Chapitre 7 - Métabolisme des acides aminés Flashcards
Quelles sont les 3 groupements désignant un acide aminé?
N-terminal: NH2
R: Chaîne latérale
C-terminal: COOH
Qu’est-ce qui distingue les acides aminés des lipides et des glucides? 3 éléments recherchés
1- Les AA ne peuvent pas être mis en réserve
2- Le rôle énergétique des AA est secondaire
3- L’azote est retrouvé uniquement dans les acides aminés
Qu’arrive-t-il avec les AA en excès?
Ils doivent être catabolisés afin d’être éliminés ou utilisés comme substrats énergétiques
Le catabolisme des AA implique toujours? 2 éléments
1- Retrait du groupement NH3+
2- Transformation du squelette carboné (acide α-cétonique)
Quelle molécule dérivée du catabolisme des AA est extrêmement toxique?
L’ammoniaque (NH4+)
Comment est excrété l’ammoniaque si elle est extrêmement toxique?
- Rein: Excrété sous forme d’ammoniaque
- Foie: Formation d’urée excrété par les reins
Quels sont les AA hydrophobes?
- Leucine
- Valine
- Isoleucine
- Tryptophane
- Phénylalanine
- Glycine
- Alanine
- Tyrosine
- Méthionine
Quels sont les AA hydrophiles?
- Sérine
- Proline
- Aspartate
- Asparagine
- Glutamate
- Glutamine
- Lysine
- Arginine
- Thréonine
- Histidine
- Cystéine
Quels sont les 6 acides aminés essentiels chez les adultes?
- Thréonine
- Tryptophane
- Valine
- Leucine
- Isoleucine
- Lysine
Truc: TTVILL
Quels sont les 2 acides aminés se rajoutant à la liste d’AA essentiels pour les enfants?
- Histidine
- Arginine
Comment appelle-t-on les enzymes protéolytiques?
Protéases ou peptidases
Comment appelle-t-on des enzymes non actives?
Zymogènes
Où sont déversés les protéases?
Dans l’estomac et le duodénum
Quels sont les 2 types de protéases?
- Endopeptidases
- Exopeptidases
Qu’est-ce qu’une endopeptidase?
Une protéase qui coupe les liens au sein d’une protéine
Qu’est-ce qu’une exopeptidase?
Une protéase qui coupe les protéines à l’extrémité C ou N-terminal
Vrai ou Faux? On pourrait digérer les protéines avec seulement des exopeptidases.
Vrai. En utilisant les exopeptidases, on coupe uniquement aux extrémités jusqu’à ce qu’il reste 1 AA
Où commence la digestion des protéines? Grâce à quelles substances?
La digestion commence sous l’action du suc gastrique (HCl et pepsine).
À quoi sert le HCl?
Abaisser le pH de l’estomac afin de transformer le pepsinogène en pepsine.
La pepsine coupe quel lien principalement?
La pepsine coupe surtout au C-terminal de:
- Leucine
- Phénylalanine
- Tyrosine
Quelles sont les protéases sécrétées par le pancréas?
- Trypsine
- Chymotrypsine
- Élastase
- Carboxypeptidase A et B
Quel est le premier événement permettant de lancer la cascade d’activation des peptidases?
L’entérokinase qui active le trypsinogène en trypsine.
Quelles sont les endopeptidases?
- Trypsine
- Chymotrypsine
- Élastase
Quelles sont les exopeptidases?
-Carboxypeptidase A et B
Après quels AA la trypsine coupe-t-elle?
AA basiques:
- Arginine
- Lysine
Après quels AA la chymotrypsine coupe-t-elle?
AA aromatiques:
- Phénylalanine
- Tryptophane
- Tyrosine
Après quels AA l’élastase coupe-t-elle?
AA non polaires:
- Leucine
- Isoleucine
- Valine
- Alanine
- Glycine
Après quels AA la carboxypeptidase A coupe-t-elle?
AA aromatiques et non-polaires
Après quels AA la carboxypeptidase B coupe-t-elle?
AA basiques
Existe-t-il des aminopeptidases? Où sont-elles?
Oui, elles se situent sur la surface luminale de l’intestin grêle.
Les acides aminés une fois formées par l’hydrolyse des protéines se dirigent où?
- Circulation portale
- Circulation sanguine vers les muscles et les autres tissus
Quelles sont les 6 étapes d’assimilations des protéines par l’intestin grêle?
1- Aminopeptidases de la BEB
2- Système de transport des AA de la bordure en brosse
3- Système de transport des peptides de la BEB
4- Peptidases cytoplasmiques
5- Système de transport basolatéral des AA
6- Système de transport basolatéral des peptides
Vrai ou Faux? Les peptides doivent être dégradés en acides aminés afin d’être assimilable.
Faux, les di et tripeptides doivent aussi être en circulation dans la circulation sanguine.
Quelle quantité d’AA est utilisé en permanence pour la protéosynthèse?
Environ 75g
D’où proviennent les AA nécessaires à la protéosynthèse?
1- Équilibre entre protéosynthèse et protéolyse = 0 g/j
2- Absorption des AA alimentaires: 50 à 100 g/j
3- Sécrétions protéiques du système digestif: 50g/j
Quelle quantité d’AA libres l’organisme dispose-t-il par jour pour la protéosynthèse?
Environ 150g/jour
Quelle quantité d’AA doit être dégradé par jour environ?
75g/jour
Comment calcule-t-on le bilan azoté?
BA = Azote ingéré - Azote éliminé
1g d’azote = ? g de protéines
1g d’azote = 6,25 g de protéines
Dans quel cas est-ce que le BA est positif?
- Enfants en période de croissance
- Femmes enceintes
Dans quel cas est-ce que le BA est négatif?
- Stress aigu
- Maladie infectieuse sévère
- Chimiothérapie
- Déficience protéino-énergétique
Quelles sont les hormones qui favorisent la protéosynthèse?
- Insuline
- GH
- IGF
- Androgènes (Testéstérone)
- Thyroxine
Quelles sont les hormones qui inhibent la protéosynthèse?
-Glucocorticoïdes
Dans quelles situations a lieu le catabolisme des AA?
1- Dégradation naturelle des protéines
2- Apport de la diète surpasse les besoins
3- Jeûne
Quelles sont les réactions enzymatiques impliquées dans le catabolisme des AA?
- Transaminations
- Désaminations (oxydatives et non oxydatives)
- Désamidation
- Décarboxylation
Quelles sont les 5 étapes du catabolisme des AA?
1- Enlèvement du NH3+
2- Transport du NH3+ vers le foie ou les reins sous forme de glutamine ou d’alanine
3- Enlèvement du NH3+ avec uréogenèse hépatique ou ammoniogenèse rénale
4- Élimination de l’urée ou d’ammoniaque
5- Décarboxylation irréversible ou utilisation de l’acide α-cétonique
Quelles sont les destinées des acides α-cétoniques?
1- Synthèse des AA non essentiels
2- Formation d’intermédiaires énergétiques en période active
3- AG et TAG au repos
4- Gluconéogenèse et cétogenèse en jeûne
Quel est le coenzyme des transaminases?
Pyridoxal phosphate (PLP)
Quelles sont les 2 transaminases?
- ALAT (GPT): Alanine - Pyruvate - Glutamate
- ASAT (GOT): Aspartate - Oxaloacétate - Glutamate
Où ont lieu les transaminations?
- Foie
- Muscles
Quels sont les 3 rôles des transaminases?
1- Synthèse d’AA
2- Éliminer les déchets azotés
3- Production de transporteurs
Vrai ou Faux? La glutamate DH fait son action dans la mitochondrie.
Vrai
Quel est le cofacteur de la GDH?
NAD+ ou NADP+
Comment est régulé la GDH?
Allostériquement:
Si l’énergie est élevé (ATP ou NADH2): Production de Glutamate
Si l’énergie est basse (ADP ou NAD+): Production d’ alpha-cétoglutarate
Quelle est la réaction catalysée par la GDH?
Alpha-cétoglutarate + NH4+ + NAD(P)H = Glutamate + NAD(P)
Quelle est la réaction catalysée par l’asparagine?
Asparagine + H2O = Aspartate + NH4+
Quelle est la réaction catalysée par la glutaminase?
Glutamine + H2O = Glutamate + NH4+
désamidation de la glutamine
Comment appelle-t-on le type de réaction catalysée par la glutaminase et l’asparaginase?
Désamidation
Quelles sont les conséquences des désaminations?
1- Libération des ions ammoniaque (NH4+)
2- Formation des acides α-cétoniques
Quels sont les signes cliniques d’une hyperammoniémie?
- Tremblements
- Troubles de l’élocution
- Troubles de la vision
- Coma
- Mort
Quelle est la quantité plasmatique d’ammoniaque saine?
10 à 70 µg/ 100ml
Chez un individu sain, il existe 4 mécanismes régulateurs de la concentration d’ammoniaque. Lesquels?
- Cycle de la glutamine
- Cycle de l’alanine-glucose
- Veine porte hépatique
- Élimination au niveau des reins
