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Métabolisme des nutriments énergétiques > Chapitre 7 - Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Chapitre 7 - Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quelles sont les 3 groupements désignant un acide aminé?

A

N-terminal: NH2
R: Chaîne latérale
C-terminal: COOH

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Q

Qu’est-ce qui distingue les acides aminés des lipides et des glucides? 3 éléments recherchés

A

1- Les AA ne peuvent pas être mis en réserve
2- Le rôle énergétique des AA est secondaire
3- L’azote est retrouvé uniquement dans les acides aminés

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3
Q

Qu’arrive-t-il avec les AA en excès?

A

Ils doivent être catabolisés afin d’être éliminés ou utilisés comme substrats énergétiques

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4
Q

Le catabolisme des AA implique toujours? 2 éléments

A

1- Retrait du groupement NH3+

2- Transformation du squelette carboné (acide α-cétonique)

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Q

Quelle molécule dérivée du catabolisme des AA est extrêmement toxique?

A

L’ammoniaque (NH4+)

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6
Q

Comment est excrété l’ammoniaque si elle est extrêmement toxique?

A
  • Rein: Excrété sous forme d’ammoniaque

- Foie: Formation d’urée excrété par les reins

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7
Q

Quels sont les AA hydrophobes?

A
  • Leucine
  • Valine
  • Isoleucine
  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Glycine
  • Alanine
  • Tyrosine
  • Méthionine
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8
Q

Quels sont les AA hydrophiles?

A
  • Sérine
  • Proline
  • Aspartate
  • Asparagine
  • Glutamate
  • Glutamine
  • Lysine
  • Arginine
  • Thréonine
  • Histidine
  • Cystéine
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9
Q

Quels sont les 6 acides aminés essentiels chez les adultes?

A
  • Thréonine
  • Tryptophane
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine
  • Lysine

Truc: TTVILL

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10
Q

Quels sont les 2 acides aminés se rajoutant à la liste d’AA essentiels pour les enfants?

A
  • Histidine

- Arginine

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11
Q

Comment appelle-t-on les enzymes protéolytiques?

A

Protéases ou peptidases

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12
Q

Comment appelle-t-on des enzymes non actives?

A

Zymogènes

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13
Q

Où sont déversés les protéases?

A

Dans l’estomac et le duodénum

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14
Q

Quels sont les 2 types de protéases?

A
  • Endopeptidases

- Exopeptidases

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15
Q

Qu’est-ce qu’une endopeptidase?

A

Une protéase qui coupe les liens au sein d’une protéine

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16
Q

Qu’est-ce qu’une exopeptidase?

A

Une protéase qui coupe les protéines à l’extrémité C ou N-terminal

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17
Q

Vrai ou Faux? On pourrait digérer les protéines avec seulement des exopeptidases.

A

Vrai. En utilisant les exopeptidases, on coupe uniquement aux extrémités jusqu’à ce qu’il reste 1 AA

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18
Q

Où commence la digestion des protéines? Grâce à quelles substances?

A

La digestion commence sous l’action du suc gastrique (HCl et pepsine).

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19
Q

À quoi sert le HCl?

A

Abaisser le pH de l’estomac afin de transformer le pepsinogène en pepsine.

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20
Q

La pepsine coupe quel lien principalement?

A

La pepsine coupe surtout au C-terminal de:

  • Leucine
  • Phénylalanine
  • Tyrosine
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21
Q

Quelles sont les protéases sécrétées par le pancréas?

A
  • Trypsine
  • Chymotrypsine
  • Élastase
  • Carboxypeptidase A et B
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22
Q

Quel est le premier événement permettant de lancer la cascade d’activation des peptidases?

A

L’entérokinase qui active le trypsinogène en trypsine.

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23
Q

Quelles sont les endopeptidases?

A
  • Trypsine
  • Chymotrypsine
  • Élastase
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24
Q

Quelles sont les exopeptidases?

A

-Carboxypeptidase A et B

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25
Q

Après quels AA la trypsine coupe-t-elle?

A

AA basiques:

  • Arginine
  • Lysine
26
Q

Après quels AA la chymotrypsine coupe-t-elle?

A

AA aromatiques:

  • Phénylalanine
  • Tryptophane
  • Tyrosine
27
Q

Après quels AA l’élastase coupe-t-elle?

A

AA non polaires:

  • Leucine
  • Isoleucine
  • Valine
  • Alanine
  • Glycine
28
Q

Après quels AA la carboxypeptidase A coupe-t-elle?

A

AA aromatiques et non-polaires

29
Q

Après quels AA la carboxypeptidase B coupe-t-elle?

A

AA basiques

30
Q

Existe-t-il des aminopeptidases? Où sont-elles?

A

Oui, elles se situent sur la surface luminale de l’intestin grêle.

31
Q

Les acides aminés une fois formées par l’hydrolyse des protéines se dirigent où?

A
  • Circulation portale

- Circulation sanguine vers les muscles et les autres tissus

32
Q

Quelles sont les 6 étapes d’assimilations des protéines par l’intestin grêle?

A

1- Aminopeptidases de la BEB
2- Système de transport des AA de la bordure en brosse
3- Système de transport des peptides de la BEB
4- Peptidases cytoplasmiques
5- Système de transport basolatéral des AA
6- Système de transport basolatéral des peptides

33
Q

Vrai ou Faux? Les peptides doivent être dégradés en acides aminés afin d’être assimilable.

A

Faux, les di et tripeptides doivent aussi être en circulation dans la circulation sanguine.

34
Q

Quelle quantité d’AA est utilisé en permanence pour la protéosynthèse?

A

Environ 75g

35
Q

D’où proviennent les AA nécessaires à la protéosynthèse?

A

1- Équilibre entre protéosynthèse et protéolyse = 0 g/j
2- Absorption des AA alimentaires: 50 à 100 g/j
3- Sécrétions protéiques du système digestif: 50g/j

36
Q

Quelle quantité d’AA libres l’organisme dispose-t-il par jour pour la protéosynthèse?

A

Environ 150g/jour

37
Q

Quelle quantité d’AA doit être dégradé par jour environ?

A

75g/jour

38
Q

Comment calcule-t-on le bilan azoté?

A

BA = Azote ingéré - Azote éliminé

39
Q

1g d’azote = ? g de protéines

A

1g d’azote = 6,25 g de protéines

40
Q

Dans quel cas est-ce que le BA est positif?

A
  • Enfants en période de croissance

- Femmes enceintes

41
Q

Dans quel cas est-ce que le BA est négatif?

A
  • Stress aigu
  • Maladie infectieuse sévère
  • Chimiothérapie
  • Déficience protéino-énergétique
42
Q

Quelles sont les hormones qui favorisent la protéosynthèse?

A
  • Insuline
  • GH
  • IGF
  • Androgènes (Testéstérone)
  • Thyroxine
43
Q

Quelles sont les hormones qui inhibent la protéosynthèse?

A

-Glucocorticoïdes

44
Q

Dans quelles situations a lieu le catabolisme des AA?

A

1- Dégradation naturelle des protéines
2- Apport de la diète surpasse les besoins
3- Jeûne

45
Q

Quelles sont les réactions enzymatiques impliquées dans le catabolisme des AA?

A
  • Transaminations
  • Désaminations (oxydatives et non oxydatives)
  • Désamidation
  • Décarboxylation
46
Q

Quelles sont les 5 étapes du catabolisme des AA?

A

1- Enlèvement du NH3+
2- Transport du NH3+ vers le foie ou les reins sous forme de glutamine ou d’alanine
3- Enlèvement du NH3+ avec uréogenèse hépatique ou ammoniogenèse rénale
4- Élimination de l’urée ou d’ammoniaque
5- Décarboxylation irréversible ou utilisation de l’acide α-cétonique

47
Q

Quelles sont les destinées des acides α-cétoniques?

A

1- Synthèse des AA non essentiels
2- Formation d’intermédiaires énergétiques en période active
3- AG et TAG au repos
4- Gluconéogenèse et cétogenèse en jeûne

48
Q

Quel est le coenzyme des transaminases?

A

Pyridoxal phosphate (PLP)

49
Q

Quelles sont les 2 transaminases?

A
  • ALAT (GPT): Alanine - Pyruvate - Glutamate

- ASAT (GOT): Aspartate - Oxaloacétate - Glutamate

50
Q

Où ont lieu les transaminations?

A
  • Foie

- Muscles

51
Q

Quels sont les 3 rôles des transaminases?

A

1- Synthèse d’AA
2- Éliminer les déchets azotés
3- Production de transporteurs

52
Q

Vrai ou Faux? La glutamate DH fait son action dans la mitochondrie.

A

Vrai

53
Q

Quel est le cofacteur de la GDH?

A

NAD+ ou NADP+

54
Q

Comment est régulé la GDH?

A

Allostériquement:

Si l’énergie est élevé (ATP ou NADH2): Production de Glutamate

Si l’énergie est basse (ADP ou NAD+): Production d’ alpha-cétoglutarate

55
Q

Quelle est la réaction catalysée par la GDH?

A

Alpha-cétoglutarate + NH4+ + NAD(P)H = Glutamate + NAD(P)

56
Q

Quelle est la réaction catalysée par l’asparagine?

A

Asparagine + H2O = Aspartate + NH4+

57
Q

Quelle est la réaction catalysée par la glutaminase?

A

Glutamine + H2O = Glutamate + NH4+

désamidation de la glutamine

58
Q

Comment appelle-t-on le type de réaction catalysée par la glutaminase et l’asparaginase?

A

Désamidation

59
Q

Quelles sont les conséquences des désaminations?

A

1- Libération des ions ammoniaque (NH4+)

2- Formation des acides α-cétoniques

60
Q

Quels sont les signes cliniques d’une hyperammoniémie?

A
  • Tremblements
  • Troubles de l’élocution
  • Troubles de la vision
  • Coma
  • Mort
61
Q

Quelle est la quantité plasmatique d’ammoniaque saine?

A

10 à 70 µg/ 100ml

62
Q

Chez un individu sain, il existe 4 mécanismes régulateurs de la concentration d’ammoniaque. Lesquels?

A
  • Cycle de la glutamine
  • Cycle de l’alanine-glucose
  • Veine porte hépatique
  • Élimination au niveau des reins

Métabolisme des nutriments énergétiques (10 decks)

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