Chapitre 5 - Les compartiments et le trafic vésiculaire- 5.1 et 5.2

Question 1

Les protéines peuvent/doivent entrer et sortir de certains compartiments de la cellule. Quels sont ceux que, quand les protéines les traversent, elles ne doivent traverser qu’une membrane?

Answer 1

RER, peroxysome

Question 2

Les protéines peuvent/doivent entrer et sortir de certains compartiments de la cellule. Quels sont ceux que, quand les protéines les traversent, elles doivent traverser 2 membranes?

Answer 2

mitochondrie, chloroplaste

Question 3

Qu’est-ce que le principe de la continuité?

Answer 3

quand des protéines peuvent potentiellement se promener librement (sans nécessiter de l’énergie) entre 2 compartiments cellulaires différents, on dit alors que ces 2 compartiments sont en continuité

Question 4

Quelles sont les 3 choses nécessaires pour « ranger » les protéines dans une cellule?

Answer 4

• énergie (transport actif)
• étiquette (pour savoir où aller)
• destination (récepteur de l’étiquette)

Question 5

Qu’est-ce qui fait office d’étiquette sur une protéine (pour savoir elle doit aller où)?

Answer 5

peptide signal (dans la séquence primaire) et parfois des sucres

Question 6

Certains organites des cellules euca ont 2 membranes. Qu’est-ce que ça empêche de faire dans la cellule?

Answer 6

ça empêche le trafic vésiculaire

Question 7

Une cellule végétale découle d’une symbiose entre 3 types d’organismes. Lesquels?

Answer 7

hétérotrophes anaérobiques, hétérotrophes aérobiques et autotrophes anaérobiques

Question 8

Comment les organismes hétérotrophes anaérobiques produisent de l’énergie? Qu’est-ce qu’ils utilisent pour produire leur énergie?

Answer 8

avec la fermentation et la glycolyse, en mangeant des bactéries plus petites

Question 9

Comment les organismes hétérotrophes aérobiques produisent de l’énergie? Qu’est-ce qu’ils utilisent pour produire leur énergie?

Answer 9

par la respiration, ils mangent du carbone organique provenant des déchets de d’autres organismes

Question 10

Comment les organismes autotrophes anaérobiques produisent de l’énergie? L’énergie qu’ils produisent est sous quelle forme?

Answer 10

par la photosynthèse, ils produisent de l’énergie sous forme de sucre et d’O2

Question 11

Une mitochondrie découle d’une symbiose entre 2 types d’organismes. Lesquels?

Answer 11

hétérotrophes anaérobiques et hétérotrophes aérobiques

Question 12

Quel est le rôle de la fermentation?

Answer 12

Quand il y a beaucoup de pyruvate, la première étape de la glycolyse est inhibée, donc la fermentation embarque pour écouler le pyruvate et ainsi faire repartir la glycolyse. La fermentation ne produit pas d’ATP, mais la glycolyse oui, donc il faut tout faire pour que la glycolyse ne s’arrête pas

Question 13

V ou F. L’extrémité N-terminale d’une protéine est son « début », et l’extrémité C-terminale est sa « fin ».

Answer 13

V

Question 14

Dans la cellule (tous les organites), quel est le seul pore assez grand pour laisser passer une protéine sans qu’elle n’ait besoin de se dérouler?

Answer 14

pore nucléaire (la grosseur max est la grosse sous-unité ribosomale)

Question 15

V ou F. Les chloroplastes et les mitochondries ont des pores assez grands pour laisser passer des feuillets β.

Answer 15

F. Leurs pores peuvent laisser passer au maximum des hélices α

Question 16

Pour qu’une protéine se trouvant dans le cytoplasme se rende dans la lumière d’une mitochondrie, de quoi a-t-elle besoin? Sous quelle forme peut-elle passer?

Answer 16

elle a besoin :
- d’une étiquette sur elle-même
- d’un récepteur sur la membrane externe de la mitochondrie
- d’énergie
- de 2 canaux de translocation (car 2 membranes)
→ elle passe sous forme de structure primaire

Question 17

Quel est l’un des signaux (étiquette) pour une protéine qui doit aller dans une mitochondrie? Comment le récepteur de ce signal reconnaît le signal?

Answer 17

Une hélice α amphiphile N-terminale, ayant un côté hydrophobe et un côté chargé +. Le récepteur (membranaire) du signal possède un sillon hydrophobe qui reconnaît la partie hydrophobe du signal

Question 18

Que signifie TOM? Qu’est-ce que c’est?

Answer 18

Transport Outer Membrane. C’est un complexe sur la membrane externe de la mitochondrie qui possède le récepteur du signal (signal se trouve sur la protéine) et qui fait passer la protéine à travers la membrane externe (du cytoplasme vers l’espace intermembranaire).

Question 19

Quelles sont les 2 fonctions principales de TOM? Comment appelle-t-on les 2 structures nécessaires à chaque fonction?

Answer 19

• reconnaître le peptide signal (récepteur)

- faire passer la protéine à travers la membrane (translocateur)

Question 20

V ou F. Le peptide signal est chargé positivement.

Answer 20

V

Question 21

D’où provient l’énergie nécessaire pour que la protéine traverse la membrane externe de la mitochondrie?

Answer 21

des chaperonnes (hsp70 cytosoliques), qui s’occupaient de garder la protéine sous une forme linéaire dans le cytosol, hydrolysent l’ATP une fois que le signal de la protéine est attaché au récepteur de TOM

Question 22

Que signifie TIM? Qu’est-ce que c’est?

Answer 22

Transport Inner Membrane. C’est un complexe sur la membrane interne de la mitochondrie qui permet de faire passer la protéine de l’espace intermembranaire jusque dans la lumière de la mitochondrie

Question 23

V ou F. L’espace intermembranaire de la mitochondrie est chargé négativement.

Answer 23

F. Il est chargé positivement

Question 24

Qu’est-ce qui « motive » la protéine à passer à travers la membrane interne de la mitochondrie?

Answer 24

C’est le potentiel membranaire :
Une fois que le peptide signal est passé à travers TOM, TOM passe le signal au TIM et ce transfert utilise le potentiel membranaire (le peptide signal et l’espace intermembranaire sont chargés positivement, donc la charge positive de l’espace repousse le signal (le motive) à passer à travers TIM pour aller dans un endroit plus négatif, soit le côté matriciel de la membrane interne de la mitochondrie

Question 25

Qu'est-ce qui aide la protéine à traverser au complet la membrane interne de la mitochondrie pour aller dans la matrice?

Answer 25

les chaperonnes hsp70 mitochondriales hydrolysent l'ATP pour « tirer » la protéine dans la matrice

Question 26

Quel type d'enzyme s'occupe de faire la maturation des protéines une fois qu'elles ont incorporé la mitochondrie? Que font ces enzymes aux protéines?

Answer 26

peptidases, elles coupent des morceaux de protéines

Question 27

Quelle est la première étape de la maturation des protéines une fois qu'elles ont incorporé la mitochondrie?

Answer 27

couper les signaux d'adresse pour éviter un retour en arrière

Question 28

Qu'est-ce qui aide les protéines à garder une forme linéaire pour passer à travers les translocateurs pour traverser la membrane?

Answer 28

- souvent les protéines ont des petites séquences d'acides aminés (hélice-α amphiphile) dans leur séquence primaire - si la protéine n'a pas d'hélice-α amphiphile, les chaperonnes hsp70 les aident à garder une forme linéaire

Question 29

V ou F. L'incorporation des protéines dans les chloroplastes utilise un principe complètement différent que celui utilisé pour incorporer les protéines dans les mitochondries. Expliquer.

Answer 29

F. Les principes sont les mêmes, mais les protéines sont différentes. Il faut par contre des signaux supplémentaires pour que la protéine ait accès au 3e compartiment (thylakoïde) dans le chloroplaste

Question 30

Quel est le principe général de la centrifugation par gradient de densité?

Answer 30

C'est une sédimentation en accéléré : un tube contient un gradient de sucre ou de sel avec un échantillon et, en le faisant tourner, les particules plus denses de l'échantillon descendent vers le bas jusqu'à l'endroit où leur densité équivaut à celle du sucre/sel

Question 31

Une cellule qui contient beaucoup de réticulum endoplasmique et de golgi est sûrement quel type de cellule?

Answer 31

cellule sécrétrice

Question 32

Quel est le rôle principal du REL?

Answer 32

synthèse des lipides (membranes)

Question 33

Quel est le rôle principal du RER?

Answer 33

synthèse protéique destinée en grande partie à la sécrétion

Question 34

Quel est le seul type de lipide membranaire que le REL ne produit pas?

Answer 34

chloestérol

Question 35

Quelle est l'enzyme du REL qui synthétise les phospholipides?

Answer 35

acyl transférase

Question 36

Comment sont synthétisées les nouvelles membranes dans le REL?

Answer 36

L'enzyme acyl transférase produit les phospholipides, puis les ajoute seulement dans le feuillet externe, car le site actif de l'acyl transférase se trouve du côté cytoplasmique. Ensuite, les enzymes scramblases (un type de flippase) égalisent les 2 couches membranaires

Question 37

V ou F. Tous les types de lipides membranaires sont produits avec la même enzyme. Expliquer.

Answer 37

F. Le REL héberge d'autres enzymes membranaires pour faire tous les lipides membranaires différents

Question 38

V ou F. La composition externe/interne des membranes n'est pas spécifique.

Answer 38

F. La composition est spécifique

Question 39

V ou F. La composition externe/interne des membranes est réarrangée seulement lorsque la nouvelle membrane arrive à la membrane plasmique.

Answer 39

V

Question 40

Quel est le rôle des flippases dans la composition de nouvelles membranes?

Answer 40

elles s'occupent de réarranger les membranes internes/externes comme il faut en hydrolysant de l'ATP

Question 41

V ou F. La composition lipidique des membranes des différents organites cellules se ressemble.

Answer 41

F. La composition lipidique des membranes varie entre les différents organites

Question 42

Par quelle structure les nouvelles membranes doivent-elles passer avant de se rendre à leur membrane cible?

Answer 42

elles sont synthétisées dans le REL, puis passe dans le RER avant d'aller à leur membrane cible

Question 43

Quelles sont les fonctions (2) des peroxysomes?

Answer 43

- oxydation de molécules organiques | - neutralisation du H2O2

Question 44

V ou F. Les peroxysomes se trouvent dans toutes les cellules eucaryotes.

Answer 44

V

Question 45

Quelle est la méthode lente pour la biogenèse des peroxysomes?

Answer 45

la synthèse de novo

Question 46

Quelle est la méthode rapide pour la biogenèse des peroxysomes?

Answer 46

la fission, donc à partir de peroxysomes existants

Question 47

À quel moment la cellule utilise la méthode rapide de la biogenèse des peroxysomes? Et la méthode lente?

Answer 47

les 2 sont utilisées en même temps dans la cellule, peut importe le moment

Question 48

Comment sont synthétisées les vésicules précurseurs des peroxysomes?

Answer 48

le RER produit des précurseurs des peroxines (des protéines membranaires), qui migrent vers le REL. À partir de là, le REL produit des vésicules précurseurs (bourgeonnement) qui contiennent des peroxines dans leur membrane. Ces vésicules sont les précurseurs des peroxysomes.

Question 49

V ou F. Toutes les protéines membranaires destinées aux peroxysomes sont synthétisées dans le RER

Answer 49

F. Certaines protéines sont synthétisées dans le cytoplasme et sont incorporées de façon post-traductionnelle dans le RE. Attention : les protéines synthétisées dans le RER sont des complexes de translocation « immatures », ce ne sont pas les peroxines

Question 50

On dit que la synthèse de novo des peroxysomes se fait par fusion hétérotypique. Qu'est-ce ça veut dire?

Answer 50

C'est que les protéines membranaires destinées aux peroxysomes se trouvent dans 2 bourgeonnements différents du REL, donc dans 2 vésicules différentes. Dans chaque vésicule, il y a l'étiquette de la vésicule (qui dit qu'elle est destinée aux peroxysomes) et 1 partie du complexe d'importation. Quand les 2 vésicules fusionnent, elles ont alors un complexe d'importation complet (une peroxine!) → la fusion hétérotypique, c'est que les vésicules qui fusionnent ont chacune d'elle un élément différent qui se fusionne ensuite pour former un complexe complet

Question 51

Comment se fait l'incorporation post-traductionnelle des protéines membranaires destinées aux peroxysomes lors de la biogenèse des peroxysomes par fission?

Answer 51

Lorsqu'une vésicule (destinée à la biogenèse par fission) bourgeonne du REL, elle possède déjà l'étiquette indiquant qu'elle est destinée aux peroxysomes. La Pex19, qui est liée à une peroxine, reconnaît ce signal et vient relâcher sa peroxine dans la membrane de la vésicule.

Question 52

Que se passe-t-il pendant la croissance d'un peroxysome?

Answer 52

Des transporteurs (Pex5) amènent la cargaison voulue dans le peroxysome. Ces transporteurs ont 2 conformations : membranaires et solubles. Quand il rencontre une peroxine (complexe de translocation mature), Pex5 devient membranaire et largue sa cargaison dans le peroxysome. Par contre, il est détaché rapidement en hydrolysant de l'ATP.

Question 53

Pourquoi les protéines de transport des cargaisons destinées aux peroxysomes ont toujours tendance à vouloir se lier aux peroxines? Comment appelle-t-on ce principe?

Answer 53

Parce que les transporteurs (Pex5) se détachent toujours très rapidement des membranes, ce qui fait en sorte qu'il y a toujours plus de Pex5 soluble que membranaire. Avec ce gradient, dès qu'une Pex5 voit l'occasion de devenir membranaire (se lier à une peroxine), elle le fait. → nom : export driven import

Question 54

Que se passe-t-il lorsqu'un peroxysome devient volumineux?

Answer 54

Une protéine (Pex11) permet l'allongement du peroxysome quand il est assez gros. Ensuite, une protéine d'interaction-DRP fait une constriction membranaire, puis la protéine DRP (dynamin-related protein) fait la coupure finale. On se retrouve alors avec plusieurs plus petits peroxysomes.

Question 55

V ou F. Tous les peroxysomes ont les même fonctions. Expliquer.

Answer 55

F. La fonction du peroxysome dépend des protéines qui y sont importées.

Question 56

V ou F. La fonction d'un peroxysome peut changer.

Answer 56

V. Elle peut changer en fonction de l'environnement cellulaire

Question 57

V ou F. Dans une même cellule, tous les peroxysomes qui y existent ont nécessairement la même fonction.

Answer 57

F. Différents types de peroxysomes spécialisés peuvent coexister dans la même cellule.

Question 58

V ou F. Un peroxysome peut adopter des formes différentes, pas seulement rondes.

Answer 58

V. Il peut s'allonger pour devenir réticulaire selon | les nécessités métaboliques.

Question 59

V ou F. Certaines enzymes peroxysomales peuvent se trouver dans d'autres organites que les peroxysomes. Développer.

Answer 59

V, elles peuvent ainsi communiquer entre elles.

Question 60

Quel est le taux de multiplication des peroxysomes?

Answer 60

Il est similaire à celui de la cellule, mais peut augmenter selon les besoins métaboliques.

Question 61

Quelle est la taille générale des peroxysomes?

Answer 61

Ça dépend du rôle métabolique du peroxysome en question. Sa taille peut augmenter selon les besoins métaboliques.

Question 62

Le contrôle de la multiplication des peroxysomes se fait à quel niveau .

Answer 62

au niveau transcriptionnel

Question 63

V ou F. Un peroxysome donné, lorsqu'il se divise, donnera 2 peroxysomes exactement identiques à lui-même.

Answer 63

F. Il peut donner 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes.

Question 64

Quel rôle spécial ont les peroxysomes chez les champignons?

Answer 64

Lors de lésions, les peroxysomes vont faire comme des bouchons pour empêcher que le champignon ne perde trop de cytoplasme.

Question 65

Quel rôle spécial ont les peroxysomes chez les plantes?

Answer 65

un type de peroxysome, les glyoxysomes, font la gluconéogenèse durant la germination des graines

Question 66

De quelle façon les mitochondries et les chloroplastes reçoivent leurs lipides et protéines membranaires?

Answer 66

Grâce aux protéines d'échanges des phospholipides (PEP) à partir du RE. Pour ajouter des protéines membranaires, il faut ajouter de la membrane : les 2 processus sont liés

Question 67

Qu'est-ce que le réticulum sarcoplasmique?

Answer 67

C'est un RE que les cellules musculaires squelettiques possèdent. C'est comme un RE normal, sauf qu'il possède en plus des canaux calciques et du calcium.

Question 68

Quel rôle a le réticulum sarcoplasmique dans la contraction musculaire?

Answer 68

1 - quand un potentiel d'action (PA) arrive, ça dépolarise la membrane 2 - la dépolarisation fait changer la conformation d'une certaine protéine dans un tubule en T de la cellule musculaire 3 - le changement de conformation de cette protéine fait s'ouvrir le canal calcique qui se trouve dans la membrane du réticulum sarcoplasmique 4 - le calcium sort du réticulum sarcoplasmique et se rend dans le cytoplasme de la cellule musculaire 5 - le calcium permet d'exposer les sites de liaison actine-myosine qui provoque la contraction

Question 69

Lors de la contraction musculaire, une fois que le calcium est dans le cytoplasme, que lui arrive-t-il?

Answer 69

Une fois dans le cytoplasme, le calcium se lie à la troponine pour faire sa job, mais le lien calcium-troponine est faible, donc il est recyclé par une pompe ATP-dépendante pour être retourné dans le réticulum sarcoplasmique pour ne pas qu'il s'accumule dans le cytoplasme

Question 70

La synthèse des protéines se fait dans le cytoplasme normalement avec les ribosomes. Si la protéine doit être introduite de façon co-traductionnelle, comment la cellule fait pour ne pas qu'elle soit synthétisée dans le cytoplasme?

Answer 70

La protéine va alors avoir un signal (adresse) qu'on appelle PSIT qui indique que la protéine doit être introduite de façon co-traductionnelle. Une particule de reconnaissance du signal (SRP) possède une poche hydrophobe qui lie PSIT (PST est hydrophobe aussi). Lorsque PSIT se lie, SRP change de conformation et une « main » va bloquer le site A du ribosome, bloquant ainsi la traduction. SRP liée au PSIT est alors reconnue par son récepteur sur le RER.

Question 71

V ou F. SRP est soluble.

Answer 71

V, il se trouve dans le cytoplasme

Question 72

Qu'est-ce que le peptide signal (PSIT)? De quoi est-il composé?

Answer 72

C'est une zone hydrophobe N-terminale de 20 acides aminés. C'est une hélice alpha hydrophobe

Question 73

Qu'est-ce qui se trouve (ou peut se trouver) avant et après le peptide signal (PSIT)?

Answer 73

avant : des acides aminés chargés + se trouve du côté N-terminal - après : le PSIT peut être suivi d'un site de clivage AXA qui peut être coupé par une peptidase membranaire à la fin de la traduction

Question 74

Une fois que le ribosome en train de traduire une nouvelle protéine est attaché à la membrane du RER, comment la protéine est-elle incorporée?

Answer 74

La SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur membranaire sur le RER. Une fois attachée à son récepteur, la SRP hydrolyse son GTP, ce qui provoque le relâchement de PSIT. Le PSIT alors relâché « tombe » dans l'ouverture d'un translocateur situé à proximité du récepteur.

Question 75

De quoi est composé le translocateur du signal PSIT?

Answer 75

Le translocateur est comme un disque avec un trou au centre. Il a 2 sous-unités reliés par une « couture », et, dans la couture, il y a une poche hydrophobe. Le centre du disque est hydrophile et est bloqué par un bouchon. Le centre, c'est par là que passe la chaîne peptidique naissante, et PSIT s'installe dans la poche hydrophobe de la couture.

Question 76

Comment une protéine naissante incorporée de façon co-traductionnelle peut passer à travers la membrane du RER?

Answer 76

Quand PSIT « tombe » dans le translocateur, il tasse le bouchon du translocateur, puis il passe dans le couture (hydrophobe) qui s'ouvre alors. Cela fait de la place pour la protéine qui peut alors passer par le trou (hydrophile). Au fur et à mesure que la protéine est traduite, elle passe à travers le trou pendant que PSIT reste dans la poche hydrophobe.

Question 77

Qu'est-ce qui se passe avec une protéine destinée à être soluble tout de suite après sa traduction?

Answer 77

Les protéines solubles perdent leur PSIT après l'incorporation dans le RER. Une peptidase membranaire associée au translocateur coupe dans le site AXA située juste après PSIT.

Question 78

V ou F. Une protéine membranaire perd son PSIT lors de son incorporation co-traductionnelle.

Answer 78

F. Elle le garde. PSIT va lui servir d'ancrage à la membrane

Question 79

[Protéines membranaires] V ou F. Les acides aminés chargés + sont toujours du côté de la lumière du RER. Expliquer.

Answer 79

F. Les a. a. chargés + ne peuvent pas traverser le translocateur, car la couture est hydrophobe et le trou est occupé par la protéine. Donc, les a. a. chargés + restent du côté cytoplasmique.

Question 80

Comment sait-on dans quelle orientation une protéine destinée à être membranaire va s'insérer dans une membrane?

Answer 80

Le PSIT s'insère dans le translocateur de façon à ce que les acides aminés chargés + soient du côté cytoplasmique. Ainsi, il est possible de faire entrer dans la lumière du RER l'extrémité C ou N de la protéine selon l'orientation du PSIT.

Question 81

Comment une protéine membranaire peut avoir un 2e passage membranaire lors de son incorporation dans le RER?

Answer 81

Avec un signal SAT (séquence d'arrêt de translocation). SAT ne peut pas traverser le translocateur, ni passer dans la couture (même si SAT est hydrophobe, sa forme est non-complémentaire à la couture). Il est alors relâché dans la membrane directement et l'incorporation de la protéine s'arrête (mais sa traduction continue).

Question 82

V ou F. Les protéines membranaires de tous les organites de la cellule avec des hélices alpha hydrophobes sont synthétisées dans le RER.

Answer 82

F. C'est vrai à l'exception des des protéines membranaires de la mitochondries et des chloroplastes.

Question 83

Quand on regarde la séquence primaire d'une protéine membranaire, à quoi correspondent les hélices alpha hydrophobes?

Answer 83

aux PSIT et aux SAT (passages membranaires)

Question 84

Quel est le signal qu'une protéine doit avoir si elle est destinées à être membranaire du RER?

Answer 84

une séquence de rétention C terminale KKXX (K pour lysine, X pour un autre a. a.)

Question 85

Quel est le signal qu'une protéine doit avoir si elle est destinées à être soluble du RER?

Answer 85

une séquence de rétention C terminale KDEL

Question 86

V ou F. Si une protéine est destinées à être membranaire du RER, son signal spécial doit être du côté du cytoplasme.

Answer 86

F, il doit être du côté de la lumière du RER, car le récepteur de la séquence KKXX (membranaire) est du côté de la lumière du RER.

Question 87

Lors d'une expérience, à quoi sert l'échantillon de contrôle positif? Donner un exemple.

Answer 87

Il sert à vérifier si l'expérience fonctionne fonctionne correctement. Par exemple, si l'expérience fait intervenir la traduction de protéines, le contrôle positif sert à confirmer que la traduction fonctionne correctement.

Question 88

Lors d'une expérience, à quoi sert l'échantillon de contrôle négatif?

Answer 88

Pour vérifier s'il n'y a pas de contamination. Dans cet échantillon, on sait que l'expérience n'est pas supposée fonctionner, donc si on voit un résultat avec cet échantillon, c'est qu'il y a quelque chose dans l'échantillon qu'on ne veut pas (contamination).

Question 89

V ou F. La plupart des protéines synthétisées sur le RER restent dans la cellule.

Answer 89

F. La plupart va à l'extérieur de la cellule.

Question 90

Quelles sont 3 modifications qui peuvent être apportées aux protéines synthétisées sur le RER?

Answer 90

- formation/rupture de liens disulfure - ajout d'une ancre lipidique de GPI (glycosyl phosphatidyl inositol) - ajout d'une unité préformée de sucre

Question 91

À quoi sert une ancre lipidique ajoutée sur une protéine? Comment est ajoutée l'ancre lipidique?

Answer 91

Les protéines avec un GPI (glycosyl phosphatidyl inositol) se trouvent dans les radeaux lipidiques. L'ancre est ajoutée de façon covalente sur la protéine par un complexe enzymatique transamidase.

Question 92

Qu'est-ce qui est toujours ajouté sur les protéines synthétisées sur le RER? Expliquer qu'est-ce qui l'ajoute et comment.

Answer 92

Une unité préformée de sucre est ajoutée sur l'a. a. asparagine par une oligosaccharide transférase membranaire. Le sucre ajouté est toujours un oligosaccharide de 14 sucres (3 glucose, 9 mannose, 2 N-acétylglucosamine)

Question 93

Comment fait-on le « quality control » des protéines nouvellement synthétisées sur le RER?

Answer 93

Grâce à l'oligosaccharide de 14 sucres ajouté sur la protéine. 2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et différentes chaperonnes vérifient alors la forme de la protéine. → Si la protéine est « ok », le dernier glucose est clivé et elle sort du RE par une vésicule et se dirige vers le golgi. → Si la protéine est mal repliée, une glucosyl transférase lui ajoute un glucose (elle en a alors 2) et la protéines repasse par les chaperonnes qui vont essayer de la replier correctement.

Question 94

Que se passe-t-il avec une protéine mal repliée qui ne réussit pas à être bien repliée?

Answer 94

À cause de la continuité des compartiments, la protéine va finir par se rendre au golgi, et c'est lui qui va décider du sort de la protéine.