Cours 8 - Enzymes

Question 1

Énergie de transition d’une réaction

Answer 1

• Énergie nécessaire à la réaction
• Empêche les réactions de se produire spontanément

Question 2

Nomenclature enzymatique officielle

Answer 2

EC 1.2.3.4
EC = Enzyme commission
1 = Famille d’enzyme
2.3. = Sous-classes et autres divisions
4 = Numéro de série

Question 3

Familles d’enzymes et fonctions

Answer 3

1. Oxydoréductases = rx d’oxydoréduction
2. Transférases = transfèrent un groupement chimique d’une molécule à une autre
3. Hydrolases = catalysent l’hydrolyse. C’est une variété de transférases qui transfèrent une molécule H2O
4. Lyases = Brisent un lien chimique autrement que par hydrolyse ou par oxydation, d’habitude en générant un double-lien (ou en ajoutant un substrat à un double-lien), ou en formant un cycle
5. Isomérases = Changement de structure dans un molécule
6. Ligases = Liaison de 2 substrats. Demande de l’énergie. Souvent appelées synthétases
7. Translocases = Transporter du matériel à travers une membrane

Question 4

À quoi correspond la vitesse d’une réaction

Answer 4

• Mesure de l’utilisation de substrat OU de la production de produit en fonction du temps
• Pente de la courbe concentration du produit vs temps en tout point (ou la pente de sa tangente)

Question 5

C’est quoi V0 et comment on le détermine?

Answer 5

• Vitesse max, pente max
• On peut le déterminer en déterminant expérimentalement la tangente de la courbe delta P/delta t au point 0

Question 6

Vrai ou faux; la concentration de substrat sur un graphique est une mesure précise

Answer 6

Faux. Elle est précise au début de la réaction seulement. Ensuite, elle diminue dans le temps.

Question 7

Rapport entre la vitesse et le substrat

Answer 7

V = k [S]

Question 8

Équation de la cinétique michaélienne d’une enzyme

Answer 8

V0 = Vmax x [S] / (Km + [S])

Question 9

Constante michaélienne et comment la calculer

Answer 9

Km
V0 = (Vmax x [S]) / (Km + [S])

Question 10

Équation de Lineweaver-Burk et à quoi elle sert

Answer 10

Méthode de représentation des données de cinétique enzymatique utilisant la réciproque des valeurs
1 / V0 = Km / (Vmax x [S]) + 1 / Vmax

Question 11

Équation de la pente sur un graphique de Lineweaver-Burk

Answer 11

Pente = Km/Vmax

Question 12

Équation de la pente quand x=0 sur un graphique de Lineweaver-Burk

Answer 12

-1/km

Question 13

Équation de la pente quand y=0 sur un graphique de Lineweaver-Burk

Answer 13

1/Vmax

Question 14

Qu’arrive-t-il à la vitesse de réaction à haute [S]

Answer 14

Rien. L’enzyme est full loadé donc [S] n’a plus d’effet

Question 15

Que représente la constante catalytique Kcat?

Answer 15

Vitesse à laquelle une enzyme «travaille»
Nombre de moles de substrat converti par seconde par mol d’enzyme

Question 16

Kcat équation

Answer 16

Kcat = Vmax / [E]total
Exprimé en 1/sec

Question 17

Kcat élevé signifiance

Answer 17

Kcat plus élevé = enzyme va plus vite.

Question 18

De quoi dépend l’efficacité catalytique

Answer 18

Du Kcat et Km
Efficacité catalytique = Kcat / Km
Peut varier d’un substrat à l’autre pour une même enzyme

Question 19

À quoi sert le papier semi-log

Answer 19

Pour une relation logarithmique couvrant un grand éventail de valeurs
Relation log prend la forme d’une droite

Question 20

Inhibition enzymatique (façons de faire) et variation du Vmax et Km

Answer 20

• Compétitif: inhibiteur et substrat luttent pour le site actif. Vmax inchangé, mais Km monte car il faut plus de substrat pour «tasser» l’inhibiteur
• Incompétitif: Stabilisation du complexe ES en ESI. Vmax baisse et Km baisse
• Non-compétitif: inhibiteur nuit au travail de l’enzyme. Vmax baisse en fonction de la concentration de l’inhibiteur. Km ne change pas.

Question 21

Enzyme allostérique

Answer 21

Enzyme qui change de forme (et d’activité) en liant un modulateur. Ce modulateur peut être (ou pas) son substrat ou son produit.
Peut y avoir plusieurs sites sur une enzyme

Question 22

Relation structure-fonction d’une enzyme

Answer 22

Si la structure d’une enzyme est altérée, à cause d’un mauvais pH ou d’une dénaturation partielle par exemple, les résidus qui doivent y interagir les une avec les autres pourraient ne pas être bien positionnés ou ne pas avoir une bonne charge, rendant le site actif de l’Enzyme incapable de fonctionner.

Question 23

Adaptation induite

Answer 23

Distorsion de l’enzyme favorisant le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition.
Certaines enzymes subissent un changement majeur de conformation quand ils lient leur ligand.

Question 24

Avantage et désavantage de l’adaptation induite

Answer 24

Permet d’économiser des réactifs.
A un coût métabolique: l’énergie requise pour changer de conformation ne peut pas être utilisée pour la catalyse elle-même.

Question 25

Qu’est-ce qui est plus efficace; enzyme à adaptation induite ou enzyme à géométrie fixe?

Answer 25

À géométrie fixe.

Question 26

Zymogène

Answer 26

Enzyme produite sous forme de précurseur inactif. Il faut lui couper un bout pour l’activer

Question 27

Sérine protéase (c’est quoi et fonction)

Answer 27

• Compte une sérine cruciale dans son site actif.
• Fonction: cliver des protéines ou peptides en hydrolysant leurs liaisons peptidiques

Question 28

Quand est ce que Km = [S] ?

Answer 28

Km = [S] quand 1/2 Vmax

Question 29

Un inhibiteur irréversible peut-il être enlevé de l’enzyme?

Answer 29

D’habitude non, mais dans les faits, ça peut arriver si une noivelle réaction chimique parvient à briser le lien covalent qui le lie à l’enzyme.

Question 30

Peut-on détecter un état de transition?

Answer 30

Non, un état de transition est un état si fugace qu’on ne peut quese représenter sa configuration au point de vue théorique, pas le détecter lui-même

Question 31

Les résidus trouvés à l’intérieur d’un site réactionnel enzymatique sont en majorité retrouvés parmi les résidus…

Answer 31

Chargés