Enzimas - Semana 3 Flashcards
Quais são as leis básicas da termodinâmica?
A entropia é crescente e a energia é constante.
Diferencie reação endergônica de reação exergônica.
Na reação endergônica os reagentes tem menos energia que os produtos, dessa forma o delta H é negativo e a reação “absorve” energia. Já na reação exergônica os reagentes tem mais energia que os produtos, dessa forma o delta h é positivo e a reação “libera” energia.
O que são enzimas?
As enzimas são catalisadores biológicos, em forma de proteína ou RNA, que possuem uma alta especificidade para o substrato e a reação que catalisam, e atuam aumentando a velocidade das reações, mas permanece inalterada (sem mudar o balanceamento).
Em quais classes poder ser divididas as enzimas?
Podem ser: oxirredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases, ligases e translocases.
Cite 3 doenças ou condições que existem por conta da falta ou ineficiência de alguma enzima.
Albinismo (ausência de tirosinase), fenilcetanuria (deficiência de fenilalanina hidroxilase) e intolerância a lactose (ausência de lactase).
Como ocorre a ligação enzima-substrato?
O modelo entendido para essa ligação, antigamente, chamava-se modelo chave-fechadura (consistia em defender um encaixe perfeito entre a enzima e o substrato, o que não pode ocorrer para que a catálise ocorra), porém, atualmente, a teoria do ajuste induzido é bem mais aceita (consiste em defender que a enzima se flexibiliza para o substrato, que não existe encaixe perfeito e que a ligação entre a enzima e o substrato ocorrem por conta da complementariedade em polaridade, carga e hidrofobia no sítio ativo).
O que é o sítio ativo?
O sítio ativo é o local, na enzima, no qual o substrato faz ligações com os grupos laterais que formam o sítio, e é através dessas ligações, que desestabilizam o substrato, que a enzima catalisa a transformação em produtos.
Defina os seguintes termos: energia de ativação, energia de ligação e estado de transição.
- Energia de ativação é a energia necessária para que o substrato alcance o estado de transição (comece a virar produto), quanto maior essa energia, menor é a velocidade da reação.
- Energia de ligação advém das ligações fracas e não-covalentes do complexo enzima-substrato.
- Estado de transição é o ponto de maior energia, no qual ocorrem varias modificações no substrato (tanto geométricas como de polaridade, etc) para a formação do produto.
Indique o que é um cofator enzimático e quais tipos temos.
O cofator enzimático é um componente adicional à enzima que faz com essa se ative ou, até mesmo, aumente sua velocidade. Podemos ter como cofatores: íons inorgânicos e coenzimas (são substâncias não proteicas, mas orgânicas ou metalorgânicas que se ligam as enzimas, seja permanentemente seja com a necessidade, e podem até ser consumidas durante a reação e são derivadas de proteínas).
O que são apoenzimas e holoenzimas?
Apoenzima correspond apenas a parte proteica da enzima, já holoenzima corresponde a apoenzima ligada a sua coenzima específica.
O que são isoenzimas? Cite 2 exemplos.
As isoenzimas são enzimas diferentes em sua forma e estrutura primária, mas catalisam a mesma reação, porém em locais de determinação específica de cada uma. Como exemplos temos: as creatinas kinases (2 subunidades e 2 tipos) e as lactato desidrogenase (4 subunidades e 2 tipos).
O que é cinética enzimática?
É o estudo da velocidade das reações catalisadas enzimaticamente, a velocidade de reações é determinada pelo número de substrato convertido em produto.
Explique a influência do Ph nas reações enzimáticas.
Existe um Ph ótimo para cada enzima agir, porém fora desse Ph pode ocorrer a desnaturação das enzimas, através da quebra das ligações dos grupos laterais.
Explique a influência da temperatura nas reações enzimáticas.
Também existe uma temperatura ideal para cada enzima, essa temperatura também fornece energia que será transformada em cinética para que haja velocidade para quebrar o complexo ES, a desnaturação também pode ocorrer por conta da temperatura.
Explique a influência da concentração de enzimas nas reações enzimáticas.
A concentração enzimática interfere quando existem poucas enzimas ou poucos coenzimas/cofatores, diminuindo a velocidade de reação.
Explique a influência da concentração de substrato nas reações enzimáticas.
A concentração de substrato influencia na velocidade da reação, de modo que quando há excesso de substrato a velocidade se estagna porque todas as enzimas estão ocupadas. A constante de km é a concentração de substrato quando v0 é 1/2 da vmáx.
Quais são as enzimas regulatórias?
- Alostéricas: se ligam a um sítio alostérico, por ligações não covalentes (podem modular positiva ou negativamente).
- Reguladas covalentemente: adição de grupos que ativam ou inativam enzimas.
- Por clivagem proteolítica: clivam o percursor é inativado (zimogênio).
Classifique a ação dos inibidores.
As enzimas podem sofrer 4 tipos de inibição: competitiva (inibidor se liga ao sítio ativo, competindo com o substrato), incompetitiva (inibidor se liga ao complexo enzima-substrato, em outro sítio), mista (o inibidor se liga tanto ao sítio ativo quando ao sítio próprio) e irreversível (formam ligações covalentes com o grupo funcional das enzimas).
