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BIO1157 - Biologie cellulaire > Chapitre 5 - Les compartiments et le trafic vésiculaire- 5.3 à 5.5 > Flashcards

Chapitre 5 - Les compartiments et le trafic vésiculaire- 5.3 à 5.5 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui permet le transport des vésicules dans la cellules (2)?

A
  • moteurs protéiques

- filaments cytosquelettiques polaires (MT et actine-F)

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2
Q

Quelles sont les 3 étapes du trafic vésiculaires?

A

1 - chargement d’une cargaison dans le site de bourgeonnement de la vésicule
2 - formation de la vésicule sur une membrane donneuse
3 - fusion de la vésicule avec une membrane cible

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3
Q

V ou F. LE trafic vésiculaire a une direction précise.

A

V

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4
Q

Quels sont les 3 types de vésicules?

A
  • COP I (1)
  • COP II (2)
  • clathrine
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5
Q

Que signifie COP?

A

coat protein (manteau protéique)

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6
Q

Qu’est-ce que la tomographie électronique?

A

C’est comme la MET, mais le rayon d’électrons fait un 360° autour de la cible pour faire une modélisation 3D.

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7
Q

Les vésicules COP II se forment à partir de quoi?

A

à partir du RE uniquement

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8
Q

Les vésicules COP II sont acheminées où?

A

vers le cis-golgi

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9
Q

Quelle est la plus grande différence entre COP I et COP II?

A

Le complexe de COP I est déjà assemblé, mais le complexe de COP II s’assemble sur la membrane donneuse.

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10
Q

Comment s’assemble l’intérieur du manteau protéique COP II?

A
  • Sar-1-GDP est soluble dans le cytoplasme. Quand il rencontre un GEF de la membrane du RE, le GDP de Sar-1 s’en va, ce qui laisse la place pour un GTP qui entre.
  • L’arrivée du GTP permet un changement de conformation : une hélice amphiphile de Sar-1-GTP « sort » et va s’ancrer dans la membrane du RE.
  • 2 protéines (Sec 23 et 24, elles sont attachées ensemble) viennent se lier sur Sar-1-GTP et elles lient en même temps un récepteur de cargaison ancré dans la membrane.
    → tout cela forme l’intérieur du manteau de COP II
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11
Q

Comment s’assemble l’extérieur du manteau protéique COP II?

A

2 protéines (Sec 13 et 31) se lient par-dessus les protéines sec 23-24. Elles sont courbées et elles forment comme une « cotte de maille » autour de la vésicule (pour former une sphère)

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12
Q

Qu’est-ce qui définit le diamètre d’une vésicule COP II?

A

La forme des protéines Sec 13-31

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13
Q

[COP II] Qu’est-ce qui s’assure de charger la vésicule et que la vésicule contient les bonne protéines?

A

Sec 23-24 (intérieur du manteau)

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14
Q

Quels sont les 2 types de protéines utilisées pour le « ciblage » de la membrane cible (donc qui indique la membrane cible)?

A
  • Rab (GTPase de type Ras)

- SNARE (protéine de fusion)

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15
Q

V ou F. Ce sont les mêmes protéines qui participent dans le ciblage des membranes pour tous les types de vésicules.

A

V

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16
Q

V ou F. Rab et SNARE ne se trouve jamais sur la même vésicule : c’est soit un ou l’autre.

A

F. Elles travaillent de concert donc se retrouvent ensemble sur les vésicules

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17
Q

Comment fonctionne la protéine de ciblage Rab?

A
  • Rab-GDP s’insère dans la membrane de COP II lorsqu’elle est activée par un GEF membranaire membranaire situé sur la membrane donneuse de vésicule.
  • Sur la membrane cible, il y a le récepteur spécifique à ce Rab-GDP précis
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18
Q

Comment fonctionne la protéine de ciblage SNARE?

A
  • ce sont des protéines membranaires qui se trouvent sous forme de paires complémentaires (v-SNARE et t-SNARE).
  • une v-SNARE est insérée dans la membrane vésiculaire, et une t-SNARE est insérée dans la membrane cible
  • la liaison entre les 2 est tellement forte que l’eau est expulsée entre les 2 membranes (de la vésicule et de la cible)
  • sans eau, la formation d’une bicouche n’est plus favorable, alors les 2 membranes fusionnent (formation d’une tige)
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19
Q

Les vésicules COP I bourgeonnent à partir de quoi?

A

du golgi

20
Q

Les vésicules COP I transportent leur cargaison où?

A
  • vers le RE (séquence signal KKXX ou KDEL)
  • entre les parties du golgi
  • vers la membrane plasmique (vésicule de sécrétion)
21
Q

V ou F. La formation des vésicules COP I est différente de celle de COP II.

A

V. Le principe est le même, mais les protéines de recouvrement sont différentes et il n’y a pas de manteau interne et externe : le tout s’attache en 1 bloc

22
Q

V ou F. Il est absolument nécessaire d’enlever les protéines de recouvrement COP I et COP II une fois la vésicule faite.

A

F. Si on peut l’enlever, tant mieux, on va pouvoir réutiliser les protéines de recouvrement. Sinon, ce n’est pas grave

23
Q

Comment enlève-t-on les protéines de recouvrement COP I et COP II une fois la vésicule faite?

A

Il y a une protéine soluble cytoplasmique appelée GAP qui hydrolyse le GTP en GDP, ce qui fait se détacher l’hélice alpha qui était ancrée dans la membrane, donc la protéine de recouvrement se détache.
→ il faut une GAP différente pour COP I et pour COP II.

24
Q

Quelle partie du Golgi fait le tri des protéines?

A

cis

25
Q

Quelle partie du Golgi fait la maturation des sucres?

A

médiane

26
Q

Que se passe-t-il dans la partie trans du Golgi?

A

On commence à lire les signaux, on emballe les protéines dans des vésicules.

27
Q

Les protéines transmembranaires ayant une séquence KKXX en C-terminale feront partie de quel type de vésicule (COP I ou II)? Pourquoi?

A

COP I. Les protéines ayant ce signal sont destinées à aller au RE, donc elles ne peuvent pas faire partie de COP II, car COP II part du RE et va au Golgi. Donc, elles feront partie de COP I qui va partir du Golgi et retourner au RE.

28
Q

Comment fonctionne la maturation des citernes du Golgi?

A

C’est par transport rétrogrades des enzymes golgiennes. Les enzymes golgiennes « reviennent sur leur pas » pour permettre de faire avancer les citernes. En fait, ce ne sont pas les vésicules contenant les protéines qui se déplacent d’une citerne à l’autre, ce sont les enzymes golgiennes qui se déplacent pour changer la « nature » des citernes.

29
Q

Quels sont les 3 rôles de la matrice extra-golgienne?

A
  • intégrité structurale du Golgi
  • aide au transport vésiculaire
  • elle positionne le Golgi dans la cellule
30
Q

De quoi est composée la matrice extra-golgienne?

A

Elle est composée de nombreuses protéines, surtout des golgines, qui sont associées aux membranes golgiennes du côté cytoplasmique.

31
Q

Quelle est la structure des protéines qui composent en majorité la matrice extra-golgienne?

A

les golgines sont des protéines coiled-coil (super-hélice) longues et assez stables

32
Q

Quel est le rôle des protéines qui composent en majorité la matrice extra-golgienne? Développer (ribosomes).

A

Les golgines s’allongent et forment un filet qui exclue la majorité des organites et même les ribosomes.
→ c’est important que les ribosomes n’accèdent pas directement au Golgi, car ils pourraient faire de l’incorporation co-traductionnelle sans passer par le RE

33
Q

V ou F. Les golgines sont retrouvées chez tous les eucaryotes.

A

V.

34
Q

V ou F. Les golgines sont attachées au Golgi par leur extrémité N.

A

F, c’est par la C

35
Q

L’extrémité des golgines qui n’est pas attachée au Golgi sert à quoi?

A

À attacher d’autres choses (la golgine est comme une attache). Elle peut attacher :

  • les citernes du golgi ensemble (pour qu’elles soient proches sans fusionner)
  • une vésicule
  • le cytosquelette
36
Q

Qu’est-ce qui permet aux golgines d’avoir plus de flexibilité?

A

la structure en superhélice est interrompue par endroits

37
Q

Quel est le rôle des golgines dans l’identité vésiculaire?

A

La plupart des golgines peuvent s’associer aux protéines d’identité membranaire (Rab, Arf et Arl). Ainsi, les golgines sont recrutées dans des citernes spécifiques et peuvent « pêcher » des vésicules spécifiques

38
Q

Comment fait-on pour caractériser les golgines (trouver elles attrapent quelles vésicules)?

A
  • On modifie la golgine qu’on veut analyser pour qu’elle se lie à la fois au golgi et à une mitochondrie et pour qu’elle soit fluorescente.
  • Après, on retire la mitochondrie et on analyse quel type de vésicules et de cargaison se trouve attachées à la golgine modifiée (qui est alors aussi attachée à la mitochondrie)
39
Q

L’attachement d’une vésicule ou d’une citerne à la golgine peut mener à la quoi (2)?

A
  • fusion membranaire

- stabilisation dans la matrice externe du golgi

40
Q

Quels sont les 2 mécanismes d’attachement golgine-vésicule ou golgine-citerne du golgi qui sont connus?

A
  • un motif N-terminal (ALPS) de la golgine reconnaît une courbure très prononcée particulière (vésicule ronde)
  • motifs de liaison à différents Rab (la golgine est alors un récepteur de Rab). Ces motifs se trouvent vers le milieu des golgines (non-terminaux et donc sûrement secondaires)
41
Q

Quel est le mécanisme d’attachement golgine-vésicule ou golgine-citerne du golgi qui est le plus efficace pour le transport intragolgien? Pourquoi?

A

motifs de liaison à différents Rab, car le site de bourgeonnement est alors proche de la destination

42
Q

La maturation des sucres dans le Golgi se fait de quelle façon? Pourquoi?

A

Elle se fait de façon séquentielle (chaque produit est reconnu comme le substrat de la prochaine étape), car chaque citerne possède des enzymes différentes

43
Q

Qu’est-ce que le tomographie immunoélectrique?

A

C’est comme la tomographie électrique, sauf qu’on va localiser ce qu’on veut avec l’aide d’un anticorps couplé à une molécule qu’on peut voir.

44
Q

Quelles sont les raisons (5) pour lesquelles les protéines sont glycosylées?

A
  • ciblage
  • augmente la solubilité de la protéine (aide au repliement)
  • meilleure adhérence intercellulaire et au substrat (car les sucres ont beaucoup de groupes OH, donc les ponts H font office de colle)
  • couche protectrice
  • signalisation intercellulaire (ex. antigènes et globules blancs)
45
Q

V ou F. Le Golgi participe à la production des glycolipides.

A

V

46
Q

Comment l’ajout de sucres peut aider le ciblage dans le golgi?

A

Les sucres sont un moyen de signaler le lieu d’appartenance de la protéine lors du tri dans le trans golgi

47
Q

Comment l’ajout de sucres peut aider à la protection des protéines?

A

Les sucre procurent une résistance aux protéases, ce qui est très utile pour les constituants des lysosomes. Ça augmente donc la durée de vie de la protéine

BIO1157 - Biologie cellulaire (10 decks)

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