Biologia Molecular - Aminoácidos e Proteínas Flashcards
(34 cards)
Quais as principais funções das proteínas?
Enzimática, transporte, estrutura, hormonal, defesa, armazenamento
O que são proteínas globulares e fibrosas?
As proteínas globulares são as mais diversas e se enovelam de uma forma mais compacta, com suas cadeias peptídicas organizadas em formatos mais ou menos esféricos. Já as proteínas fibrosas têm formatos alongados e são, geralmente, insolúveis.
Cite um exemplo de proteína fibrosa e globular?
Fibrosa: Colágeno
Globular: Hemoglobina
Qual o nome processo em que a proteína se rompe e perde sua funcionalidade?
Desnaturação.
Qual a estrutura básica de um aminoácido?
Ácido carboxílico, grupo R, amina e hidrogênio
O que determina a identidade do aminoácido?
O grupo R
De que forma um aminoácido se liga a outro?
Por meio de ligações peptídicas, as quais são covalentes
O que é importante na determinação da estrutura e função do polipeptídeo e da proteína?
As propriedades químicas (grupo R) e a ordem dos aminoácidos
Qual a reação envolvida na ligação peptídica?
Síntese de desidratação (condensação)
Como a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo se transforma em uma estrutura tridimensional de uma proteína madura, funcional?
Através de interações/ligações entre uma sequência de aminoácidos, entre segmentos adjacentes e/ou distantes e interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas.
A ordem que os aminoácidos estão ordenados/dispostos interfere na função da proteína?
Sim
Quais são os quatro níveis da estrutura da proteína e suas principais ligações?
Primária: ligações peptídicas
Secundária: ligações de hidrogênio
Terciária: ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligações dissulfeto, ligação iônica, forças de dispersão London e ligações hidrofóbicas.
Quaternária:
O que determina a sequência de uma proteína?
É determinada pelo DNA do gene que codifica essa proteína (ou que codifica uma porção da proteína, para proteínas de multi-subunidades).
Quais os tipos mais comuns de estruturas secundárias?
α-hélice e a folha-β pregueada
Defina desnaturação proteica.
Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, fazendo com que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres não estruturada de aminoácidos.
Qual o nome da proteína que auxiliam outras proteínas a se enovelar?
Chaperoninas.
Qual a função dos chaperones?
Auxiliam no enovelamento proteico e previnem a agregação de proteínas.
O que são chaperoninas?
São proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante seu processo de dobramento.
Em que parte da estrutura ocorre a ligação peptídica?
Entre o terminal amino e o termina carboxila
Qual a finalidade de reduzir a nomenclatura em três letras de Margaret Oakley Dayhoff?
Tentativa de abreviar nomenclatura para reduzir tamanho de
arquivos de dados pela baixa memória de computadores
Qual a característica é associada a aminoácidos polares e apolares?
Estabilização e conformação proteica.
Qual o objetivo das modificações transitórias?
Alterar funções de proteínas
Cite exemplos de modificações transitórias?.
Fosforilações.
Acetilações.
Sulfatações.
Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e não essenciais?
Essenciais: São aqueles obtidos por meio da dieta.
Não essenciais: São produzidos pelo corpo (via inata).
