chap 2 - organisation de l'ADN Flashcards
1
Q
macromolécules (4)
A
- module simple -> construction complexe
- macromolécules = assemblage monomères ou sous-unités + simples
- molécule (monomère) -> AA, nucléotide
- macromolécule (polymère) -> prot, ADN, ARN
2
Q
polymérisation VS dépolymérisation (4)
A
- polymérisation = attachement -> monomère devient polymère
- dépolymérisation = détachement -> polymère devient monomère
- biomol. simple = monomère
- biomol. complexe = polymère
2
Q
acides aminés (8)
A
- 20 AA différents
- forme finale + fonction prot dét par type + ordre des AA
- coeur de AA -> liens peptidiques + liens H de structures II
- AA à chaines latérales non polaire -> prot lipidique
- AA à chaines latérales polaires -> liens H
- AA ionisés -> liens ioniques
- AA ionisés -> basiques (charge +) et acides (charge -) / charges pleines destabilisent liaisons
- AA ionisés : valine -> H3C—CH—CH3 -> R pr structures tertiaires et quaternaires // glycine -> H3N+ —-C—COO-/—H pr liens H de structure 2ndR
3
Q
liaisons avec coeur des AA (6)
A
- liaison peptidique (structure I) -> réaction condensation
- liaisons-H (structure II) -> formation spontanée ds eau
- liaison peptidique -> formation dipeptide grâce à liaison entre 2 AA par 1 mol. H2O / carbone-α au niveau du R de chaque coté du lien peptidique
- liaisons-H -> feuillet ß + hélice α / feuillets doivent être séparés par feuillets parallèles
- tous AA peuvent faire partis de feuillets et hélices
- rôle (formation hélice ou feuillet) det par alternance des AA (géométrie)
4
Q
4 nivx structuraux des prot (8)
A
- forme chaine AA = fonction
- structure primaire -> ordre des AA def par gènes = codé par ADN
- structure secondaire -> permet stabilisation / base de construction du reste de prot
- structure secondaire -> hélice α (‘bâton’) et feuillé plissé ß (‘surface’)
- structure tertiaire -> assemblage de ts bâtons + surfaces grâce aux liaisons dans les R
- structure quaternaire -> liaisons de pl. structures tertiaires (e) -> formation sous unités
- 4 sous unités, chQ sous unité = 1 structure primaire à part
- structure quaternaire -> + de 1 N et + de 1 C
5
Q
protéines : domaines (5)
A
- domaines = régions spQ ds structures tertiaires, régions se répliquent tjs de même façon et ont tjs même fonction
- certains domaines peuvent faire hydrolysation ATP
- fonction prot interprétée par domaines qui s’y trouvent
- structure quaternaire -> + d’1 chaine peptidique
- assemblement sous unités -> formation prot
6
Q
relation séquence-structure-fonction (6)
A
- séquence spQ -> structure spQ -> fonction spQ
- ATPase -> utilisation ATP comme NRJ
- Nucléase -> rupture liaison entre 2 nucléotides
- Nucléase -> besoin liaison ATP pr couper liaisons phosphosdiesters -> need NRJ
- Dimer -> interaction entre 2 prot
- Dimer -> dimérisation = besoin attachement pr fonctionner
7
Q
fonction enzymatique : ex avc lysozyme (5)
A
- structure lysozyme -> liaison glucides dans 1 confo particulière
- fonction lysozyme -> accélération réaction où ajout eau à liaison entre 2 monomères (hydrolyse) -> dégradation molécule
- molécule eau complète couches de valence
- positionnement + affaiblissement liaison nécessaire pr changement de lien
- lysozyme -> dim° NRJ activation -> forme plie disaccharide + les 2 AA stratégiquement placés -> Glu35 et Asp52
8
Q
prot du nucléotide (procaryotes) (4)
A
- H-NS (histone-like nucleiod-structuring) -> recouvrement de ADN ou formation pont
- interactions dynamiques entre prot d’enroulement et prot de repli -> changement selon besoins de cell
- enroulement et repliement -> enlèvement H-NS nécessaire
- interactions dynamiques -> phase exponentielle (croissance) / phase stationnaire
9
Q
condensation ADN eucaryote (8)
A
- variation selon phase cycle celR
- phase mitotique -> condensation ADN max
- niv condensation influence accès à info
- chr mitotique = chr ds phase + condensée pr faire mitose
- ADN très condensé = protégé et stable
- qd cell pas en division = anaphase
- EUchrtine VS HÉTÉROchrtine -> dispo chr différente
- transcription + réparation + réplication PAS possibles pdt mitose
10
Q
1 (e) d’ADN + prot assos (5)
A
- compactage ADN pbmatique à cause grprments P chargés - (accumulation) -> solution = ajout bcp charges +
- histones : partie N variable -> régulation + fonctions nucléosomes
- histones : partie C conservée -> assemblage en nucléosome (8 histones) -> impce autocomplémentarité entre histones pr agencement
- queues-N modifiables par enz -> passage d’eu vers hétérochrtine et vice versa + régulation transcription
11
Q
interaction histones-ADN (6)
A
- liaisons histones à ADN déforme double hélice + la replie autour du noyau d’histones
- 14 points de contact
- liaisons ioniques avc lysine et arginine pas séquence spQ (car liaisons ioniques)
- interactions avec sillon mineur car géométrie
- interactions -> déformation sillon mineurs -> repliement avec angle + faible donc + simple à faire
- préférence pour séquences riches en A:T car - liens H = - résistance
12
Q
formation nucléosome (4 étapes)
A
1) intermédiaires spontanés + solubles en abs d’ADN
- ds intermédiaires -> N déjà vers ext
2) liaison tétramère et pliage de ADN -> formation nucléosome possible seulement avc ADN
3) ajout 2 dimères -> charpente + liens ioniques + ~40 liens H / 7 liaisons avc bases sillons mineur (sillon mineur -> nn spQ)
4) stabilisation supplémentaire par 8 queues N-terminales
12
Q
intermédiaire liant le + d’ADN (formation nucléosome) (2)
A
- intermédiaire qui lie le + d’ADN = tétramères => permet liaison stable à courte durée pdt transcription -> enlèvement dimères puis on les remet après départ transcriptase
- transcriptase dynamique car besoin enlever morceaux pour se faire
13
Q
positionnement du nucléosome (5)
A
- nucléotides pas fixés à leur emplacement -> interaction avc ADN dynamique + non séQ spQ
- assemblage nucléosome nécessite : 1 longueur d’ADN, min 150 paires de bases, mieux ds séQ riches en AT
- prot interférantes lient ADN à intervalles < à 150 paires bases
- assemblage préférentiel sur endroits - utilisés ou nécessitant + régulation
- liaison prot aidantes sur nucléosomes existants + aide assemblage “nvx” nucléosomes
14
Q
accès facile lié au nucléosome (2)
A
- inhibition positionnement sur régions d’ADN nécessitant 1 accès facile
- régions nécessitant 1 accès facile -> promoteurs des gènes actifs qu’on souhaite utiliser -> doivent être déroulés
gène - actif -> déroulement pas spontané, nécessite transcription
15
Q
1er niv condensation chrtine (3)
A
- nucléosomes espacés -> formation euchrtine (11nm)
- ADN du noyau -> ~147 paires bases
- ADN intercalaire -> 20-60 paires bases
16
Q
2ème niv condensation chrtine (4)
A
- 2ème niv = hétérochrtine
- non accessible aux enz
- liaison entre nucléosomes -> queues-N (alternance)
- H1 -> resserre bout d’ADN qui ressortent
17
Q
“code” de queues-N des histones (8)
A
- pl types modifs sur AA spQ -> méthylation, phosphorylation, acétylation (par enz methyltransferases, kinases, acetyltransferases)
- # d’AA indique position
- modifications réversibles
- partie N-terminale déroulée et porte les AA
- K = lysine + R = arginine => 20% histone
- partie C-terminale repliée
- 1 nucléosome modifié favorise modif de ses voisins
- lysine -> acetylation par HATs + déacetylation par HDs
18
Q
‘décodage’ des modifs (3)
A
- ++ CH3 -> répression transcription -> recrutement prot responsables de formation hétérochrtine par queue méthylée (ex: H1, Sir)
- ++ P ou ++ acétyl -> transcription + facile -> neutralisation charge (+) de histone + moins bonne interaction avc ADN (déroulement facilité)
- cert1 AA spQ pr autres fonctions -> réparation, mitose, ajout nucléosomes
19
Q
hétérochrtine pliée par prot Sir (5)
A
- Sir = Silent Information Regulator (cache info)
- auto-complémentaires
- compatibles entre elles -> formation boucles d’ADN
- reconnaissance + attachement sur queues-N méthylés
- possibilité attachement sur env nucléaire depuis int -> ADN non utilisé poussé vers périphérie
20
Q
‘Sir’ = grde famille prot qui interagissent (e) (4)
A
résultats de AFM (atomic force microscopy) :
- + hauteur élevée = + composantes collées sur ADN et ADN condensé (plié)
- qd moyennes des hauteurs de certaines Sir spQ dépasse hauteur min (témoin) -> agissement (e)
- possibilité agissement ensemble ou séparement
- qd ttes Sir testées -> hauteur max atteinte
21
Q
prot qui lient 1 séQ spQ de ADN -> séQ trouvable que si section “déroulée” (accès sillons majeurs) (5)
A
- liaison - forte = + facile de dérouler
- possibilité remodelage chrtine -> réparation, réplication, transcription
- complexes de modif des queues histone (aug°/dim° liens histones-ADN; recrutement autres prot)
- complexes remodelant chrtine -> recrutement par facteurs transcription ou par queues-N
- complexes sont ATP-dépendants -> pr glissement ou sortie nucléosomes -> enlever liaisons donc NRJ nécessaire (=ATP) pr sortie de ADN
22
Q
signification de chQ terme de H3K4me1 (6)
A
- H = histone
- 3 = type histone
- K = type AA modifié
- 4 = positionnement AA
- me = type modif, ici méthylation
- 1 = 1 méthyl ajouté (ici)
23
mécanisme glissement de ADN par complexes remodelants (3)
- 4 grandes familles de complexes
- INO80 subfamily -> mécanisme supplémentaire permettant échange d'histones 3
- schéma mécanisme diapo 22 chap 2
24
histones alternatives : variants (4)
- spécificité des variants -> certaines espèces, types celR, phases celR
- diffèrent des AA conventionnels sur qques AA seulement -> implique grande modif des propriétés
- complexe remodelant INO80 -> remplacement histone normale par 1 variant qui améliore ou bloque accès ADN
- certaines histones mieux selon besoins de cell
25
distribution variants et queues-N modifiés sur 1 gène actif (3)
- unpositioned nucleosome -> au hasard
- highly positioned nucleosome -> assemblage préférentiel
- Cf exo diapo 24 chap 2
26
compactage de fibres de 30 nm (5)
- hétérochtine 'bouclé' par prot Sir
- base de boucle retenue oar agrégats protQ "nuclear scaffold" (échafaudage nucléaire)
- topoisomérases II (enz) -> assurance séparation boucles les unes des autres
- condensines (prot SMC) -> pinces auto-complémentaires -> possibilité faire 'fleurs'
- ajout Sir -> ajout condensine -> formation 'fleur' -> empilement 'fleurs'
27
assurance transmission efficace des gènes aux cells pdt division (3)
- structure stable, protection info, taille compacte, interaction avec cytosquelette
- nécessaires pour intégrité + transmission chr -> télomère + origine réplication -> centromère
- rôle centromère -> accueil kinétochores (font partie cytosquelette) -> séparation cells pdt mitose
