Biologia Molecular - Aminoácidos e Proteínas Flashcards
Quais as principais funções das proteínas?
Enzimática, transporte, estrutura, hormonal, defesa, armazenamento
O que são proteínas globulares e fibrosas?
As proteínas globulares são as mais diversas e se enovelam de uma forma mais compacta, com suas cadeias peptídicas organizadas em formatos mais ou menos esféricos. Já as proteínas fibrosas têm formatos alongados e são, geralmente, insolúveis.
Cite um exemplo de proteína fibrosa e globular?
Fibrosa: Colágeno
Globular: Hemoglobina
Qual o nome processo em que a proteína se rompe e perde sua funcionalidade?
Desnaturação.
Qual a estrutura básica de um aminoácido?
Ácido carboxílico, grupo R, amina e hidrogênio
O que determina a identidade do aminoácido?
O grupo R
De que forma um aminoácido se liga a outro?
Por meio de ligações peptídicas, as quais são covalentes
O que é importante na determinação da estrutura e função do polipeptídeo e da proteína?
As propriedades químicas (grupo R) e a ordem dos aminoácidos
Qual a reação envolvida na ligação peptídica?
Síntese de desidratação (condensação)
Como a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo se transforma em uma estrutura tridimensional de uma proteína madura, funcional?
Através de interações/ligações entre uma sequência de aminoácidos, entre segmentos adjacentes e/ou distantes e interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas.
A ordem que os aminoácidos estão ordenados/dispostos interfere na função da proteína?
Sim
Quais são os quatro níveis da estrutura da proteína e suas principais ligações?
Primária: ligações peptídicas
Secundária: ligações de hidrogênio
Terciária: ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligações dissulfeto, ligação iônica, forças de dispersão London e ligações hidrofóbicas.
Quaternária:
O que determina a sequência de uma proteína?
É determinada pelo DNA do gene que codifica essa proteína (ou que codifica uma porção da proteína, para proteínas de multi-subunidades).
Quais os tipos mais comuns de estruturas secundárias?
α-hélice e a folha-β pregueada
Defina desnaturação proteica.
Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, fazendo com que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres não estruturada de aminoácidos.
Qual o nome da proteína que auxiliam outras proteínas a se enovelar?
Chaperoninas.
Qual a função dos chaperones?
Auxiliam no enovelamento proteico e previnem a agregação de proteínas.
O que são chaperoninas?
São proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante seu processo de dobramento.
Em que parte da estrutura ocorre a ligação peptídica?
Entre o terminal amino e o termina carboxila
Qual a finalidade de reduzir a nomenclatura em três letras de Margaret Oakley Dayhoff?
Tentativa de abreviar nomenclatura para reduzir tamanho de
arquivos de dados pela baixa memória de computadores
Qual a característica é associada a aminoácidos polares e apolares?
Estabilização e conformação proteica.
Qual o objetivo das modificações transitórias?
Alterar funções de proteínas
Cite exemplos de modificações transitórias?.
Fosforilações.
Acetilações.
Sulfatações.
Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e não essenciais?
Essenciais: São aqueles obtidos por meio da dieta.
Não essenciais: São produzidos pelo corpo (via inata).
Todos aa são derivados de
intermediários da?
Glicólise, via das pentoses-fosfatos e ciclo do ácido cítrico.
Quais os principais produtos da degradação de aa?
Cetogênicos -> corpos cetônicos.
Glicogênicos -> piruvato ou
intermediários de Krebs.
Glicocetogênicos -> corpos
cetônicos e piruvato.
Qual a diferença entre um polipeptídeo e uma proteína?
Massa molecular
Qual a diferença entre proteínas simples e conjugadas?
Simples: Formadas apenas por aminoácidos
Conjugadas: Contêm uma parte não aminoacídica,
denominada “grupo prostético”
O que torna uma proteína enzima e outra hormônio?Uma estrutural ou anticorpo?
Suas distinções estruturais.
Quais informações bioquímicas importantes podem ser obtidas pela sequência de aminoácidos?
Estrutura tridimensional
Função
Localização celular
Evolução
O que são proteínas nativas?
Proteínas dobradas em qualquer uma de suas
conformações funcionais
Como é o nome dado ao arranjo dos átomos na proteína?
Conformação
O que são Estruturas supersecudárias ou motivos?
São combinações de estruturas secundárias que podem ocorrer em diferentes proteínas globulares
Quais os principais agentes desnaturantes?
Calor
Ureia
Solventes orgânicos
Detergentes
Ácidos ou bases fortes
Íons de metais pesados
