Answer 1

Enzym är biologisk katalysator som kan öka hastigheten på reaktioner utan att själv förbrukas.

Question 2

Vilka slags “molekyler” kan vara enzymer?

Answer 2

Proteiner & en del RNAn (ribosym)

Question 3

Varför behövs enzymer?

Answer 3

Pga Kinetiskt ofördelaktiga förutsättningar/miljö (“betingelser”):
Kemiska reaktioner i biologiska system
- Vattenmiljö (i cytosol/cellkärna/organell)
- Neutralt pH
- Kroppens temperatur (t.ex.37°C)

Question 4

Hur kan kunskap om enzymer hjälpa i tex klinisk diagnostik?

Answer 4

Enzymaktivitet eller mängd i blodet kan ge indikation om sjukdom.

Question 5

Varför är choklad farligt för hund o katt?

Answer 5

Innehåller Theobromine, vilket de saknar enzymet för att kunna bryta ned. —> påverkar CNS, hjärt, kärl, andings-system

Question 6

Vad menas med “Transition state/övergångsläge”

Answer 6

E+S –> E+P // båda dessa tillstånden? idrk…. kolla upp!!!!

Question 7

Expl Energibarriären/Aktiveringsenergi.

Answer 7

Energibarriären är energin som krävs för att
påbörja en reaktion = aktiveringsenergi.
//
Aktiveringsenergin = energin som krävs för att aktivera atomer eller molekyler till ett Övergångstillstånd (transition state) där de kan genomgå Kemisk omvandling.

Question 8

Påverkar enzymer aktiveringsenergin?

Answer 8

JA!!!!

Enzymer sänker aktiveringenergin för en reaktion —> fler substrat tillr E överkomma Ea & slutföra reaktion —> högre reaktionshastighet

Question 9

Påverkar enzymer energiskillnaden//fria energin mellan substrat och produkt? (delta H // delta G)

Answer 9

NEJ!!!! den är samma

Question 10

Vad är den aktiva ytan / aktiva sätet (active site)?

Answer 10

= en tredimensionell klyfta/ficka skapad av aminosyror från olika delar av den primära strukturen.

Question 11

Vart binder substratet in?

Answer 11

Substrat binder in till enzymet på den aktiva ytan,
som passar just det substratet, som en ”nyckel” i
ett ”lås”.
Ibland anpassas den aktiva ytan på enzymet så
att substratet passar in (induced fit)

Question 12

Vad finns de för interaktioner när enzym o substrat interagerar?

Answer 12

Aktiva ytan skapar unika mikromiljöer för
substratet.

Interaktionen mellan enzymet och
substratet involverar flera svaga interaktioner
t.ex. van der Waals interaktioner, vätebindningar
m.m., eller bildar övergångsprodukt.

Dessa interaktioner underlättar och påskyndar
reaktionen.
icke kovalenta

Question 13

Enzym har ju en specificitet, men passar substraten alltid perfekt?

Answer 13

Ibland anpassas den aktiva ytan på enzymet så
att substratet passar in = Induced fit

Question 14

slide 13 idk (och de om vrf ska veta enzymer…)

Question 15

Hur klassificeras enzymer? Hur många grpr?

Answer 15

Efter funktion! 6 grpr/klasser

Question 16

Vad är co-enzym // co-faktorer i relation t enzymer?
+ exempel

Answer 16

Vissa enzymer behöver ko-faktor (eller ko-enzym) för att kunna katalysera reaktion)

• Metall joner t.ex. Mg2+, Mn2+, Fe2+, Zn2+, m.m. (co-faktorer)
• Organisk molekyl (kallas ofta ko-enzym) t.ex. CoA
  (co-enzym A), NAD+, FAD, etc.
  co-enzym
• Vissa co-enzym binder permanent till enzym, t.ex.
  Hem, FAD.

Question 17

Har vitaminer nån koppling till co-enzym?

Answer 17

JA!!
Kan vara/är co-enzyms vitaminkällor

ffa vitamin B (olika typer)

Question 18

Co-faktor viktig i glykolys?

Answer 18

Mg2+ viktig co-faktor i glykolys

Mg2+ beh ofta för
enzymer som heter
ngt m kinas

Question 19

Vad är reaktionshastigheten, V?

Answer 19

V (hastighet) = förändring av [Produkt] / tid

Den totala reaktionshastigheten, V,
är antalet substratmolekyler som
omvandlas till produkt per tidsenhet
Anges oftast i μmol produkt/sekund.
inte conc/tid???? ger antal/tid verkligen rate???

Question 20

Hastigheter för reversibel reaktion? Initial hastighet och bakåt reaktion…

Answer 20

Initial hastighet, V0, är reaktions
hastighet vid början av en reaktion,
då reaktionen går bara framåt,
eftersom bara en försumbar mängd
produkt, P, har bildats.

När tillräckligt [P] bildas, börjar den
bakåt reaktion med hastighet V-1

Question 21

Reversibel reaktionshastighet och jämvikt

Vad händer med framåt
reaktionshastighet efter
reaktion har gått en längre tid?

När är jämvikt uppnådd?

Answer 21

Reversibel reaktionshastighet och jämvikt

Vad händer med framåt
reaktionshastighet efter
reaktion har gått en längre tid?

Ju längre tid det går, ju lägre
reaktionshastighet bli det

När total hastighet V = 0
(d.v.s. V1 = V-1, framåt o bakåt r är lika), då lika
många S omvandlas till P som
P till S, då sägs det att reaktionen har nått jämvikt.

Question 22

Vad påverkas reaktionshastigheten av??

Answer 22

• Temperatur
• pH
• Koncentration av enzym och reaktant (substrat/produkt)
• Inhibitor/aktivator

Question 23

Effekt av temperatur på enzym aktivitet / hastighet

Answer 23

optimal T olika olika enzymer
men likn att ökar –> max —> denat

Optimal temperatur: enzymsaktivitet är högst vid den temperatur de trivs bäst.

först incr T —> more f collisions —> incr rate
men at a certain point, max rate reached, when incr T further —> lower rate
since enzyme (~protein) loses its 3D shape – denatures

Question 24

Effekt av pH på enzym aktivitet / hastighet

Answer 24

olika enzymer olika optimala pH
* Olika enzymer är optimerade för olika pH
rätt pH för
ionisering av
aminosyrornas
sidokedjor
(påverkar tertiärstr)
* Ett specifikt pH kan behövas om den aktiva ytan behöver ha
rätt jonisering (ex. -NH3+)
* Extrema pH kan denaturera enzymer som stabiliserades av
jon-jon interaktioner

Question 25

Effekt av koncentration på enzym aktivitet / hastighet

Answer 25

Reaktionshastigheten ökar när
substratkoncentrationen ökar, men bara tills en
maximal hastighet, Vmax, har nått.

• Vid maximal hastighet (Vmax) är alla
  enzymmolekylar upptagna
  = V ökar inte trots incr conc
• Men om enzymkoncentration ökar då ökar också
  reaktionshastighet om substratkoncentrationen
  är inte begränsad

Question 26

Förklara k1, k-1 i M-M … ES komplex

Answer 26

• Mängden ES som bildas per tidsenhet beror på koncentrationerna av enzym och substrat, och hastighetskonstanten k1
• Substratet kan lossna från enzymet igen. Hur snabbt det går beror på koncentrationen av ES och hastighetskonstanten k-1
• Storleken på k-1 beror på hur hårt substratet binds till enzymet. Ju hårdare bindning, desto långsammare dissocierar ES, och värdet på k-1 blir lägre