chap 2 - organisation de l'ADN Flashcards

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1
Q

macromolécules (4)

A
  • module simple -> construction complexe
  • macromolécules = assemblage monomères ou sous-unités + simples
  • molécule (monomère) -> AA, nucléotide
  • macromolécule (polymère) -> prot, ADN, ARN
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Q

polymérisation VS dépolymérisation (4)

A
  • polymérisation = attachement -> monomère devient polymère
  • dépolymérisation = détachement -> polymère devient monomère
  • biomol. simple = monomère
  • biomol. complexe = polymère
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2
Q

acides aminés (8)

A
  • 20 AA différents
  • forme finale + fonction prot dét par type + ordre des AA
  • coeur de AA -> liens peptidiques + liens H de structures II
  • AA à chaines latérales non polaire -> prot lipidique
  • AA à chaines latérales polaires -> liens H
  • AA ionisés -> liens ioniques
  • AA ionisés -> basiques (charge +) et acides (charge -) / charges pleines destabilisent liaisons
  • AA ionisés : valine -> H3C—CH—CH3 -> R pr structures tertiaires et quaternaires // glycine -> H3N+ —-C—COO-/—H pr liens H de structure 2ndR
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3
Q

liaisons avec coeur des AA (6)

A
  • liaison peptidique (structure I) -> réaction condensation
  • liaisons-H (structure II) -> formation spontanée ds eau
  • liaison peptidique -> formation dipeptide grâce à liaison entre 2 AA par 1 mol. H2O / carbone-α au niveau du R de chaque coté du lien peptidique
  • liaisons-H -> feuillet ß + hélice α / feuillets doivent être séparés par feuillets parallèles
  • tous AA peuvent faire partis de feuillets et hélices
  • rôle (formation hélice ou feuillet) det par alternance des AA (géométrie)
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4
Q

4 nivx structuraux des prot (8)

A
  • forme chaine AA = fonction
  • structure primaire -> ordre des AA def par gènes = codé par ADN
  • structure secondaire -> permet stabilisation / base de construction du reste de prot
  • structure secondaire -> hélice α (‘bâton’) et feuillé plissé ß (‘surface’)
  • structure tertiaire -> assemblage de ts bâtons + surfaces grâce aux liaisons dans les R
  • structure quaternaire -> liaisons de pl. structures tertiaires (e) -> formation sous unités
  • 4 sous unités, chQ sous unité = 1 structure primaire à part
  • structure quaternaire -> + de 1 N et + de 1 C
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5
Q

protéines : domaines (5)

A
  • domaines = régions spQ ds structures tertiaires, régions se répliquent tjs de même façon et ont tjs même fonction
  • certains domaines peuvent faire hydrolysation ATP
  • fonction prot interprétée par domaines qui s’y trouvent
  • structure quaternaire -> + d’1 chaine peptidique
  • assemblement sous unités -> formation prot
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6
Q

relation séquence-structure-fonction (6)

A
  • séquence spQ -> structure spQ -> fonction spQ
  • ATPase -> utilisation ATP comme NRJ
  • Nucléase -> rupture liaison entre 2 nucléotides
  • Nucléase -> besoin liaison ATP pr couper liaisons phosphosdiesters -> need NRJ
  • Dimer -> interaction entre 2 prot
  • Dimer -> dimérisation = besoin attachement pr fonctionner
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7
Q

fonction enzymatique : ex avc lysozyme (5)

A
  • structure lysozyme -> liaison glucides dans 1 confo particulière
  • fonction lysozyme -> accélération réaction où ajout eau à liaison entre 2 monomères (hydrolyse) -> dégradation molécule
  • molécule eau complète couches de valence
  • positionnement + affaiblissement liaison nécessaire pr changement de lien
  • lysozyme -> dim° NRJ activation -> forme plie disaccharide + les 2 AA stratégiquement placés -> Glu35 et Asp52
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8
Q

prot du nucléotide (procaryotes) (4)

A
  • H-NS (histone-like nucleiod-structuring) -> recouvrement de ADN ou formation pont
  • interactions dynamiques entre prot d’enroulement et prot de repli -> changement selon besoins de cell
  • enroulement et repliement -> enlèvement H-NS nécessaire
  • interactions dynamiques -> phase exponentielle (croissance) / phase stationnaire
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9
Q

condensation ADN eucaryote (8)

A
  • variation selon phase cycle celR
  • phase mitotique -> condensation ADN max
  • niv condensation influence accès à info
  • chr mitotique = chr ds phase + condensée pr faire mitose
  • ADN très condensé = protégé et stable
  • qd cell pas en division = anaphase
  • EUchrtine VS HÉTÉROchrtine -> dispo chr différente
  • transcription + réparation + réplication PAS possibles pdt mitose
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10
Q

1 (e) d’ADN + prot assos (5)

A
  • compactage ADN pbmatique à cause grprments P chargés - (accumulation) -> solution = ajout bcp charges +
  • histones : partie N variable -> régulation + fonctions nucléosomes
  • histones : partie C conservée -> assemblage en nucléosome (8 histones) -> impce autocomplémentarité entre histones pr agencement
  • queues-N modifiables par enz -> passage d’eu vers hétérochrtine et vice versa + régulation transcription
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11
Q

interaction histones-ADN (6)

A
  • liaisons histones à ADN déforme double hélice + la replie autour du noyau d’histones
  • 14 points de contact
  • liaisons ioniques avc lysine et arginine pas séquence spQ (car liaisons ioniques)
  • interactions avec sillon mineur car géométrie
  • interactions -> déformation sillon mineurs -> repliement avec angle + faible donc + simple à faire
  • préférence pour séquences riches en A:T car - liens H = - résistance
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12
Q

formation nucléosome (4 étapes)

A

1) intermédiaires spontanés + solubles en abs d’ADN
- ds intermédiaires -> N déjà vers ext
2) liaison tétramère et pliage de ADN -> formation nucléosome possible seulement avc ADN
3) ajout 2 dimères -> charpente + liens ioniques + ~40 liens H / 7 liaisons avc bases sillons mineur (sillon mineur -> nn spQ)
4) stabilisation supplémentaire par 8 queues N-terminales

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12
Q

intermédiaire liant le + d’ADN (formation nucléosome) (2)

A
  • intermédiaire qui lie le + d’ADN = tétramères => permet liaison stable à courte durée pdt transcription -> enlèvement dimères puis on les remet après départ transcriptase
  • transcriptase dynamique car besoin enlever morceaux pour se faire
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13
Q

positionnement du nucléosome (5)

A
  • nucléotides pas fixés à leur emplacement -> interaction avc ADN dynamique + non séQ spQ
  • assemblage nucléosome nécessite : 1 longueur d’ADN, min 150 paires de bases, mieux ds séQ riches en AT
  • prot interférantes lient ADN à intervalles < à 150 paires bases
  • assemblage préférentiel sur endroits - utilisés ou nécessitant + régulation
  • liaison prot aidantes sur nucléosomes existants + aide assemblage “nvx” nucléosomes
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14
Q

accès facile lié au nucléosome (2)

A
  • inhibition positionnement sur régions d’ADN nécessitant 1 accès facile
  • régions nécessitant 1 accès facile -> promoteurs des gènes actifs qu’on souhaite utiliser -> doivent être déroulés
    gène - actif -> déroulement pas spontané, nécessite transcription
15
Q

1er niv condensation chrtine (3)

A
  • nucléosomes espacés -> formation euchrtine (11nm)
  • ADN du noyau -> ~147 paires bases
  • ADN intercalaire -> 20-60 paires bases
16
Q

2ème niv condensation chrtine (4)

A
  • 2ème niv = hétérochrtine
  • non accessible aux enz
  • liaison entre nucléosomes -> queues-N (alternance)
  • H1 -> resserre bout d’ADN qui ressortent
17
Q

“code” de queues-N des histones (8)

A
  • pl types modifs sur AA spQ -> méthylation, phosphorylation, acétylation (par enz methyltransferases, kinases, acetyltransferases)
  • # d’AA indique position
  • modifications réversibles
  • partie N-terminale déroulée et porte les AA
  • K = lysine + R = arginine => 20% histone
  • partie C-terminale repliée
  • 1 nucléosome modifié favorise modif de ses voisins
  • lysine -> acetylation par HATs + déacetylation par HDs
18
Q

‘décodage’ des modifs (3)

A
  • ++ CH3 -> répression transcription -> recrutement prot responsables de formation hétérochrtine par queue méthylée (ex: H1, Sir)
  • ++ P ou ++ acétyl -> transcription + facile -> neutralisation charge (+) de histone + moins bonne interaction avc ADN (déroulement facilité)
  • cert1 AA spQ pr autres fonctions -> réparation, mitose, ajout nucléosomes
19
Q

hétérochrtine pliée par prot Sir (5)

A
  • Sir = Silent Information Regulator (cache info)
  • auto-complémentaires
  • compatibles entre elles -> formation boucles d’ADN
  • reconnaissance + attachement sur queues-N méthylés
  • possibilité attachement sur env nucléaire depuis int -> ADN non utilisé poussé vers périphérie
20
Q

‘Sir’ = grde famille prot qui interagissent (e) (4)

A

résultats de AFM (atomic force microscopy) :
- + hauteur élevée = + composantes collées sur ADN et ADN condensé (plié)
- qd moyennes des hauteurs de certaines Sir spQ dépasse hauteur min (témoin) -> agissement (e)
- possibilité agissement ensemble ou séparement
- qd ttes Sir testées -> hauteur max atteinte

21
Q

prot qui lient 1 séQ spQ de ADN -> séQ trouvable que si section “déroulée” (accès sillons majeurs) (5)

A
  • liaison - forte = + facile de dérouler
  • possibilité remodelage chrtine -> réparation, réplication, transcription
  • complexes de modif des queues histone (aug°/dim° liens histones-ADN; recrutement autres prot)
  • complexes remodelant chrtine -> recrutement par facteurs transcription ou par queues-N
  • complexes sont ATP-dépendants -> pr glissement ou sortie nucléosomes -> enlever liaisons donc NRJ nécessaire (=ATP) pr sortie de ADN
22
Q

signification de chQ terme de H3K4me1 (6)

A
  • H = histone
  • 3 = type histone
  • K = type AA modifié
  • 4 = positionnement AA
  • me = type modif, ici méthylation
  • 1 = 1 méthyl ajouté (ici)
23
Q

mécanisme glissement de ADN par complexes remodelants (3)

A
  • 4 grandes familles de complexes
  • INO80 subfamily -> mécanisme supplémentaire permettant échange d’histones 3
  • schéma mécanisme diapo 22 chap 2
24
Q

histones alternatives : variants (4)

A
  • spécificité des variants -> certaines espèces, types celR, phases celR
  • diffèrent des AA conventionnels sur qques AA seulement -> implique grande modif des propriétés
  • complexe remodelant INO80 -> remplacement histone normale par 1 variant qui améliore ou bloque accès ADN
  • certaines histones mieux selon besoins de cell
25
Q

distribution variants et queues-N modifiés sur 1 gène actif (3)

A
  • unpositioned nucleosome -> au hasard
  • highly positioned nucleosome -> assemblage préférentiel
  • Cf exo diapo 24 chap 2
26
Q

compactage de fibres de 30 nm (5)

A
  • hétérochtine ‘bouclé’ par prot Sir
  • base de boucle retenue oar agrégats protQ “nuclear scaffold” (échafaudage nucléaire)
  • topoisomérases II (enz) -> assurance séparation boucles les unes des autres
  • condensines (prot SMC) -> pinces auto-complémentaires -> possibilité faire ‘fleurs’
  • ajout Sir -> ajout condensine -> formation ‘fleur’ -> empilement ‘fleurs’
27
Q

assurance transmission efficace des gènes aux cells pdt division (3)

A
  • structure stable, protection info, taille compacte, interaction avec cytosquelette
  • nécessaires pour intégrité + transmission chr -> télomère + origine réplication -> centromère
  • rôle centromère -> accueil kinétochores (font partie cytosquelette) -> séparation cells pdt mitose