Chap 3 - Cahier 1 Flashcards
Quel est le véhicule moléculaire qui transporte l’oxygène dans le sang, le captant au poumon pour le libérer dans les tissus périphériques?
Hémoglobine
Vrai ou faux?
Il existe une seule variante normale et anormale de l’hémoglobine chez l’humain.
Faux
Il existe plusieurs variantes normales et anormales de l’hémoglobine chez l’humain
Quelle variante de l’hémoglobine prédomine largement à l’état normal après la naissance?
Hémoglobine A
Nombre de daltons de l’hémoglobine
64 500 daltons
Constitution de l’hémoglobine
constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine
À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée quoi?
une molécule d’hème
Les molécules d’hème attachées à la globine font quoi?
fixent l’oxygène
Qu’est-ce qui fixe l’oxygène dans l’hème?
l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2)
Compléter la phrase suivante :
Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc ________ molécules d’oxygène et devient ainsi l’________
Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine
Nommer une autre fonction de l’hémoglobine
Transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon
Nommer le pourcentage du CO2 qui est transporté par l’hémoglobine
Le reste du CO2 est transporté comment?
- Une partie seulement du CO2, soit environ 40%, est transportée de cette façon
- Le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates
L’hémoglobine fixe le CO2 sur quoi? Ce qui constitue quoi?
fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
Quelle hémoglobine est la plus répandue?
Hémoglobine A
Vrai ou faux?
Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine sont toutes identiques.
Faux
Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de quoi?
deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha
Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire a quoi comme caractéristique?
est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2
Pour l’hémoglobine foetale (hémoglobine F), la formule est quoi?
alpha 2-gamma 2
Globine - La chaîne alpha est constituée de combien d’acides aminés?
141
Globine - La chaîne bêta est constituée de combien d’acides aminés?
146
Globine - Les acides aminés dans la chaine bêta sont comment?
sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule
Globine - Décrire la structure secondaire de l’hémoglobine
Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes, comporte huit segments en spirale
Globine - Les structures secondaires sont séparées par quoi?
structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures
Globine - Décrire la structure tertiaire
Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci
Globuline - Décrire la structure quaternaire
la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire
Globine - Structure
Compléter la phrase suivante
Chacune des sous-unités établit des ________ avec ________ autres sous-unités
Chacune des sous-unités établit des liaisons avec deux autres sous-unités
Globine
Compléter la phrase suivante
Les liaisons alpha 1-bêta 2 et alpha 2-bêta 1 sont relativement ________ nombreuses, tandis que les liaisons alpha 1-bêta 1 et alpha 2-bêta 2 sont plus ________
Les liaisons alpha 1-bêta 2 et alpha 2-bêta 1 sont relativement peu nombreuses, tandis que les liaisons alpha 1-bêta 1 et alpha 2-bêta 2 sont plus fortes
Compléter la phrase suivante
L’hème est une ________ qui contient un atome de ________
L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer
La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par quoi?
par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine
Vrai ou faux?
pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème
Vrai
Où peut-on également retrouver de l’hème?
- cytochromes
- catalase
- autres enzymes respiratoires
- myoglobine
La porphyrine de l’hème est quoi?
protoporphyrine III
la protoporphyrine III est constituée de quoi?
quatre noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH =)
protoporphyrine III - Chacun des noyaux pyrrol est complété par quoi?
deux chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique
Le tétrapyrrol forme une molécule comment?
plane
Qu’est-ce qui est au centre de la molécule de tétrapyrrol?
l’atome de fer relié aux quatre azotes des noyaux pyrrol et gardant deux valences libres
Liaisons hème-chaîne polypeptidique - la structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage quoi à sa surface?
une crevasse, appelée la “poche de l’hème”
Liaisons hème-chaîne polypeptidique - Qu’est-ce qui se loge dans la poche de l’hème?
molécule d’hème dont la configuration est plane
Liaisons hème-chaîne polypeptidique - L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait par quoi?
- d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide
- d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer
Liaisons hème-chaîne polypeptidique - décrire les deux valences libres
- l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”
- l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène
Compléter la phrase suivante :
L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène.
Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien ________ avec un autre résidu ________, le résidu “________”.
Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu histidine, le résidu “distal”.
Pour assumer avec la plus grande efficacité sa fonction physiologique essentielle, l’hémoglobine doit posséder quoi?
une affinité pour l’oxygène ni insuffisante ni excessive
Idéalement, l’hémoglobine doit avoir quoi comme affinité pour l’oxygène?
elle doit capter avec la plus grande efficacité les molécules d’oxygène lors du passage du sang au poumon, mais aussi libérer avec empressement ces molécules d’oxygène lors du passage du sang dans les tissus périphériques
En périphérie, l’oxygène peut être reçu par quoi?
des capteurs protéique
En périphérie, l’oxygène peut être reçu par des capteurs protéiques : c’est le cas de quoi et quoi?
myoglobine et hémoglobine fœtale
Décrire l’affinité de la myoglobine et de l’hémoglobine foetale pour l’oxygène
affinité pour l’oxygène plus grande que celle de l’hémoglobine A
Compléter la phrase suivante :
La courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine A en fonction de la pression
artérielle en oxygène des capillaires pulmonaires et du sang artériel s’établit selon une ________ très particulière qui assure le maximum d’________ tant pour la fixation dans les ________ que pour la ________ dans les tissus ________
La courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine A en fonction de la pression
artérielle en oxygène des capillaires pulmonaires et du sang artériel s’établit selon une sigmoïde très particulière qui assure le maximum d’efficacité tant pour la fixation dans les poumons que pour la libération dans les tissus périphériques
Le caractère sigmoïdal de la courbe de saturation de l’hémoglobine est dû à quoi?
- dû à l’association de deux types de chaînes distinctes au sein de la molécule, alpha et bêta
- et à l’interaction des sous-unités entre elles au cours du processus de fixation graduelle des quatre molécules d’oxygène
Lorsqu’une première molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème, que se produit-il?
une rotation des chaînes bêta autour des chaînes alpha se produit, avec glissement des unes sur les autres -> qui augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène
Les déplacements intramoléculaires lorsqu’une première molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème surviennent à quel niveau?
surviennent au niveau des liaisons faibles entre les chaînes alpha et bêta
Les déplacements intramoléculaires lorsqu’une première molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème produisent quoi?
une dilatation de l’ensemble à l’état désoxygéné, et une contraction à l’état oxygéné : la molécule « respire »
L’allure sigmoïdale de la courbe de saturation est une caractéristique …
distinctive du tétramère hémoglobinique
la myoglobine et les chaînes alpha ou bêta, lorsqu’étudiées isolément, ont une courbe de saturation de type…
hyperbolique
L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est influencée par quoi?
le pH dans la zone de 6,0 à 8,5 : c’est l’effet Bohr
Décrire l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène influencée par le pH dans la zone de 6,0 à 8,5
Lorsque le pH diminue, l’affinité décroît, et inversement lorsque le pH augmente
L’effet Bohr a deux conséquences physiologiques avantageuse …
- dans les tissus périphériques, la baisse du pH due à la captation du CO2 réduit l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, facilitant ainsi le relargage
- au poumon, l’élimination du CO2 relève le pH, accroissant de ce fait l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.
Le 2, 3-DPG, ou l’anion 2, 3-diphosphoglycérate, est quoi?
produit intermédiaire de la glycolyse
Le 2, 3-DPG, ou l’anion 2, 3-diphosphoglycérate se retrouve où?
se retrouve à concentration élevée dans les érythrocytes, soit environ 5 millimolaire
Le 2, 3-DPG, ou l’anion 2, 3-diphosphoglycérate se retrouve à concentration élevée dans les érythrocytes, soit environ 5 millimolaire, ce qui équivaut à quoi?
à la concentration normale du tétramère hémoglobinique dans les érythrocytes
Que se passe-t-il avec le 2, 3-DPG, ou l’anion 2, 3-diphosphoglycérate au pH physiologique?
Ce polyanion est partiellement ionisé au pH physiologique
il existe quoi située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine?
une poche centrale
La poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine joue un rôle important. Pourquoi?
puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné
La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine fait quoi?
réduit de façon marquée l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à quoi?
à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG
Compléter la phrase suivante :
L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine ________ capable d’________ avec deux molécules, l’oxygène et le ________, qui en quelque sorte se font ________ à distance
L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance
Qu’est-ce qui peut entrainer une affinité anormalement grande de l’hémoglobine pour l’oxygène?
Un déficit en 2, 3-DPG ou une mutation entraînant une anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine
Compléter la phrase suivante :
Le 2, 3-DPG ________ donc sensiblement l’affinité de l’________ pour l’________, déplaçant vers la ________ la courbe de saturation en oxygène.
Le 2, 3-DPG diminue donc sensiblement l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, déplaçant vers la droite la courbe de saturation en oxygène.
Compléter la phrase suivante :
Grâce à cet ensemble de propriétés et d’interactions, l’hémoglobine réalise une
performance physiologique remarquable : elle peut d’une part capter l’________ au ________ et d’autre part ________ l’oxygène aux ________ périphériques moyennant des variations relativement ________ de la pression artérielle en oxygène, soit entre ____ et ____ mmHg normalement.
Grâce à cet ensemble de propriétés et d’interactions, l’hémoglobine réalise une
performance physiologique remarquable : elle peut d’une part capter l’oxygène au poumon et d’autre part relarguer l’oxygène aux tissus périphériques moyennant des variations relativement faibles de la pression artérielle en oxygène, soit entre 100 et 40 mmHg normalement.
Il existe combien de globines normales? Et elles apparaissent quand?
5, apparaissent à tour de rôle au cours de l’ontogenèse humaine
Quelle est la globine la plus importante?
hémoglobine A (alpha 2-bêta 2)
L’hémoglobine A correspond à quel pourcentage de l’hémoglobine totale chez l’adulte ou l’enfant âgé de plus de 6 mois?
97 à 99%
L’hémoglobine A est précédée ou accompagnée de quoi?
des autres hémoglobines qui apparaissent à tour de rôle au cours du développement embryonnaire et fœtal
Les hémoglobines Gower 1 et Gower 2 apparaissent quand?
tôt dans la vie embryonnaire
Rôle physiologique des hémoglobines Gower 1 et Gower 2
pas encore élucidé
Après les hémoglobines Gower 1 et Gower 2, quelle hémoglobine apparait?
hémoglobine F ou fœtale (alpha 2-gamma 2)
Décrire l’affinité de l’hémoglobine F pour l’oxygène
affinité plus grande pour l’oxygène que celle de l’hémoglobine A est d’importance physiologique
L’hémoglobine fœtale prédomine quand?
en cours de grossesse
Décrire la synthèse de l’hémoglobine foetale
sa synthèse est progressivement réprimée au profit de l’hémoglobine A en fin de gestation
Compléter la phrase suivante :
Vers l’âge de six mois après la naissance, il ne persiste habituellement que ____% environ d’hémoglobine F, mais il y a des individus qui font exception à cette règle
Vers l’âge de six mois après la naissance, il ne persiste habituellement que 1% environ d’hémoglobine F, mais il y a des individus qui font exception à cette règle
L’hémoglobine A2 ((alpha 2-delta 2) est présente chez qui?
chez l’adulte à l’état normal
Pourcentage de l’hémoglobine A2 dans l’hémoglobine totale
taux de 1 à 3%
L’hémoglobine A2 commence à être synthétisée quand?
en fin de gestation
Synthèse des globines normales : la synthèse de chacune des chaînes polypeptidiques est contrôlée par quoi?
autant de gènes
Synthèse des globines normales :
Les gènes alpha fonctionnent quand?
en permanence
Synthèse des globines normales :
Les gènes alpha régissent quoi?
la synthèse des chaînes alpha
Synthèse des globines normales :
Les chaines alpha s’unissent à quoi?
s’uniraient au hasard au deuxième type de chaîne disponible
Synthèse des globines normales :
Les chaînes bêta, gamma et delta ne diffèrent entre elles que par quoi?
par la nature d’un certain nombre d’acides aminés situés en des points précis de ces chaînes
Synthèse des globines normales : Point commun des chaînes bêta, gamma et delta
elles sont “codées” par autant de gènes de structure distincts, situés sur un même chromosome
Synthèse des globines normales : Décrire le mécanisme de synthèse des chaines bêta, gamma et delta
Les mécanismes exacts de régulation de la synthèse de ces diverses chaînes demeurent fort mal connus
Synthèse des globines normales : Le gène gamma code pour quoi?
“code” pour la chaîne du même nom
Synthèse des globines normales : le gène gamma régit quoi?
la synthèse de l’hémoglobine F
Synthèse des globines normales : Qu’est-ce qui arrive au gène gamma au voisinage de la fin de la grossesse?
cesse presque complètement de fonctionner
Synthèse des globines normales : Quels gênes commencent à fonctionner au voisinnage de la fin de la grossesse alors que le gène gamma cesse presque complètement de fonctionner?
gênes bêta et delta
Compléter la phrase :
À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est ________, de telle sorte qu’il n’y a pas d’________ relatif des unes par rapport aux autres
À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est équilibrée, de telle sorte qu’il n’y a pas d’excès relatif des unes par rapport aux autres
À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est équilibrée.
Décrire les mécanismes de régulation de cet équilibre et décrire ce qu’on sait (qu’est-ce qui stimule la synthèse des chaines de globine).
- Mécanismes très mal compris
- l’hème stimule la synthèse des chaines de globine
Compléter la phrase suivante :
Les bases biochimiques de la ________ et de la structure fonctionnelle de l’________ permettent de réduire les grands types d’anomalies ________ ou acquises qui conduiront soit à un ________ de l’hémoglobine, soit à une ________, soit au contraire à une ________
Les bases biochimiques de la biosynthèse et de la structure fonctionnelle de l’hémoglobine permettent de réduire les grands types d’anomalies constitutionnelles ou acquises qui conduiront soit à un dysfonctionnement de l’hémoglobine, soit à une anémie, soit au contraire à une polyglobulie
Décrire les 3 types d’anomalies constitutionnelles et acquises de l’hémoglobine
- Anomalies de la synthèse de la globine
- Altérations du taux ou de l’interaction avec l’hémoglobine du 2,3-DPG
- Anomalies de la synthèse ou des modifications chimiques de l’hème
Combien de variantes d’hémoglobine humaine de structure biochimique connue ont été rapportées?
Au-delà de 200 variantes
Au-delà de 200 variantes d’hémoglobine humaine de structure biochimique connue ont été rapportées.
La majorité d’entre elles furent découverte comment?
Et causent quoi?
Fortuitement
Ne causent pas de dysfonctionnement ou de maladie
Définition de « hémoglobinopathies »
hémoglobines anormales qui ont des répercussions physiopathologiques et cliniques
La plupart des variantes de l’hémoglobine humaine sont produites par quoi?
mutation de gène qui conduit à une substitution d’un seul acide aminé quelque part sur l’une ou l’autre des chaînes polypeptidiques de l’hémoglobine humaine normal
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : elles donneront … (4)
- soit une hémoglobine instable
- soit un déséquilibre du taux de synthèse des chaines polypeptidiques alpha vs non-alpha
- soit des anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
- soit une anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : l’hémoglobine instable forme quoi?
formera des précipités ou des cristaux dans certaines conditions in vivo
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : répercussions de l’hémoglobine instable
répercussions sur la fonction de l’hémoglobine et sur la déformabilité érythrocytaire
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : exemple d’hémoglobine instable
anémie hémolytique à cellules falciformes, due à l’hémoglobine S (drépanocytose)
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : un déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha conduit à quoi?
conduit à une déficience de la synthèse du tétramère
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : nommer un exemple de déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
thalassémie, où tantôt la chaîne alpha tantôt la chaîne non-alpha est synthétisée de façon insuffisante
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : Décrire le mécanisme des anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
vraisemblablement dans la plupart des cas -> entravent les glissements l’une sur l’autre des chaînes polypeptidiques qui se produisent au
cours de la captation progressive de l’oxygène par les quatre molécules d’hème
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : une anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine conduit à quoi?
à une déficience de l’interaction du tétramère avec la molécule de 2, 3-DPG
Conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine : une anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine peut s’observer quand?
lorsqu’il y a substitution d’un acide aminé au voisinage de la poche centrale
Les modifications des taux intra-érythrocytaires du 2, 3-DPG se développent comment?
peuvent être congénitales, mais elles son presque toujours acquises
Les modifications des taux intra-érythrocytaires du 2, 3-DPG sont acquises comment?
au cours des états d’hyperphosphatémie chronique notamment comme dans l’insuffisance rénale
Compléter la phrase suivante - Modifications du taux du 2, 3-DPG intra-érythrocytaire ou de son interaction avec la globine
L’hyperphosphatémie conduit à une ________ du taux de 2, 3-DPG intra-érythrocytaire, avec conséquemment une ________ de l’affinité de l’hémoglobine pour l’________, ce qui constitue un mécanisme d’adaptation ________, étant donné l’________ chronique importante dont souffre ces malades
L’hyperphosphatémie conduit à une augmentation du taux de 2, 3-DPG intra-érythrocytaire, avec conséquemment une réduction de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, ce qui constitue un mécanisme d’adaptation compensateur, étant donné l’anémie chronique importante dont souffre ces malades
Modifications du taux du 2, 3-DPG intra-érythrocytaire ou de son interaction avec la globine : Les modifications de l’interaction du 2, 3-DPG avec la globine sont secondaires à quoi?
sont secondaires à une anomalie de cette dernière (voir l’explication avec l’hyperphosphatémie)
Compléter la phrase suivante :
Il existe des déficiences habituellement ________ de la synthèse de l’hème, bien qu’une anomalie ________, par carence ________, est théoriquement possible
Il existe des déficiences habituellement acquises de la synthèse de l’hème, bien qu’une anomalie constitutionnelle, par carence enzymatique, est théoriquement possible
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème :
Les porphyries sont définies non pas par quoi? Et par quoi?
- non pas par une diminution de la synthèse de l’hème
- par une production excessive de porphyrines ou de certains de leurs précurseurs
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème :
Les porphyries sont définies non pas par une diminution de la synthèse de l’hème,
mais par une production excessive de porphyrines ou de certains de leurs précurseurs.
Ces perturbations sont vraisemblablement dues à quoi?
dues à des blocages partiels à l’une ou l’autre des étapes normales de la biosynthèse de l’hème, certaines des voies de compensation biochimique prenant la relève
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Diverses maladies constitutionnelles et plus souvent acquises provoquent quoi?
l’oxydation de l’atome de fer, qui passe de l’état ferreux (Fe ++) à l’état ferrique (Fe +++)
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
L’oxydation du fer produit quoi?
produit une forme de dénaturation de l’hémoglobine inapte au transport de l’oxygène : la méthémoglobine
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
L’érythrocyte possède une panoplie de quoi qui assurent quoi (en lien avec la méthémoglobine)?
d’enzymes qui assurent la retransformation permanente de la méthémoglobine produite normalement en hémoglobine fonctionnelle
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Les enzymes d’érythrocytes qui assurent la retransformation permanente de la méthémoglobine en hémoglobine fonctionnelle travaillent en collaboration avec quoi?
le NADH et le NADPH réduits
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Il existe des méthémoglobinémies constitutionnelles qui sont dues à quoi?
à une déficience de l’une ou l’autre des enzymes réductrices, ou encore à une anomalie constitutionnelle de la globine (hémoglobine M)
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Il existe des méthémoglobinémies constitutionnelles qui sont dues à une anomalie constitutionnelle de la globine (hémoglobine M). Dans ce dernier cas, il s’agit généralement de quoi? Et l’anomalie se situe où?
- d’une substitution d’un acide aminé au niveau de la poche de fixation de l’hème
- l’anomalie se situe habituellement au niveau de l’une des deux histidines dont la fonction a été expliquée
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Le fer de l’hème peut également être empêché de fixer quoi? Et pourquoi?
Oxygène
- parce qu’il est accaparé par d’autres molécules : l’oxyde de carbone (CO)
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
Décrire les caractéristiques de l’oxyde de carbone qui peut accaparer le fer, ce qui empêche le fer de fixer l’oxygène
possède une affinité pour le fer beaucoup plus grande que celle de l’oxygène, forme la carboxyhémoglobine, laquelle est incapable de fixer l’oxygène
Anomalies constitutionnelles ou acquises de l’hème - Transformations du fer de l’hème :
De même, certains dérivés du soufre produisent quoi?
la sulfhémoglobine
