Cours 3 Flashcards

1
Q

Cytosquelette (rôles, composition)

A

RÔLES :
- Structure et support
- Transport intracellulaire
- Contractilité et motilité
- Organisation spatiale

COMPOSITION :
Composé de protéines assemblées en polymères.
* Microfilaments (petits)
* Filaments intermédiaires (moyens)
* Microtubules (gros)

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2
Q

Structure et Composition des microtubules

A
  • Structures cylindriques et creuses
  • Formés de protéines individuelles arrangées dans des rangées longitudinales ( protofilaments, contient 13 par MT. Chaque protofil. assemblé à partir de dimères alpha (-) ou beta-tubuline(+), qui sont liées au GTP ou au GDP, énergies).

Aussi, tubuline γ pour amorcer la synthèse de nouveaux microtubules (nucléation) au centrosome. Ces tubulines sont la base (-) des microtubules.

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3
Q

Assemblage Microtubules

A

La fermeture du tube requiert l’hydrolyse du GTP en GDP = Énergétiquement coûteux.

Se forment un peu en parallèle les uns des autres, structure dynamique même quand complété.

Tant que GTP ou GDP disponible, on continue à synthétiser, et quand stock épuiser, tout s’écroule.

Assemblage stabilisé par d’autres protéines: les MAP. Fixées latéralement.

Centres organisateurs
des microtubules: MTOC (plus connu est le centrosome). Endroit où MT sont nucléés puis ils se projettent vers l’extérieur. Synthèse : toujours - vers +.

Centrosome: Composé de 2 centrioles (assemblés perpendiculairement) et d’une matière péricentriolaire (PCM).

Les sous-unités α et β sont des protéines globulaires.
Dimères s’assemblent de manière linéaire pour former des protofilaments (13 en tout) en forme de cylindre creux. Les protofilaments sont orientés de façon spécifique, avec l’extrémité α d’un dimère associée à l’extrémité β d’une autre dimère (permet polarité au microtubule, important car détermine direction protéines motrices kinésine ou la dynéine).

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4
Q

Colchicine et nocodazole ?

A
  • Inhibiteurs des microtubules.
  • Bloquent la polymérisation (désigne la réaction chimique ou le procédé par lesquels des petites molécules réagissent entre elles pour former des molécules de masses molaires plus élevées.)
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5
Q

Fonctions microtubules

A
  • Transport intracellulaire (grâce aux protéines motrices).
  • Structure.
  • Organisation spatiale (grâce à appareil de Golgi)
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6
Q

Cycle du mouvement de la dynéine

A
  • Associées à 2 protofilaments en même temps.
  • Généralement impliquée dans le transport rétrograde (sauf dans le cas du transport RE -> Golgi).
  • Cycle de pas via activité GTPase.

Étapes:
1 - Patte liée à l’ADP,
liaison de l’ATP = décrochage du microtubule et mouvement vers avant.
2 - Hydrolyse du phosphate et relâchement ADP = accrochage de la patte au microtubule.

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7
Q

Assemblage IN VITRO des Microfilaments d’actine

A
  • L’actine peut lier l’ATP, et se polymériser pour former des filaments d’actine (F-actine)
  • L’hydrolyse de l’ATP stabilise les filaments (gros du filament = actine-ADP). Au lieu de s’écrouler comme l’autre
  • La nucléation est l’étape lente; l’élongation se fait rapidement
  • Même à l’état stable, il y a échange continuel d’actine aux extrémités des microfilaments
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8
Q

Nommer protéines dans l’assemblage IN VIVO des Microfilaments (a.k.a. protéines contribuant à la (dé)polymérisation des filaments d’actine)

A

1 - Protéines de nucléation (ex.: Arp2/3).

2 - Protéines de séquestration des monomères : se lient à l’actine globulaire et empêche polymérisation des microtubules.

3 - Protéines de coiffes (dans la bordure en brosse) : bloquent l’élongation et le raccourcissement des microfilaments, augmente leur stabilité.

4 - Protéines de polymérisation (ex.: profiline) : sur des filaments déjà assemblés, favorisent l’élongation.

5 - Protéines de dépolymérisation (ex.: cofiline) : pour des filaments déjà assemblés.

6 - Protéines de liaison (ex.: viline, fimbrine) : modifie organisation 3D des microfilaments, les stabilisent.

7 - Protéines de sectionnement des filaments : peuvent soit favoriser dépolymérisation ou polymérisation aux nouvelles extrémités crées.

8 - Protéines de fixation à la membran (ex.: caténaires) : stabilise association des microfilaments à la membrane.

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9
Q

Lamellipodes (utilise quel protéines, composition, rôle)?

A

PROTÉINES : protéine WASP pour mobiliser des protéines de nucléation.

COMPOSITION :
- Projections membranaires stimulées par l’adhérence à la matrice extracellulaire.
- Principalement composés de microfilaments d’actine

RÔLE : Permet la migration cellulaire in vitro.

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10
Q

Fonctions des microfilaments

A
  • Interactions cellule-cellule (jonctions adhérentes avec cathénine et cadhérine).
  • Microvillosités (augmentent la surface d’absorption des cellules).
  • Motilité non-musculaire (lamellipode).
  • Motilité musculaire (complexe actine/myosine).
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11
Q

Myosine conventionnelle (type II) ( impliqué dans quoi, structure) ?

A
  • Impliquée dans la contraction musculaire
  • Strucutre : queues en chaînes lourdes, assemblage bipolaire.
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12
Q

Fonction myosines non-conventionnelles

A

fonctions de transport vésiculaire (mineures comparées aux dynéines et kinésines)

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13
Q

Sarcomère

A

Unité fondamentale du muscle. Dedans, Myosine =filaments épais, le tout est entouré de plaques de protéines.

Mouvement volontaire : les ions calcium contrôlent la liaison Myosine-actine.

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14
Q

Filaments intermédiaires muscles (noms des classes, assemblage)

A

Cinq grandes classes :
I à IV = fibres cytoplasmiques
V (lamines) = enveloppe nucléaire (Organisation)

Assemblage :
* Tétramère = unité de base

  • Deux dimères s’assemblent de façon antiparallèle.
  • Pas de polarité pour les filaments
  • Pas d’orientation pour des protéines motrices = pas de transport
  • L’assemblage et le désassemblage ne requièrent pas directement d’ATP ou de GTP mais phosphorylation.
  • Plectines : protéines qui relient latéralement les filaments intermédiaires.
  • Sont associés aux hémi-desmosomes (moitié d’un desmosome) et aux desmosomes (kératine) dans les épithéliums.
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15
Q

Que permet activité GTPase des dimères α et β dans microtubule?

A

Permet de réguler la polymérisation et dépolymérisation des microtubules.

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16
Q

Dans microtubule, polymérisation se fait à l’extrémité + ou - ?

A

extrémité +

17
Q

Stabilisation des microtubules nécessite …?

A

Des protéines associées aux microtubules et des points d’ancrage dans la cellule.

18
Q

Structure et le rôle des centrosomes?

A

Centrosome = centres organisateurs des microtubules.

RÔLE :
* Lieu de nucléation des MT (assemblage commence là puis se projettent vers l’extérieur, toujours – vers +).

STRUCUTRE:
* Composé de 2 centroles assemblés perpendiculairement avec 9 lames de 3 microtubules. Composé aussi d’une matière péricentriliolaire (PCM).

19
Q

Étapes de synthèse de nouveaux microtubules?

A

1 - Nucléation : Des dimères de tubuline α et β s’assemblent pour former des protofilaments. Puis ils s’alignent parallèlement pour former un tube creux constitué de 13 protofilaments.

2 - Une extrémité + où la polymérisation est plus rapide, et une extrémité - où elle est plus lente.

3 - La tubuline-GTP s’ajoute à l’extrémité + pour faire croître le microtubule. La tubuline-GTP est ensuite hydrolysée en tubuline-GDP.

4 - Le microtubule peut se dépolymériser soudainement à cause de la perte du “capuchon” de tubuline-GTP à l’extrémité (+), provoquant la désassemblage rapide.

20
Q

Structure microfilaments d’actine et types

A
  • Composé d’actine (protéine globulaire abondante). En forme hélicoïdal à deux brins avec extrémités + et -.

1 - Jonction d’adhérence :
- Assemblage de cadhérines.
- Contact intracellulaire avec des filaments d’actine via caténine.
- Permet ancrage cellule-cellule et signalisation cellulaire.

2 - Microvillosités :
- Dans paroi intestinale, composé de microfilaments d’actine assemblés par protéines de coiffes.
- Augmentes surface d’absotpion des cellules.

21
Q

Étapes du mécanisme du mouvement actine-myosine?

A

1 - Myosine liée au filament d’actine, puis liaison d’ATP sur la myosine, crééer relâchement du filament.

2 - Hydrolyse de l’ATP et mouvement vers la prochaine actine globuline

3 - Relâchement du P, contraction.

4 - ADP relâché.

[Ce processus se répète tant qu’il y a de l’ATP disponible et que le calcium permet l’exposition des sites de liaison sur l’actine]

22
Q

Structure et rôle cellulaire des filaments intermédiaires

A

Structure et composition:

  • Assemblage par phosphorylation.
  • Fibres résistances en corde.
  • 5 grandes classes (1 à 4 = cytoplasmique, 5 = enveloppe nucléaire).
  • Composés de plusieurs types de protéines (kératine, vimentine, desmine, lamine, etc.)

Rôle : structure.

23
Q

Polymérisation des filaments d’actine ?

A
  • Polymérisation d’actine globulaire de l’extrémité – vers l’extrémité + (l’inverse est aussi possible).
  • Nucléation (début de la polymérisation) est l’étape la plus longue.
  • Activité ATPase pour stabiliser le polymère.
24
Q

Vrai ou faux ? Plusieurs protéines motrices peuvent être reliées à la même vésicule et sont en compétition constante.

A

Vrai.

25
Q

Kinésines (impliqué dans transport antérograde ou rétrograde, avance de l’extrémité + à - ou - vers +, cycle de vie via quoi )?

A
  • Protéine motrice impliquée dans le transport antérograde.
  • Avance sur les tubulines beta de l’extrémité – jusqu’à l’extrémité +
  • Cycle de pas via activité GTPase.
26
Q

Assemblage microtubules stabilisé par quels protéines?

A

les MAP. Fixées latéralement.