biochimie structura;e Flashcards

1
Q

1 carbone

A

méthane

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Q

2 c

A

éthane

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3
Q

3c

A

propane

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4
Q

4c

A

butane

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5
Q

5c

A

pentane

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6
Q

6c

A

hexane

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7
Q

7

A

heptane

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8
Q

8

A

octane

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9
Q

9

A

nonécane

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10
Q

10

A

décane

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11
Q

constitution

A

contenu en atomes d’une molécule

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12
Q

conformation

A

un des arrangements possibles d’une molécule sans bris entre les liens

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13
Q

configuration

A

l’arrangement spatial stable d’une molécule

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14
Q

pourquoi pas de force vital

A

biochimie= à la chimie comme celle des cellules vivantes, mais peut être repdroduite en dehors des cellulues vivantes. ex: de la synthèse de l’urée prouve que toutes les molécules retrouvée dans les êtres vivants n’avait pas nécessairement des orgine biologique

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15
Q

thermodynamique

A

l’arbre à grandir aura fallu plus d’énergie que l’énergie récupérer lorsqu’on le brule

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16
Q

pk carbone proprice aux développemtn de nouvelle molécule

A

avec une valence de 4 peut faire 4 lien, mais aussi pq il n’est pas plus électronégatif que électropositif alors il a plus de diversité avec qui il peut réagir (- de différence dans les énergies de liason) mettons pour le gaz il peut être plus facilement éliminer

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17
Q

crystal vs eau liquide

A

crystal plus dense les molécules sont ordonnés exemple de la glace avec les poissons glace sur le dessus

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18
Q

mécanisme qui implique le transport d’électron et change le degré d’oxydation

A

oxydo-réduction

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19
Q

le réduction vs l,oxydé

A

oxydé perte d’électron
réduction gagne électron

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20
Q

HCOOH est un acide

A

faible

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21
Q

une o donne

A

-2 sauf R-o-o-R qui donne -1

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22
Q

une H donne

A

+1

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23
Q

alcalin donne

A

+1

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24
Q

isomère

A

des molécules qui ont la même formule chimique mais des formes différentes

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25
Q

stéréoisomère

A

molécules qui ont la même formule semi-développé mais un agencement spatial différent de leur atome

26
Q

énantiomère

A

stéréoisomère qui sont des images-mirroir l’un de l’autre (comme main droite et main gauche)

27
Q

diastéréoisomère

A

stéréoisomère qui ne sont pas superposables mais qui ne sont pas non plus énantimoère ex: des isomère cis ou trans

28
Q

épimère

A

des diastéréoisomère qui ne diffèrent dans leur orientation spatial que par un seul centre asymétrique

29
Q

anomère

A

forme les anomère alpha et beta, oreiente le substrat de manière différente

30
Q

les proétines sont des chaines

A

D’a.a

31
Q

les a.a sont relié par le groupement

A

carboxylique de l’un et le groupement aminé de l’autre par un lien peptidique

32
Q

seul forme qui se retrouve dans les protéines

A

L

33
Q

nomme deux a.a qui ne se retrouvent pas dans les protéines

A

L’ornithine et la thyroxine ont un rôle biologique

34
Q

Pl (point isoélectrique)

A

valeur du pH où les charges d’un a.a s’annulent, résultant en une molécule sans charge

35
Q

un autre a.a pas retrouvé dans les protéines retrouvé dans la redbull

A

la taurine

36
Q

aliment qui a une teneur élevé de protéines riche en a.a

A

le poulet (pour croissance et réparation des tissus)

37
Q

acide aminé essentiel ( notre corps ne peut pas les synthétiser)dans l’alimentation

A

HoT MILK For VW

38
Q

quand on est en haut du pk

A

on enlève un H au NH3 donc NH2

39
Q

qd on est en bas du pk

A

on rajoute un H au N-Terminal donc NH3+

40
Q

à ph 5 regarder si les a.a sont en haut ou en bas du

A

pKR

41
Q

à pH 13 on regarder si les a.a. sont en haut ou en bas de

A

pKB

42
Q

mutation non-sens

A

introduction d’un codon d’arrêt

43
Q

un codon est

A

une séquence de trois nucléotide

44
Q

cis

A

le carbone du même côté du lien peptidique

45
Q

trans

A

le carbone alpha du côté opposé au lien peptidique

46
Q

plan amide veut dire

A

ne peut pas s’interconvertir par rotation autour du lien peptidique comme deux livre deux plans amide tourne sur un carbone alpha

47
Q

primaire

A

séquence d’a.a

48
Q

secondaire

A

repliement immédiat

49
Q

2 a.a. très rare dans le feuille beta et l’hélice alpha

A

proline et glycérine

50
Q

polypeptide immature on appelle ca parfois

A

un propeptide

51
Q

propeptide+peptide signal=

A

= prépropeptide

52
Q

séquencage des protéines par

A

chromatographie

53
Q

courte chaine d’a.a nom? nom quand il en seulement deux a.a

A

oligopeptide
dipeptide

54
Q

Qu’est-ce qu’un peptide

A

une chaine d’a.a.

55
Q

chaine a.a. plus longue

A

polypeptide ex: protéine

56
Q

l’aspartate

A

sel d’acide aspartique

57
Q

Dans le graphique de RamaChandran tout ce qui se trouve dans le blanc =

A

combinaison pas permise

58
Q

comment la structure tertiaire se stabilise

A

1- pont hydrogène
2-Pont disulfure
3_ intéractions hydrophobiques
4-Pont salin entre carboxyl et amine

59
Q

comment dénaturer une protéine

A

1- chaleur
2-briser les pont disulfure avec un agent réducteur
3-avec détergent
l’air

60
Q

1 résidu = combien de dalton

A

110