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Biochimie 1 > Cours 2 > Flashcards

Cours 2 Flashcards

1
Q

n a.a = ? possibilité?

A

n a.a = n! possibilités

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Q

De combien d’a.a une petite protéine est-elle composée?

A

50 à 60 a.a

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Q

De combien d’a.a un polypeptide est-il composé?

A

De 4 à 50 a.a

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Q

Combien y a-t-il de classes de protéines? Comment s’appellent-ils?

A

2
Holoprotéines
Hétéroprotéines

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Q

De quoi sont composées les holoprotéines?

A

Seulement composées d’a.a

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6
Q

De quoi sont composées les hétéroprotéines?

A

Composées d’a.a + autres molécules fixées de façon labile ou de façon covalente
Ex :
Phosphoprotéine
Lipoprotéine
Flavoprotéine
…

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7
Q

Quelles sont les deux types des protéines?

A

Protéines fibreuses
Protéines globulaire

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8
Q

Donne-moi les caractéristiques des protéines fibreuses?

A

F(x) statique de structure
Insoluble dans l’eau
Ont des répétitions de motifs simples

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9
Q

Donne-moi les caractéristiques des protéines globulaires?

A

F(x) dynamique
Soluble dans l’eau (donc dans le cytosol et le fluide extracellulaire)

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10
Q

Donne-moi des exemples de protéines fibreuses

A

Kératine
Collagène

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11
Q

Donne-moi des exemples de protéines globulaires

A

Enzyme
Hormone
Anticorps

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12
Q

La structure d’une protéine détermine quoi?

A

Sa f(x)

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13
Q

Qu’est-ce que la structure primaire?

A

Séquence d’a.a

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14
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

A

Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des a.a éloignés

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15
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire?

A

Hélice alpha
Feuillet plissé beta
Structure spatiale adoptée par des a.a adjacents sur une portion de la protéine

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16
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique
Assemblage des protéines entre elles

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17
Q

V/F : Il y a un nombre limité de conformations pour une protéine donnée

A

Vrai

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18
Q

Quelles sont les forces qui agissent sur la structure secondaire et tertiaire de la protéine

A

Structure du lien peptidique (plan et polaire, encombrement stérique favorise la configuration trans)
Pont bisulfure
Liaisons H
Liaisons ioniques
Liaisons hydrophobes

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19
Q

V/F : En théorie, une rotation libre autour des liens peptidiques devrait permettre une rotation de -90° à 90°

A

Faux (-180° à 180°)

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20
Q

À quoi sert le diagramme de ramachandran?

A

Manière de visualiser les angles phi et psi des a.a dans la structure d’une protéine
Permet de voir quelles combinaisons d’angles sont permises et celles pas favorisées (mais tolérable)
Structure hélice alpha et feuillet plissé beta sont le plus souvent retrouvés

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20
Q

Les rotations des liens peptidiques jouent un rôle important dans…

A

la détermination de la structure secondaire des protéines

21
Q

Comment trouvons-nous les angles phi et psi (poséidon)

A

Par cristallographie

22
Q

V/F : La cristallographie est une méthode très accessible

A

Faux (longue, coûteuse et hautement spécialisée)

22
Q

Donne-moi les caractéristiques de la cristallographie

A

Information la plus détaillée sur la structure des biomolécules (aussi diffraction)
Rayons X sont dirigés sur un cristal de protéine et sur un cristal d’un dérivé de cette protéine additionnée d’un métal lourd
Rayons sont dispersés selon une orientation qui dépend des densités électroniques des différentes parties de la protéine
Données recueillies sur des plaques photographiques ou par des détecteur de surface
Permet de construire des modèles 3D des protéines

23
Q

Décris-moi le pont disulfure

A

Liaison covalente
Cystéine

24
Q

Décris-moi la liaison H

A

Non-covalente
Entre C=O et NH- des liaisons peptidiques
Entre groupement latérales de certains a.a (groupement hydroxyle, imidazole, gamma-carbonyle, amide)

25
Q

Décris-moi la liaison ionique

A

Non covalente électrovalentielle
Entre un radical + et -

26
Q

Décris-moi la liaison hydrophobe

A

Ne forment pas de liaisons avec les molécules d’eau
Ces chaînes latérales, ainsi repoussées ont tendance à se rapprocher
Permet interactions de type force Van derWaals

27
Q

Quels sont les a.a impliqués dans la liaison ionique?

A

Lysine (Lys)
Arginine (Arg)
Acide aspartique (Asp)
Acide glutamique(Glu)

28
Q

Combien y a-t-il de types de protéines fibreuses? Lesquelles?

A

Protéines fibreuses alpha : protéines élastiques
Protéines fibreuses beta : protéines inextensibles

29
Q

V/F : L’hélice alpha ne contient jamais de proline

A

Vrai

29
Q

Complète les phrases suivantes concernant l’hélice alpha :
Stabilisée par ______________
Les C=O sont tournés ________________
Les chaînes latérales sont ____________ (__________)
Pas de l’hélice droite : _______
________ résidus par ________
Distance entre les atomes situés sur des a.a adjacents : ___________

A

Des liaisons H
Vers l’extrémité c-terminale
Dirigées vers l’extérieur (diminution de l’encombrement stérique, elles sont + volumineuses)
0,54nm
3,6 ; tour (pas)
0,15nm

30
Q

Pourquoi les hélices alpha se forment spontanément?

A

Parce qu’ils ont la conformation la + stable dans une chaîne peptidique

31
Q

La conformation gauche est-elle plus courte ou plus longue? Plus souvent ou plus rarement rencontrée?

A

+ courte
+ rarement

32
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet plissé beta parallèle?

A

Liaisons H régulièrement espacées

33
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet plissé beta antiparallèle?

A

Liaisons H peu espacées alternant avec des liaisons H très espacées

34
Q

Quels sont les deux types de feuillets plissés beta?

A

parallèle
antiparallèle

35
Q

Complète les phrases suivantes concernant le feuillet plissé beta :
Les liaisons petidiques sont ___________ et ______________
Les groupements R sont _______________ au plan du feuillet
Le feuillet est stabilisé par des liaisons _____ appartenant aux ______________
Périodicité de __________

A

parallèles, dans un même plan
perpendiculaire
H, C et N de la liaison peptidique
0,70nm

36
Q

V/F : Le feuillet plissé beta contient seulement des a.a Cys et Pro

A

Faux (n’a pas ces deux a.a)

37
Q

Décris-moi l’hélice du collagène

A

Collagène = protéine majeure chez les vertébrés (25-35% des protéines totales)
Chaque chaîne forme une hélice gauche (différente de l’hélice alpha)
3 hélices gauches s’enroulent pour former une hélice triple droite
Cette structure en cordage est stabilisée par des liaisons H entre les 3 brins
Crée une résistance à l’étirement
Se retrouve dans les os, les tendons. la peau et les vaisseaux sanguins

38
Q

Qu’est-ce que le tropocollagène?

A

3 chaînes polypeptidiques de collagène (environ 1000 a.a)

39
Q

V/F : L’hélice du collagène est différente de l’hélice alpha?

A

Vrai

40
Q

V/F : Dans l’hélice du collagène, il y des liaisons H entre les a.a d’une même hélice et pas entre les hélices

A

Faux (contraire)

41
Q

Complète les phrases suivantes concernant l’hélice du collagène :
Composé du motif ___________
X = surtout __________ (_________)
Hyl (_____________) participe à des liaisons ___________ avec des ________
Allysine (_____________) intervient aussi dans des liaisons _____________
Distance entre les des atomes semblables situés sur des a.a adjacents = _____________
_______________ résidus pas tour (_________)

A

(-Gly-X-Pro) ou (-Gly-X-Hyp)
Pro et Hyp (donne rigidité à l’hélice)
hydroxylysine, covalentes, sucres
aldéhyde de Lys, H intercalaires
0,29nm
Un peu moins de 3

42
Q

Décris-moi le le manque de collagène et le scorbut (manque en vitamine C)

A
  1. Vit C = cofacteur essentiel pour enzyme prolyl-hydroxylase
  2. Carence en vit C → enzyme fonctionne modérément/peu → tropocollagène peut pas former des réticulations covalentes
  3. Triple hélice est donc instable à température ambiante et ne se forme pas à la température du corps (mauvaise synthèse de collagène)
43
Q

Quelles sont les conséquences possibles du scorbut?

A

Déchaussement des dents et saignements
Lésions cutanées
Fragilité vasculaire
Finalement la mort

44
Q

Que se passe-t-il au collagène avec le vieillissement?

A

Augmentation liaisons covalentes intra et intercatanaires
Fibres de collagènes + rigides et cassantes
Altérations des propriétés mécaniques de la protéine

45
Q

Donne-moi les caractéristiques du coude beta

A

Séquences de 4 a.a
Permet à une chaîne de changer de direction
Feuillet beta antiparallèle
Contient gly ou pro

46
Q

Qu’est-ce que la pelote statistique (random coil)

A

Structure non-ordonnée
Pas de forme géométrique régulière dans l’espace
Peut être très importante pour activité de la protéine

47
Q

Qu’est-ce que la protéine chaperon?

A

Aide au repliement (évite formation d’agrégats)
Souvent protéines de choc thermique (réponses aux variations temp. ou autres stress cellulaire)

Biochimie 1 (9 decks)

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