Cours 8 - Enzymes Flashcards
Énergie de transition d’une réaction
- Énergie nécessaire à la réaction
- Empêche les réactions de se produire spontanément
Nomenclature enzymatique officielle
EC 1.2.3.4
EC = Enzyme commission
1 = Famille d’enzyme
2.3. = Sous-classes et autres divisions
4 = Numéro de série
Familles d’enzymes et fonctions
- Oxydoréductases = rx d’oxydoréduction
- Transférases = transfèrent un groupement chimique d’une molécule à une autre
- Hydrolases = catalysent l’hydrolyse. C’est une variété de transférases qui transfèrent une molécule H2O
- Lyases = Brisent un lien chimique autrement que par hydrolyse ou par oxydation, d’habitude en générant un double-lien (ou en ajoutant un substrat à un double-lien), ou en formant un cycle
- Isomérases = Changement de structure dans un molécule
- Ligases = Liaison de 2 substrats. Demande de l’énergie. Souvent appelées synthétases
- Translocases = Transporter du matériel à travers une membrane
À quoi correspond la vitesse d’une réaction
- Mesure de l’utilisation de substrat OU de la production de produit en fonction du temps
- Pente de la courbe concentration du produit vs temps en tout point (ou la pente de sa tangente)
C’est quoi V0 et comment on le détermine?
- Vitesse max, pente max
- On peut le déterminer en déterminant expérimentalement la tangente de la courbe delta P/delta t au point 0
Vrai ou faux; la concentration de substrat sur un graphique est une mesure précise
Faux. Elle est précise au début de la réaction seulement. Ensuite, elle diminue dans le temps.
Rapport entre la vitesse et le substrat
V = k [S]
Équation de la cinétique michaélienne d’une enzyme
V0 = Vmax x [S] / (Km + [S])
Constante michaélienne et comment la calculer
Km
V0 = (Vmax x [S]) / (Km + [S])
Équation de Lineweaver-Burk et à quoi elle sert
Méthode de représentation des données de cinétique enzymatique utilisant la réciproque des valeurs
1 / V0 = Km / (Vmax x [S]) + 1 / Vmax
Équation de la pente sur un graphique de Lineweaver-Burk
Pente = Km/Vmax
Équation de la pente quand x=0 sur un graphique de Lineweaver-Burk
-1/km
Équation de la pente quand y=0 sur un graphique de Lineweaver-Burk
1/Vmax
Qu’arrive-t-il à la vitesse de réaction à haute [S]
Rien. L’enzyme est full loadé donc [S] n’a plus d’effet
Que représente la constante catalytique Kcat?
Vitesse à laquelle une enzyme «travaille»
Nombre de moles de substrat converti par seconde par mol d’enzyme
Kcat équation
Kcat = Vmax / [E]total
Exprimé en 1/sec
Kcat élevé signifiance
Kcat plus élevé = enzyme va plus vite.
De quoi dépend l’efficacité catalytique
Du Kcat et Km
Efficacité catalytique = Kcat / Km
Peut varier d’un substrat à l’autre pour une même enzyme
À quoi sert le papier semi-log
Pour une relation logarithmique couvrant un grand éventail de valeurs
Relation log prend la forme d’une droite
Inhibition enzymatique (façons de faire) et variation du Vmax et Km
- Compétitif: inhibiteur et substrat luttent pour le site actif. Vmax inchangé, mais Km monte car il faut plus de substrat pour «tasser» l’inhibiteur
- Incompétitif: Stabilisation du complexe ES en ESI. Vmax baisse et Km baisse
- Non-compétitif: inhibiteur nuit au travail de l’enzyme. Vmax baisse en fonction de la concentration de l’inhibiteur. Km ne change pas.
Enzyme allostérique
Enzyme qui change de forme (et d’activité) en liant un modulateur. Ce modulateur peut être (ou pas) son substrat ou son produit.
Peut y avoir plusieurs sites sur une enzyme
Relation structure-fonction d’une enzyme
Si la structure d’une enzyme est altérée, à cause d’un mauvais pH ou d’une dénaturation partielle par exemple, les résidus qui doivent y interagir les une avec les autres pourraient ne pas être bien positionnés ou ne pas avoir une bonne charge, rendant le site actif de l’Enzyme incapable de fonctionner.
Adaptation induite
Distorsion de l’enzyme favorisant le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition.
Certaines enzymes subissent un changement majeur de conformation quand ils lient leur ligand.
Avantage et désavantage de l’adaptation induite
Permet d’économiser des réactifs.
A un coût métabolique: l’énergie requise pour changer de conformation ne peut pas être utilisée pour la catalyse elle-même.
