chap 2 - organisation de l'ADN Flashcards
macromolécules (4)
- module simple -> construction complexe
- macromolécules = assemblage monomères ou sous-unités + simples
- molécule (monomère) -> AA, nucléotide
- macromolécule (polymère) -> prot, ADN, ARN
polymérisation VS dépolymérisation (4)
- polymérisation = attachement -> monomère devient polymère
- dépolymérisation = détachement -> polymère devient monomère
- biomol. simple = monomère
- biomol. complexe = polymère
acides aminés (8)
- 20 AA différents
- forme finale + fonction prot dét par type + ordre des AA
- coeur de AA -> liens peptidiques + liens H de structures II
- AA à chaines latérales non polaire -> prot lipidique
- AA à chaines latérales polaires -> liens H
- AA ionisés -> liens ioniques
- AA ionisés -> basiques (charge +) et acides (charge -) / charges pleines destabilisent liaisons
- AA ionisés : valine -> H3C—CH—CH3 -> R pr structures tertiaires et quaternaires // glycine -> H3N+ —-C—COO-/—H pr liens H de structure 2ndR
liaisons avec coeur des AA (6)
- liaison peptidique (structure I) -> réaction condensation
- liaisons-H (structure II) -> formation spontanée ds eau
- liaison peptidique -> formation dipeptide grâce à liaison entre 2 AA par 1 mol. H2O / carbone-α au niveau du R de chaque coté du lien peptidique
- liaisons-H -> feuillet ß + hélice α / feuillets doivent être séparés par feuillets parallèles
- tous AA peuvent faire partis de feuillets et hélices
- rôle (formation hélice ou feuillet) det par alternance des AA (géométrie)
4 nivx structuraux des prot (8)
- forme chaine AA = fonction
- structure primaire -> ordre des AA def par gènes = codé par ADN
- structure secondaire -> permet stabilisation / base de construction du reste de prot
- structure secondaire -> hélice α (‘bâton’) et feuillé plissé ß (‘surface’)
- structure tertiaire -> assemblage de ts bâtons + surfaces grâce aux liaisons dans les R
- structure quaternaire -> liaisons de pl. structures tertiaires (e) -> formation sous unités
- 4 sous unités, chQ sous unité = 1 structure primaire à part
- structure quaternaire -> + de 1 N et + de 1 C
protéines : domaines (5)
- domaines = régions spQ ds structures tertiaires, régions se répliquent tjs de même façon et ont tjs même fonction
- certains domaines peuvent faire hydrolysation ATP
- fonction prot interprétée par domaines qui s’y trouvent
- structure quaternaire -> + d’1 chaine peptidique
- assemblement sous unités -> formation prot
relation séquence-structure-fonction (6)
- séquence spQ -> structure spQ -> fonction spQ
- ATPase -> utilisation ATP comme NRJ
- Nucléase -> rupture liaison entre 2 nucléotides
- Nucléase -> besoin liaison ATP pr couper liaisons phosphosdiesters -> need NRJ
- Dimer -> interaction entre 2 prot
- Dimer -> dimérisation = besoin attachement pr fonctionner
fonction enzymatique : ex avc lysozyme (5)
- structure lysozyme -> liaison glucides dans 1 confo particulière
- fonction lysozyme -> accélération réaction où ajout eau à liaison entre 2 monomères (hydrolyse) -> dégradation molécule
- molécule eau complète couches de valence
- positionnement + affaiblissement liaison nécessaire pr changement de lien
- lysozyme -> dim° NRJ activation -> forme plie disaccharide + les 2 AA stratégiquement placés -> Glu35 et Asp52
prot du nucléotide (procaryotes) (4)
- H-NS (histone-like nucleiod-structuring) -> recouvrement de ADN ou formation pont
- interactions dynamiques entre prot d’enroulement et prot de repli -> changement selon besoins de cell
- enroulement et repliement -> enlèvement H-NS nécessaire
- interactions dynamiques -> phase exponentielle (croissance) / phase stationnaire
condensation ADN eucaryote (8)
- variation selon phase cycle celR
- phase mitotique -> condensation ADN max
- niv condensation influence accès à info
- chr mitotique = chr ds phase + condensée pr faire mitose
- ADN très condensé = protégé et stable
- qd cell pas en division = anaphase
- EUchrtine VS HÉTÉROchrtine -> dispo chr différente
- transcription + réparation + réplication PAS possibles pdt mitose
1 (e) d’ADN + prot assos (5)
- compactage ADN pbmatique à cause grprments P chargés - (accumulation) -> solution = ajout bcp charges +
- histones : partie N variable -> régulation + fonctions nucléosomes
- histones : partie C conservée -> assemblage en nucléosome (8 histones) -> impce autocomplémentarité entre histones pr agencement
- queues-N modifiables par enz -> passage d’eu vers hétérochrtine et vice versa + régulation transcription
interaction histones-ADN (6)
- liaisons histones à ADN déforme double hélice + la replie autour du noyau d’histones
- 14 points de contact
- liaisons ioniques avc lysine et arginine pas séquence spQ (car liaisons ioniques)
- interactions avec sillon mineur car géométrie
- interactions -> déformation sillon mineurs -> repliement avec angle + faible donc + simple à faire
- préférence pour séquences riches en A:T car - liens H = - résistance
formation nucléosome (4 étapes)
1) intermédiaires spontanés + solubles en abs d’ADN
- ds intermédiaires -> N déjà vers ext
2) liaison tétramère et pliage de ADN -> formation nucléosome possible seulement avc ADN
3) ajout 2 dimères -> charpente + liens ioniques + ~40 liens H / 7 liaisons avc bases sillons mineur (sillon mineur -> nn spQ)
4) stabilisation supplémentaire par 8 queues N-terminales
intermédiaire liant le + d’ADN (formation nucléosome) (2)
- intermédiaire qui lie le + d’ADN = tétramères => permet liaison stable à courte durée pdt transcription -> enlèvement dimères puis on les remet après départ transcriptase
- transcriptase dynamique car besoin enlever morceaux pour se faire
positionnement du nucléosome (5)
- nucléotides pas fixés à leur emplacement -> interaction avc ADN dynamique + non séQ spQ
- assemblage nucléosome nécessite : 1 longueur d’ADN, min 150 paires de bases, mieux ds séQ riches en AT
- prot interférantes lient ADN à intervalles < à 150 paires bases
- assemblage préférentiel sur endroits - utilisés ou nécessitant + régulation
- liaison prot aidantes sur nucléosomes existants + aide assemblage “nvx” nucléosomes