Enzim

Question 1

Active site of enzime

Answer 1

bagian spesifik dari molekul enzim yang berfungsi sebagai tempat untuk terjadinya reaksi kimia dengan substrat.

Question 2

Allosteric regulation of enzymes

Answer 2

mekanisme pengaturan aktivitas enzim yang melibatkan perubahan konformasi (struktur) enzim setelah ikatan dengan molekul pengatur di luar situs aktifnya, yang disebut modulator alosterik

Question 3

Four levels of protein structure

Answer 3

Primer - urutan asam amino yang tepat sebelum pelipatan.

Sekunder - pelipatan sederhana menghasilkan struktur sederhana.

Tersier - pelipatan menghasilkan struktur 3D yang kompleks.

Kuarterner - beberapa subunit 3D yang disusun menjadi struktur yang lebih besar.

Question 4

Protein Electrically Charged
1. Acidic
2. Basic

3. Protein Polar

Answer 4

1. Aspartic (Asp), Glutamic (Glu)
2. Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His)
3. Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln

Question 5

Struktur tersier mengacu pada struktur globular tiga dimensi yang terbentuk dengan (1) Pelipatan distabilkan oleh beberapa interaksi (2)

Answer 5

1. menekuk dan memutar rantai polipeptida.
2. nonkovalen yang lemah.

Question 6

Interaksi nonkovalen yang lemah pada pelipatan polipeptida meliputi

Answer 6

Ikatan hidrogen yang terbentuk ketika atom Hidrogen digunakan bersama oleh dua atom lainnya.

Interaksi elektrostatik yang terjadi antara rantai samping asam amino yang bermuatan.

Interaksi hidrofobik: Selama pelipatan rantai polipeptida, asam amino dengan rantai samping polar (larut dalam air)
sering ditemukan pada permukaan molekul sementara asam amino dengan rantai samping non polar (tidak larut dalam air)
terkubur di bagian dalam. Ini berarti bahwa protein yang terlipat larut dalam air atau larutan berair.

Question 7

Ikatan kovalen juga dapat berkontribusi pada struktur tersier. Contohnya

Answer 7

Asam amino, sistein, memiliki gugus SH sebagai bagian dari gugus R-nya dan oleh karena itu, ikatan disulfida (S-S) dapat terbentuk dengan sistein yang berdekatan.

Question 9

kelarutan adalah (1). Struktur (2) memengaruhi sifat kelarutannya. Protein sitoplasma sebagian besar memiliki asam amino (3) pada permukaannya dan karenanya larut dalam air, dengan lebih banyak (4) yang terletak di bagian dalam protein, terlindung dari lingkungan berair.

Answer 9

1. jumlah zat terlarut yang dapat dilarutkan dalam pelarut
2. 3-D suatu protein
3. hidrofilik (polar)
4. gugus hidrofobik

Question 10

1. Protein biasanya dicirikan oleh
2. komposisi kimia dari gugus R yang unik bertanggung jawab atas

Answer 10

1. ukuran (berat molekul) dan bentuknya, komposisi dan urutan asam amino, titik isolelektrik (pI), sifat hidrofobisitas, dan afinitas biologis.
2. karakteristik penting asam amino, reaktivitas kimia, muatan ionik, dan sifat hidrofobisitas relatif.

Question 11

Berat molekul protein adalah massa satu mol protein, biasanya diukur dalam satuan yang disebut (1).
Berat molekul protein bervariasi dalam rentang yang luas. Berat molekul rata-rata protein adalah antara (2). Metode pemisahan yang didasarkan pada ukuran dan bentuk meliputi (3)

Answer 11

1. dalton
2. 40.000 hingga 50.000 dalton
3. kromatografi filtrasi gel (kromatografi pengecualian ukuran) dan elektroforesis gel poliakrilamid.

Question 12

Muatan bersih protein sangat dipengaruhi oleh (1)
Teknik pemisahan yang didasarkan pada muatan meliputi (2)
PI adalah (3). Pada pembacaan pH yang lebih rendah, ada lebih banyak muatan positif di lingkungan dan oleh karena itu, protein memiliki (4). Kebalikannya berlaku pada pembacaan pH di atas PI.

Answer 12

1. pH larutan
2. kromatografi pertukaran ion, pemfokusan isoelektrik, dan kromatofokus.
3. pH di mana tidak ada muatan bersih pada protein
4. karakter kationik yang meningkat

Question 13

Dalam larutan berair, protein cenderung

Answer 13

terlipat sehingga area protein dengan daerah hidrofobik terletak di permukaan internal yang bersebelahan dan menjauh dari molekul air polar dalam larutan.

Question 14

Methods Used for Protein Separation and Analysis

Answer 14

1. Bulk
2. Chromatography
3. Elektrophoresis

Question 15

Protein Property Exploited

Bulk
1. Ammonium sulfate precipitation
2. Filtration

Answer 15

1. Kelarutan
2. Size

Question 16

Protein Property Exploited

Chromatography
1. Ion-Exchange
2. Gel Filtration (Gel Permeation)
3. Hydrophobic Interaction
4. Affinity
5. Reversed Phase
6. Chromatofocusing

Answer 16

1. Charge
2. Size or molecular wt.
3. Hydrophobicity
4. Biological Activity
5. Hydrophobicitiy
6. pI (Charge)

Question 17

Electriphoresis
1. Native Gel
2. Denaturing Gel (SDS-PAGE)
3. IEF
4. 2D gels

Answer 17

1. Mass/charge
2. Mass (Molecular weight)
3. pI or charge
4. Molecular weight and pI (charge)

Question 18

Ammonium Sulphate Precipitation

Garam yang paling umum digunakan untuk prosedur ini adalah (NH4)2SO4 karena:

Answer 18

1. Kelarutannya tinggi
2. Kurangnya kapasitas penyangga
3. Biaya minimal
4. Kepadatan larutan yang dihasilkan rendah dibandingkan dengan garam lainnya, yang membantu pemisahan sentrifugasi

Question 19

Faktor-faktor kritis yang memengaruhi konsentrasi
di mana protein tertentu akan mengendap
meliputi:

Answer 19

1. Jumlah dan posisi gugus polar
2. Berat molekul protein
3. pH larutan
4. Suhu di mana pengendapan
   dilakukan

Question 20

Protein di sebelah kiri memiliki daerah hidrofilik yang relatif sedikit, dan karenanya akan (1) pada konsentrasi amonium sulfat yang relatif rendah - mungkin sekitar (2). Protein di sebelah kanan memiliki daerah hidrofilik yang jauh lebih banyak, dan karenanya akan (3)
Ini berarti bahwa protein dapat dipisahkan dari campuran berdasarkan sifat (4)

Answer 20

1. menggumpal dan mengendap
2. 20 - 30% saturasi
3. tetap dalam larutan hingga konsentrasi amonium sulfat jauh lebih tinggi - mungkin sekitar 50 - 60% saturasi.
4. hidrofilisitasnya dengan meningkatkan konsentrasi amonium sulfat secara bertahap.