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Biochimie > Chapitre 4 - Les protéines > Flashcards

Chapitre 4 - Les protéines Flashcards

1
Q

Expliquer l’assemblage des protéines.

A
  • Les codons (code à 3 lettres) sont liés à l’ARNm (messager).
  • ARNm entre dans le ribosome et dans les sites de traduction.
  • ARNt (transport) est associé à des acides aminés par leur bout C-terminal et des anticodons (codes à 3 lettres). Entre aussi dans le ribosome et sites de traduction.
  • Anticodons s’associent aux codons correspondants pour la lecture de l’ARN dans le site A. L’acide aminé se connecte à la chaine d’acides aminés déjà formée (attachée à l’ARNt précédant; dans le site P)
  • Le ribosome avance alors et l’ARNt du site P se retrouve dans le site E sans acide aminé et est sorti du ribosome. L’ARNt du site A se retrouve au site P avec la chaine d’acides aminés en attente d’autre ARNt.
  • Une mutation non-sens interrompt le cadre de lecture en y introduisant un codon stop. Alors, la protéine formée et le ribosome sont relâchés.
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2
Q

Qu’est-ce que le plan amide?

A

Quand la rotation des liens impliqués est empêchée par la résonance, formant une structure plane rigide. (Insaturation des acides aminés force la formation du plan amide)

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3
Q

Qu’est-ce qu’un peptide?

A

Chaine d’acides aminés

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4
Q

Qu’est-ce qu’un oligopeptide?

A

Chaine d’acides aminés courte

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5
Q

Qu’est-ce qu’un polypeptide?

A

Chaine d’acides aminés longue

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6
Q

Qu’est-ce que l’aspartate et le glutamate?

A

Sel d’acide aspartique et d’acide glutamique

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7
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Lien formé (par condensation et libération d’H2O) entre groupement aminé et groupement acide d’acides aminés.

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8
Q

Quelle est la disposition des chaines latérales d’acides aminés?

A

Trans (carbones alpha des côtés opposés du lien peptidique)

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9
Q

Qu’est-ce que le N-terminus et le C-terminus?

A

N-terminus = extrémité amine de la protéine, à l’extrémité gauche
C-terminus = etrémité carboxylée de la protéine, à l’extrémité droite.

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10
Q

Quels sont les rôles des protéines?

A
  • Structure cellulaire
  • Régulation de l’expression génique
  • Activité enzymatique
  • Signalisation intra et extra cellulaire
  • Émission de lumière
  • Identification immunitaire
  • Protection
    (molécules à tout faire!)
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11
Q

Quelles sont les formes de structure secondaire les plus communes?

A
  • Hélices alpha
  • Feuillets beta
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12
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A
  • Certain caractère d’élasticité (si on brise les ponts hydrogènes, vont se refaire rapidement)
  • Tourne de pas droit (sens de rotation comme les doigts de la main droite)
  • Peut être amphipathique (côté plus hydrophobe et côté plus hydrophile)
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13
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets beta?

A
  • Ponts hydrogènes latéraux (pas dans le sens de la chaine, mais plutôt en 2 chaines voisines)
  • Forme un plan ressemblant à un ruffle (groupements latéraux répartis de part et d’autre)
  • Peut être parallèle (forme de spring) et antiparallèle (forme de zig zag)
  • Grande rigidité de la protéine
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14
Q

Quelles sont les différentes façons de stabiliser la structure tertiaire?

A
  • Ponts hydrogènes
  • Interactions hydrophiles
  • Ponts salins
  • Ponts disulfures
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15
Q

Quels sont les acides aminés les plus rares à retrouver dans des hélices alpha et feuillets beta?

A

Proline et glycine

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16
Q

Comment est-ce que le pH influence les ponts disulfures?

A
  • En pH bas (ou présence d’agents réducteurs) les hydrogènes restent collés aux souffres et pas de pont formé.
  • En pH élevé, présence d’agents oxydants, les hydrogènes sont relâchés et les souffres s’associent pour former un pont disulfure.
17
Q

Le cytoplasme et le RE sont-ils des environnements réducteurs ou oxydants?

A
  • Cytoplasme = Réducteur
  • RE = Oxydant
18
Q

Dans quel environnement seront formées les protéines avec plus de ponts disulfures?

A

Dans le RE (environnement oxydant)

19
Q

Comment se fait la dénaturation des protéines?

A
  • Chaleur
  • Bris des ponts disulfures (agent réducteur)
  • Dénaturation chimique (interférence avec les liens hydrophobes) par détergents ou agents chaotropiques
20
Q

Quelles sont les protéines facilitant le repliement des protéines?

A

Chaperons

21
Q

Expliquer le processus de Salting-out.

A
  • Pour être soluble dans l’eau, une protéine doit interagir avec les molécules d’eau (hydratation)
  • Excès de sel peut monopoliser les molécules d’eau
  • Les protéines sortent donc de la solution.
22
Q

Quelle structure des protéines est associée à la respiration?

A

Quaternaire

23
Q

Qu’est-ce que la désoxyhémoglobine et l’oxyhémoglobine?

A
  • Désoxyhémoglobine = Groupement hème (x4) à pH bas, forme T (tendue), faible affinité pour O2, grande affinité pour CO2 et H+
  • Oxyhémoglobine = Groupement hème (x4) à pH élevé, forme R (relaxée), grande affinité pour O2, faible affinité pour CO2 et H+
24
Q

Expliquer la respiration cellulaire avec les protéines.

A
  • Cellule ayant utilisé son O2 est maintenant pleine de CO2 et ions H+
  • Approche d’un globule rouge contenant l’oxyhémoglobine (plein d’O2)
  • Bas pH de la cellule induit une transition R vers T
  • Conversion en forme T réduit l’affinité de l’hémoglobine pour O2, qui est libéré. L’affinité augmente pour CO2 et H+, qui sont capturés.
25
Q

Comment calculer la masse moléculaire d’une protéine?

A

Calculer la somme de la masse de tous ses résidus. Dans une protéine, chaque résidu est à peu près égal à 110Da.

26
Q

Qu’est-ce que la maturation des protéines?

A

Plusieurs protéines sont synthétisées sous forme immature. Elles doivent être coupées avant d’être fonctionnelles, et donc matures.

27
Q

Comment appelle-t-on un polypeptide immature?

A

Propeptide

28
Q

De quoi dépend la charge des protéines?

A

Du pH et de sa qté de His(+), Lys(+), Arg(+), Asp(-), Glu(-)

29
Q

À quoi sert le gel de SDS?

A

Séparation des protéines selon leur masse

30
Q

Comment agit le gel de SDS?

A

Il agit comme détergent sur les parties hydrophobes (dénaturation) et confère une charge négative à la protéine à peu près proportionnelle à sa taille.
Les protéines dénaturées sont séparées dans le gel de polyacrylamide.
Le gel est ensuite coloré avec des agents se liant aux protéines.

31
Q

Comment lire le résultat d’un gel SDS?

A
  • Les protéines sont négatives à cause du SDS et se déplacent vers le bas (+)
  • Ratio masse/charge est constant, alors vitesse proportionnelle à la masse (+petit = +vite = +bas)
  • Barres plus épaisses indiquent qu’une protéine est plus abondante.
32
Q

Quelle est la différence entre un acide aminé et un résidu?

A

Un résidu est un acide aminé incorporé dans la protéine.

33
Q

Quel est le nombre d’acides aminés pas tour d’hélice alpha?

A

3,6

Biochimie (7 decks)

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