Chapitre 3 - Le cytosquelette - Intra

Question 1

Quel élément du cytosquelette - les filaments d’actine, les filaments intermédiaires ou les microtubules - est le plus abondant dans le cortex cellulaire?

Answer 1

les filaments d’actine

Question 2

À quoi sert la construction modulaire dans la synthèse protéique? Comment ça fonctionne?

Answer 2

Elle sert à diminuer considérablement le nombre de protéines qui doivent être « jetées » au complet si jamais elle contient une erreur. Au lieu de synthétiser la protéine en un seul gros bloc (par exemple 10 000 a.a.), elle est synthétisée en plus petits blocs (par exemple 10 blocs de 1 000 a.a.). Si une erreur se retrouve dans 1 des 10 blocs, ce bloc est jeté, mais pas le reste de la protéine qui ne contient pas d’erreurs.

Question 3

Combien d’erreurs par acides aminés la synthèse protéique fait-elle normalement?

Answer 3

1 erreur pour 10 000 acides aminés

Question 4

Comment s’appellent les modules de constructions des filaments d’actine?

Answer 4

l’actine globulaire, « actine-G »

Question 5

Que signifie « actine-F »?

Answer 5

L’actine en filaments, donc lorsque plusieurs modules d’actine-G sont assemblés

Question 6

Pourquoi une cellule fibroblaste a-t-elle des prolongements d’actine qui semblent aller rejoindre d’autres cellules?

Answer 6

Ces filaments d’actine qui constituent les prolongements servent à s’attacher aux autres cellules et à la matrice extracellulaire. L’actine est liée à des protéines transmembranaires qui, à leur tour, lient une autre cellule ou la matrice extracellulaire.

Question 7

VrAi oU fAux. Pour que la polymérisation de l’actine globulaire se fasse, le ∆G de la réaction (∆Grxn) doit être inférieur à 0. Pourquoi?

Answer 7

VrAi. Pour qu’une réaction se fasse spontanément, l’énergie des substrats doit être plus élevée que l’énergie des produits, la réaction tend vers un état d’équilibre, donc d’énergie libre plus faible. En passant d’un état de haute énergie à un état de basse énergie, le ∆G est négatif, car la réaction « dégage » de l’énergie.

Question 8

De quoi faut-il tenir compte lorsqu’on veut déterminer le sens d’une réaction? Donner l’exemple de la polymérisation des filaments d’actine.

Answer 8

• ∆G°, donc l’énergie intrinsèque des réactifs et des produits, par exemple l’énergie intrinsèque de l’actine-G doit être supérieure à celle de l’actine-F
• les concentrations environnementales des réactifs et des produits, par exemple, il est préférable d’avoir une plus grande concentration d’actine-G que d’actine-F pour s’assurer que la réaction de polymérisation se fasse plus facilement que celle de dépolymérisation

Question 9

Comment est composé un monomère d’actine?

Answer 9

Il est fait d’un côté « + » et d’un côté « - », et le côté « - » est complémentaire au côté « + » et vice-versa. Le côté « - » possède une fente.

Question 10

Que veut-on dire par le fait qu’un filament d’actine a un côté « + » et un côté « - »?

Answer 10

Le côté + a à son extrémité la face « + » des monomères d’actine, vice-versa pour le côté « - ». Cet arrangement fait que la vitesse de polymérisation est plus rapide du côté + que du côté -.

Question 11

À quoi sert la fente dans le monomère d’actine?

Answer 11

La fente, située du côté « - », sert à insérer une molécule d’ATP

Question 12

VrAi oU fAux. La polymérisation de l’actine-G en actine-F se fait grâce à l’ATP.

Answer 12

fAuX. L’ATP est inséré dans les monomères avant la polymérisation, mais celle-ci se fait spontanément, sans l’aide de l’ATP.

Question 13

À quoi sert l’ATP dans l’actine-F?

Answer 13

Après la polymérisation, l’ATP inséré dans les monomères est hydrolysée, et l’énergie de cette hydrolyse est absorbée par l’actine-F.

Question 14

VrAi oU fAux. Il y a davantage d’ATP du côté « - » que du côté « + ».

Answer 14

fAuX. Les « nouveaux » monomères arrivent plus rapidement du côté +, et ce ne sont que les nouveaux monomères qui possèdent de l’ATP (les plus anciens ont de l’ADP à cause de l’hydrolyse). Il y a donc davantage de monomères qui contiennent de l’ATP du côté +, car il y a moins de nouveaux monomères chargés d’ATP qui arrivent du côté -.

Question 15

VrAi oU fAux. La polymérisation se fait plus rapidement que la dépolymérisation.

Answer 15

fAuX. Elles se font au même rythme : quand 2 monomères arrivent, 2 partent en « même temps », ce qui permet au filament de ne pas trop changer de taille.

Question 16

Comment se fait la dépolymérisation d’un filament d’actine?

Answer 16

Le côté « - » du filament contient majoritairement des monomères qui contiennent de l’ADP, donc dont leur ATP a été hydrolysé. L’énergie de l’hydrolyse, alors absorbée par le polymère, donne à la structure plus d’énergie libre, ce qui le fait « plus bouger » et le fait tendre vers la dépolymérisation, où les monomères pourront retrouver une énergie un peu plus faible

Question 17

Pourquoi la synthèse d’un filament d’actine tout nouveau est très lente au début, puis de plus en plus rapide?

Answer 17

Au début de la polymérisation, les monomères sont « lousses », ils peuvent alors s’attacher ensemble pour former des dimères, mais cette structure n’est pas si stable, et la réaction dimère –> monomère est plus favorisée que la réaction monomère –> dimère. Si d’autres monomères réussissent à s’ajouter au dimère, cela forme une structure un peu plus stable, qui a moins tendance à se défaire en monomères. Finalement, plus le « paquet » de monomères est grand (on appellera alors ça un oligomère), plus la structure est stable, ce qui permet une polymérisation plus rapide, car elle est favorisée.

Question 18

Qu’est-ce qui explique la différence dans la vitesse de polymérisation d’un filament d’actine?

Answer 18

Une différence du ∆Gact (plus le ∆Gact est petit, plus la polymérisation est rapide)

Question 19

Qu’est-ce qui explique la différence dans la vitesse de dépolymérisation d’un filament d’actine?

Answer 19

Une différence du ∆Grxn (le ∆G° des monomères est réduit grâce à l’hydrolyse de l’ATP, ce qui permet d’avoir un moins grand ∆Grxn, donc le sens de la réaction peut davantage favoriser la dépolymérisation)

Question 20

À quoi sert la dépolymérisation des filaments d’actine pour une cellule?

Answer 20

à changer la forme de son réseau d’actine

Question 21

Que fait la cytochalasine B? Comment le fait-elle?

Answer 21

Elle favorise la dépolymérisation des filaments d’actine. Elle se lie à l’extrémité + du filament et ralenti ainsi la polymérisation. On peut voir, dans un graphique, que sans la CytB, la vitesse de polymérisation pendant les premiers instants est très rapide, mais avec elle, le début de la polymérisation est assez lent, ce qui indique qu’elle influe sur l’extrémité + et non sur l’extrémité -.

Question 22

Où se trouve typiquement l’actine? Que fait-elle à cet endroit? Les filaments sont regroupés de quelle façon?

Answer 22

Proche de la membrane, elle la supporte. Ils sont regroupés en filet

Question 23

Comment s’appelle la région proche de la membrane qui est constituée d’une couche d’actine?

Answer 23

le cortex cellulaire

Question 24

Quelle structure peut former l’actine-F dans le cytoplasme? À quoi ce type de structure participe-t-il?

Answer 24

des faisceaux, ils participent dans la formation des jonctions intercellulaires, des épithéliums et dans l’ancrage de la matrice extracellulaire (MEC)

Question 25

Dans quel type de cellule (animale, végétale ou bactérienne) les filaments d'actine participent à la formation des jonctions intercellulaires, des épithéliums et dans l'ancrage de la matrice extracellulaire (MEC)?

Answer 25

dans les cellules animales

Question 26

VrAi oU fAux. Dans les myocytes, l'actine-F en faisceau occupe la quasi totalité de la cellule

Answer 26

VrAI

Question 27

À quoi sert l'actine-F dans les myocytes?

Answer 27

L'actine-F en faisceau permet la contraction musculaire

Question 28

Qu'est-ce qu'une cadhérine?

Answer 28

C'est une protéine transmembranaire qui est auto-complémentaire.

Question 29

À quoi servent les cadhérines?

Answer 29

Puisqu'elles sont auto-complémentaires, en s'unissant, elles peuvent lier 2 cellules en formant des jonctions adhérantes.

Question 30

Quel est le lien entre les filaments d'actine et les cadhérines?

Answer 30

Les filaments d'actine sont liées à des protéines adaptatrices qui, à leur tour, sont liées aux cadhérines, lesquelles sont des protéines transmembranaires, donc elles un lien avec l'intérieur et avec l'extérieur de la cellule.

Question 31

Que se passe-t-il avec les vésicules ayant des cadhérines?

Answer 31

Il y a adhésion spontanée (les cadhérines sont auto-complémentaires)

Question 32

De quelle façon 2 cadhérines se lient-elles?

Answer 32

Elles sont auto-complémentaires : l'extrémité N-terminale d'une se lie à la même extrémité d'une autre.

Question 33

Dans un fibroblaste, à quoi doit être liée l'actine? Pour quelles raisons?

Answer 33

L'actine doit avoir des intégrines aux extrémités des prolongements pour 2 raisons principales : 1 - s'ancrer à la MEC (les intégrines font le lien MEC-cellule) 2 - permettre le mouvement de la cellule fibroblaste (encore là grâce au lien MEC-cellule que les intégrines permettent)

Question 34

Qu'est-ce que MreB?

Answer 34

C'est une structure, chez les procaryotes, qui a la même structure que l'actine.

Question 35

Que se passe-t-il si MreB est mutant (non fonctionnel)?

Answer 35

MreB, comme l'actine, permet de donner la forme à la cellule, et elle permet aussi de faire la cytokinèse, soit la séparation des cellules filles. Si MreB est mutant, on verra alors des cellules agglomérées dont la forme est un peu chaotique.

Question 36

Quel est le module de construction de base des filaments intermédiaires?

Answer 36

Un tétramère. Le tétramère est composé de deux dimères identiques antiparallèles. Un dimère est composé de 2 monomères protéiques identiques orientés de la même façon.

Question 37

VrAi oU fAux. Les filaments intermédiaires sont polaires.

Answer 37

fAuX. Les deux extrémités d'un filament sont identiques.

Question 38

Pourquoi dit-on que les filaments intermédiaires sont très stables?

Answer 38

Parce que les tétramères sont reliés entre eux sur la longueur et aux extrémités, ce qui confèrent une grande stabilté.

Question 39

VrAi oU fAux. Tous les types de cellule ont des filaments intermédiaires dans leur cytoplasme.

Answer 39

fAuX. Toutes les cellules eucaryotes ont des filaments intermédiaires dans leur noyau, mais seules les cellules animales en ont dans leur cytoplasme.

Question 40

Quel type de liaison est utilisé pour lier les tétramères de filaments intermédiaires ensemble?

Answer 40

des liaisons faibles, mais il y en a beaucoup, donc ça procure une grande force en fin de compte

Question 41

Un filament intermédiaire est constitué de combien de tétramères?

Answer 41

8

Question 42

Quels sont les groupements présents aux extrémités des filaments intermédiaires?

Answer 42

Un groupement NH2 plus avancé, et un groupement COOH un peu plus reculé (quand on met l'extrémité du filament face à soi)

Question 43

Quels sont les différents types de filaments intermédiaires et où se trouvent-ils?

Answer 43

- lamines nucléaires (dans le noyau) - neurofilaments (dans l'axone) - vimentines (tissu conjonctif, adipocyte) - kératine (cellules épithéliales)

Question 44

Les adipocytes utilisent la vimentine pour faire quoi?

Answer 44

Elles l'utilisent pour former une membrane protéique autour de leur grosse vacuole remplie de triaglycérides. Elles doivent utiliser la vimentine, car une bicouche lipidique normale ne pourrait pas fonctionner pour ce type de vacuole : il n'y a pas d'eau à l'intérieur. Les adipocytes forment donc la membrane autour de leur vacuole en n'utilisant aucun phospholipides, mais seulement des protéines (vimentines).

Question 45

Quelle fonction les filaments intermédiaires ont en commun avec les filaments d'actine?

Answer 45

Les deux participent à la formation des épithéliums en liant les cellules ensemble et à la stabilisation des épithéliums en liant les cellules à la MEC (tissus conjonctif sous-jacent).

Question 46

Qu'est-ce qu'un desmosome?

Answer 46

C'est le lieu où des filaments intermédiaires font se lier 2 cellules ensemble.

Question 47

Qu'est-ce qu'un hemidesmosome?

Answer 47

C'est le lieu où des filaments intermédiaires font se lier une cellule à la MEC

Question 48

Quelle structure les les filaments intermédiaires ont en commun avec les filaments d'actine pour faire les points de liaison?

Answer 48

Les deux utilisent des cadhérines (lien cellule-cellule) et des protéines de liaison pour faire les liens.

Question 49

Qu'est-ce qu'une jonction adhérante?

Answer 49

C'est le lieu où des filaments d'actine font se lier 2 cellules ensemble.

Question 50

Qu'est-ce qu'un point de contact focal?

Answer 50

C'est le lieu où des filaments d'actine font se lier une cellule à la MEC

Question 51

De quelle protéine est fait un desmosome?

Answer 51

Les filaments intermédiaires se lient à des protéines de liaison (adaptateur), lesquelles sont liées aux protéines transmembranaires cadhérines, lesquelles permettent de faire des liens entre 2 cellules.

Question 52

De quelle protéine est fait un hémidesmosome?

Answer 52

Les filaments intermédiaires se lient à des protéines de liaison (adaptateur), lesquelles sont liées aux protéines transmembranaires intégrines, lesquelles permettent de faire des liens entre une cellule et la MEC.

Question 53

Dans quel type de filaments intermédiaires est-il nécessaire d'avoir un ancrage?

Answer 53

kératine

Question 54

VrAi oU fAux. Les desmosomes de la kératine sont si forts qu'ils persistent même après la mort cellulaire.

Answer 54

VrAi, ils peuvent survivre au fer à cheveux!

Question 55

Pourquoi dit-on que les liens à l'intérieur des filaments intermédiaires sont si forts?

Answer 55

Parce que les liens sont présents en énormes quantités

Question 56

Qu'est-ce que le crescentin?

Answer 56

C'est une protéine présente chez les procaryotes qui a le même patron d'hélices α que les filaments intermédiaires des eucaryotes.

Question 57

Quel gène intervient dans la synthèse de la protéine crescentin? Est-il essentiel? Est-il suffisant pour donner une forme de croissant à une bactérie?

Answer 57

Le gène CreS. Il est nécessaire pour qu'une bactérie ait une forme de croissant, mais il n'est pas suffisant, car d'autre éléments sont aussi nécessaires pour qu'une bactérie ait une forme de croissant. Par exemple, si une bactérie n'a pas ou très peu de peptidoglycanes, elle aura la forme d'un ballon...

Question 58

VrAi oU fAux. Les microtubules sont polaires.

Answer 58

VrAi. Ils ont une extrémité + et une extrémité -.

Question 59

Quelle l'unité modulaire des microtubules?

Answer 59

C'est un hétérodimère de tubuline, composé d'un monomère de tubuline α et d'un monomère de tubuline β.

Question 60

Quelle extrémité d'un microtubule correspond à quel monomère de l'unité modulaire?

Answer 60

Le monomère de tubuline β correspond à l'extrémité +, tandis que le monomère de tubuline α correspond à l'extrémité -

Question 61

[Microtubule] Quel nom donne-t-on à un agencement de plusieurs unités modulaires une par-dessus l'autre?

Answer 61

Un protofilament

Question 62

Un microtubule est formé de combien de protofilament?

Answer 62

13

Question 63

VrAi oU fAux. La polymérisation/dépolymérisation de l'actine-F et des microtubules suivent les mêmes règles énergétiques.

Answer 63

VrAi. Elles suivent exactement le même mécanisme.

Question 64

À quoi les microtubules sont-ils liés dans une cellule? Par quelle extrémité sont-ils liés? Est-ce comme cela dans tous les types de cellules?

Answer 64

Les extrémités - des microtubules sont liées au centre organisateur des microtubules (MTOC). C'est seulement comme ça dans la cellule animale.

Question 65

Qu'est-ce que le MTOC? Que fait-il et comment?

Answer 65

C'est le centre organisateur des microtubules. Il contient de la γ (gamma) tubuline qui lie l'α-tubuline à l'extrémité - des microtubules. La γ-tubuline fait une spirale incomplète, dans laquelle 13 sites sont disponibles, et chaque site peut lier l'α-tubuline d'un protofilament. Donc, la γ-tubuline est comme la racine.

Question 66

[Microtubule] Quel type de molécule est utilisé pour fournir de l'énergie au filament?

Answer 66

GTP

Question 67

[Microtubule] Quelle sous-unité de l'unité modulaire contient une molécule à hydrolyser?

Answer 67

β-tubuline

Question 68

[Microtubule] VrAi oU fAux. La dépolymérisation peut se faire à l'extrémité +.

Answer 68

VrAi. Cela est possible lorsque le microtubule a arrêté de croître et que la région - a fini par hydrolyser ses GTP.

Question 69

Qu'est-ce que le taxol? Pourquoi peut-on voir une différence entre une cellule qui contient du taxol et une qui n'en contient pas?

Answer 69

Une molécule qui empêche la dépolymérisation des microtubules. On voit une différence, car le réseau de MT est dynamique, donc il y a de la dépolymérisation en même temps qu'il y a polymérisation.

Question 70

Qu'est-ce qu'un axonème?

Answer 70

9 doublets de microtubules qui entourent une paire centrale. C'est une formation spécifique de microtubules qui composent les cils et les flagelles eucaryotes.

Question 71

VrAi oU fAux. Les axonèmes sont retrouvés seulement chez les procaryotes

Answer 71

fAuX, c'est seulement chez les eucaryotes.

Question 72

Qu'est-ce que FtsZ?

Answer 72

C'est une protéine présentes chez les bactéries qui une similarité structurale avec la tubuline (mais on ne voit la similarité que lorsqu'une protéine FtsZ est superposée à une autre).

Question 73

Quel est la fonction de FtsZ?

Answer 73

Elle forme une ceinture, autour d'une cellule bactérienne, qui se resserre pour la scinder en 2 lors de la division cellulaire.

Question 74

La fonction de FtsZ rend cette protéine similaire à quoi?

Answer 74

À l'actine-F chez les cellules animales.

Question 75

Qu'est-ce que la cytokinèse?

Answer 75

La division du cytoplasme des cellules animales lors de la division cellulaire.

Question 76

Que fait l'actine-F lors de la cytokinèse?

Answer 76

Les filaments d'actine forment un anneau contractile qui étrangle la cellule pour séparer le cytoplasme en 2.

Question 77

Avec quel moteur protéique la cytokinèse se fait-elle?

Answer 77

Avec la myosine, elle fait « avancer » le filament d'actine pour qu'il s'enroule sur lui-même.

Question 78

Pourquoi l'action effectuée par l'actine-F lors de la cytokinèse ne pourrait pas être effectuée par les filaments intermédiaires ou les microtubules?

Answer 78

- les FI et les MT sont plus gros que l'actine-F, ce qui permet de faire moins d'enroulement, et donc la structure serait moins serrée, ce qui n'est pas favorable pour bien séparer la cellule en 2 - Les FI sont beaucoup trop solide (beaucoup de liaisons faibles) pour être recroquevillés de la sorte - Les MT sont attachés au MTOC, ce qui les empêcheraient de se déplacer de la sorte, ils sont entravés

Question 79

Quels sont les 3 principes des moteurs protéiques?

Answer 79

- la coordination entre un changement de conformation causé par l'hydrolyse de l'ATP et une liaison réversible au filament - la spécificité (les moteurs protéiques ne « marchent » pas sur n'importe quel filament) - la direction : vers + ou vers -

Question 80

La myosine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?

Answer 80

Sur l'actine, vers +

Question 81

La kinésine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?

Answer 81

Sur microtubule, vers +

Question 82

La dyénine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?

Answer 82

Sur microtubule, vers -

Question 83

Quelles sont les étapes du déplacement de la myosine?

Answer 83

1 - attaché à l'actine, sans ATP ni ADP 2 - liaison d'ATP, donc la tête se détache 3 - hydrolyse de l'ATP, il y a un changement de conformation grâce à l'hydrolyse 4 - le phosphate inorganique (Pi) de l'hydrolyse est relâché, la tête de la myosine se rattache alors à l'actine 5 - la myosine relâche son ADP, ce qui lui permet de retrouver sa conformation d'origine

Question 84

VrAi oU fAux. Lors de la contraction du muscle squelettique, ce sont les filaments de myosine qui bougent pour effectuer la contraction.

Answer 84

fAuX. Lors de la contraction, 2 filaments de myosine avancent dans le sens contraire l'un de l'autre, le mouvement d'un annule celui de l'autre, ce sont donc les filaments d'actine qui bougent sous l'effet de la myosine.

Question 85

Qu'est-ce que la nébuline?

Answer 85

C'est une actin-binding-protein (ABP). Dans une myofibrille, elle se trouve entre 2 filaments d'actine et empêche la dépolymérisation du filament en compensant l'énergie absorbée suite à l'hydrolyse de l'ATP.

Question 86

Qu'est-ce qu'un sarcomère?

Answer 86

Une unité contractile du muscle (d'une ligne Z à une autre ligne Z, le milieu étant la ligne M)

Question 87

Qu'est-ce que la tropomyosine et la troponine? À quoi servent-elles?

Answer 87

Ce sont 2 molécules qui contrôlent la régulation de la contraction d'un sarcomère. La tropomyosine est un long filament se trouvant sur l'actine qui recouvre les sites de liaisons actine-myosine. La troponine se retrouve sur la tropomyosine et sert de « levier » pour déplacer la tropomyosine et ainsi rendre accessible les sites de liaisons actine-myosine.

Question 88

Quelle est la molécule qui permet à la troponine de changer de conformation?

Answer 88

le Ca2+

Question 89

Comment la tropomyosine et la troponine peuvent-ils faire leur rôle?

Answer 89

- Lorsqu'un potentiel d'action arrive à une jonction neuro-musculaire, du Ca2+ est libéré, et celui-ci va se lier à la troponine. - La troponine change alors de conformation, ce qui lui permet d'agir sur la tropomyosine en « tirant dessus » pour que la tropomyosine rende accessibles les sites de liaisons actine-myosine

Question 90

Qu'est-ce que la titine? Quel est son rôle? Où se trouve-t-elle?

Answer 90

Une très longue protéine (environ 30 000 acides aminés) qui est en forme de « chaîne ». La chaîne est composée de plusieurs domaines un après l'autre qui peuvent se rapprocher ou s'éloigner selon l'action désirée. - Elle agit comme un ressort dans un sarcomère pour permettre à l'unité contractile de reprendre sa forme correcte - Elle se trouve à l'extrémité d'un filament de myosine et relie cette extrémité à une jonction de filaments d'actine

Question 91

VrAi oU fAux. Une titine est composée de plusieurs sous-unités formant ainsi une très longue chaîne.

Answer 91

fAuX. Ce ne sont pas des sous-unités, mais des domaines.

Question 92

Dans un sarcomère, où se trouve les extrémités + et - du filament d'actine?

Answer 92

L'extrémité - est près du centre du sarcomère, donc près de la ligne M. L'extrémité + est près de l'extrémité du sarcomère, donc près de la ligne Z.

Question 93

Qu'est-ce qu'un myocyte lisse?

Answer 93

Une cellule contractile du muscle lisse

Question 94

De quoi est fait le cytosquelette d'un myocyte lisse?

Answer 94

- un filet de filaments intermédiaires reliés entre eux par des corps denses - les filaments contractiles (actine et myosine) sont situés entre les corps denses et sont disposés à l'oblique

Question 95

VrAi oU fAux. Un myocyte lisse contient des sarcomères.

Answer 95

fAuX

Question 96

La contraction des filaments contractiles d'un myocyte lisse provoque quoi? Est-ce que la même chose qu'avec une myofibrille?

Answer 96

La contraction provoque une torsion, à comparé au myofibrille qui lui subit un raccourcissement.

Question 97

La contraction des filaments contractiles d'un myocyte lisse agit sur quelle structure du cytosquelette?

Answer 97

Les filaments intermédiaires, ils tirent dessus

Question 98

Quels moteurs protéiques (myosine, kinésine, dynéine) travaillent en solo? Lesquelles travaillent en groupe?

Answer 98

La myosine travaille en filament ou en groupe de quelques myosines. La kinésine et la dynéine travaillent en solo : c'est un moteur à deux têtes (dimère) qui peut transporter seul un élément (une vésicule, par exemple)

Question 99

VrAi oU fAux. La myosine et la dynéine ont le même domaine de liaison à l'ATP.

Answer 99

fAuX. C'est la kinésine et la myosine qui ont le même domaine de liaison à l'ATP. Ces deux moteurs sont des ATPases.

Question 100

Quelle la structure de la kinésine?

Answer 100

C'est 2 monomères identiques enroulés l'un autour de l'autre : la kinésine a donc 2 « têtes », un corps torsadé et 2 « pieds ».

Question 101

Pourquoi la kinésine et la dynéine doivent avoir 2 « pieds »?

Answer 101

Parce que, pendant qu'un pied bouge, l'autre est attaché au microtubule.

Question 102

Quelles sont les étapes du mouvement d'une kinésine?

Answer 102

Disons qu'un des 2 « pieds » est rose, et l'autre est mauve. 1 - étape stationnaire : rien dans le pied rose (il est attaché au microtubule), mais le pied mauve contient de l'ADP (ce qui l'empêche de s'attacher au MT) 2 - le pied rose acquiert de l'ATP, ce qui libère le mauve pour qu'il puisse avoir accès au MT 3 - 3.1 : le MT active le relâchement de l'ADP du pied mauve, ce qui permet à mauve de se rattacher au MT le plus loin possible 3.2 : en même temps que 3.1, l'ATP de rose est hydrolysé, ce qui permet à la « jambe » rose de s'étirer 4 - le phosphate inorganique (Pi) relâché par l'hydrolyse de rose s'en va, ce qui fait que rose se soulève (maintenant c'est seulement mauve qui soutient le tout) 5 - retour à l'état stationnaire : rose vient se placer derrière mauve, mais sans s'attacher au MT 6 - le tout peut recommencer, mais maintenant les rôles sont inversés

Question 103

VrAi oU fAux. La dynéine voyage vers le côté + d'un microtubule, tandis que la kinésine voyage vers le côté -.

Answer 103

fAuX. C'est le contraire.

Question 104

Comment est fait une dynéine?

Answer 104

Elle a 1 « tête », laquelle tient la molécule à transporter et possède un domaine de ATP binding pocket et 2 « pieds », lesquels contiennent les domaines de liaison au microtubule et les domaines ATPases (1 sur chaque jambe). Elle possède aussi un domaine « linker » (comme un bras) sur sa tête, c'est avec lui qu'elle fait le power stroke et qu'elle peut tenir une molécule pour la traîner.

Question 105

Quelles sont les étapes du déplacement de la dynéine?

Answer 105

1 - la dynéine est attachée au MT, elle est stable et n'a pas d'ATP lié 2 - une molécule d'ATP se lie au domaine ATP-binding pocket, ce qui permet à la dynéine de lâcher le MT 3 - l'ATP est hydrolysé, il y a alors 2 changements de conformation : 1- le pied change de position et s'attache plus loin sur le MT 2- le linker domain (le bras) « remonte » 4 - le Pi hydrolysé s'en va, ce qui fait revenir le linker domain rapidement en conformation initiale et provoque le power stroke, ce qui fait le rapprocher la molécule transportée

Question 106

La dynéine se trouve dans quelle structure de la cellule essentielle à son déplacement?

Answer 106

Elle se trouve sur les MT de l'axonème, soit la structure des cils et flagelles eucaryotes (et pas procaryotes)

Question 107

Qu'est-ce que la nexine?

Answer 107

C'est une protéine qui relie 2 doublets de microtubules entre eux.

Question 108

Comment la dynéine peut-elle faire bouger les microtubules pour engendrer du mouvement?

Answer 108

Elle fait « glisser » un doublet de MT sur un doublet voisin. À cause de la nexine qui relie les 2 doublets, ils ne peuvent pas bouger vraiment, ils vont plutôt se plier légèrement pour former une courbure.

Question 109

Qu'est-ce que le chimiotactisme?

Answer 109

C'est la propriété de certaines cellules ou organismes d'être attirés ou repoussés par des substances chimiques en suivant les gradient de concentration.

Question 110

Comment est fait la dynéine dans l'axonème plus précisément? Quelle est la fonction des structures?

Answer 110

- elle possède 3 bras externes qui provoque la pliure - elle possède 8 bras internes qui régulent la forme de la courbure quand on parle de « bras », c'est plutôt des « têtes »

Question 111

VrAi oU fAux. Les flagelles bactériens sont plus connus chez le Gram-

Answer 111

VrAi

Question 112

VrAi oU fAux. Les flagelles bactériens et les flagelles eucaryotes ont le même mode de fonctionnement.

Answer 112

fAuX. Les flagelles eucaryotes fonctionnent avec la « courbure » des microtubules de l'axonème et la rotation se fait sur toute la longueur du flagelle, tandis que ceux bactériens fonctionnent à l'aide d'un rotor et la rotation ne se fait que dans la « racine » du flagelle.

Question 113

Quelles sont les 3 parties d'un flagelle bactérien?

Answer 113

- le corps basale (un moteur réversible) - le crochet ( une jointure universelle) - le filament (propulseur)

Question 114

De quoi est composé le corps basal d'un flagelle bactérien? Dites où se trouve chaque structure.

Answer 114

- C-ring (dans le cytoplasme) - MS-ring (dans la membrane/supramembrane) - P-ring (dans les peptidoglycanes) - L-ring (dans les lipopolysaccharides) - tige (elle relie tout ensemble) - stators (autour du rotor)

Question 115

[Flagelle bactérien] De quoi est composé le rotor?

Answer 115

- C-ring | - MS-ring

Question 116

[Flagelle bactérien] Quelle(s) structure(s) permet(tent) de dissiper le trop pleins d'ions? À quoi cela sert-il?

Answer 116

- P-ring - L-ring Cela sert à éviter la création de champs électriques nocifs pour les protéines et à éviter le surchauffage.

Question 117

[Flagelle bactérien] Qu'est-ce que le C-ring?

Answer 117

C'est une structure dynamique (les sous-unités changent de place et de forme selon le chimiotactisme) qui contrôle le sens de rotation du flagelle.

Question 118

Quels sont les 2 sens de rotation possible pour un flagelle bactérien? Qu'est-ce que chaque sens de rotation permet de faire?

Answer 118

- sens horaire : la cellule fait du sur place, mais en bougeant légèrement (titube), ce qui lui permet éventuellement de se mettre dans l'orientation voulue - sens anti-horaire : la cellule avance en ligne droite

Question 119

[Flagelle bactérien] Qu'est-ce que la MS-ring?

Answer 119

Une roue qui tourne en même temps que la C-ring

Question 120

Qu'est-ce que la stator?

Answer 120

Une douzaine de canaux ioniques disposés autour du rotor, la diffusion des ions (H+ et Na+) permet au rotor de tourner

Question 121

[Flagelle bactérien] Comment fonctionne le rotor?

Answer 121

Le fonctionnement est similaire à l'ATP synthétase, c'est-à-dire que le rotor tourne grâce au gradient ionique. Les stators servent d'intermédiaires : ce sont les bras qui font tourner la roue.

Question 122

[Flagelle bactérien] Comment fonctionnent les stators?

Answer 122

Ils peuvent accomplir leur travail grâce à l'énergie libre générée par le passage des ions qui retournent vers le cytoplasme, poussés par leur gradient.

Question 123

[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Il peut y avoir plusieurs types de stators chez la même bactérie.

Answer 123

VrAi. Par exemple, E. coli possède des stators à H+ et des stators à Na+. Elle utilise l'un ou l'autre selon le gradient disponible.

Question 124

[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Les stators sont des structures stables.

Answer 124

fAuX. Il sont dynamiques, ils peuvent donc s'associer et se détacher du rotor au besoin.

Question 125

[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Une bactérie peut contrôler le nombre de stators en fonction de la vitesse de déplacement désirée.

Answer 125

VrAi. Avec plus de stators, le rotor tourne plus vite, donc la bactérie avance plus vite.

Question 126

Que fait une bactérie dans un milieu visqueux pour garder une vitesse raisonable?

Answer 126

Vu que le déplacement est plus difficile dans un milieu visqueux, elle recrute plus de stators.