Chapitre 5 - Les compartiments et le trafic vésiculaire- 5.1 et 5.2 Flashcards
Les protéines peuvent/doivent entrer et sortir de certains compartiments de la cellule. Quels sont ceux que, quand les protéines les traversent, elles ne doivent traverser qu’une membrane?
RER, peroxysome
Les protéines peuvent/doivent entrer et sortir de certains compartiments de la cellule. Quels sont ceux que, quand les protéines les traversent, elles doivent traverser 2 membranes?
mitochondrie, chloroplaste
Qu’est-ce que le principe de la continuité?
quand des protéines peuvent potentiellement se promener librement (sans nécessiter de l’énergie) entre 2 compartiments cellulaires différents, on dit alors que ces 2 compartiments sont en continuité
Quelles sont les 3 choses nécessaires pour « ranger » les protéines dans une cellule?
- énergie (transport actif)
- étiquette (pour savoir où aller)
- destination (récepteur de l’étiquette)
Qu’est-ce qui fait office d’étiquette sur une protéine (pour savoir elle doit aller où)?
peptide signal (dans la séquence primaire) et parfois des sucres
Certains organites des cellules euca ont 2 membranes. Qu’est-ce que ça empêche de faire dans la cellule?
ça empêche le trafic vésiculaire
Une cellule végétale découle d’une symbiose entre 3 types d’organismes. Lesquels?
hétérotrophes anaérobiques, hétérotrophes aérobiques et autotrophes anaérobiques
Comment les organismes hétérotrophes anaérobiques produisent de l’énergie? Qu’est-ce qu’ils utilisent pour produire leur énergie?
avec la fermentation et la glycolyse, en mangeant des bactéries plus petites
Comment les organismes hétérotrophes aérobiques produisent de l’énergie? Qu’est-ce qu’ils utilisent pour produire leur énergie?
par la respiration, ils mangent du carbone organique provenant des déchets de d’autres organismes
Comment les organismes autotrophes anaérobiques produisent de l’énergie? L’énergie qu’ils produisent est sous quelle forme?
par la photosynthèse, ils produisent de l’énergie sous forme de sucre et d’O2
Une mitochondrie découle d’une symbiose entre 2 types d’organismes. Lesquels?
hétérotrophes anaérobiques et hétérotrophes aérobiques
Quel est le rôle de la fermentation?
Quand il y a beaucoup de pyruvate, la première étape de la glycolyse est inhibée, donc la fermentation embarque pour écouler le pyruvate et ainsi faire repartir la glycolyse. La fermentation ne produit pas d’ATP, mais la glycolyse oui, donc il faut tout faire pour que la glycolyse ne s’arrête pas
V ou F. L’extrémité N-terminale d’une protéine est son « début », et l’extrémité C-terminale est sa « fin ».
V
Dans la cellule (tous les organites), quel est le seul pore assez grand pour laisser passer une protéine sans qu’elle n’ait besoin de se dérouler?
pore nucléaire (la grosseur max est la grosse sous-unité ribosomale)
V ou F. Les chloroplastes et les mitochondries ont des pores assez grands pour laisser passer des feuillets β.
F. Leurs pores peuvent laisser passer au maximum des hélices α
Pour qu’une protéine se trouvant dans le cytoplasme se rende dans la lumière d’une mitochondrie, de quoi a-t-elle besoin? Sous quelle forme peut-elle passer?
elle a besoin :
- d’une étiquette sur elle-même
- d’un récepteur sur la membrane externe de la mitochondrie
- d’énergie
- de 2 canaux de translocation (car 2 membranes)
→ elle passe sous forme de structure primaire
Quel est l’un des signaux (étiquette) pour une protéine qui doit aller dans une mitochondrie? Comment le récepteur de ce signal reconnaît le signal?
Une hélice α amphiphile N-terminale, ayant un côté hydrophobe et un côté chargé +. Le récepteur (membranaire) du signal possède un sillon hydrophobe qui reconnaît la partie hydrophobe du signal
Que signifie TOM? Qu’est-ce que c’est?
Transport Outer Membrane. C’est un complexe sur la membrane externe de la mitochondrie qui possède le récepteur du signal (signal se trouve sur la protéine) et qui fait passer la protéine à travers la membrane externe (du cytoplasme vers l’espace intermembranaire).
Quelles sont les 2 fonctions principales de TOM? Comment appelle-t-on les 2 structures nécessaires à chaque fonction?
- reconnaître le peptide signal (récepteur)
- faire passer la protéine à travers la membrane (translocateur)
V ou F. Le peptide signal est chargé positivement.
V
D’où provient l’énergie nécessaire pour que la protéine traverse la membrane externe de la mitochondrie?
des chaperonnes (hsp70 cytosoliques), qui s’occupaient de garder la protéine sous une forme linéaire dans le cytosol, hydrolysent l’ATP une fois que le signal de la protéine est attaché au récepteur de TOM
Que signifie TIM? Qu’est-ce que c’est?
Transport Inner Membrane. C’est un complexe sur la membrane interne de la mitochondrie qui permet de faire passer la protéine de l’espace intermembranaire jusque dans la lumière de la mitochondrie
V ou F. L’espace intermembranaire de la mitochondrie est chargé négativement.
F. Il est chargé positivement
Qu’est-ce qui « motive » la protéine à passer à travers la membrane interne de la mitochondrie?
C’est le potentiel membranaire :
Une fois que le peptide signal est passé à travers TOM, TOM passe le signal au TIM et ce transfert utilise le potentiel membranaire (le peptide signal et l’espace intermembranaire sont chargés positivement, donc la charge positive de l’espace repousse le signal (le motive) à passer à travers TIM pour aller dans un endroit plus négatif, soit le côté matriciel de la membrane interne de la mitochondrie
Qu’est-ce qui aide la protéine à traverser au complet la membrane interne de la mitochondrie pour aller dans la matrice?
les chaperonnes hsp70 mitochondriales hydrolysent l’ATP pour « tirer » la protéine dans la matrice
Quel type d’enzyme s’occupe de faire la maturation des protéines une fois qu’elles ont incorporé la mitochondrie? Que font ces enzymes aux protéines?
peptidases, elles coupent des morceaux de protéines
Quelle est la première étape de la maturation des protéines une fois qu’elles ont incorporé la mitochondrie?
couper les signaux d’adresse pour éviter un retour en arrière
Qu’est-ce qui aide les protéines à garder une forme linéaire pour passer à travers les translocateurs pour traverser la membrane?
- souvent les protéines ont des petites séquences d’acides aminés (hélice-α amphiphile) dans leur séquence primaire
- si la protéine n’a pas d’hélice-α amphiphile, les chaperonnes hsp70 les aident à garder une forme linéaire
V ou F. L’incorporation des protéines dans les chloroplastes utilise un principe complètement différent que celui utilisé pour incorporer les protéines dans les mitochondries. Expliquer.
F. Les principes sont les mêmes, mais les protéines sont différentes. Il faut par contre des signaux supplémentaires pour que la protéine ait accès au 3e compartiment (thylakoïde) dans le chloroplaste
Quel est le principe général de la centrifugation par gradient de densité?
C’est une sédimentation en accéléré : un tube contient un gradient de sucre ou de sel avec un échantillon et, en le faisant tourner, les particules plus denses de l’échantillon descendent vers le bas jusqu’à l’endroit où leur densité équivaut à celle du sucre/sel
Une cellule qui contient beaucoup de réticulum endoplasmique et de golgi est sûrement quel type de cellule?
cellule sécrétrice
Quel est le rôle principal du REL?
synthèse des lipides (membranes)
Quel est le rôle principal du RER?
synthèse protéique destinée en grande partie à la sécrétion
Quel est le seul type de lipide membranaire que le REL ne produit pas?
chloestérol
Quelle est l’enzyme du REL qui synthétise les phospholipides?
acyl transférase
Comment sont synthétisées les nouvelles membranes dans le REL?
L’enzyme acyl transférase produit les phospholipides, puis les ajoute seulement dans le feuillet externe, car le site actif de l’acyl transférase se trouve du côté cytoplasmique. Ensuite, les enzymes scramblases (un type de flippase) égalisent les 2 couches membranaires
V ou F. Tous les types de lipides membranaires sont produits avec la même enzyme. Expliquer.
F. Le REL héberge d’autres enzymes membranaires pour faire tous les lipides membranaires différents
V ou F. La composition externe/interne des membranes n’est pas spécifique.
F. La composition est spécifique
V ou F. La composition externe/interne des membranes est réarrangée seulement lorsque la nouvelle membrane arrive à la membrane plasmique.
V
Quel est le rôle des flippases dans la composition de nouvelles membranes?
elles s’occupent de réarranger les membranes internes/externes comme il faut en hydrolysant de l’ATP
V ou F. La composition lipidique des membranes des différents organites cellules se ressemble.
F. La composition lipidique des membranes varie entre les différents organites
Par quelle structure les nouvelles membranes doivent-elles passer avant de se rendre à leur membrane cible?
elles sont synthétisées dans le REL, puis passe dans le RER avant d’aller à leur membrane cible
Quelles sont les fonctions (2) des peroxysomes?
- oxydation de molécules organiques
- neutralisation du H2O2
V ou F. Les peroxysomes se trouvent dans toutes les cellules eucaryotes.
V
Quelle est la méthode lente pour la biogenèse des peroxysomes?
la synthèse de novo
Quelle est la méthode rapide pour la biogenèse des peroxysomes?
la fission, donc à partir de peroxysomes existants
À quel moment la cellule utilise la méthode rapide de la biogenèse des peroxysomes? Et la méthode lente?
les 2 sont utilisées en même temps dans la cellule, peut importe le moment
Comment sont synthétisées les vésicules précurseurs des peroxysomes?
le RER produit des précurseurs des peroxines (des protéines membranaires), qui migrent vers le REL. À partir de là, le REL produit des vésicules précurseurs (bourgeonnement) qui contiennent des peroxines dans leur membrane. Ces vésicules sont les précurseurs des peroxysomes.
V ou F. Toutes les protéines membranaires destinées aux peroxysomes sont synthétisées dans le RER
F. Certaines protéines sont synthétisées dans le cytoplasme et sont incorporées de façon post-traductionnelle dans le RE. Attention : les protéines synthétisées dans le RER sont des complexes de translocation « immatures », ce ne sont pas les peroxines
On dit que la synthèse de novo des peroxysomes se fait par fusion hétérotypique. Qu’est-ce ça veut dire?
C’est que les protéines membranaires destinées aux peroxysomes se trouvent dans 2 bourgeonnements différents du REL, donc dans 2 vésicules différentes. Dans chaque vésicule, il y a l’étiquette de la vésicule (qui dit qu’elle est destinée aux peroxysomes) et 1 partie du complexe d’importation. Quand les 2 vésicules fusionnent, elles ont alors un complexe d’importation complet (une peroxine!)
→ la fusion hétérotypique, c’est que les vésicules qui fusionnent ont chacune d’elle un élément différent qui se fusionne ensuite pour former un complexe complet
Comment se fait l’incorporation post-traductionnelle des protéines membranaires destinées aux peroxysomes lors de la biogenèse des peroxysomes par fission?
Lorsqu’une vésicule (destinée à la biogenèse par fission) bourgeonne du REL, elle possède déjà l’étiquette indiquant qu’elle est destinée aux peroxysomes. La Pex19, qui est liée à une peroxine, reconnaît ce signal et vient relâcher sa peroxine dans la membrane de la vésicule.
Que se passe-t-il pendant la croissance d’un peroxysome?
Des transporteurs (Pex5) amènent la cargaison voulue dans le peroxysome. Ces transporteurs ont 2 conformations : membranaires et solubles. Quand il rencontre une peroxine (complexe de translocation mature), Pex5 devient membranaire et largue sa cargaison dans le peroxysome. Par contre, il est détaché rapidement en hydrolysant de l’ATP.
Pourquoi les protéines de transport des cargaisons destinées aux peroxysomes ont toujours tendance à vouloir se lier aux peroxines? Comment appelle-t-on ce principe?
Parce que les transporteurs (Pex5) se détachent toujours très rapidement des membranes, ce qui fait en sorte qu’il y a toujours plus de Pex5 soluble que membranaire. Avec ce gradient, dès qu’une Pex5 voit l’occasion de devenir membranaire (se lier à une peroxine), elle le fait.
→ nom : export driven import
Que se passe-t-il lorsqu’un peroxysome devient volumineux?
Une protéine (Pex11) permet l’allongement du peroxysome quand il est assez gros. Ensuite, une protéine d’interaction-DRP fait une constriction membranaire, puis la protéine DRP (dynamin-related protein) fait la coupure finale. On se retrouve alors avec plusieurs plus petits peroxysomes.
V ou F. Tous les peroxysomes ont les même fonctions. Expliquer.
F. La fonction du peroxysome dépend des protéines qui y sont importées.
V ou F. La fonction d’un peroxysome peut changer.
V. Elle peut changer en fonction de l’environnement cellulaire
V ou F. Dans une même cellule, tous les peroxysomes qui y existent ont nécessairement la même fonction.
F. Différents types de peroxysomes spécialisés peuvent coexister dans la même cellule.
V ou F. Un peroxysome peut adopter des formes différentes, pas seulement rondes.
V. Il peut s’allonger pour devenir réticulaire selon
les nécessités métaboliques.
V ou F. Certaines enzymes peroxysomales peuvent se trouver dans d’autres organites que les peroxysomes. Développer.
V, elles peuvent ainsi communiquer entre elles.
Quel est le taux de multiplication des peroxysomes?
Il est similaire à celui de la cellule, mais peut augmenter selon les besoins métaboliques.
Quelle est la taille générale des peroxysomes?
Ça dépend du rôle métabolique du peroxysome en question. Sa taille peut augmenter selon les besoins métaboliques.
Le contrôle de la multiplication des peroxysomes se fait à quel niveau .
au niveau transcriptionnel
V ou F. Un peroxysome donné, lorsqu’il se divise, donnera 2 peroxysomes exactement identiques à lui-même.
F. Il peut donner 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes.
Quel rôle spécial ont les peroxysomes chez les champignons?
Lors de lésions, les peroxysomes vont faire comme des bouchons pour empêcher que le champignon ne perde trop de cytoplasme.
Quel rôle spécial ont les peroxysomes chez les plantes?
un type de peroxysome, les glyoxysomes, font la gluconéogenèse durant la germination des graines
De quelle façon les mitochondries et les chloroplastes reçoivent leurs lipides et protéines membranaires?
Grâce aux protéines d’échanges des phospholipides (PEP) à partir du RE. Pour ajouter des protéines membranaires, il faut ajouter de la membrane : les 2 processus sont liés
Qu’est-ce que le réticulum sarcoplasmique?
C’est un RE que les cellules musculaires squelettiques possèdent. C’est comme un RE normal, sauf qu’il possède en plus des canaux calciques et du calcium.
Quel rôle a le réticulum sarcoplasmique dans la contraction musculaire?
1 - quand un potentiel d’action (PA) arrive, ça dépolarise la membrane
2 - la dépolarisation fait changer la conformation d’une certaine protéine dans un tubule en T de la cellule musculaire
3 - le changement de conformation de cette protéine fait s’ouvrir le canal calcique qui se trouve dans la membrane du réticulum sarcoplasmique
4 - le calcium sort du réticulum sarcoplasmique et se rend dans le cytoplasme de la cellule musculaire
5 - le calcium permet d’exposer les sites de liaison actine-myosine qui provoque la contraction
Lors de la contraction musculaire, une fois que le calcium est dans le cytoplasme, que lui arrive-t-il?
Une fois dans le cytoplasme, le calcium se lie à la troponine pour faire sa job, mais le lien calcium-troponine est faible, donc il est recyclé par une pompe ATP-dépendante pour être retourné dans le réticulum sarcoplasmique pour ne pas qu’il s’accumule dans le cytoplasme
La synthèse des protéines se fait dans le cytoplasme normalement avec les ribosomes. Si la protéine doit être introduite de façon co-traductionnelle, comment la cellule fait pour ne pas qu’elle soit synthétisée dans le cytoplasme?
La protéine va alors avoir un signal (adresse) qu’on appelle PSIT qui indique que la protéine doit être introduite de façon co-traductionnelle. Une particule de reconnaissance du signal (SRP) possède une poche hydrophobe qui lie PSIT (PST est hydrophobe aussi). Lorsque PSIT se lie, SRP change de conformation et une « main » va bloquer le site A du ribosome, bloquant ainsi la traduction. SRP liée au PSIT est alors reconnue par son récepteur sur le RER.
V ou F. SRP est soluble.
V, il se trouve dans le cytoplasme
Qu’est-ce que le peptide signal (PSIT)? De quoi est-il composé?
C’est une zone hydrophobe N-terminale de 20 acides aminés. C’est une hélice alpha hydrophobe
Qu’est-ce qui se trouve (ou peut se trouver) avant et après le peptide signal (PSIT)?
avant : des acides aminés chargés + se trouve du côté N-terminal
- après : le PSIT peut être suivi d’un site de clivage AXA qui peut être coupé par une peptidase membranaire à la fin de la traduction
Une fois que le ribosome en train de traduire une nouvelle protéine est attaché à la membrane du RER, comment la protéine est-elle incorporée?
La SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur membranaire sur le RER. Une fois attachée à son récepteur, la SRP hydrolyse son GTP, ce qui provoque le relâchement de PSIT. Le PSIT alors relâché « tombe » dans l’ouverture d’un translocateur situé à proximité du récepteur.
De quoi est composé le translocateur du signal PSIT?
Le translocateur est comme un disque avec un trou au centre. Il a 2 sous-unités reliés par une « couture », et, dans la couture, il y a une poche hydrophobe. Le centre du disque est hydrophile et est bloqué par un bouchon. Le centre, c’est par là que passe la chaîne peptidique naissante, et PSIT s’installe dans la poche hydrophobe de la couture.
Comment une protéine naissante incorporée de façon co-traductionnelle peut passer à travers la membrane du RER?
Quand PSIT « tombe » dans le translocateur, il tasse le bouchon du translocateur, puis il passe dans le couture (hydrophobe) qui s’ouvre alors. Cela fait de la place pour la protéine qui peut alors passer par le trou (hydrophile). Au fur et à mesure que la protéine est traduite, elle passe à travers le trou pendant que PSIT reste dans la poche hydrophobe.
Qu’est-ce qui se passe avec une protéine destinée à être soluble tout de suite après sa traduction?
Les protéines solubles perdent leur PSIT après l’incorporation dans le RER. Une peptidase membranaire associée au translocateur coupe dans le site AXA située juste après PSIT.
V ou F. Une protéine membranaire perd son PSIT lors de son incorporation co-traductionnelle.
F. Elle le garde. PSIT va lui servir d’ancrage à la membrane
[Protéines membranaires] V ou F. Les acides aminés chargés + sont toujours du côté de la lumière du RER. Expliquer.
F. Les a. a. chargés + ne peuvent pas traverser le translocateur, car la couture est hydrophobe et le trou est occupé par la protéine. Donc, les a. a. chargés + restent du côté cytoplasmique.
Comment sait-on dans quelle orientation une protéine destinée à être membranaire va s’insérer dans une membrane?
Le PSIT s’insère dans le translocateur de façon à ce que les acides aminés chargés + soient du côté cytoplasmique. Ainsi, il est possible de faire entrer dans la lumière du RER l’extrémité C ou N de la protéine selon l’orientation du PSIT.
Comment une protéine membranaire peut avoir un 2e passage membranaire lors de son incorporation dans le RER?
Avec un signal SAT (séquence d’arrêt de translocation). SAT ne peut pas traverser le translocateur, ni passer dans la couture (même si SAT est hydrophobe, sa forme est non-complémentaire à la couture). Il est alors relâché dans la membrane directement et l’incorporation de la protéine s’arrête (mais sa traduction continue).
V ou F. Les protéines membranaires de tous les organites de la cellule avec des hélices alpha hydrophobes sont synthétisées dans le RER.
F. C’est vrai à l’exception des des protéines membranaires de la mitochondries et des chloroplastes.
Quand on regarde la séquence primaire d’une protéine membranaire, à quoi correspondent les hélices alpha hydrophobes?
aux PSIT et aux SAT (passages membranaires)
Quel est le signal qu’une protéine doit avoir si elle est destinées à être membranaire du RER?
une séquence de rétention C terminale KKXX (K pour lysine, X pour un autre a. a.)
Quel est le signal qu’une protéine doit avoir si elle est destinées à être soluble du RER?
une séquence de rétention C terminale KDEL
V ou F. Si une protéine est destinées à être membranaire du RER, son signal spécial doit être du côté du cytoplasme.
F, il doit être du côté de la lumière du RER, car le récepteur de la séquence KKXX (membranaire) est du côté de la lumière du RER.
Lors d’une expérience, à quoi sert l’échantillon de contrôle positif? Donner un exemple.
Il sert à vérifier si l’expérience fonctionne fonctionne correctement. Par exemple, si l’expérience fait intervenir la traduction de protéines, le contrôle positif sert à confirmer que la traduction fonctionne correctement.
Lors d’une expérience, à quoi sert l’échantillon de contrôle négatif?
Pour vérifier s’il n’y a pas de contamination. Dans cet échantillon, on sait que l’expérience n’est pas supposée fonctionner, donc si on voit un résultat avec cet échantillon, c’est qu’il y a quelque chose dans l’échantillon qu’on ne veut pas (contamination).
V ou F. La plupart des protéines synthétisées sur le RER restent dans la cellule.
F. La plupart va à l’extérieur de la cellule.
Quelles sont 3 modifications qui peuvent être apportées aux protéines synthétisées sur le RER?
- formation/rupture de liens disulfure
- ajout d’une ancre lipidique de GPI (glycosyl phosphatidyl inositol)
- ajout d’une unité préformée de sucre
À quoi sert une ancre lipidique ajoutée sur une protéine? Comment est ajoutée l’ancre lipidique?
Les protéines avec un GPI (glycosyl phosphatidyl inositol) se trouvent dans les radeaux lipidiques. L’ancre est ajoutée de façon covalente sur la protéine par un complexe enzymatique transamidase.
Qu’est-ce qui est toujours ajouté sur les protéines synthétisées sur le RER? Expliquer qu’est-ce qui l’ajoute et comment.
Une unité préformée de sucre est ajoutée sur l’a. a. asparagine par une oligosaccharide transférase membranaire. Le sucre ajouté est toujours un oligosaccharide de 14 sucres (3 glucose, 9 mannose, 2 N-acétylglucosamine)
Comment fait-on le « quality control » des protéines nouvellement synthétisées sur le RER?
Grâce à l’oligosaccharide de 14 sucres ajouté sur la protéine. 2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et différentes chaperonnes vérifient alors la forme de la protéine.
→ Si la protéine est « ok », le dernier glucose est clivé et elle sort du RE par une vésicule et se dirige vers le golgi.
→ Si la protéine est mal repliée, une glucosyl transférase lui ajoute un glucose (elle en a alors 2) et la protéines repasse par les chaperonnes qui vont essayer de la replier correctement.
Que se passe-t-il avec une protéine mal repliée qui ne réussit pas à être bien repliée?
À cause de la continuité des compartiments, la protéine va finir par se rendre au golgi, et c’est lui qui va décider du sort de la protéine.
