Eiwitstructuur en enzymwerking (bijna af)

Question 1

1. Wat zijn enzymen?

Answer 1

1. Een subgroep van functionele eiwitten, organische katalysatoren

Question 2

2. Wat doen eiwitten?

Answer 2

2. Ze voeren functies uit die het leven mogelijk maken

Question 3

3. Wat zijn de vier structuren van een eiwit?

Answer 3

3. 1 = de volgorde van aminozuren 9dus niet nucleotiden11, 2 = de aanwezigheid van a-helix of b-strand vormen, 3 = de ruimtelijke vouwing van het gehele eiwit, 4 = de interactie met andere eiwitten

Question 4

4. Hoe ontstaan secundaire structuren?

Answer 4

4. De amino-/peptidebindingen kunnen niet bewegen omdat ze het karakter van een dubbele binding hebben, maar de bindingen rondom de c-atomen maken beweging/draaiing wel mogelijk. Dit zorgt voor ofwel een a-helix waarbij de draaiing steeds in dezelfde richting is of een b-strand waarbij de restgroepen zo ver mogelijk van elkaar afkomen in een zo uitgestrekt mogelijke structuur

Question 5

5. Wat zijn de sterkste bindingen binnen eiwitten?

Answer 5

5. De peptidebindingen (primaire structuur), tussen de aminozuren

Question 6

6. Hoe komt het dat de driedimensionale structuur toch stabiel is?

Answer 6

6. Door het grote aantal bindingen en wordt versterkt door zwavelbindingen (S-S), de enige binding binnen de tertiaire/quaternaire structuur die erg sterk is

Question 7

7. Hoe komt het dat eiwitten zo flexibel zijn wat bijv. nodig is voor spiercontractie of de werking van enzymen?

Answer 7

7. Doordat de zwakke bindingen in de ruimtelijke structuur van een eiwit tijdelijk verbroken kunnen worden en de structuur daardoor niet in steen gegoten is

Question 8

8. Wat is met name bepalend voor de 3d structuur van een eiwit?

Answer 8

8. De interactie van de aminozuurketen met water. De hydrofobe restgroepen worden bij elkaar gebracht om weg te komen van het water. De hydrofiele groepen gaan aan de buitenkant richting het water staan. Dit zijn de hydrofobe krachten

Question 9

9. Welke 2 soorten enzymen zijn er?

Answer 9

9. Simpele Michaelis-Menten enzymen en complexe allosterische enzymen

Question 10

10. Wat is allosterie?

Answer 10

10. Een van de mechanismen om de activiteit van enzymen te veranderen

Question 11

11. Wat doet een enzym?

Answer 11

11. Versnelt chemische reacties door de activeringsenergie te verlagen (brengt ze op gang) en brengt de reacties sneller naar het evenwicht (verandert de evenwichtsligging niet)

Question 12

12. Wat is de algemene formule die nodig is voor het verloop van een reactie?

Answer 12

12. Delta E = energie product – energie reactant (substraat), hij moet negatief zijn wil een reactie thermodynamisch mogelijk zijn

Question 13

13. Wat gebeurt er met de energielevels van de reactanten en de producten tijdens een reactie?

Answer 13

13. De totale energie van de reactanten is in het begin groot en de energie van de producten klein, er is namelijk nog maar weinig product. Zodra de activeringsenergie is overschreden, gaan de energielevels richting een evenwicht, waarbij de energie van beide groepen gelijk komt

Question 14

14. Wat is Gibbs energie?

Answer 14

14. De energievorm die geldt voor reacties, omvat zowel bindingsenergie als entropie (aantal vrijheidsgraden / gelijke verdeling)

Question 15

15. Wat is een substraat?

Answer 15

15. Het specifieke molecuul waarmee het enzym een binding aan kan gaan. Hierdoor komt er een vormverandering waardoor de reactie sneller kan verlopen omdat de activeringsenergie verlaagd wordt

Question 16

16. Wat is Km?

Answer 16

16. Hoe graag bindt het enzym met het substraat

Question 17

17. Wat is Vmax?

Answer 17

17. Maximale snelheid van de reactie, recht evenredig met de hoeveelheid enzym

Question 18

18. Wat is de formule van Vmax en Km?

Answer 18

.

Question 19

19. Wat zegt een lage Km? En een hoge Km?

Answer 19

19. Een hoge Km betekent dat er een lage affiniteit van het enzym is voor het substraat, terwijl een lage Km betekent dat er een hoge affiniteit is van het enzym voor het substraat. Lage Km = hoge affiniteit = al bij lage concentraties substraat een half maximale activiteit plaatsvinden. Hoge Km = lage affiniteit = je ziet pas bij hogere substraatconcentraties een half maximale activiteit van het enzym

Question 20

20. Van wat voor verbanden spreken we bij Michaelis-Menten enzymen en allosterische enzymen?

Answer 20

20. MM = hyperbool-verband tussen substraatconcentratie en initiële reactiesnelheid, allosterische = sigmoidaal verband

Question 21

21. Welke 2 vormen van activiteit van het enzym zijn er bij allosterische enzymen?

Answer 21

21. T(ense)-vorm is inactief omdat er weinig bewegingsvrijheid is, R(elaxed)-vorm is actief enzym omdat de bewegingsvrijheid rondom het katalytische centrum hoger is. De T-vorm verandert naar de R-vorm

Question 22

22. Hoe wordt de vorm van het allosterisch enzym veranderd?

Answer 22

22. Door een meer substraat toe te voegen of door de binding van een activerend molecuul (ligant) aan het enzym

Question 23

23. Hoe kan de reactiesnelheid worden verhoogd?

Answer 23

23. Door meer substraat aan te leven (= massawerking, kan niet opeens gebeuren als je bijv. moet rennen in een vluchtsituatie), door meer enzym te synthetiseren (= enzyminductie / het via eiwitsynthese maken van nieuwe eiwitten, is ook niet snel) of door allestorie. Dit gaat sneller omdat er niet meer ergens van gemaakt hoeft te worden, maar enkel de staat van de enzymen veranderd moet worden

Question 24

24. Wat is fosforylering van enzymen?

Answer 24

.

Question 25

25. Wat onderscheidt een covalente binding van een niet-covalente binding?

Answer 25

25. In een covalente binding wordt een elektronenpaar gedeeld in een molecuulbinding

Question 26

26. Waarom is een covalente binding moelijker te verbreken dan een ionogene?

Answer 26

26. Er moet een enzym betrokken bij zijn om de molecuul binding te verbeken, terwijl er bij een ionogene binding geen molecuulbindingen worden aangemaakt (het gaat enkel om lading) en hij daarom makkelijker te verbreken is

Question 27

27. Hoeveel effect heeft het enzym op de versnelling van de heen- en terugreactie bij een evenwicht?

Answer 27

27. Evenveel

Question 28

28. Wat gebeurt er met Vmax en de Km bij verdubbeling van hoeveelheid enzym?

Answer 28

28. Vmax verdubbelt (snelheid is recht evenredig met de hoeveelheid enzym, waardoor als de hoeveelheid enzym verdubbelt de Vmax ook verdubbelt) en de Km blijft gelijk (hoe graag bindt het enzym met het substraat)

Question 29

29. Wat houdt een bindingsenergie in?

Answer 29

29. De hoeveelheid energie die er in gestoken moet worden om de binding te verbreken