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Module 1 > Biochimie Module A Points importants Maechler bis > Flashcards

Biochimie Module A Points importants Maechler bis Flashcards

1
Q

La ___, E de la glycolyse, est sous contrôle allostérique:
• ADP en est un inhibiteur/activateur(?) allostérique
• ATP en est un inhibiteur/activateur(?) allostérique

A

phosphofructokinase;
activateur;
inhibiteur

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Q 
Inhibiteurs enzymatiques:
○ \_\_\_ \_\_\_: \_\_\_: 
● La \_\_\_ 
● Le \_\_\_ 
● L'\_\_\_
● Les \_\_\_ \_\_\_
○ \_\_\_: 
● \_\_\_: 
• \_\_\_ (analogues du S, E michaéliennes)
• \_\_\_ \_\_\_ (non analogues du S, E michaéliennes)
• \_\_\_ \_\_\_ \_\_\_ (non analogues du S, E allostériques non michaéliennes)
● \_\_\_




A 
Non spécifique;
Dénaturation;
température;
pH (acides/bases);
alcool;
métaux lourds;
Spécifique;
Réversible;
Compétitif;
Non compétitif;
Effecteur allostérique négatif;
Irréversible
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3
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Ne change pas la KM

A

Inhibiteur non compétitif

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4
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Effets sur une enzyme allostérique non michaélienne

A

effecteur allostérique

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5
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Effets physiologiques, enzyme régulée

A

effecteur allostérique

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6
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Effets sur une enzyme michaélienne

A

Inhibiteur non compétitif

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7
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Effets non physiologiques, enzyme piratée

A

Inhibiteur non compétitif

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8
Q

Inhibiteur non compétitif ou effecteur allostérique?

• Module la K0.5

A

effecteur allostérique

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9
Q

Régulation métabolique: Adapter la demande/l’offre(?) métabolique à la demande/l’offre(?) Cr:
• Ajuster la concentration d’un métabolite spécifique au besoin Cr
• Freiner/accélérer(?) la production lorsque la demande est insatisfaite

A

l’offre;
la demande;
accélérer;

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10
Q

Régulation métabolique: Adapter la demande/l’offre(?) métabolique à la demande/l’offre(?) Cr:
• Freiner/accélérer(?) la production lorsque la demande est satisfaite
• L’enzyme régulant une voie métabolique catalyse la réaction ___

A

l’offre;
la demande;
freiner;
limitante

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11
Q

Régulation métabolique: Réaction limitante:
• Dans une chaîne de réactions, les enzymes ne sont pas/sont(?) en excès, sauf pour la réaction limitante
• L’étape régulatrice est en tout début/toute fin(?) de chaîne de réactions

A

sont;

tout début

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12
Q

Régulation métabolique: Réaction limitante:
• La première réaction de la chaîne doit être non spécifique/spécifique(?) de la voie métabolique
• La première réaction spécifique est réversible/irréversible(?) (en conditions cellulaires=selon la T, le pH, la concentration de substrat et produits)

A

spécifique (si c’est une réaction carrefour: on affecterait plusieurs voies);
irréversible

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13
Q

Régulation métabolique: réactions limitantes:
• L’étape régulatrice en fin/début(?) de chaîne
• Première réaction doit être spécifique/non spécifique(?) de la voie
• La première réaction spécifique est réversible/irréversible(?)

A

début;
spécifique;
irréversible

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14
Q 
Vitesse de réaction limitante:
• Fonction de la disponibilité en \_\_\_ (et en \_\_\_ associé)
• Dépend de l’\_\_\_ de l’enzyme
• Dépend de la \_\_\_ de l’enzyme

A

substrat;
coenzyme;
activité;
concentration

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15
Q

___ en ___:

  1. Approvisionnement en précurseur A et flux métabolique
  2. Compétition avec une éventuelle autre réaction
  3. Approvisionnement en CoE (et sa régénération)
A

Disponibilité;

substrat

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16
Q

Activité de l’enzyme:

  1. Activation par ___ (réversible/irréversible(?), enzymes digestives)
  2. Activation par fixation d’une protéine de ___ (réversible/irréversible(?))
  3. Contrôle par ___/___ (covalent/non covalent(?), réversible/irréversible(?))
  4. Contrôle ___ (covalent/non covalent(?), réversible/irréversible(?))
A 
protéolyse;
irréversible;
contrôle;
réversible;
phosphorylation / déphosphoprylation;
covalent;
réversible;
allostérique;
non covalent;
réversible
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17
Q

Phosphorylation / déphosphorylation:
• Phosphorylation (sur ___(AA?), ___(AA?) ou ___(AA?)) catalysée par une ___ (qui peut être elle-même phosphorylée → cascade)
• Déphosphorylation par une ___
• Le contrôle ___ passe généralement par des
réaction P/dé-P
• La cascade d’activation permet l’___ de la réponse signal

A 
serine;
thréonine;
tyrosine;
kinase;
phosphatase;
hormonal;
amplification
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18
Q

La cascade d’activation permet l’amplification du signal: exemple du métabolisme du ___. Mobilisation de ___ à partir du ___.

A

glycogène;
glucose-1-phosphate;
glycogène

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19
Q

Contrôle allostérique → enzymes michaéliennes/non michaéliennes(?):
• Activateurs (par métabolite aval (produit)/amont (substrat)(?), effecteur positif/négatif(?))
• Inhibiteurs (par métabolite aval (produit)/amont (substrat)(?), feedback positif/négatif(?))

A 
non michaéliennes;
amont (substrat);
positif;
aval (produit);
négatif
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20
Q

Les enzymes allostériques ont des effecteurs:
• Se lient sur les sites allostériques =/≠(?) site substrat
• Effecteurs positifs (=___) ou négatifs (=___)
• Augmentation ou diminution de l’___ (à comprendre dans le sens de ___) envers le substrat

A 
≠;
activateurs;
inhibiteurs;
affinité;
saturabilité
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21
Q

La ___ (E de la glycolyse) est sous contrôle allostérique:
• ADP/ATP(?) en est un activateur
• ADP/ATP(?) en est un inhibiteur
• réaction catalysée: ___ + ___ → ___ + ___

A 
phosphofructokinase;
ADP;
ATP;
Fructose-6-P;
ATP;
Fructose-1,6-BP;
ADP
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22
Q

Un effecteur allostérique négatif est un:
• inhibiteur/activateur(?)
• compétitif/non compétitif(?)
• irréversible/réversible(?)
• d’enzymes allostériques/michaéliennes(?)

A

inhibiteur;
non compétitif;
réversible;
allostériques

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23
Q

Effecteur allostérique:
• Module la K___
• Effets sur une enzyme allostérique michaélienne/non michaélienne(?)
• Effets non physiologiques/physiologiques(?), enzyme piratée/régulée(?)

A

0.5;
non michaélienne;
physiologiques;
régulée

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24
Q

Régulation par activité de l’enzyme:

  1. ___
  2. Protéine de ___
  3. ___/___
  4. Contrôle ___
A

Protéolyse;
contrôle;
Phosphorylation/déphosphorylation;
allostérique

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25
Q

Régulation par concentration de l’enzyme ou contrôle transcriptionnel dépend de:
• Vitesse de synthèse et dégradation (=___(ang?))
• Facteurs de transcriptions (protéines régulatrices se fixant sur l’ADN, dans la région ___(≠régulatrice?) du gène codant pour l’enzyme)

A

turnover;

promotrice

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26
Q

Régulation par concentration de l’enzyme ou contrôle transcriptionnel dépend de:
• Induction/Répression(?) si synthèse de l’enzyme est accélérée
• Induction/Répression(?) si synthèse est freinée
• Facteurs de transcriptions eux-mêmes sous contrôle ___ et/ou ___

A

Induction;
Répression;
hormonal;
métabolique

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27
Q

Vitesse de réaction limitante:
• Fonction de la disponibilité en ___ (et en ___ associé)
• Dépend de l’___ de l’enzyme (protéolyse, fixation d’un P de contrôle, P/dé-P, contrôle allostérique)
• Dépend de la ___ de l’enzyme


A

substrat;
coenzyme;
activité;
concentration

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28
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Réponse immédiate comme l’E est tout de suite informée par une molécule qui se trouve dans la C (ordre: ≤ à la seconde)


A

allostérique

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29
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Régulation physiologique, à l’échelle de l’organisme, aux conditions nutritionnelle et métabolique

A

par modification covalente

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30
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Réponse à long terme (ordre: heures à mois)

A

transcriptionnel

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31
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Permet l’amplification du signal hormonal

A

par modification covalente

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32
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Réponse moyen terme (ordre: seconde à minutes)

A

par modification covalente

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33
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Régulation adaptative, Cr et/ou à l’échelle de l’organisme, aux conditions de vie (alimentation, activité, périodes de vie, maladie, saisons)

A

transcriptionnel

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34
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Permet l’économie des ressources

A

transcriptionnel

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35
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente/transcriptionnel(?):
• Régulation locale, Cr, aux concentrations de métabolites

A

allostérique

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36
Q

Régulation métabolique:
• Régulation adaptative aux conditions de vie (alimentation, activité, saisons)
• Réponse long terme (ordre: heures à mois)
• Permet l’économie des ressources
Mécanisme observable chez quel animal par exemple?

A

Hibernation d’une marmotte

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37
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Niveau: organisme (physiologique)





A

par modification covalente (type P / dé-P)

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38
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Délai: ≤ à la seconde

A

allostérique

39
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Délai: heures à mois

A

transcriptionnel

40
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Niveau: cellulaire et/ou organisme

A

transcriptionnel

41
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Délai: secondes à minutes

A

par modification covalente (type P / dé-P)

42
Q

Contrôle allostérique/par modification covalente (type P / dé-P)/transcriptionnel(?):
• Niveau: cellulaire (local)

A

allostérique

43
Q

Les coenzymes:
• Indispensable à l’activité de certaines ___
• Sont/Ne sont pas(?) des protéines
• Ne retrouvent pas/Retrouvent(?) leur état initial
• Participent/Ne participent pas(?) à la stœchiométrie de la réaction
• Sont généralement des ___(molécules?)

A 
enzymes;
Ne sont pas;
Retrouvent;
Participent;
vitamines
44
Q

Les coenzymes transfèrent d’une molécule à une autre, par prise en charge permanente/transitoire(?), des:
• ___
• ___
• ___

A

transitoire;
Électrons;
Atomes;
Molécules

45
Q

Les coenzymes: Deux mécanismes:
• ___ (coenzyme lié/libre(?)), par ex. NAD
• ___ ___ (coenzyme lié/libre(?)), par ex. FAD

A

Cosubstrat;
libre;
Groupe prosthétique;
lié

46
Q

Les coenzymes: Deux fonctions:
• ___(réaction?)
• Transfert de ___ d’___

A

Oxydoréduction;
groupements;
atomes

47
Q

Mécanismes des coenzymes;
cosubstrats/groupes=groupements prosthétiques(?):
• Faiblement fixés (liaisons non covalentes)

A

cosubstrats

48
Q

Mécanismes des coenzymes; cosubstrats/groupes=groupements prosthétiques(?):
• Fonctionnent dans une double réaction couplée en 1 seule opération (prise en charge et transfert facteur X)

A

groupes=groupements prosthétiques

49
Q

Mécanismes des coenzymes; cosubstrats/groupes=groupements prosthétiques(?):
• Solidement fixés (liaisons covalentes)

A

groupes=groupements prosthétiques

50
Q

Mécanismes des coenzymes; cosubstrats/groupes=groupements prosthétiques(?):
• Participent à 2 réactions enzymatiques séquentielles couplées:
1. prise en charge facteur X
2. transfert facteur X

A

cosubstrats

51
Q

Coenzymes d’oxydoréduction: Transfert d’___ ___:
• Électrons e-
• Atomes d’hydrogène H
• Ion hydrure H-

A

équivalents réducteurs

52
Q

1 équivalent réducteur = 1 ___ transféré dans une réaction oxred (indépendamment du mode de transfert)

A

e-

53
Q

Coenzymes d’___: Transfert d’équivalents réducteurs:
• Coenzymes ___ (NAD & NADP)
• Coenzymes ___ (FAD & FMN)

A

oxydoréduction;
pyridiniques;
flaviniques

54
Q

coenzymes d’oxydoréduction = (syn?)___ des ___

A

cofacteurs;

oxydoréductases

55
Q

Groupes d’oxydoréductases:
• ___ (l’accepteur d’hydrogène est l’oxygène lui-même)
• ___ (l’accepteur d’e- ou d’hydrogène est un autre substrat que l’oxygène)
• ___ (l’accepteur d’hydrogène est le peroxyde d’hydrogène, dégradent H2O2)
• ___ (l’oxygène est fixé directement sur une molécule de substrat)


A

Oxydases;
Déshydrogénases;
Hydroperoxydases;
Oxygénases

56
Q

AH2 + NAD+ → A + NADH + H+:
• L’enzyme E a extrait des ___ ___ du métabolite AH2
• Le coenzyme oxydé/réduit(?) pourra lui-même transférer ses e-
• Donc: correspond à extraction et transfert d’___(≠e-?)

A

équivalents réducteurs;
réduit;
énergie

57
Q

Coenzymes d’oxydoréduction: Transfert d’___ ___:
• Coenzymes pyridiniques (___ & ___)
• Coenzymes flaviniques (___ & ___)

A 
équivalents réducteurs;
NAD;
NADP;
FAD;
FMN
58
Q

NAD=___ ___ ___

A

Nicotinamide Adénine Dinucléotide

59
Q

NAD: Coenzyme d’___(réaction?)

A

oxydoréduction

60
Q

Potentiel d’oxydoréduction du couple NAD+/NADH+H+:

+/-? x.xx V

A
  • 0.32
61
Q

NADH absorbe/émet de(?) la lumière à ___nm

A

absorbe;

340

62
Q

La concentration de substrat n’influence pas/influence(?) la Vi. On détermine la vitesse maximale Vmax.

A

influence

63
Q

NAD: Extraction et transfert d’___ ___ dans les réactions anaboliques/cataboliques(?)

A

équivalents réducteurs;

cataboliques

64
Q
  • 1er temps: NAD+ est un réducteur/oxydant(?) qui accepte les équivalents réducteurs extraits de substrats oxydés/réduits(?) AH2
  • 2ème temps: NADH est réducteur/oxydant(?) et transfert ses équivalents réducteurs à la ___ respiratoire
A

oxydant;
réduits;
réducteur;
chaîne

65
Q

NAD: Extraction d’___ ___ dans les réactions anaboliques/cataboliques(?) et transfert sur la
chaîne ___ (produit de l’___(molécule?))

A

équivalents réducteurs;
cataboliques;
respiratoire;
ATP

66
Q

NADP:
• Est principalement impliqué dans les voies de biosynthèse/catabolisme(?)
• Agit principalement comme oxydant/réducteur(?) (NADP/NADPH(?))
• Sous sa forme oxydée/réduite(?), donne ses équivalents réducteurs dans les réactions cataboliques/anaboliques(?)

A 
biosynthèse;
réducteur;
NADPH;
réduite;
anaboliques
67
Q

FAD = ___ ___ ___

A

Flavine Adénine Dinucléotide

68
Q

FAD: dinucléotide formé de ___ & d’___ (= respectivement___ ___ & ___ ___)

A

FMN;
AMP;
flavine mononucléotide;
adénosine monophosphate

69
Q

FAD:
• Dérivé de la ___ (=vitamine ___)
• ___ ___ de quelques déshydrogénases

A

riboflavine;
B2;
Groupe prosthétique

70
Q

FAD:
• Transfert des ___ ___ à la chaîne respiratoire
• Est localisé dans les ___(≠cellules?)

A

équivalents réducteurs;

mitochondries

71
Q

Potentiel d’oxydoréduction du couple FAD/FADH2: +/-? x.x V

A
  • 0.1
72
Q

___ & ___: Coenzymes transporteurs d’électrons impliqués dans les voies anaboliques/cataboliques(?)
(production de précurseurs et d’énergie)


A

NAD;
FAD;
cataboliques

73
Q

___: Coenzyme transporteur d’électrons impliqués dans les voies anaboliques/cataboliques(?) (production de molécules complexes)

A

NADP;

anaboliques

74
Q

Coenzymes de transfert de groupes d’atomes; groupes d’atomes tels que du/des:
• ___
• Groupes ___
• Autres

A

CO2;

pluricarbonés

75
Q

___(CoE?) assists in various metabolic reactions involving the transfer of carbon dioxide.

A

Biotin

76
Q

CoA:
• Transporte les groupes ___, par ex. ___ à 2 carbones
• Dérivé vitaminique: acide ___ = vitamine ___

A

acyles;
acétyle;
pantothénique;
B5

77
Q

CoA:
• Formation d’acetyl-CoA est couplée à des
réactions endergoniques/exergoniques(?)
• Acétyl-CoA est le ___ des voies métaboliques

A

exergoniques;

carrefour

78
Q

Co-co-co-coment;
Classe:
• Coenzyme = ___

A

Cofacteur

79
Q

Co-co-co-coment;
Mécanisme:
• ___: faible liaison, non covalente
• ___ ___: liaison covalente



A

Cosubstrat;

Groupe prosthétique

80
Q

Co-co-co-coment;
Fonction (précisez de quels CoE il s’agit):
• Oxred (___ et ___)
• Oxred (___ et ___)
• Transfert de groupe pluricarbonés (___)

A 
NAD;
NADP;
FAD;
FMN;
CoA
81
Q

Voies du glucose:
• Glucose-6-P → ___ (voie métabolique?) → Pyruvate
• Glucose-6-P → ___(molécule?) (dépôt)
• Glucose-6-P → Ribose-5P (voie des ___)

A

Glycolyse;
Glycogène;
pentoses

82
Q

Glycolyse: Voie du catabolisme/de l’anabolisme(?) réducteur/oxydatif(?) aérobie/anaérobie(?)

A

du catabolisme;
oxydatif;
anaérobie

83
Q

Glycolyse:
• Insertion/Extraction(?) d’équivalents réducteurs
• Accepteur d’équivalents réducteurs: ___(CoE?)
• Ne consomme pas/consomme(?) d’oxygène
• Consomme/Fournit(?) des métabolites ou précurseurs
• Voie cytosolique/mitochondriale(?)

A 
Extraction;
NAD+;
Ne consomme pas;
Fournit;
cytosolique
84
Q

Glycolyse: classes de réactions enzymatiques (précisez de quelles E il s’agit):
• Transfert de phosphate: ___
• Changement de position de phosphore: ___
• Conversion cétose/aldose: ___

A

kinase;
mutase;
Isomérase

85
Q

Glycolyse: classes de réactions enzymatiques (précisez de quelles E il s’agit):
• Déshydratation: ___
• Clivage liaison C-C d’un aldose: ___
• Extraction d’équivalents réducteurs: ___

A

énolase;
aldolase;
déshydrogénase

86
Q

Glycolyse: Phase préparatoire d’investissement:
• Génère/Nécessite(?) de l’énergie
• Débute à ___ carbones
• Finit à 2 x ___ carbones

A

Nécessite;
6;
3

87
Q

Glycolyse: Phase de retour sur investissement:
• Génère de l’énergie directe (___(molécule?)) et indirecte (___(molécule?))
• Compte à double/simple(?)
• Produit du ___

A

ATP;
NADH;
à double;
pyruvate

88
Q

Bilan glycolyse:
• ___(#?) ___
• ___(#?) ___
• ___(#?) ___

A

2 ATP;
2 NADH;
2 pyruvates

89
Q

Phase préparatoire d’investissement/Phase de retour sur investissement(?) compte x2.

A

Phase de retour sur investissement

90
Q

Glucose → Glycolyse → Pyruvate → voie anaérobie chez les levures → production in fine d’___(molécule précise?) et de ___




A

EtOH;

CO2

91
Q

Glucose → Glycolyse → Pyruvate → voie anaérobie chez les animaux → production in fine de ___ et de ___(#?) ATP

A

Lactate;

2

92
Q

biotine = vitamine ___

A

B8

93
Q

Coenzyme NAD(P) dont le précurseur est la vitamine ___ =___ aussi appelée ___:
• ___: désigne l’acide nicotinique et l’amide nicotinique (appelé aussi nicotinamide)
• NAD et NADP jouent un rôle essentiel pour le transfert d’___(≠énergie?) dans les voies métaboliques
• La ___ est présente dans les aliments d’origine animale et végétale.

A 
PP=pellagra preventive ;
B3;
niacine;
Niacine;
électrons;
niacine
94
Q

Biotin assists in various metabolic reactions involving the transfer of ___ ___(molecule?) .

A

carbon dioxide

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