BM7 1) erreurs de réplications Flashcards

1
Q

Quelle est l’erreur de réplication la plus commune?

A

La substitution

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Q

Quelles sont les 4 substituions possibles

A

Transitions: Purine -> Purine et Pyrimidine -> Pyrimidine
Transversions: Purine -> Pyrimidine et Pyrimidine -> Purine

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3
Q

Quel type de substition est 2X plus fréquente que l’autre?

A

Transition

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4
Q

Comment appelle-t-on une mutation qui affecte un seul nucléotide?

A

une mutation ponctuelle

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Q

Qu’est-ce qui cause une délétion ou une insertion?

A

Le décalage du cadre de lecture

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6
Q

Qu’est-ce qu’une délétion ou insertion cause?

A

Des variants protéiques fonctionnels ou non

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7
Q

Entre les microsatellites et les séquences codantes, lesquels on un taux de mutation plus grand?

A

Microsatellites

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8
Q

Pourquoi les séquences codantes ont-elles un taux de mutation plus faible?

A

Ce n’est pas parce que les mutations arrivent moins souvent mais c’est qu’elles sont plus souvent corrigées

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9
Q

Pourquoi les taux de mutation varient?

A
  • Car les gènes n’évoluent pas à la même vitesse
  • Car les différents types de mutations ne se produisent pas à la même vitesse
  • Car les différentes parties d’un même gène n’évoluent pas à la même vitesse
  • Car les contraintes sélectives peuvent varier dans le temps
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10
Q

Pourquoi différentes parties d’un même gène n’évolutent pas à la même vitesse?

A
  • Leurs contraintes sélectives sont plus ou moins fortes

- Il sont plus ou moins faciles à répliquer fidèlement

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11
Q

Comment appelle-t-on les séquences répétées?

A

Des points chauds de mutation

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12
Q

D’un facteur de combien le domaine 3’ exonucléase de l’ADN polymerase diminue le taux d’erreur?

A

De 100

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13
Q

Qu’arrive-t-il si l’erreur d’incorporation n’est pas corrigée avant le prochain cycle cellulaire?

A

Le changement induit sera permanent

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14
Q

À quelle condition le changement induit par une erreur d’incorporation qui n’est pas corrigé n’est pas permanent?

A

Si le changement est délétère

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15
Q

Qu’arrive-t-il au nucléotide mésapparié lors du cycle cellulaire suivant?

A

Il devient matrice

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16
Q

Qu’arrive-t-il lorsque le nucléotide mésapparié est devenu matrice?

A
  • Il dirige l’incorporation de son nucléotide complémentaire

- Ce n’est plus un mésappariement mais bien une mutation

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17
Q

De combien le taux d’erreur est diminué grâce au système de réparation des mésappariements?

A

D’un facteur de 100 à 1000

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18
Q

Quels sont les deux défis du système de réparation des mésappariements?

A
  • Il doit trouver et réparer les erreurs avant la prochaine replication
  • Corriger le nucléotide du brin nouvellement synthétisé et non celui de la matrice
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19
Q

Quel est le système de réparation des mésappariements chez E.coli?

A

MutS

20
Q

Que comprend MutS?

A
  • 1 Dimère qui reconnait les distorsions du squelette sucre-phosphate
  • 2 liaisons à 1 ATP
21
Q

Par quoi sont causées les distorsions du squelette sucre-phosphate?

A

Par les bases mésappariées

22
Q

Que permettent les liaisons ATP de Muts?

A

Changer de conformation et

Induire un changement de conformation local au double brin d’ADN

23
Q

Pourquoi MutS peut courber l’ADN localement?

A

Car quand il y a un mésappariement, la conformation spatiale de la double hélice est plus flexible

24
Q

Que permet l’hydrolyse d’une ATP chez MutS?

A

Le recrutement de MutL

25
Q

Qu’est-ce que MutL?

A

une 2e composante du système de réparation

26
Q

Qu’active MutL?

A

MutH

27
Q

Qu’est-ce que MutH?

A

Une Enzyme qui incise le brin contenant le mauvais nucléotide

28
Q

Qu’arrive-t-il après la césure par MutH?

A

Une hélicase spécifique (UvrD) est activée

29
Q

Que fait UvrD?

A

Elle sépare les 2 brins du site incisé vers le mésappariement (MutS

30
Q

Qu’arrive-t-il après la separation des 2 brins par UvrD?

A

Une exonucléase 5’ vers 3’ digère progressivement le simple brin au delà du mésappariement

31
Q

Que permet l’hydrolyse de la 2e ATP?

A

Elle permet probablement à MutS de se décrocher du site de mésappariement

32
Q

Qu’arrive-t-il après que MutS se soit décroché?

A

L’ADN pol III remplace le brin complémentaire

33
Q

Qu’arrive-t-il après que l’ADN pol III ait remplacé le brin complémentaire?

A

L’ADN ligase accroche l’extrémité 3’-OH au reste de la molécule d’ADN en synthétisant un pont phosphodiester

34
Q

Comment MutS reconnaît le nucléotide mésapparié?

A

Le double brin est hémiméthylé juste après la réplication. Le brin non méthylé est le nouveau brin.
MutH inactivée vient se lier aux sites hémiméthylés sur les séquences non méthylés jusqu’à ce qu’elle soit recrutée par MutS et MutL

35
Q

Qu’advient-il au brin hémiméthylé quelques minutes après la réplication?

A

La méthylase Dam va marquer les résidus d’adénine de la sequence 5’-GATC-3’ sur le brin néosynthétisé

36
Q

Où se fait l’incision par MutH?

A

Sur la séquence 5’-GATC-3’ non methylene la plus proche du site de mésappariement

37
Q

Qu’arrive-t-il si l’incision est en 5’ du mésappariement?

A

L’ADN est retiré par l’exonucléas VII 5’ vers 3’

38
Q

Qu’arrive-t-il si l’incision est en 3’ du mésappariement?

A

L’ADN est retiré par l’exonucléase I 3’ vers 5’

39
Q

Quel est l’équivalent de MutS chez les eucaryotes?

A

MSH

40
Q

Quel est l’équivalent de MutL chez les eucaryotes?

A

MLH

41
Q

Quel est l’équivalent de MutH chez les eucaryotes?

A

PMS

42
Q

Est-ce que les eucaryotes ont un système de reconnaissance du brin nouvellement synthétisé par Hémiméthylation comme chez E. coli?

A

non

43
Q

Quelle est le système de reconnaissance du brin nouvellement synthétisé chez les eucaryotes?

A

Le pont phosphodiester manquant entre chaque fragment d’Okazaki sert de marquage du brin nouvellement synthétisé

44
Q

Avec quoi MSH intéragit pour être recruit sur le site de synthèse du brin tardif?

A

la pince coulissante du réplisome

45
Q

Qu’est-ce qui pourrait permettre le recrutement de proteins de reparations de mésappariement sur l’extrémité 3’-OH du brin précoce en cours de synthèse?

A

Encore L’interaction MSH-pince coulissante

46
Q

Quelle est la particularité de MSH chez les eucaryotes?

A

Il y a plusieurs combinaisons de proteins selon le type d’erreur avec toute fois de la redondance