Chapitre 3 - Le cytosquelette - Intra Flashcards
Quel élément du cytosquelette - les filaments d’actine, les filaments intermédiaires ou les microtubules - est le plus abondant dans le cortex cellulaire?
les filaments d’actine
À quoi sert la construction modulaire dans la synthèse protéique? Comment ça fonctionne?
Elle sert à diminuer considérablement le nombre de protéines qui doivent être « jetées » au complet si jamais elle contient une erreur. Au lieu de synthétiser la protéine en un seul gros bloc (par exemple 10 000 a.a.), elle est synthétisée en plus petits blocs (par exemple 10 blocs de 1 000 a.a.). Si une erreur se retrouve dans 1 des 10 blocs, ce bloc est jeté, mais pas le reste de la protéine qui ne contient pas d’erreurs.
Combien d’erreurs par acides aminés la synthèse protéique fait-elle normalement?
1 erreur pour 10 000 acides aminés
Comment s’appellent les modules de constructions des filaments d’actine?
l’actine globulaire, « actine-G »
Que signifie « actine-F »?
L’actine en filaments, donc lorsque plusieurs modules d’actine-G sont assemblés
Pourquoi une cellule fibroblaste a-t-elle des prolongements d’actine qui semblent aller rejoindre d’autres cellules?
Ces filaments d’actine qui constituent les prolongements servent à s’attacher aux autres cellules et à la matrice extracellulaire. L’actine est liée à des protéines transmembranaires qui, à leur tour, lient une autre cellule ou la matrice extracellulaire.
VrAi oU fAux. Pour que la polymérisation de l’actine globulaire se fasse, le ∆G de la réaction (∆Grxn) doit être inférieur à 0. Pourquoi?
VrAi. Pour qu’une réaction se fasse spontanément, l’énergie des substrats doit être plus élevée que l’énergie des produits, la réaction tend vers un état d’équilibre, donc d’énergie libre plus faible. En passant d’un état de haute énergie à un état de basse énergie, le ∆G est négatif, car la réaction « dégage » de l’énergie.
De quoi faut-il tenir compte lorsqu’on veut déterminer le sens d’une réaction? Donner l’exemple de la polymérisation des filaments d’actine.
- ∆G°, donc l’énergie intrinsèque des réactifs et des produits, par exemple l’énergie intrinsèque de l’actine-G doit être supérieure à celle de l’actine-F
- les concentrations environnementales des réactifs et des produits, par exemple, il est préférable d’avoir une plus grande concentration d’actine-G que d’actine-F pour s’assurer que la réaction de polymérisation se fasse plus facilement que celle de dépolymérisation
Comment est composé un monomère d’actine?
Il est fait d’un côté « + » et d’un côté « - », et le côté « - » est complémentaire au côté « + » et vice-versa. Le côté « - » possède une fente.
Que veut-on dire par le fait qu’un filament d’actine a un côté « + » et un côté « - »?
Le côté + a à son extrémité la face « + » des monomères d’actine, vice-versa pour le côté « - ». Cet arrangement fait que la vitesse de polymérisation est plus rapide du côté + que du côté -.
À quoi sert la fente dans le monomère d’actine?
La fente, située du côté « - », sert à insérer une molécule d’ATP
VrAi oU fAux. La polymérisation de l’actine-G en actine-F se fait grâce à l’ATP.
fAuX. L’ATP est inséré dans les monomères avant la polymérisation, mais celle-ci se fait spontanément, sans l’aide de l’ATP.
À quoi sert l’ATP dans l’actine-F?
Après la polymérisation, l’ATP inséré dans les monomères est hydrolysée, et l’énergie de cette hydrolyse est absorbée par l’actine-F.
VrAi oU fAux. Il y a davantage d’ATP du côté « - » que du côté « + ».
fAuX. Les « nouveaux » monomères arrivent plus rapidement du côté +, et ce ne sont que les nouveaux monomères qui possèdent de l’ATP (les plus anciens ont de l’ADP à cause de l’hydrolyse). Il y a donc davantage de monomères qui contiennent de l’ATP du côté +, car il y a moins de nouveaux monomères chargés d’ATP qui arrivent du côté -.
VrAi oU fAux. La polymérisation se fait plus rapidement que la dépolymérisation.
fAuX. Elles se font au même rythme : quand 2 monomères arrivent, 2 partent en « même temps », ce qui permet au filament de ne pas trop changer de taille.
Comment se fait la dépolymérisation d’un filament d’actine?
Le côté « - » du filament contient majoritairement des monomères qui contiennent de l’ADP, donc dont leur ATP a été hydrolysé. L’énergie de l’hydrolyse, alors absorbée par le polymère, donne à la structure plus d’énergie libre, ce qui le fait « plus bouger » et le fait tendre vers la dépolymérisation, où les monomères pourront retrouver une énergie un peu plus faible
Pourquoi la synthèse d’un filament d’actine tout nouveau est très lente au début, puis de plus en plus rapide?
Au début de la polymérisation, les monomères sont « lousses », ils peuvent alors s’attacher ensemble pour former des dimères, mais cette structure n’est pas si stable, et la réaction dimère –> monomère est plus favorisée que la réaction monomère –> dimère. Si d’autres monomères réussissent à s’ajouter au dimère, cela forme une structure un peu plus stable, qui a moins tendance à se défaire en monomères. Finalement, plus le « paquet » de monomères est grand (on appellera alors ça un oligomère), plus la structure est stable, ce qui permet une polymérisation plus rapide, car elle est favorisée.
Qu’est-ce qui explique la différence dans la vitesse de polymérisation d’un filament d’actine?
Une différence du ∆Gact (plus le ∆Gact est petit, plus la polymérisation est rapide)
Qu’est-ce qui explique la différence dans la vitesse de dépolymérisation d’un filament d’actine?
Une différence du ∆Grxn (le ∆G° des monomères est réduit grâce à l’hydrolyse de l’ATP, ce qui permet d’avoir un moins grand ∆Grxn, donc le sens de la réaction peut davantage favoriser la dépolymérisation)
À quoi sert la dépolymérisation des filaments d’actine pour une cellule?
à changer la forme de son réseau d’actine
Que fait la cytochalasine B? Comment le fait-elle?
Elle favorise la dépolymérisation des filaments d’actine. Elle se lie à l’extrémité + du filament et ralenti ainsi la polymérisation. On peut voir, dans un graphique, que sans la CytB, la vitesse de polymérisation pendant les premiers instants est très rapide, mais avec elle, le début de la polymérisation est assez lent, ce qui indique qu’elle influe sur l’extrémité + et non sur l’extrémité -.
Où se trouve typiquement l’actine? Que fait-elle à cet endroit? Les filaments sont regroupés de quelle façon?
Proche de la membrane, elle la supporte. Ils sont regroupés en filet
Comment s’appelle la région proche de la membrane qui est constituée d’une couche d’actine?
le cortex cellulaire
Quelle structure peut former l’actine-F dans le cytoplasme? À quoi ce type de structure participe-t-il?
des faisceaux, ils participent dans la formation des jonctions intercellulaires, des épithéliums et dans l’ancrage de la matrice extracellulaire (MEC)
Dans quel type de cellule (animale, végétale ou bactérienne) les filaments d’actine participent à la formation des jonctions intercellulaires, des épithéliums et dans l’ancrage de la matrice extracellulaire (MEC)?
dans les cellules animales
VrAi oU fAux. Dans les myocytes, l’actine-F en faisceau occupe la quasi totalité de la cellule
VrAI
À quoi sert l’actine-F dans les myocytes?
L’actine-F en faisceau permet la contraction musculaire
Qu’est-ce qu’une cadhérine?
C’est une protéine transmembranaire qui est auto-complémentaire.
À quoi servent les cadhérines?
Puisqu’elles sont auto-complémentaires, en s’unissant, elles peuvent lier 2 cellules en formant des jonctions adhérantes.
Quel est le lien entre les filaments d’actine et les cadhérines?
Les filaments d’actine sont liées à des protéines adaptatrices qui, à leur tour, sont liées aux cadhérines, lesquelles sont des protéines transmembranaires, donc elles un lien avec l’intérieur et avec l’extérieur de la cellule.
Que se passe-t-il avec les vésicules ayant des cadhérines?
Il y a adhésion spontanée (les cadhérines sont auto-complémentaires)
De quelle façon 2 cadhérines se lient-elles?
Elles sont auto-complémentaires : l’extrémité N-terminale d’une se lie à la même extrémité d’une autre.
Dans un fibroblaste, à quoi doit être liée l’actine? Pour quelles raisons?
L’actine doit avoir des intégrines aux extrémités des prolongements pour 2 raisons principales : 1 - s’ancrer à la MEC (les intégrines font le lien MEC-cellule) 2 - permettre le mouvement de la cellule fibroblaste (encore là grâce au lien MEC-cellule que les intégrines permettent)
Qu’est-ce que MreB?
C’est une structure, chez les procaryotes, qui a la même structure que l’actine.
Que se passe-t-il si MreB est mutant (non fonctionnel)?
MreB, comme l’actine, permet de donner la forme à la cellule, et elle permet aussi de faire la cytokinèse, soit la séparation des cellules filles. Si MreB est mutant, on verra alors des cellules agglomérées dont la forme est un peu chaotique.
Quel est le module de construction de base des filaments intermédiaires?
Un tétramère. Le tétramère est composé de deux dimères identiques antiparallèles. Un dimère est composé de 2 monomères protéiques identiques orientés de la même façon.
VrAi oU fAux. Les filaments intermédiaires sont polaires.
fAuX. Les deux extrémités d’un filament sont identiques.
Pourquoi dit-on que les filaments intermédiaires sont très stables?
Parce que les tétramères sont reliés entre eux sur la longueur et aux extrémités, ce qui confèrent une grande stabilté.
VrAi oU fAux. Tous les types de cellule ont des filaments intermédiaires dans leur cytoplasme.
fAuX. Toutes les cellules eucaryotes ont des filaments intermédiaires dans leur noyau, mais seules les cellules animales en ont dans leur cytoplasme.
Quel type de liaison est utilisé pour lier les tétramères de filaments intermédiaires ensemble?
des liaisons faibles, mais il y en a beaucoup, donc ça procure une grande force en fin de compte
Un filament intermédiaire est constitué de combien de tétramères?
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Quels sont les groupements présents aux extrémités des filaments intermédiaires?
Un groupement NH2 plus avancé, et un groupement COOH un peu plus reculé (quand on met l’extrémité du filament face à soi)
Quels sont les différents types de filaments intermédiaires et où se trouvent-ils?
- lamines nucléaires (dans le noyau)
- neurofilaments (dans l’axone)
- vimentines (tissu conjonctif, adipocyte)
- kératine (cellules épithéliales)
Les adipocytes utilisent la vimentine pour faire quoi?
Elles l’utilisent pour former une membrane protéique autour de leur grosse vacuole remplie de triaglycérides. Elles doivent utiliser la vimentine, car une bicouche lipidique normale ne pourrait pas fonctionner pour ce type de vacuole : il n’y a pas d’eau à l’intérieur. Les adipocytes forment donc la membrane autour de leur vacuole en n’utilisant aucun phospholipides, mais seulement des protéines (vimentines).
Quelle fonction les filaments intermédiaires ont en commun avec les filaments d’actine?
Les deux participent à la formation des épithéliums en liant les cellules ensemble et à la stabilisation des épithéliums en liant les cellules à la MEC (tissus conjonctif sous-jacent).
Qu’est-ce qu’un desmosome?
C’est le lieu où des filaments intermédiaires font se lier 2 cellules ensemble.
Qu’est-ce qu’un hemidesmosome?
C’est le lieu où des filaments intermédiaires font se lier une cellule à la MEC
Quelle structure les les filaments intermédiaires ont en commun avec les filaments d’actine pour faire les points de liaison?
Les deux utilisent des cadhérines (lien cellule-cellule) et des protéines de liaison pour faire les liens.
Qu’est-ce qu’une jonction adhérante?
C’est le lieu où des filaments d’actine font se lier 2 cellules ensemble.
Qu’est-ce qu’un point de contact focal?
C’est le lieu où des filaments d’actine font se lier une cellule à la MEC
De quelle protéine est fait un desmosome?
Les filaments intermédiaires se lient à des protéines de liaison (adaptateur), lesquelles sont liées aux protéines transmembranaires cadhérines, lesquelles permettent de faire des liens entre 2 cellules.
De quelle protéine est fait un hémidesmosome?
Les filaments intermédiaires se lient à des protéines de liaison (adaptateur), lesquelles sont liées aux protéines transmembranaires intégrines, lesquelles permettent de faire des liens entre une cellule et la MEC.
Dans quel type de filaments intermédiaires est-il nécessaire d’avoir un ancrage?
kératine
VrAi oU fAux. Les desmosomes de la kératine sont si forts qu’ils persistent même après la mort cellulaire.
VrAi, ils peuvent survivre au fer à cheveux!
Pourquoi dit-on que les liens à l’intérieur des filaments intermédiaires sont si forts?
Parce que les liens sont présents en énormes quantités
Qu’est-ce que le crescentin?
C’est une protéine présente chez les procaryotes qui a le même patron d’hélices α que les filaments intermédiaires des eucaryotes.
Quel gène intervient dans la synthèse de la protéine crescentin? Est-il essentiel? Est-il suffisant pour donner une forme de croissant à une bactérie?
Le gène CreS. Il est nécessaire pour qu’une bactérie ait une forme de croissant, mais il n’est pas suffisant, car d’autre éléments sont aussi nécessaires pour qu’une bactérie ait une forme de croissant. Par exemple, si une bactérie n’a pas ou très peu de peptidoglycanes, elle aura la forme d’un ballon…
VrAi oU fAux. Les microtubules sont polaires.
VrAi. Ils ont une extrémité + et une extrémité -.
Quelle l’unité modulaire des microtubules?
C’est un hétérodimère de tubuline, composé d’un monomère de tubuline α et d’un monomère de tubuline β.
Quelle extrémité d’un microtubule correspond à quel monomère de l’unité modulaire?
Le monomère de tubuline β correspond à l’extrémité +, tandis que le monomère de tubuline α correspond à l’extrémité -
[Microtubule] Quel nom donne-t-on à un agencement de plusieurs unités modulaires une par-dessus l’autre?
Un protofilament
Un microtubule est formé de combien de protofilament?
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VrAi oU fAux. La polymérisation/dépolymérisation de l’actine-F et des microtubules suivent les mêmes règles énergétiques.
VrAi. Elles suivent exactement le même mécanisme.
À quoi les microtubules sont-ils liés dans une cellule? Par quelle extrémité sont-ils liés? Est-ce comme cela dans tous les types de cellules?
Les extrémités - des microtubules sont liées au centre organisateur des microtubules (MTOC). C’est seulement comme ça dans la cellule animale.
Qu’est-ce que le MTOC? Que fait-il et comment?
C’est le centre organisateur des microtubules. Il contient de la γ (gamma) tubuline qui lie l’α-tubuline à l’extrémité - des microtubules. La γ-tubuline fait une spirale incomplète, dans laquelle 13 sites sont disponibles, et chaque site peut lier l’α-tubuline d’un protofilament. Donc, la γ-tubuline est comme la racine.
[Microtubule] Quel type de molécule est utilisé pour fournir de l’énergie au filament?
GTP
[Microtubule] Quelle sous-unité de l’unité modulaire contient une molécule à hydrolyser?
β-tubuline
[Microtubule] VrAi oU fAux. La dépolymérisation peut se faire à l’extrémité +.
VrAi. Cela est possible lorsque le microtubule a arrêté de croître et que la région - a fini par hydrolyser ses GTP.
Qu’est-ce que le taxol? Pourquoi peut-on voir une différence entre une cellule qui contient du taxol et une qui n’en contient pas?
Une molécule qui empêche la dépolymérisation des microtubules. On voit une différence, car le réseau de MT est dynamique, donc il y a de la dépolymérisation en même temps qu’il y a polymérisation.
Qu’est-ce qu’un axonème?
9 doublets de microtubules qui entourent une paire centrale. C’est une formation spécifique de microtubules qui composent les cils et les flagelles eucaryotes.
VrAi oU fAux. Les axonèmes sont retrouvés seulement chez les procaryotes
fAuX, c’est seulement chez les eucaryotes.
Qu’est-ce que FtsZ?
C’est une protéine présentes chez les bactéries qui une similarité structurale avec la tubuline (mais on ne voit la similarité que lorsqu’une protéine FtsZ est superposée à une autre).
Quel est la fonction de FtsZ?
Elle forme une ceinture, autour d’une cellule bactérienne, qui se resserre pour la scinder en 2 lors de la division cellulaire.
La fonction de FtsZ rend cette protéine similaire à quoi?
À l’actine-F chez les cellules animales.
Qu’est-ce que la cytokinèse?
La division du cytoplasme des cellules animales lors de la division cellulaire.
Que fait l’actine-F lors de la cytokinèse?
Les filaments d’actine forment un anneau contractile qui étrangle la cellule pour séparer le cytoplasme en 2.
Avec quel moteur protéique la cytokinèse se fait-elle?
Avec la myosine, elle fait « avancer » le filament d’actine pour qu’il s’enroule sur lui-même.
Pourquoi l’action effectuée par l’actine-F lors de la cytokinèse ne pourrait pas être effectuée par les filaments intermédiaires ou les microtubules?
- les FI et les MT sont plus gros que l’actine-F, ce qui permet de faire moins d’enroulement, et donc la structure serait moins serrée, ce qui n’est pas favorable pour bien séparer la cellule en 2
- Les FI sont beaucoup trop solide (beaucoup de liaisons faibles) pour être recroquevillés de la sorte
- Les MT sont attachés au MTOC, ce qui les empêcheraient de se déplacer de la sorte, ils sont entravés
Quels sont les 3 principes des moteurs protéiques?
- la coordination entre un changement de conformation causé par l’hydrolyse de l’ATP et une liaison réversible au filament
- la spécificité (les moteurs protéiques ne « marchent » pas sur n’importe quel filament)
- la direction : vers + ou vers -
La myosine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?
Sur l’actine, vers +
La kinésine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?
Sur microtubule, vers +
La dyénine peut se lier à quelle structure du cytosquelette? Elle se déplace dans quelle direction?
Sur microtubule, vers -
Quelles sont les étapes du déplacement de la myosine?
1 - attaché à l’actine, sans ATP ni ADP
2 - liaison d’ATP, donc la tête se détache
3 - hydrolyse de l’ATP, il y a un changement de conformation grâce à l’hydrolyse
4 - le phosphate inorganique (Pi) de l’hydrolyse est relâché, la tête de la myosine se rattache alors à l’actine
5 - la myosine relâche son ADP, ce qui lui permet de retrouver sa conformation d’origine
VrAi oU fAux. Lors de la contraction du muscle squelettique, ce sont les filaments de myosine qui bougent pour effectuer la contraction.
fAuX. Lors de la contraction, 2 filaments de myosine avancent dans le sens contraire l’un de l’autre, le mouvement d’un annule celui de l’autre, ce sont donc les filaments d’actine qui bougent sous l’effet de la myosine.
Qu’est-ce que la nébuline?
C’est une actin-binding-protein (ABP). Dans une myofibrille, elle se trouve entre 2 filaments d’actine et empêche la dépolymérisation du filament en compensant l’énergie absorbée suite à l’hydrolyse de l’ATP.
Qu’est-ce qu’un sarcomère?
Une unité contractile du muscle (d’une ligne Z à une autre ligne Z, le milieu étant la ligne M)
Qu’est-ce que la tropomyosine et la troponine? À quoi servent-elles?
Ce sont 2 molécules qui contrôlent la régulation de la contraction d’un sarcomère. La tropomyosine est un long filament se trouvant sur l’actine qui recouvre les sites de liaisons actine-myosine. La troponine se retrouve sur la tropomyosine et sert de « levier » pour déplacer la tropomyosine et ainsi rendre accessible les sites de liaisons actine-myosine.
Quelle est la molécule qui permet à la troponine de changer de conformation?
le Ca2+
Comment la tropomyosine et la troponine peuvent-ils faire leur rôle?
- Lorsqu’un potentiel d’action arrive à une jonction neuro-musculaire, du Ca2+ est libéré, et celui-ci va se lier à la troponine.
- La troponine change alors de conformation, ce qui lui permet d’agir sur la tropomyosine en « tirant dessus » pour que la tropomyosine rende accessibles les sites de liaisons actine-myosine
Qu’est-ce que la titine? Quel est son rôle? Où se trouve-t-elle?
Une très longue protéine (environ 30 000 acides aminés) qui est en forme de « chaîne ». La chaîne est composée de plusieurs domaines un après l’autre qui peuvent se rapprocher ou s’éloigner selon l’action désirée.
- Elle agit comme un ressort dans un sarcomère pour permettre à l’unité contractile de reprendre sa forme correcte
- Elle se trouve à l’extrémité d’un filament de myosine et relie cette extrémité à une jonction de filaments d’actine
VrAi oU fAux. Une titine est composée de plusieurs sous-unités formant ainsi une très longue chaîne.
fAuX. Ce ne sont pas des sous-unités, mais des domaines.
Dans un sarcomère, où se trouve les extrémités + et - du filament d’actine?
L’extrémité - est près du centre du sarcomère, donc près de la ligne M.
L’extrémité + est près de l’extrémité du sarcomère, donc près de la ligne Z.
Qu’est-ce qu’un myocyte lisse?
Une cellule contractile du muscle lisse
De quoi est fait le cytosquelette d’un myocyte lisse?
- un filet de filaments intermédiaires reliés entre eux par des corps denses
- les filaments contractiles (actine et myosine) sont situés entre les corps denses et sont disposés à l’oblique
VrAi oU fAux. Un myocyte lisse contient des sarcomères.
fAuX
La contraction des filaments contractiles d’un myocyte lisse provoque quoi? Est-ce que la même chose qu’avec une myofibrille?
La contraction provoque une torsion, à comparé au myofibrille qui lui subit un raccourcissement.
La contraction des filaments contractiles d’un myocyte lisse agit sur quelle structure du cytosquelette?
Les filaments intermédiaires, ils tirent dessus
Quels moteurs protéiques (myosine, kinésine, dynéine) travaillent en solo? Lesquelles travaillent en groupe?
La myosine travaille en filament ou en groupe de quelques myosines.
La kinésine et la dynéine travaillent en solo : c’est un moteur à deux têtes (dimère) qui peut transporter seul un élément (une vésicule, par exemple)
VrAi oU fAux. La myosine et la dynéine ont le même domaine de liaison à l’ATP.
fAuX. C’est la kinésine et la myosine qui ont le même domaine de liaison à l’ATP. Ces deux moteurs sont des ATPases.
Quelle la structure de la kinésine?
C’est 2 monomères identiques enroulés l’un autour de l’autre : la kinésine a donc 2 « têtes », un corps torsadé et 2 « pieds ».
Pourquoi la kinésine et la dynéine doivent avoir 2 « pieds »?
Parce que, pendant qu’un pied bouge, l’autre est attaché au microtubule.
Quelles sont les étapes du mouvement d’une kinésine?
Disons qu’un des 2 « pieds » est rose, et l’autre est mauve.
1 - étape stationnaire : rien dans le pied rose (il est attaché au microtubule), mais le pied mauve contient de l’ADP (ce qui l’empêche de s’attacher au MT)
2 - le pied rose acquiert de l’ATP, ce qui libère le mauve pour qu’il puisse avoir accès au MT
3 - 3.1 : le MT active le relâchement de l’ADP du pied mauve, ce qui permet à mauve de se rattacher au MT le plus loin possible
3.2 : en même temps que 3.1, l’ATP de rose est hydrolysé, ce qui permet à la « jambe » rose de s’étirer
4 - le phosphate inorganique (Pi) relâché par l’hydrolyse de rose s’en va, ce qui fait que rose se soulève (maintenant c’est seulement mauve qui soutient le tout)
5 - retour à l’état stationnaire : rose vient se placer derrière mauve, mais sans s’attacher au MT
6 - le tout peut recommencer, mais maintenant les rôles sont inversés
VrAi oU fAux. La dynéine voyage vers le côté + d’un microtubule, tandis que la kinésine voyage vers le côté -.
fAuX. C’est le contraire.
Comment est fait une dynéine?
Elle a 1 « tête », laquelle tient la molécule à transporter et possède un domaine de ATP binding pocket et 2 « pieds », lesquels contiennent les domaines de liaison au microtubule et les domaines ATPases (1 sur chaque jambe). Elle possède aussi un domaine « linker » (comme un bras) sur sa tête, c’est avec lui qu’elle fait le power stroke et qu’elle peut tenir une molécule pour la traîner.
Quelles sont les étapes du déplacement de la dynéine?
1 - la dynéine est attachée au MT, elle est stable et n’a pas d’ATP lié
2 - une molécule d’ATP se lie au domaine ATP-binding pocket, ce qui permet à la dynéine de lâcher le MT
3 - l’ATP est hydrolysé, il y a alors 2 changements de conformation : 1- le pied change de position et s’attache plus loin sur le MT 2- le linker domain (le bras) « remonte »
4 - le Pi hydrolysé s’en va, ce qui fait revenir le linker domain rapidement en conformation initiale et provoque le power stroke, ce qui fait le rapprocher la molécule transportée
La dynéine se trouve dans quelle structure de la cellule essentielle à son déplacement?
Elle se trouve sur les MT de l’axonème, soit la structure des cils et flagelles eucaryotes (et pas procaryotes)
Qu’est-ce que la nexine?
C’est une protéine qui relie 2 doublets de microtubules entre eux.
Comment la dynéine peut-elle faire bouger les microtubules pour engendrer du mouvement?
Elle fait « glisser » un doublet de MT sur un doublet voisin. À cause de la nexine qui relie les 2 doublets, ils ne peuvent pas bouger vraiment, ils vont plutôt se plier légèrement pour former une courbure.
Qu’est-ce que le chimiotactisme?
C’est la propriété de certaines cellules ou organismes d’être attirés ou repoussés par des substances chimiques en suivant les gradient de concentration.
Comment est fait la dynéine dans l’axonème plus précisément? Quelle est la fonction des structures?
- elle possède 3 bras externes qui provoque la pliure
- elle possède 8 bras internes qui régulent la forme de la courbure
quand on parle de « bras », c’est plutôt des « têtes »
VrAi oU fAux. Les flagelles bactériens sont plus connus chez le Gram-
VrAi
VrAi oU fAux. Les flagelles bactériens et les flagelles eucaryotes ont le même mode de fonctionnement.
fAuX. Les flagelles eucaryotes fonctionnent avec la « courbure » des microtubules de l’axonème et la rotation se fait sur toute la longueur du flagelle, tandis que ceux bactériens fonctionnent à l’aide d’un rotor et la rotation ne se fait que dans la « racine » du flagelle.
Quelles sont les 3 parties d’un flagelle bactérien?
- le corps basale (un moteur réversible)
- le crochet ( une jointure universelle)
- le filament (propulseur)
De quoi est composé le corps basal d’un flagelle bactérien? Dites où se trouve chaque structure.
- C-ring (dans le cytoplasme)
- MS-ring (dans la membrane/supramembrane)
- P-ring (dans les peptidoglycanes)
- L-ring (dans les lipopolysaccharides)
- tige (elle relie tout ensemble)
- stators (autour du rotor)
[Flagelle bactérien] De quoi est composé le rotor?
- C-ring
- MS-ring
[Flagelle bactérien] Quelle(s) structure(s) permet(tent) de dissiper le trop pleins d’ions? À quoi cela sert-il?
- P-ring
- L-ring
Cela sert à éviter la création de champs électriques nocifs pour les protéines et à éviter le surchauffage.
[Flagelle bactérien] Qu’est-ce que le C-ring?
C’est une structure dynamique (les sous-unités changent de place et de forme selon le chimiotactisme) qui contrôle le sens de rotation du flagelle.
Quels sont les 2 sens de rotation possible pour un flagelle bactérien? Qu’est-ce que chaque sens de rotation permet de faire?
- sens horaire : la cellule fait du sur place, mais en bougeant légèrement (titube), ce qui lui permet éventuellement de se mettre dans l’orientation voulue
- sens anti-horaire : la cellule avance en ligne droite
[Flagelle bactérien] Qu’est-ce que la MS-ring?
Une roue qui tourne en même temps que la C-ring
Qu’est-ce que la stator?
Une douzaine de canaux ioniques disposés autour du rotor, la diffusion des ions (H+ et Na+) permet au rotor de tourner
[Flagelle bactérien] Comment fonctionne le rotor?
Le fonctionnement est similaire à l’ATP synthétase, c’est-à-dire que le rotor tourne grâce au gradient ionique. Les stators servent d’intermédiaires : ce sont les bras qui font tourner la roue.
[Flagelle bactérien] Comment fonctionnent les stators?
Ils peuvent accomplir leur travail grâce à l’énergie libre générée par le passage des ions qui retournent vers le cytoplasme, poussés par leur gradient.
[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Il peut y avoir plusieurs types de stators chez la même bactérie.
VrAi. Par exemple, E. coli possède des stators à H+ et des stators à Na+. Elle utilise l’un ou l’autre selon le gradient disponible.
[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Les stators sont des structures stables.
fAuX. Il sont dynamiques, ils peuvent donc s’associer et se détacher du rotor au besoin.
[Flagelle bactérien] VrAi oU fAux. Une bactérie peut contrôler le nombre de stators en fonction de la vitesse de déplacement désirée.
VrAi. Avec plus de stators, le rotor tourne plus vite, donc la bactérie avance plus vite.
Que fait une bactérie dans un milieu visqueux pour garder une vitesse raisonable?
Vu que le déplacement est plus difficile dans un milieu visqueux, elle recrute plus de stators.
