Enzimas Flashcards

1
Q

estructura primaria

A

aa lineal con enlaces peptídicos

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2
Q

secundaria

A

plegada y unida con puentes de hidrógeno

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3
Q

terciaria

A

interaction entre sus R

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4
Q

cuaternaria

A

union entre proteínas

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5
Q

enfermedad por cambio de secuencia de aa

A

Anemia falciforme

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6
Q

que son las enzimas

A
  • polymeros biologicos que catalizan las reacciones
  • casi todas son proteínas
  • son selectivas
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7
Q

excepcion de que todas la enzimas son proteínas

A

Ribozimas

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8
Q

las enzimas pueden ser defectuosas por

A
  • infecciones de virus/bacterias
  • mutaciones genéticas
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9
Q

caracteristicas biomedicas

A
  • especifidad para sustratos
  • estereoespecifidad (sólo actúan sobre un estereoisómero de un compuesto)
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10
Q

oxidoreductasas

A

catalizan oxidaciones y reducciones

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11
Q

transferasas

A

catalizan transferencias de porciones como grupos glucosilo, metilo, fosforilo

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12
Q

enzimas por tipo de reacción

A
  • oxidoreductasas
  • transferasas
  • hidrolasas
  • liasas
  • isomerasas
  • ligases
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13
Q

hidrolasas

A

division hidrolitica de enlaces covalentes, por adición de agua

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14
Q

liasas

A

division de enlaces covalentes mediante eliminación de un átomo dejando dobles enlaces

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15
Q

isomerasas

A

cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula

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16
Q

ligasas

A

union de dos moléculas en reacciones acoplados a la hidrolisis de ATP

17
Q

qué son los grupos prostéticos, cofactores y coenzimas

A

moléculas no proteínicas y iones metálicos que participan en la unión de sustratos o en la catálisis

18
Q

características de los prostetícos

A
  • parte no aminoácida
  • se incorporan estrecha y establemente hacia una proteína mediante fuerzas covalentes y no covalentes
  • los metales son los mas comunes
19
Q

que son los cofactores

A
  • se unen de manera transitoria y disociable a la enzima
  • las enzimas que requieren cofactores se llaman enzimas activadas por metal
20
Q

que hacen los cofactores

A
  • estabilizan cargas negativas para poder plegar proteinas
  • reacciones de oxido/reduccion
21
Q

que es una coenzima

A

adaptador que facilita el reconocimiento y union de grupos químicos

22
Q

en la catalisis que se genera

A
  • complejo enzima sustrato (ES)
  • tiene estabilidad termica mayor a la de la enzima en sí
23
Q

en el sitio activo quienes se alinean

A
  • proteticos
  • cofactores
  • coenzimas
  • cadenas laterales de aa que se catalizan en productos
24
Q

los dos modelos de catalaisis

A
  1. llave-cerradura (forma rigida)
  2. ajuste inducido (sustrato y enzima se ajustan)
25
Q

parte central de los cofactores y enzimas

A

vitaminas y minerales
vitamina B

26
Q

que son las colisiones productivas

A

que tanto están en contacto el sustrato con la enzima

27
Q

que provoca el aumento de temperatura

A
  • mayor interacción con la enzima
  • en exceso puede desconfigurar a la enzima
28
Q

tipos de inhibidores de enzimas

A
  • competitivo
  • acompetitiva
  • alosterica
29
Q

que es el intermediario de estado de transición

A

punto medio en la transferencia de sustratos a productos

30
Q

inhibition alosterica

A
  • sitio especifico para un inhibidor
  • cambia la estructura de la enzima cuando se une
31
Q

que es un zimogeno

A
  • proteinas simples que se convierten en enzima activa por un proceso de hidrolisis.
  • es un compuesto inactivo
32
Q

a partir de que estructura una proteína puede actuar como enzima

A

desde la terciaria

33
Q

ribozimas

A
  • se empalman y dividen por sí mismas
  • RNA ribosomales