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Métabolisme des nutriments énergétiques > Chapitre 7 - Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Chapitre 7 - Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quelles sont les 3 groupements désignant un acide aminé?

A

N-terminal: NH2
R: Chaîne latérale
C-terminal: COOH

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Q

Qu’est-ce qui distingue les acides aminés des lipides et des glucides? 3 éléments recherchés

A

1- Les AA ne peuvent pas être mis en réserve
2- Le rôle énergétique des AA est secondaire
3- L’azote est retrouvé uniquement dans les acides aminés

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3
Q

Qu’arrive-t-il avec les AA en excès?

A

Ils doivent être catabolisés afin d’être éliminés ou utilisés comme substrats énergétiques

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4
Q

Le catabolisme des AA implique toujours? 2 éléments

A

1- Retrait du groupement NH3+

2- Transformation du squelette carboné (acide α-cétonique)

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Q

Quelle molécule dérivée du catabolisme des AA est extrêmement toxique?

A

L’ammoniaque (NH4+)

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6
Q

Comment est excrété l’ammoniaque si elle est extrêmement toxique?

A
  • Rein: Excrété sous forme d’ammoniaque

- Foie: Formation d’urée excrété par les reins

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7
Q

Quels sont les AA hydrophobes?

A
  • Leucine
  • Valine
  • Isoleucine
  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Glycine
  • Alanine
  • Tyrosine
  • Méthionine
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8
Q

Quels sont les AA hydrophiles?

A
  • Sérine
  • Proline
  • Aspartate
  • Asparagine
  • Glutamate
  • Glutamine
  • Lysine
  • Arginine
  • Thréonine
  • Histidine
  • Cystéine
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9
Q

Quels sont les 6 acides aminés essentiels chez les adultes?

A
  • Thréonine
  • Tryptophane
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine
  • Lysine

Truc: TTVILL

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10
Q

Quels sont les 2 acides aminés se rajoutant à la liste d’AA essentiels pour les enfants?

A
  • Histidine

- Arginine

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11
Q

Comment appelle-t-on les enzymes protéolytiques?

A

Protéases ou peptidases

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12
Q

Comment appelle-t-on des enzymes non actives?

A

Zymogènes

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13
Q

Où sont déversés les protéases?

A

Dans l’estomac et le duodénum

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14
Q

Quels sont les 2 types de protéases?

A
  • Endopeptidases

- Exopeptidases

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15
Q

Qu’est-ce qu’une endopeptidase?

A

Une protéase qui coupe les liens au sein d’une protéine

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16
Q

Qu’est-ce qu’une exopeptidase?

A

Une protéase qui coupe les protéines à l’extrémité C ou N-terminal

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17
Q

Vrai ou Faux? On pourrait digérer les protéines avec seulement des exopeptidases.

A

Vrai. En utilisant les exopeptidases, on coupe uniquement aux extrémités jusqu’à ce qu’il reste 1 AA

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18
Q

Où commence la digestion des protéines? Grâce à quelles substances?

A

La digestion commence sous l’action du suc gastrique (HCl et pepsine).

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19
Q

À quoi sert le HCl?

A

Abaisser le pH de l’estomac afin de transformer le pepsinogène en pepsine.

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20
Q

La pepsine coupe quel lien principalement?

A

La pepsine coupe surtout au C-terminal de:

  • Leucine
  • Phénylalanine
  • Tyrosine
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21
Q

Quelles sont les protéases sécrétées par le pancréas?

A
  • Trypsine
  • Chymotrypsine
  • Élastase
  • Carboxypeptidase A et B
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22
Q

Quel est le premier événement permettant de lancer la cascade d’activation des peptidases?

A

L’entérokinase qui active le trypsinogène en trypsine.

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23
Q

Quelles sont les endopeptidases?

A
  • Trypsine
  • Chymotrypsine
  • Élastase
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24
Q

Quelles sont les exopeptidases?

A

-Carboxypeptidase A et B

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25
Après quels AA la trypsine coupe-t-elle?
AA basiques: - Arginine - Lysine
26
Après quels AA la chymotrypsine coupe-t-elle?
AA aromatiques: - Phénylalanine - Tryptophane - Tyrosine
27
Après quels AA l'élastase coupe-t-elle?
AA non polaires: - Leucine - Isoleucine - Valine - Alanine - Glycine
28
Après quels AA la carboxypeptidase A coupe-t-elle?
AA aromatiques et non-polaires
29
Après quels AA la carboxypeptidase B coupe-t-elle?
AA basiques
30
Existe-t-il des aminopeptidases? Où sont-elles?
Oui, elles se situent sur la surface luminale de l'intestin grêle.
31
Les acides aminés une fois formées par l'hydrolyse des protéines se dirigent où?
- Circulation portale | - Circulation sanguine vers les muscles et les autres tissus
32
Quelles sont les 6 étapes d'assimilations des protéines par l'intestin grêle?
1- Aminopeptidases de la BEB 2- Système de transport des AA de la bordure en brosse 3- Système de transport des peptides de la BEB 4- Peptidases cytoplasmiques 5- Système de transport basolatéral des AA 6- Système de transport basolatéral des peptides
33
Vrai ou Faux? Les peptides doivent être dégradés en acides aminés afin d'être assimilable.
Faux, les di et tripeptides doivent aussi être en circulation dans la circulation sanguine.
34
Quelle quantité d'AA est utilisé en permanence pour la protéosynthèse?
Environ 75g
35
D'où proviennent les AA nécessaires à la protéosynthèse?
1- Équilibre entre protéosynthèse et protéolyse = 0 g/j 2- Absorption des AA alimentaires: 50 à 100 g/j 3- Sécrétions protéiques du système digestif: 50g/j
36
Quelle quantité d'AA libres l'organisme dispose-t-il par jour pour la protéosynthèse?
Environ 150g/jour
37
Quelle quantité d'AA doit être dégradé par jour environ?
75g/jour
38
Comment calcule-t-on le bilan azoté?
BA = Azote ingéré - Azote éliminé
39
1g d'azote = ? g de protéines
1g d'azote = 6,25 g de protéines
40
Dans quel cas est-ce que le BA est positif?
- Enfants en période de croissance | - Femmes enceintes
41
Dans quel cas est-ce que le BA est négatif?
- Stress aigu - Maladie infectieuse sévère - Chimiothérapie - Déficience protéino-énergétique
42
Quelles sont les hormones qui favorisent la protéosynthèse?
- Insuline - GH - IGF - Androgènes (Testéstérone) - Thyroxine
43
Quelles sont les hormones qui inhibent la protéosynthèse?
-Glucocorticoïdes
44
Dans quelles situations a lieu le catabolisme des AA?
1- Dégradation naturelle des protéines 2- Apport de la diète surpasse les besoins 3- Jeûne
45
Quelles sont les réactions enzymatiques impliquées dans le catabolisme des AA?
- Transaminations - Désaminations (oxydatives et non oxydatives) - Désamidation - Décarboxylation
46
Quelles sont les 5 étapes du catabolisme des AA?
1- Enlèvement du NH3+ 2- Transport du NH3+ vers le foie ou les reins sous forme de glutamine ou d'alanine 3- Enlèvement du NH3+ avec uréogenèse hépatique ou ammoniogenèse rénale 4- Élimination de l'urée ou d'ammoniaque 5- Décarboxylation irréversible ou utilisation de l'acide α-cétonique
47
Quelles sont les destinées des acides α-cétoniques?
1- Synthèse des AA non essentiels 2- Formation d'intermédiaires énergétiques en période active 3- AG et TAG au repos 4- Gluconéogenèse et cétogenèse en jeûne
48
Quel est le coenzyme des transaminases?
Pyridoxal phosphate (PLP)
49
Quelles sont les 2 transaminases?
- ALAT (GPT): Alanine - Pyruvate - Glutamate | - ASAT (GOT): Aspartate - Oxaloacétate - Glutamate
50
Où ont lieu les transaminations?
- Foie | - Muscles
51
Quels sont les 3 rôles des transaminases?
1- Synthèse d'AA 2- Éliminer les déchets azotés 3- Production de transporteurs
52
Vrai ou Faux? La glutamate DH fait son action dans la mitochondrie.
Vrai
53
Quel est le cofacteur de la GDH?
NAD+ ou NADP+
54
Comment est régulé la GDH?
Allostériquement: Si l'énergie est élevé (ATP ou NADH2): Production de Glutamate Si l'énergie est basse (ADP ou NAD+): Production d' alpha-cétoglutarate
55
Quelle est la réaction catalysée par la GDH?
Alpha-cétoglutarate + NH4+ + NAD(P)H = Glutamate + NAD(P)
56
Quelle est la réaction catalysée par l'asparagine?
Asparagine + H2O = Aspartate + NH4+
57
Quelle est la réaction catalysée par la glutaminase?
Glutamine + H2O = Glutamate + NH4+ | désamidation de la glutamine
58
Comment appelle-t-on le type de réaction catalysée par la glutaminase et l'asparaginase?
Désamidation
59
Quelles sont les conséquences des désaminations?
1- Libération des ions ammoniaque (NH4+) | 2- Formation des acides α-cétoniques
60
Quels sont les signes cliniques d'une hyperammoniémie?
- Tremblements - Troubles de l'élocution - Troubles de la vision - Coma - Mort
61
Quelle est la quantité plasmatique d'ammoniaque saine?
10 à 70 µg/ 100ml
62
Chez un individu sain, il existe 4 mécanismes régulateurs de la concentration d'ammoniaque. Lesquels?
- Cycle de la glutamine - Cycle de l'alanine-glucose - Veine porte hépatique - Élimination au niveau des reins

Métabolisme des nutriments énergétiques (10 decks)

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