biochimie structura;e Flashcards
1 carbone
méthane
2 c
éthane
3c
propane
4c
butane
5c
pentane
6c
hexane
7
heptane
8
octane
9
nonécane
10
décane
constitution
contenu en atomes d’une molécule
conformation
un des arrangements possibles d’une molécule sans bris entre les liens
configuration
l’arrangement spatial stable d’une molécule
pourquoi pas de force vital
biochimie= à la chimie comme celle des cellules vivantes, mais peut être repdroduite en dehors des cellulues vivantes. ex: de la synthèse de l’urée prouve que toutes les molécules retrouvée dans les êtres vivants n’avait pas nécessairement des orgine biologique
thermodynamique
l’arbre à grandir aura fallu plus d’énergie que l’énergie récupérer lorsqu’on le brule
pk carbone proprice aux développemtn de nouvelle molécule
avec une valence de 4 peut faire 4 lien, mais aussi pq il n’est pas plus électronégatif que électropositif alors il a plus de diversité avec qui il peut réagir (- de différence dans les énergies de liason) mettons pour le gaz il peut être plus facilement éliminer
crystal vs eau liquide
crystal plus dense les molécules sont ordonnés exemple de la glace avec les poissons glace sur le dessus
mécanisme qui implique le transport d’électron et change le degré d’oxydation
oxydo-réduction
le réduction vs l,oxydé
oxydé perte d’électron
réduction gagne électron
HCOOH est un acide
faible
une o donne
-2 sauf R-o-o-R qui donne -1
une H donne
+1
alcalin donne
+1
isomère
des molécules qui ont la même formule chimique mais des formes différentes
stéréoisomère
molécules qui ont la même formule semi-développé mais un agencement spatial différent de leur atome
énantiomère
stéréoisomère qui sont des images-mirroir l’un de l’autre (comme main droite et main gauche)
diastéréoisomère
stéréoisomère qui ne sont pas superposables mais qui ne sont pas non plus énantimoère ex: des isomère cis ou trans
épimère
des diastéréoisomère qui ne diffèrent dans leur orientation spatial que par un seul centre asymétrique
anomère
forme les anomère alpha et beta, oreiente le substrat de manière différente
les proétines sont des chaines
D’a.a
les a.a sont relié par le groupement
carboxylique de l’un et le groupement aminé de l’autre par un lien peptidique
seul forme qui se retrouve dans les protéines
L
nomme deux a.a qui ne se retrouvent pas dans les protéines
L’ornithine et la thyroxine ont un rôle biologique
Pl (point isoélectrique)
valeur du pH où les charges d’un a.a s’annulent, résultant en une molécule sans charge
un autre a.a pas retrouvé dans les protéines retrouvé dans la redbull
la taurine
aliment qui a une teneur élevé de protéines riche en a.a
le poulet (pour croissance et réparation des tissus)
acide aminé essentiel ( notre corps ne peut pas les synthétiser)dans l’alimentation
HoT MILK For VW
quand on est en haut du pk
on enlève un H au NH3 donc NH2
qd on est en bas du pk
on rajoute un H au N-Terminal donc NH3+
à ph 5 regarder si les a.a sont en haut ou en bas du
pKR
à pH 13 on regarder si les a.a. sont en haut ou en bas de
pKB
mutation non-sens
introduction d’un codon d’arrêt
un codon est
une séquence de trois nucléotide
cis
le carbone du même côté du lien peptidique
trans
le carbone alpha du côté opposé au lien peptidique
plan amide veut dire
ne peut pas s’interconvertir par rotation autour du lien peptidique comme deux livre deux plans amide tourne sur un carbone alpha
primaire
séquence d’a.a
secondaire
repliement immédiat
2 a.a. très rare dans le feuille beta et l’hélice alpha
proline et glycérine
polypeptide immature on appelle ca parfois
un propeptide
propeptide+peptide signal=
= prépropeptide
séquencage des protéines par
chromatographie
courte chaine d’a.a nom? nom quand il en seulement deux a.a
oligopeptide
dipeptide
Qu’est-ce qu’un peptide
une chaine d’a.a.
chaine a.a. plus longue
polypeptide ex: protéine
l’aspartate
sel d’acide aspartique
Dans le graphique de RamaChandran tout ce qui se trouve dans le blanc =
combinaison pas permise
comment la structure tertiaire se stabilise
1- pont hydrogène
2-Pont disulfure
3_ intéractions hydrophobiques
4-Pont salin entre carboxyl et amine
comment dénaturer une protéine
1- chaleur
2-briser les pont disulfure avec un agent réducteur
3-avec détergent
l’air
1 résidu = combien de dalton
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