C1.1 Enzimas y metabolismo (NM ✔) Flashcards

1
Q

¿Qué es un catalizador?

A

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química, pero que no se ve alterada por la reacción.
Como los catalizadores no se agotan, pueden catalizar reacciones muchas veces.

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2
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Las enzimas son proteínas globulares. Las enzimas son catalizadores biológicos. Las producen las células vivas para acelerar las reacciones enzimáticas.

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3
Q

¿Cómo son las reacciones de las enzimas?

A

Enzima + Sustrato -> Complejo Enzima-sustrato -> Enzima + Productos.
En estas reacciones, las enzimas convierten los sustratos en productos.

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4
Q

¿Por qué son tan importantes las enzimas y la catalización de las reacciones?

A

Muchas reacciones útiles para los organismos vivos serían extremadamente lentas sin una enzima que actúe como catalizador. Esto ralentizaría los procesos de la vida como la respiración celular, la digestión, la fotosíntesis y el crecimiento.

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5
Q

¿Qué enzima es un ejemplo clave de la importancia de la catalización?

A

La enzima anhidrasa carbónica puede acelerar la conversión de los iones carbonato de hidrógeno en dióxido de carbono por un factor de 10^7.
Esta reacción debe ocurrir en los glóbulos rojos durante el segundo o lo que tarden en pasar a través de los capilares de los alvéolos en los pulmones.
Sin la anhidrasa carbónica, el CO₂ no se respiraría lo suficientemente rápido.

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6
Q

¿Qué es la especificidad enzimática?

A

Las enzimas muestran especificidad en su actividad catalítica. Cada enzima acelera una reacción específica o un grupo de reacciones. Esto permite a las células controlar qué reacciones ocurren-las enzimas se producen solamente para las reacciones que son requeridas en la célula.

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7
Q

¿Qué es una vía metabólica?, cuál es su importancia?

A

Las principales conversiones químicas se producen a través de una serie de reacciones catalizadas por diferentes enzimas. El producto de la reacción de una enzima es el sustrato para la siguiente enzima. Este es un ejemplo de interdependencia, con la actividad de ambas enzimas restringida si la otra no es lo suficientemente activa.

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8
Q

¿Qué es el metabolismo?

A

El metabolismo es la red compleja de reacciones químicas interdependientes e interactivas catalizadas por enzimas que se producen en los organismos vivos. Una serie de reacciones catalizadas por enzimas es una vía metabólica.

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9
Q

¿Qué es el anabolismo?

A

El anabolismo es la parte del metabolismo que requiere energía en la cual las sustancias más simples se transforman en moléculas más complejas.

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10
Q

Dos ejemplos de anabolismo

A
  • Síntesis de moléculas muy grandes (macromoléculas) como proteínas y glucógeno a partir de subunidades individuales más pequeñas (monómeros) mediante reacciones de condensación con ATP como fuente de energía.
  • Reacciones de fotosíntesis que producen azúcares y otros compuestos de carbono a partir del dióxido de carbono y el agua, con la luz como fuente de energía.
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11
Q

¿Qué es el catabolismo?

A

El catabolismo es la parte liberadora de energía del metabolismo en la que las sustancias complejas se descomponen en moléculas más pequeñas.

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12
Q

Dos ejemplos de catabolismo

A
  • Digestión de moléculas muy grandes (macromoléculas) como proteínas, celulosa y almidón en monómeros mediante reacciones de hidrólisis, en las que se dividen las moléculas de agua.
  • Reacciones de respiración celular en las que la glucosa o las grasas se oxidan para liberar energía, con agua y dióxido de carbono como productos de desecho.
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13
Q

¿Qué es el sitio activo de una enzima?

A

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato.

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14
Q

¿En qué consiste la estructura de un sitio activo?

A

El sitio activo puede consistir solamente en algunos aminoácidos, reunidos por el plegamiento de la cadena del polipéptido, pero tiene la forma tridimensional y las propiedades químicas que hacen que los substratos cambien extremadamente rápidamente en productos. Los aminoácidos en el sitio activo interactúan entre sí para proporcionar el entorno químico ideal para la transformación del producto de sustrato. Algunos sitios activos incluyen un componente no aminoácido, como un ion metálico.

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15
Q

¿Qué significa que las enzimas son específicas?

A

La estructura de un sitio activo es muy precisa y distintiva. La estructura del sustrato es complementaria, por lo que se produce la unión. Las moléculas distintas del sustrato no son atraídas al sitio activo o no encajan en él, por lo que no se unen, haciendo que las enzimas sean específicas para el sustrato.

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16
Q

¿Qué pasa si una enzima se desnaturaliza?

A

Al igual que todas las proteínas, las enzimas pueden ser desnaturalizadas, alterando la estructura del sitio activo, por lo que los sustratos no se unen o la unión no hace que los sustratos se cambien en productos.

17
Q

¿Qué es la actividad enzimática?

A

La actividad enzimática es la catálisis de una reacción. El índice de actividad enzimática es la frecuencia con que se cataliza la reacción. Puede medirse por la cantidad de sustrato utilizado o la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
La actividad enzimática se ve afectada por factores externos, como la temperatura y el pH.

18
Q

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

A

La temperatura afecta a la velocidad del movimiento molecular y, por tanto, al número de colisiones entre el sustrato y el sitio activo por unidad de tiempo. También puede causar desnaturalización.

La actividad enzimática aumenta a medida que aumenta la temperatura porque las colisiones entre el sustrato y el sitio activo ocurren con mayor frecuencia a temperaturas más altas debido al movimiento molecular más rápido.

A altas temperaturas las enzimas se desnaturalizan y dejan de funcionar, porque el calor provoca vibraciones en el interior de las enzimas que rompen los enlaces necesarios para mantener la estructura de la enzima

19
Q

¿Qué tres factores afectan la actividad enzimática?

A

Temperatura, Concentración de sustrato y pH

20
Q

¿Cómo afecta la concentración de sustrato a la actividad enzimática?

A

La concentración del sustrato afecta al número de colisiones en el sitio activo del sustrato por unidad de tiempo.

A medida que aumenta la concentración del sustrato, se ocupan más y más de los sitios activos de la enzima, por lo que los aumentos adicionales en la concentración del sustrato tienen cada vez menos efecto sobre la actividad enzimática; la tasa se acerca cada vez más a un máximo teórico.

21
Q

¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?

A

Afecta a la ionización de los grupos COOH y NH, lo que altera las conformaciones enzimáticas y puede causar desnaturalización.
Si el pH aumenta por encima del óptimo, o disminuye por debajo de él, la actividad enzimática cae porque se altera el sitio activo. Por encima o por debajo de un cierto pH, todas las moléculas de la enzima se desnaturalizan permanentemente, por lo que la reacción no se cataliza en absoluto.

pH óptimo
-el pH en el que la actividad enzimática es más rápida; pH 7 es óptimo para la mayoría de las enzimas

22
Q

¿Cómo se puede medir (en experimentos) la velocidad de reacción catalizada por una enzima?

A

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede evaluarse en experimentos midiendo o bien la cantidad de sustrato utilizado por unidad de tiempo, o bien la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
Estas cantidades pueden medirse como masa o volumen.

23
Q

¿Qué tres tipos de variables existen?

A

Variable independiente, Variable dependiente y Variables controladas

24
Q

¿Qué es la variable independiente?

A

Variable independiente este es el factor que se está investigando.
- Lo mejor es investigar un solo factor a la vez, de modo que haya una sola variable independiente. Es independiente porque usted elige los niveles de la variable.

  • La gama debe ser lo suficientemente amplia para mostrar todas las tendencias.
25
¿Qué es la variable dependiente?
Variable dependiente, el nivel de esta variable en un experimento depende del nivel de la variable independiente, hay una relación causal. - Se puede calcular el tiempo que tarda el sustrato en agotarse, o medir la cantidad de un producto formado después de cierto tiempo. - La medición debe ser cuantitativa y lo más precisa posible. Las mediciones deben estar en unidades del sistema internacional. - Si la temperatura es la variable independiente en un experimento con enzimas, la tasa de actividad enzimática es la variable dependiente.
26
¿Qué son las variables controladas?
Variables de control: son factores distintos del variable independiente que podría afectar a la variable dependiente. - Deben mantenerse constantes para que no afecten a los resultados del experimento. Por ejemplo, si la concentración del sustrato es la variable independiente en un experimento con enzimas, la temperatura, el pH y la concentración de las enzimas son todas variables de control.
27
¿Qué es la energía de activación?
La energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, estas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.
28
¿Cómo disminuyen las enzimas la energía de activación?
Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones. Lo hacen debilitando los enlaces en sus sustratos para que se alcance un estado de transición alternativo a un nivel de energía más bajo. Los sustratos son, por lo tanto, mucho más probables de tener la energía de activación necesaria, así que la velocidad de reacción se aumenta grandemente.
29
¿Qué es el estado de transición?
Existe una etapa entre la ruptura y la formación de enlaces cuando los reactivos han cambiado a un estado de transición, pero aún no se convierten en productos. Esto es cuando su nivel de energía está en el máximo. Incluso si el estado de transición dura solo por un tiempo muy corto, debe ser pasado a través.
30
¿En qué reacción se libera más energía que la energía de activación, en la exotérmica o en la endotérmica?
En las reacciones exotérmicas, se libera más energía cuando las moléculas pasan del estado de transición a productos que la energía de activación. En las reacciones endotérmicas se libera menos. Exotérmica -> Sustratos tienen más energía que los productos. Endotérmica -> Sustratos tienen menos energía que los productos.
31
¿Cuál es el recorrido de la interacción entre el sustrato y el sitio activo.
1. El sustrato se mueve al azar hasta acercarse lo suficiente a la enzima, que lo atrae hacia su sitio activo. 2. El sustrato se une al sitio activo y ambos cambian ligeramente su forma (ajuste inducido). 3. Si hay un segundo sustrato, también se une y ocurre el mismo proceso de ajuste. 4. La enzima facilita la transformación de los sustratos en productos, que luego se liberan. La enzima queda libre para repetir el ciclo.
32
¿Qué es la unión por ajuste inducido?
El sustrato y el sitio activo cambian de forma para encajar y facilitar la reacción. Las interacciones entre el sustrato y el sitio activo provocan cambios en ambos: los ángulos y las longitudes de enlace se modifican, lo que modifica las formas moleculares tridimensionales del sustrato y del sitio activo.
33
¿Qué ocurre durante una colisión exitosa?
El sustrato se une al sitio activo formando un complejo enzima-sustrato, que luego se convierte en productos. Las colisiones exitosas son aquellas en las que el sustrato y el sitio activo están alineados, por lo que se puede producir la unión.
34
¿Qué ocurre si el sustrato está mal orientado?
No se produce la unión con la enzima. Puede ser por una inhibición, una mutación o porque la enzima y el sitio activo no estaban bien alineados.
35
¿Cómo llegan las moléculas a colisionar?
La dirección de cada molécula cambia repetidamente y de forma aleatoria. Si el líquido contiene moléculas de sustrato y de enzima, ocasionalmente se unirán. La velocidad ala que esto sucede aumentará si hay más moléculas de sustrato o de enzima (una mayor concentración de ellas) o si aumenta la temperatura, lo que conduce a un movimiento molecular más rápido.
36
¿Las enzimas solo chocan aleatoriamente?
Algunas enzimas tienen propiedades químicas que atraen los sustratos hacia el sitio activo o ajustan su orientación. Sin embargo, las fuerzas involucradas solo funcionan en distancias cortas, por lo que solo promueven la unión cuando una molécula de sustrato ya está muy cerca del sitio activo.
37
Existe cierta variación en el movimiento molecular de los sustratos y las enzimas:
- Muchas reacciones catalizadas por enzimas ocurren en el citoplasma. Tanto el sustrato como la enzima están disueltos en agua, por lo que tienen libertad de movimiento. Sin embargo, en la mayoría de los casos, el sustrato es una molécula más pequeña que la enzima, por lo que se mueve más. - Algunos sustratos son muy grandes y no se mueven mucho. En estos casos, la enzima tiene que moverse en relación con el sustrato. Las enzimas que se replican o transcriben el ADN hacen esto. Si los movimientos aleatorios acercan alguna de las moléculas del sustrato al sitio activo con la orientación correcta, el sustrato puede unirse al sitio activo. - Algunas enzimas están embebidas en las membranas y no pueden moverse, están inmovilizadas. En estos casos, el sustrato tiene que hacer todo el movimiento.