Cours 2: Énergie libre et macromolécules Flashcards
Donnez deux définition de la cellule
- La cellule est un gros paquet de molécules et macromolécules associées les unes aux autres dans un réseau complexe et formant parfois des interactions
- « La cellule est un sac de réactions chimiques
contrôlées par des enzymes.
Vrai ou faux la cell. est la plus petite unité de la vie
Vrai
La cell. est formée de quoi
Macromolécules
Nommé les composante de la membrane plasmique de manière grossière ( diapo 3 )
- Glucide
- Phospholipide
- Protéine ( de transport, globulaire , périphérique, de surface, transmembranaire )
- Cholestérol
- Filament de cytosquelette
La cell. dépend de quoi en ce qui concerne l’énergie
- La cellule dépend d’un flux continuel d’énergie et de
l’émission de chaleur - La notion d’énergie libre
La notion d’énergie libre obéit au deux loi de la thermodynamique, quelle sont ces deux lois
- L’énergie est tjrs conservée: dans chaque transformation , l’énergie est conservée
- .L’entropie (le désordre) d’un système isolé augmente ou reste constante : elle ne peut donc que
croître au cours d’une transformation.
Qu’est ce que l’entropie
c’est le degré de désordre d’un système. Plus le temps passe, plus il est probable qu’un système donné soit de plus en plus dans le désordre (l’entropie augmente
Qu’est ce qui est nécessaire pour combattre l’entropie ?
De l’énergie
L’univers de la cellule tends vers l’ordre ou le désordre? Que fait la cell. et qu’est ce qu’elle a besoin pour y remédier ?
Elles sont dans un univers qui tends vers le désordre
=> pour demeurer en vie elle doivent créer de l’ordre
=>Pour maintenir cet ordre, la cellule doit effectuer un flux
constant de réactions chimiques (métabolisme)
=> Nécessite bcp d’énergie
Expliquer comment s’applique les deux règles de la thermodynamique à l’intérieur de la cell. ( énergie conservé et entropie augmente ou reste constante )
L’énergie dégagée par le catabolisme (dégradation)
est conservée, soit dans les molécules nouvellement
synthétisées ou dans la chaleur créée par la cellule
L’énergie dissipée par la cellule sous forme de chaleur augmente l’entropie totale du système, malgré l’ordre établi à l’intérieur de la cellule
Au niveau moléculaire expliquer les gains et perte d’énergie avec l’intéraction de deux atomes
Si deux atomes s’unissent, ils libèrent de l’énergie.
À l’inverse, il faut de l’énergie pour rompre ce lien
Expliquer l’hydrolyse de l’eau d’un pdv énergique
2 H2O → O2+ 4H+ 4 électrons : cette réaction n’est pas favorisée thermodynamiquement, car il faut de l’énergie
pour dissocier la molécule d’eau.
La réaction inverse, soit O2+ 4H+
+ 4 électrons → 2 H2O, est favorisée car elle libère de l’énergie
Donné une définition d’éernigie libre et le symbole associé
Un changement d’énergie dans une réaction est appelé énergie
libre (ΔG) : Il s’agit d’énergie capable d’accomplir un travail.
Expliquer au niveau moléculaire expliquer les gains et perte d’énergie avec l’intéraction de plusierus atomes
Dans une réaction impliquant plusieurs molécules,
- de l’énergie est libérée chaque fois qu’un lien entre deux atomes se crée
- de l’énergie est
nécessaire chaque fois qu’un lien se brise.
*Formations et rupture de liens des deux
côtés de la réaction
Expliquer l’état d’équilibre pour un groupe d’atome
L’état d’équilibre pour un groupe d’atomes est l’état dans lequel l’énergie libre de la
réaction se rapproche de 0 (le G des réactifs ≈ le G des produits, donc ΔG ≈ 0).
Expliquer une rct spontanée et l’impact sur le deltaG ( expliquer également à quoi ressemble le diagramme d’énergie )
Une réaction spontanée (dans le sens des produits) libère de l’énergie libre et possède
donc un ΔG négatif(réaction exergonique, catabolisme, libère de la chaleur
- Les réactif on une énergie plus grande que les produit 1
Expliquer une rct non-spontanée et l’impact sur le deltaG ( expliquer également à quoi ressemble le diagramme d’énergie )
Une réaction non-spontanée (≈ dans le sens des réactifs) nécessite un apport d’énergie pour s’effectuer dans le sens des produits et possède donc un ΔG positif (réaction endergonique, anabolisme)
- Produit à plus d’énergie que les réactif
Dans la cell. la rct non-spontanée est possible seulement à quelle moment
Dans une cellule, elle n’est possible que grâce au
couplage énergétique
=> une réaction spontanée
couplée avec une réaction non-spontanée
Expliquer l’exemple de l’hydrolyse de l’ATP et réponder au question suivante
- Où est l’énergie ?
o Quels sont les liens à rompre (consommation d’énergie) ?
o Quels sont les liens à produire (libération d’énergie) ?
o Laquelle, entre ATP et ADP, a un G plus petit
*L’exemple de l’hydrolyse de l’ATP :
Le ΔG° est -7,3 kcal mol-1
- L’énergie est dans les liens phosphate
- les liens phosphate entre les groupement phosphate sont les liens à rompre ( hydrolyse )
- Les liaisons à produire sont celles entre le phosphate libéré (Pi)
- ADP pcq moins d’énergie ( libère de l’énergie )
Expliquer le role d’une enzyme dans une rct chimique
Une enzyme est une protéine qui accélère une réaction chimique en diminuant l’énergie d’activation
de la réaction
Qu’est ce que L’énergie d’activation et que ce passe t’il si elle est abaisser
Même si elle est spontanée, pour qu’une réaction s’effectue, les réactifs doivent atteindre un niveau minimal
d’énergie pour activer la réaction (énergie d’activation).
=> Si ce niveau minimal est abaissé, plus de molécules auront l’énergie pour faire la réaction
Expliquer le Ea lors de rct réversibles et spontanée ( le Ea de la rct inverse est comment dans une rct qui au sens directe est spontanée )
Les réactions peuvent être réversibles. Dans les réactions dites spontanées (ΔG négatif), l’énergie d’activation nécessaire pour la
réaction inverse est plus élevée.
Expliquer l’évolution à travers le temps d’une rct ( du début jusqu’à l’équilibre )
- Au départ, à concentrations égales, une réaction spontanée
favorisera l’apparition des produits. - Avec le temps, les produits s’accumulent et les réactifs diminuent.
Le nombre de molécules de produits ayant l’énergie
d’activation finit par égaler le nombre de molécules de
réactifs ayant aussi l’énergie nécessaire à l’activation. - La rct est désormais à l’équilibre, ΔG ≈ 0
Dans la cellule le delta G dépend de quoi
- L’énergie intrinsèque des molécules (ΔG°)
- La concentration des produits et des réactifs à un moment
précis de la réaction
Quelle est l’effet du signe du delta G sur la concentration nécessaire des produit et des réactif pour atteindre l’équilibre
- Plus le ΔG° d’une réaction est négatif, plus il faut de produits pour atteindre l’équilibre de la réaction
(ΔGrxn= 0), car l’énergie moyenne intrinsèque des produits est plus faible. - Plus le ΔG° d’une réaction est positif, plus il faut de réactifs pour atteindre l’équilibre de la
réaction (ΔGrxn= 0), car l’énergie moyenne intrinsèque des réactifs est plus faible.
Donné la formule pour le delta G de la rct et expliquer les éléments de cette formule
ΔGrxn = ΔG°+ 1,4 log ([produits] / [réactifs])
ΔGrxn : Énergie libre de la réaction à un moment précis
ΔG°: Variation standard de l’énergie libre, propriétés intrinsèques aux molécules impliquées, G (produits) –G (réactifs)
1,4 log : Constante universelle des gaz parfaits * température et logarithme naturel
[produits] / [réactifs] : Concentration des produits /Concentration des réactifs à un moment précis
Donné une définition des macromolécules
Les macromolécules sont des objets solides dont les surfaces interagissent entre elles ou avec d’autres molécules en formant des liaisons chimiques.
Quel sont les deux facteurs liées au liaison qui impacte la rct
- La force de chaque liaison
- le nombre de liaisons sont importants pour la réaction
LA somme des delta G des liaisons individuelles donne quoi
Le delta G total
Donné environ les forces des 4 types de liaison chimique
o Covalentes (polaires et non polaires) (ΔG ≈ -80 kcal/mol)
o Ioniques (ΔG ≈ -3kcal/mol)
o Hydrogènes (ΔG ≈ -1 à -5 kcal/mol)
o Interaction hydrophobe (ΔG ≈ -0,1 kcal/mol)
Donnée une déf. de la liaison hydrogène et qu’est ce que ce type de liaison a besoin pour exister
La liaison hydrogène est une interaction faible entre deux
molécules polaires.
Elle a besoin d’un atome d’hydrogène en ligne droite entre deux
atomes électronégatifs (oxygène ou azote, par exemple
Les nombreuses liaison hydrogène de l’eau lui confère quelle propriété
- Cohésion
- Solvant pratiquement universel ( crée une sphère autour de l’ion à solubiliser)
Expliquer les intéraction hydrophobe dans un environnement aqueux
Dans un environnement aqueux, les interactions hydrophobes (formées par des molécules ou des régions moléculaires non polaires) sont des liaisons de Van der Walls avec une composante d’exclusion d’eau
Expliquer le role des groupement hydrophobe dans le repliement des protéines et pk cela crée cet effet
Les groupements hydrophobes sont en partie responsables du repliement des protéines. Ils sont
séquestrés vers l’intérieur de la macromolécule par la ΔG négative due à l’exclusion de l’eau.
Expliquer les étape de la formation des squelette des macromolécule biologique en partant des chaines de carbones
- La formation des chaînes carbonées s’effectue
avec des liaisons covalentes non polaires - Les atomes de carbone peuvent s’associer entre
eux par des liaisons simples, doubles ou triples et
finissent par former des chaînes parfois longues
et rectilignes, ramifiées ou cycliques. - Ces chaines sont les squelettes des macromolécules biologique
Ces chaînes carbonées peuvent-elles faire des liens avec d’autres molécules ?
Oui , ajout des groupement fonctionnel pour avoir des fct
En plus de la disposition des C, les diverses propriétés d’une molécule organique dépendent de quoi
Des autres atomes qui s’y lient
Qu’est ce que les groupement fonctionnel ( ils contiennent quoi )
Les groupements fonctionnels sont les groupements
d’atomes qui participent le plus aux réactions chimiques
des molécules organiques.
- Ils contiennent des liaisons covalentes polaires et ils
sont parfois ionisés
Quel est l’avantage de posséder des liaisons covalentes
polaires, par rapport aux liaisons covalentes non polaires ?
- Solubilité ds leau
- Possibilité de formé des pont H
- de réactivité chimique
Expliquer la forme et la structure des macromolécules
- Une macromolécule est une structure 3D dont la forme est
déterminée par la séquence. - Les différents monomères sont liés les uns aux autres par des liaisons covalentes
- la structure 3D est stabilisée par des liaisons covalentes et non covalentes.
La survie de la cell. dépend de quoi
- dépend des nombreuses interactions
entre les molécules qui la composent. => elles vont
interagir ensemble par des liaisons non covalentes
Les nombreuses interactions
entre les molécules qui composent la cell. elles vont
interagir ensemble grace à quoi
Des liaison non-covalentes
Expliquer les deux caractéristique des liaison non-covalente entre deux molécules
Nombre :
- Plus les deux molécules s’assemblent bien (la
complémentarité), plus elles forment des liens non
covalents entre elles.
Énergie :
- .Ce sont des interactions de faible énergie, mais elles
peuvent être nombreuses
Donnez des exemples d’intéractions intermoléculaires
- Interaction entre l’anticorps et
l’antigène (protéine-protéine) - Interaction entre les bases de l’ADN
(acide nucléique –acide nucléique) => liaison hydrogène entre les acide nuncléiques
Expliquer la construction par module
Un module simple peut faire une construction complexe. MAIS le concept de «Module» est
élastique, car il s’applique à plusieurs échelles
Les macromolécule sont un assemblage de quoi
de monomères
ou de sous-unités plus simples.
Données des exemple de module qui compose les macromolécules
Sucres=> polysaccharide
Acides gras => lipides
Acide aminés => Protéines
nucléotides => Acides nucléiques
Expliquer la construction par module de la protéine ( structure primaire )
- Les acides aminés sont les modules de construction
pour la structure primaire des protéines. - Ils sont unis par des liaisons peptidiques (liens
covalents) reliant le groupement carboxyle d’un acide
aminé au groupement amine du suivant
Expliquer la nomenclature de la représentation d’une protéine
Une protéine commence toujours par un
groupement amine (N-terminal) et se termine par
un groupement carboxyle (C-terminal )
Expliquer la structure secondaire d’une protéine? Quand est ce que les structure secondaire se forme ?
La structure primaire (enchaînement des acides aminés) se replie en structures secondaires, qui sont les
modules de construction de la structure tertiaire.
o Les structures secondaires se forment spontanément dans l’eau grâce aux liaisons hydrogène qui se créent facilement entre les acides aminés
Ex: Hélice α(chaînes R vers
l’extérieur)
Feuillet β(chaînes R
vers le haut et le bas)
Un domaine se replie de quel manière selon le contexte donné
Un domaine donné se replie toujours de la même façon, peu importe le contexte dans lequel il se trouve
Qu’est ce que la structure tertiaire ( elle possède quoi comme domaine )
La structure tertiaire d’une protéine est un agencement d’hélices et/ou de
feuillets.
Elle possède les domaines fonctionnels (régions ayant des
activités enzymatiques et/ou des sites de liaisons pour d’autres molécules)
Vrai ou faux un domaine est associé à une protéine
Faux : Un même domaine peut faire partie de plusieurs protéines (exemples : kinase, SH2,
SH3) et la fonction de la protéine peut être interprétée par ses domaines.
Qu’est ce qui défini la fct d’une protéine
la forme
Qu’est ce que la structure quaternaire d’une protéine
Certaines protéines (pas toutes) possèdent une structure quaternaire. Il s’agit de
l’interaction entre plusieurs chaînes peptidique pour former une protéine fonctionnelle
Donné des exemple de protéine avec des structures quaternaire
- Hémoglobine (4 chaines peptidique )
- Filament d’actine ( plusieurs monomères d’actine )
Résumé les 4 structures d’une protéines en une phrase
- La structure primaire = la séquence d’acides aminés
- La structure secondaire = l’hélice ou le feuillet
- La structure tertiaire = la protéine repliée correctement
- La structure quaternaire = plusieurs chaînes protéiques
Expliquer la relation séquence-structure- fct d’une protéine
- Des séquences spécifiques se replient pour former des
structures spécifiques avec des fonctions spécifiques
Donnez un exemple de la relation séquence-structure-fonction
TYPE DE MACROMOLÉCULE: Protéine (enzyme) ( suite d’acide aminés spécifique )
STRUCTURE: Doit lier les glucides dans une conformation particulière (forme pliée)
FONCTION: Accélère la réaction d’hydrolyse des sucres (ajout d’eau pour briser des liens)
Expliquer l’électrophorèse sur gel d’agarose ( techniques utilisant les propriétés des macromolécules )
Cette technique permet de séparer différents fragments d’ADN en fonction de leur taille.
Les acides nucléiques sont des molécules polaires
chargés négativement à pH de la cellule. On utilise
cette charge négative pour faire migrer les fragments
à l’intérieur d’un gel d’agarose (polymère)
Expliquer l’électrophorèse sur gel polyacrylamide ( techniques utilisant les propriétés des macromolécules )
- Elle sert à séparer les protéines selon leur taille (poids moléculaire). SDS-PAGE: SDS(détergent puissant) Polyacrylamide Gel Electrophoresis
- Les protéines, toutes chargées
négativement et dénaturées, migrent dans le gel en fonction de leur taille
Expliquer le concept de la purification d’une protéine de manière grossière (techniques utilisant les propriétés des macromolécules )
Les protéines totales d’un échantillon de cellules peuvent être facilement extraites. Par la suite, il est possible de séparer ces milliers de protéines différentes afin d’obtenir un échantillon qui ne contient que la protéine d’intérêt, ou presque ( purification )
Quelle est la méthode la plus utiliser pour purifier une protéine ( elle consiste en quoi )
la chromatographie
sur colonne.
Cela consiste à les faire
traverser une colonne contenant
une matrice solide poreuse. Les protéines seront plus ou
moins retardées selon leur
interaction avec la matrice
Quelle sont les types de colonnes sur lesquelles une protéine peut être purifiés
o Leurs charges (colonne d’échange d’ions)
o Leur degré d’hydrophobicité
o Leurs tailles
o Leur capacité à se fixer à d’autres molécules
(chromatographie d’affinité)
Est ce qu’une technique de chromatographie suffit pour purifier une protéine suffisamment bien pour l’étudier
Non , à part pour la chromatographie d’affinité il faut souvent combiner des méthodes
